CAPTULO 6.

ENZIMAS 1
Kelder Alexis Ortiz Cardona Bioqumica

INTRODUCCIN

Las enzimas son catalizadores, ms eficaces y especficos que muchos otros compuestos qumicos. Hasta 1982 era comn escuchar Todas las enzimas son protenas, sin embargo, recientemente se han descubierto ciertas formas de ARN que catalizan algunas reacciones celulares.

6.1 Las enzimas como catalizadores biolgicos

Introduccin a las enzimas

A finales del siglo XVIII y principios del XIX se descubri que los polisacridos como el almidn podan ser transformados en glucosa por extractos celulares de plantas y saliva de animales. A mediados de 1800, Louis Pasteur acu el termino fermento. Pasteur crea que slo las clulas vivas e intactas de levadura eran capaces de llevar a cabo la fermentacin del azcar.

Introduccin a las enzimas

En 1897 Eduard y Hans Bchner usaron extractos de clulas de levadura para fermentar azcar, lo cual demostr que los agentes catalizadores naturales (ahora llamados enzimas) podan funcionar independientemente de una clula viva. En 1926 James Summer cristaliz la enzima ureasa de la planta de frijol

Energa de activacin y Estado de transicin

Energa de activacin: Barrera energtica a vencer por las molculas de reactivo antes de convertirse en productos Estado de transicin: Especie energtica (inestable) de corta duracin y con la misma probabilidad de regresar al material de partida o de transformarse en productos.

Aumento en la velocidad de reaccin

Si se quiere aumentar la velocidad de la reaccin, se pueden hacer dos cosas:

Incrementar

el nivel de energa promedio de las molculas del reactivo mediante un aumento en la temperatura. Aqu la velocidad se incrementa porque aumenta el nmero de colisiones y por consiguiente las molculas de reactivo adquieren suficiente energa para vencer la cima pasando por el estado de transicin. No obstante, aumentar la temperatura no es una opcin viable para la mayora de clulas.

Aumento en la velocidad de reaccin

La otra forma para aumentar la velocidad de reaccin es la siguiente:

Agregar

un catalizador. Un catalizador funciona disminuyendo la energa de activacin de una reaccin. El catalizador dirige las molculas del reactivo a travs de distintas vas de reaccin en donde existe una menor barrera energtica, aumentando as la velocidad.

Propiedades de un catalizador

Aumenta la velocidad de reaccin al disminuir la barrera de energa de activacin. No se consume ni sufre cambio permanente de su estructura durante el proceso cataltico. No altera la posicin de equilibrio de la reaccin, slo la velocidad a la cual se alcanza dicho equilibrio. Por lo general, acta formando un complejo transitorio con el reactivo, estabilizando as el estado de transicin.

Cofactores

Componente de bajo peso molecular no proteico de las enzimas, iones metlicos o coenzimas, que son necesarias para la actividad de la enzima determinada

Coenzima

Componente no proteico de las enzimas que durante la consecucin de reacciones catalizas enzimticamente actan directamente y sufren una serie cclica de reacciones durante el cambio de cada molcula sustrato.

Holoenzima

Empacado molecular completo de protena y cofactor se le llama holoenzima.

Apoenzima

El trmino apoenzima se utiliza para definir a la holoenzima sin el cofactor. Es la parte proteica de una enzima de la cual se ha separado el cofactor

Nomenclatura de enzimas

Los nombres ms comunes para las enzimas se forman aadiendo el sufijo asa, al nombre de los reactivos. As la enzima tirosinasa cataliza la oxidacin de la tirosina, la celulasa cataliza la hidrlisis de celulosa para formar glucosa. Estos nombres definen el sustrato pero no describen la reaccin qumica. Cada enzima tiene un nombre oficial internacional y un nmero de clasificacin que consta de cuatro dgitos.

Clasificacin de las enzimas

Todas las enzimas conocidas se pueden clasificar dentro de seis categoras:

Oxidorreductasas
Transferasas Hidrolasas

Liasas
Isomerasas Ligasas

6.2 Propiedades cinticas de las enzimas

Ecuacin de Michaelis-Menten

Las enzimas tiene propiedades cinticas nicas comparadas con catalizadores orgnicos e inorgnicos. Para estudiar las velocidad de estas reacciones, se mezcla enzimas y sustrato en una solucin amortiguadora a una temperatura fija. La velocidad inicial (Vo) se determina en los primeros minutos: midiendo disminucin de concentracin de reactivo o aumento de concentracin de producto.

Ecuacin de Michaelis-Menten

Para estudiar el efecto de la concentracin del sustrato, se plantea el siguiente experimento:

Se

preparan varios tubos que contienen amortiguador con cantidades crecientes de sustrato. Se aade a cada tubo cantidades constantes de enzima. Se mide la velocidad de reaccin. Se construye una grfica de velocidad de reaccin contra la concentracin de sustrato.

Ecuacin de Michaelis-Menten

Despus del experimento

Con

concentraciones relativamente bajas de sustrato, el cambio de velocidad inicial aumenta conforme se aade ms sustrato. Con concentracin ms altas, el aumento de la velocidad es cada vez ms lento hasta el punto en que la velocidad se hace constante sin importar cunto sustrato est presente. La curva tiene forma hiperblica. La velocidad constante se define como velocidad mxima o Vmax.

La constante de Michaelis-Menten

Cuando k2 (constante de la reaccin reversible, reaccin donde el complejo enzima-sustrato se separa en enzima + sustrato ) es mucho mayor que k3 ( constante de la reaccin en donde el complejo se transforma en enzima-sustrato), la Km es igual a la razn de k2/k1.

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Kelder Alexis Ortiz Cardona Bioqumica