Aminocidos

Contienen un tomo de carbono

central (carbono ) al que estn

unidos un grupo amino (-NH3+), un
grupo carboxilo (-COO-), un tomo de
hidrgeno y un grupo R.

Aminocidos
En las protenas se encuentran habitualmente 20

aminocidos diferentes que reciben el nombre de

aminocidos proteicos.
Los aminocidos son molculas anfteras; es decir,
pueden actuar como cido o como base.

Clases de aminocidos
Los aminocidos se clasifican de acuerdo con su

capacidad para interaccionar con el agua.

1. Apolares (Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina,
Fenilalanina, Triptfano, Metionina, Cistena, Prolina).
2. Polares sin carga (Serina, Treonina, Asparagina,
Glutamina, Tirosina).
3. Polares con carga
cidos (cido asprtico, cido glutmico).
2. Bsicos (Lisina, Arginina, Histidina).
1.

Derivados de los
aminocidos
Diversas protenas contienen derivados de aminocidos

que se forman tras la sntesis de la cadena polipeptdica.

Entre estos aminocidos modificados se encuentran el
cido -carboxiglutmico (protrombina) y la 4hidroxiprolina y la 5-hidroxiprolina (colgeno).
Las fosforilaciones de los aminocidos que contienen
hidroxilo (serina, treonina y tirosina) suelen utilizarse
para regular la actividad de las protenas.

Estereoismeros de los
aminocidos
Los carbonos de 19 de los 20 aminocidos

proteicos estn unidos a cuatro grupos diferentes,

por lo que son carbonos asimtricos o quirales.
Las molculas con carbonos quirales pueden existir
como estereoismeros, esto es, molculas que
slo se diferencian en la disposicin espacial de sus
tomos.
Con pocas excepciones, en las protenas slo se
encuentran aminocidos L.

O
C
H 3N

O
H

O
H

O
C
C

R1

R1
Plano especular

NH3

Enlace peptdico
La unin de dos aminocidos por el grupo amino de

uno de ellos y el grupo carboxilo del otro, con

eliminacin de una molcula de agua, en una
reaccin de condensacin, da lugar a un pptido

Pptidos
La unin de dos aminocidos, por medio de un enlace

peptdico, da lugar a un dipptido, la de tres a un

tripptido, la de cuatro a un tetrapptido y as
sucesivamente.
La unin de varios aminocidos mediante enlaces
peptdicos da lugar a los polipptidos.
Para escribir la secuencia de aminocidos de una cadena
polipeptdica de acuerdo con el convenio establecido se
empieza por el aminocido con el grupo amino libre y se
termina con el aminocido con el grupo carboxilo libre.

Pptidos de inters
biolgico
Varios pptidos poseen actividades biolgicas significativas.
El glutatin (-glutamil-cisteinil-glicina) participa en muchos

procesos biolgicos importantes, entre los que se encuentran

la sntesis de protenas y de DNA, el metabolismo de frmacos
y toxinas ambientales y el transporte de aminocidos.
Un grupo de las funciones del glutatin utiliza su efectividad
como agente reductor, protegiendo a las clulas de la
oxidacin por las reacciones con sustancias como los
perxidos.
Otros pptidos de inters biolgico son la oxitocina, la
vasopresina y las encefalinas.

Protenas
Molculas ms abundantes de las clulas, de las que

constituyen hasta un 50% del peso seco.

Son macromolculas formadas por aminocidos como
bloques de construccin.
Las protenas desempean una gran cantidad de
funciones en los seres vivos:
Estructurales
Catalticas
Hormonales
Defensa
Transporte

Estructura
proteica
Los bioqumicos diferencian cuatro

niveles de organizacin estructural de las

protenas:
Primaria (secuencia)
Secundaria (plegado local)
Terciaria (plegado global)
Cuaternaria (asociacin de varias

cadenas)

Estructura primaria
Es la secuencia u orden en que se disponen los aminocidos en

la cadena.
La secuencia de aminocidos (estructura primaria) determina la
disposicin espacial de la molcula proteica (estructuras
secundaria y terciaria).
Los aminocidos se encuentran unidos mediante enlace
peptdico.
Los polipptidos que tienen secuencias de aminocidos y
funciones semejante se dice que son homlogos.
Los residuos de aminocidos que son idnticos en las protenas
homlogas se denominan invariables. Se supone que son
esenciales para la funcin de la protenas.
Las mutaciones producen alteraciones de la estructura primaria
de las protenas y dan lugar a las enfermedades moleculares.

Determinacin de la estructura
primaria de una protena
1. Aislar y purificar la protena
2. Obtener la composicin de aminocidos
3. Romper todos los enlaces disulfuro
4. Determinar los aminocidos N-terminal y C-terminal
5. Romper el polipptido en fragmentos utilizando

diferentes reactivos, tanto qumicos como enzimticos

Tripsina (Rompe para dejar Arg o Lys como C-terminal)
Quimotripsina (Rompe para dejar Tyr, Trp o Phe como C-terminal)
Bromuro de ciangeno (Rompe para dejar Met como C-terminal)

Determinacin de la estructura
primaria de una protena
6. Separar los fragmentos
7. Determinar las secuencias de los fragmentos

peptdicos utilizando el mtodo de Edman

8. Ordenar los fragmentos peptdicos

Estructura secundaria
Es la disposicin de la cadena polipeptdica en el

espacio a lo largo de una dimensin.

Los tipos de estructuras secundaria que se observan
con mayor frecuencia son la hlice y la lmina
plegada .
Ambas estructuras estn estabilizadas por enlaces
de hidrgeno entre los grupos carboxilo y N-H del
esqueleto peptdico.

Hlice
Es

una hlice a derechas.

Se forman enlaces de hidrgeno
entre el grupo N-H de cada
aminocido y el grupo carboxilo del
aminocido que se encuentra cuatro
residuos ms adelante.
Existen 3,6 residuos de
aminocidos por vuelta de hlice y
el paso (distancia entre los puntos
correspondientes a cada vuelta) es
de 54 nm.
Los grupos R de cada aminocido
se extienden hacia fuera de la
hlice.

Lmina plegada
Se forma cuando se alinean

de lado dos o ms
segmentos de cadenas
polipeptdicas.
Los enlaces de hidrgeno se
forman entre los grupos N-H
y carbonilo del esqueleto
peptdico de cadenas
adyacentes.
Hay dos tipos de lminas
plegadas : paralelas y
antiparalelas.

Estructuras
supersecundarias
Muchas protenas globulares contienen

combinaciones de estructura secundaria de hlice

y lmina plegada . Estos patrones son

meandro

unidad

barril

llave griega

Estructura terciaria
Es la configuracin que adquiere la protena al

doblarse en el espacio.
Sitan en el interior de la molcula los grupos
hidrfobos y en el exterior los grupos hidrfilos.
Se estabiliza por cuatro tipos de interacciones

Estructura terciaria
Enlaces covalentes
Los principales son los puentes disulfuro (-S-S-)
Pueden producirse entre molculas de cistena de una misma

cadena o de dos cadenas polipeptdicas distintas.

Enlaces de hidrgeno
-OH de Ser, Treo y Tyr
-NH2 de Gln y Asn

Interacciones inicas
-COOH y NH2

Interacciones hidrfobas

Estructura cuaternaria
Muchas protenas estn formadas por varias

cadenas polipeptdicas.
Cada componente polipeptdico se denomina una
subunidad.
Las subunidades del complejo proteico pueden ser
idnticas o diferentes.

Desnaturalizacin
proteica
Muchos agentes fsicos y qumicos pueden romper la conformacin nativa de una

protena. Este proceso se denomina desnaturalizacin.

Dependiendo del grado de desnaturalizacin la molcula puede perder parcial o

totalmente su actividad biolgica.

Las principales condiciones desnaturalizantes son:

cidos y bases fuertes

Disolventes orgnicos
Detergentes
Agentes reductores
Concentracin salina
Iones metlicos pesados
Cambios de temperatura
Agresin mecnica

Protenas
fibrosas
Contienen proporciones elevadas de

estructuras secundarias regulares, como

hlices y lminas plegadas .
Tienen forma de varilla o lmina.
Tienen funciones estructurales.
Ejemplos:
-queratina
Colgeno
Fibrona de la seda

Protenas
globulares
Constituyen la mayor parte de las protenas

celulares.
Realizan la mayor parte del trabajo qumico
de las clulas.
Cada protena posee una superficie nica y
compleja que contiene cavidades o
hendiduras cuya estructura es
complementaria a la de ligandos
especficos.
Tras la unin del ligando se produce un
cambio conformacional de la protena que
est ligado a un acontecimiento bioqumico.
Ejemplos:
Mioglobina
Hemoglobina