PROTEINAS

C.D. LIA CASTILLO

CONCEPTOS
Las protenas son biomleculas
formadas
bsicamente
por
carbono, hidrgeno, oxgeno y
nitrgeno.
Pueden
adems
contener azufre y en algunos
tipos de protenas, fsforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros
elementos

Pueden considerarse polmeros de unas

pequeas molculas que reciben el nombre
de aminocidos que seran por tanto los
monmeros o unidad. Los aminocidos
estn unidos mediante enlaces peptdicos
La unin de un bajo nmero de aminocidos
da lugar a un pptido; si el n: de aa. que
forma la molcula no es mayor de 10, se
denomina oligopptido, si es superior a 10
se llama polipptido y si el n: es superior a
50 aa. se habla ya de protena

AMINOACIDO
Los aminocidos se
caracterizan
por
poseer un grupo
carboxilo (-COOH)
y un grupo amino
(-NH2).
De
acuerdo
al
radical ( R ) existen
aproximadamente
20 aminocidos.

ENLACE PEPTIDICO
Los aminocidos se unen entre s
mediante un enlace peptdico,
que Es un enlace covalente que se
establece entre el grupo carboxilo
de un aa. y el grupo amino del
siguiente,
dando
lugar
al
desprendimiento de una molcula
de agua

EJEMPLO DE
ENLACE PEPTIICO

ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS

La organizacin de una protena

(Distribucin espacial)
viene
definida
por
cuatro
niveles
estructurales
denominados:
estructura primaria, estructura
secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria.

Estructura primaria
La estructura primaria es la
secuencia de aa. de la protena.
Nos indica qu aas. componen la
cadena polipeptdica y el orden en
que dichos aas. se encuentran.
Esto viene definido en el DNA.

Estructura Secundaria
La estructura secundaria es la disposicin
de la secuencia de aminocidos en el
espacio.Los aas., a medida que van siendo
enlazados durante la sntesis de protenas y
gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposicin espacial
estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1.la a(alfa)-hlice
2.la conformacin beta
laminar

Alfa Hlice
Esta estructura se
forma al enrollarse
helicoidalmente
sobre s misma la
estructura primaria.
Se
debe
a
la
formacin de puentes
de hidrgeno entre el
-C=O
de
un
aminocido y el -NHdel
cuarto
aminocido que le
sigue

Beta Laminar
En
esta
disposicin
los
aas. no forman
una hlice sino
una cadena en
forma de zigzag,
denominada
disposicin
en
lmina plegada

Estructura Terciaria
(globular)
Generalmente se da en proteinas que
tienen que transportar sustancias como
la hemoglobina. (forma de ovillo). Se
debe a la aparicin de otras fuerzas de
unin dbiles Como:
1. el puente disulfuro entre los radicales
de aminocidos que tiene azufre.
2. los puentes de hidrgeno
3. los puentes elctricos
las interacciones hifrfobas

Puentes de hidrgeno

Estructura cuaternaria
Esta estructura informa
de la unin , mediante
enlaces dbiles ( no
covalentes) de varias
cadenas polipeptdicas
con estructura terciaria,
para
formar
un
complejo proteico. Cada
una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el
nombre de protmero.

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las dos principales propiedades

que tienen las protenas son la
especificidad y la desnaturalizacin

ESPECIFICIDAD
La especificidad se refiere a su
funcin; cada protena lleva a cabo una
determinada funcin y la realiza
porque
posee
una
determinada
estructura
primaria
y
una
conformacin espacial propia; por lo
que un cambio en la estructura de la
protena puede significar una prdida
de la funcin.

DESNATURALIZACION
Consiste en la prdida de la
estructura terciaria, por romperse
los puentes que forman dicha
estructura .
Las
principales
causas
de
desnaturalizacin son los cambios
en el Ph y el aumento de la
temperatura.

Otras Propiedades
Poseen
propiedades
cidasbsicas por la presencia de los
grupos amino y carboxilo terminal,
adems de los grupo R ionizable.
Poseen punto isoelctrico (Pi)
caracterstico, valor que
corresponde a su mnima
solubilidad.

Clasificacin de Protenas
(por su estructura qumica)

1. Simples(HOLOPROTENAS)
Formadas solamente por aminocidos ,
aqu tenemos a la albmina, algunas
hormonas como la insulina, prolactina, las
enzimas. Y el colgeno.
2. Complejas(HETEROPROTENAS)
Formadas por una fraccin protenica
(aminocidos) y por un grupo no
protenico, que se denomina "grupo
prosttico). Como por ejemplo la
hemoglobina.

Clasificacin de las protenas

( por su funcin)
Estructural: (colgeno, histonas, queratina)
Catalticas : (Enzimas)
Hormonal (insulina)
Defensa: (anticuerpos)
Transporte (globulina, hemoglobina)
Almacenamiento o reserva (albmina)

METABOLISMO DE PROTENAS

CATABOLISMO.- Se reduce a un proceso de hidrlisis y

liberacin de aas por accin de enzimas hidrolticas.
Comprende: Digestin, Absorcin y transporte de aas.
ANABOLISMO.- Sntesis de protenas

DIGESTIN DE LAS PROTENAS

FINES:
Facilitar el paso de los aas por la
membrana celular.
Proporcionar materia prima a las
clulas
FASES
Se inicia en la cocina
ENZIMAS
Pepsina
Quimo tripsina
Tripsina
Carboxipeptidasa
Aminopeptidasa y dipeptidasa

DIGESTIN DE PROTENAS CELULARES

(ENDGENAS
FINALIDAD
Desechar protenas mal plegadas, daadas o desnaturalizadas
Limitar la vida de ciertas protenas que deban actuar poco
tiempo en la clula
Eliminar determinadas protenas en estados celulares
(ciclinas...)
Reciclaje general de las protenas
SISTEMA ENZIMTICO ---- PROTEOSOMA

Recambio Proteico

El intercambio de aas entre la sangre y las clulas es

constante
Las clulas seleccionan e incorporan aas segn sus
necesidades particulares.
El organismo no almacena aas.
En el interior de las clulas los aas siguen diversos caminos:
- Sintetizar protenas para su funcionamiento
- Sintetizar protenas para el organismo en general (Enzimas,
anticuerpos).
- Formar productos con funciones propias (hormonas)
- Seguir su ruta metablica propia del aa.
- Ser eliminado por la orina.

CATABOLISMO DE LOS AMINOCIDOS

Los aas siguen 2 caminos:
* Catabolismo.- Para dar energa a la clula y/o productos de
eliminacin.
* Transformacin en compuestos necesarios para el organismo.
Desde el punto de vista catablico los aas tienen 2 fracciones:
* El grupo amino
* El resto de la molcula
Los aas pierden primero el grupo amino, y la molcula restante
se incorpora a los ciclos metablicos de carbohidratos o c.
Grasos.
La etapa comn del catabolismo de todos los aas es la prdida
del grupo amino, que ocurre en 2 etapas