FISICOQUIMICA Departamento de Agroindustrias Universidad Nacional del Altiplano - Puno

Laboratorio N 2: TIEMPO DE GELIFICACION

Alumno: Jess Roberto Aliaga Arpasi Grupo: N 1 Docente: Ing. Roenfi Guerra Lima

PRACTICA N 2 TIEMPO DE GELIFICACION

OBJETIVOS Determinar el tiempo que tarda en gelificar cada una de las materias empleadas

INTRODUCCIN Los almidones tienen valor como aditivos alimentarios dada su contribucin a la textura en los sistemas alimentarios, siendo su utilizacin como agente espesante, su aplicacin alimentara ms importante. Han sido parte fundamental de la dieta del hombre desde los tiempos prehistricos y se encuentra en los cereales, los tubrculos y en algunas frutas como polisacrido de reserva energtica y su concentracin varia con el grado de madurez. Deben comprenderse diversos fenmenos bsicos del comportamiento del almidn para as entender el papel del mismo como espesante: la composicin qumica respecto a sus polisacridos lineales y ramificados y el papel de estos compuestos en la gelatinizacin y en la gelificacin del almidn. La gelatinizacin consiste en las modificaciones que se producen cuando los grnulos de almidn son tratados por calor en agua. A temperatura ambiente no tienen modificaciones aparentes en los grnulos nativos de almidn pero cuando se le aplica calor (60 70C), La energa trmica permite que pase algo de agua a travs de la red molecular. Si se contina aumentando la temperatura los enlaces de hidrgenos se rompe y la entrada de agua se produce ms fcilmente cuando continua el calentamiento, provocando el hinchamiento rpido de los grnulos de almidn (formacin de pasta). El rango de temperatura que tiene lugar el hinchamiento de todos los grnulos se conoce como rango de gelatinizacin y es caracterstico de la variedad particular de almidn que se est investigando. La gelificacin es la formacin de un gel y no se produce hasta que se enfra una pasta de almidn. Es decir, la gelatinizacin debe preceder a la gelificacin. Al enfriarse una pasta de almidn se forman enlaces intermoleculares entre las molculas de amilosa. Se forma una red donde queda el agua atrapada, al igual que cualquier otro gel, el de almidn es un lquido con caractersticas de slidos. Los geles formados se hacen progresivamente ms fuertes durante las primeras horas de preparacin, pero a medida que progresa el tiempo el gel tiende a envejecerse debido ala retrogradacin del almidn, perdiendo su fortaleza y permitiendo la salida del agua del gel. Existen algunos factores que afectan a la gelatinizacin y gelificacin del almidn, entre estos tenemos: Concentracin de Amilosa/ Amilopectina Tipos de Almidn Grado de calentamiento Sacarosa cido

MARCO TEORICO La gelificacin de protenas es un de las caractersticas mas importante y de mayor funcin industrial en el rea de la ciencia y tecnologa en alimentos. Y es que la funcionalidad de las protenas est en la industria crnica, en la conservera y en muchas otras. Generalidad Primero hay que diferenciar la gelificacin de los otros fenmenos similares en los que el grado de dispersin de una solucin proteica tambin decrece (tal como ocurre con la asociacin, agregacin, polimerizacin. precipitacin, floculacin y coagulacin). Generalmente. las reacciones de asociacin de protenas, afectan a modificaciones que alcanzan el nivel de subunidades o de la molcula mientras que las reacciones de polimerizacin o agregacin, implican la capacidad de formar complejos de gran tamao. La precipitacin incluye todas Ias reacciones de agregadas conducentes a una perdida total o parcial de solubilidad. La floculacin se refiere a reacciones de agregacin desordenada que se producen en ausencia de desnaturalizacin y que a menudo se originan a causa de la desaparicin de repulsiones electrostticas entre cadenas. Se definen como coagulacin las reacciones de agregacin no ordenadas que se producen con desnaturalizacin y en las que predominan las reacciones de agregacin o las interacciones protena - protena con relacin a las interacciones protenadisolvente; esto conduce a la formacin de un gran coagulo. Se denomina gelificacin cuando las molculas desnaturalizadas se agregan para formar una red proteica ordenada. La aptitud a Ia gelificacin es una propiedad funcional muy importante para muchas protenas. Tiene un papel fundamental en la preparacin de numerosos alimentos, entre los cuales hay diversos productos lcteos; la clara de huevo coagulada; los geles de gelatina; diversos productos calentados a base de carne o pescado triturados; los geles proteicos de soja; las protenas vegetales texturadas por extrusin o trefilado y las pastas de panadera. La gelificacin proteica no se aplica solamente para la formacin de geles slidos visco elsticos, sino tambin para mejorar la absorcin de agua, el espesado, la unin de partculas (adhesin) y para estabilizar emulsiones y espumas. Aunque estn bien establecidas las condiciones prcticas para la gelificacin de las diversas protenas, no se logra fcilmente el ptimo a causa de factores ambientales, los pre tratamientos de la protena, empleo de mezclas de protenas, etc. En la mayora de los casos es indispensable un tratamiento trmico para conseguir la gelificacin. Puede necesitarse un enfriamiento posterior y a veces, resulta aconsejable una acidificacin ligera. Asimismo, puede necesitarse una adicin de sales, concretamente iones calcio, lo que aumenta la velocidad de gelificacin y la firmeza de gel (caso de las protenas de soya, lacto suero y suero albmina). No obstante, varias protenas pueden gelificarse sin calentamiento, con slo nicamente una hidrlisis enzimtica moderada (micelas de casena, clara de huevo, fibrina), una simple adicin de iones calcio, (micelas de casena) o una alcalizacin seguida de un retorno a la neutralidad o al pH isoelctrico (protenas de soya). Mientras que se puedan formar numerosos geles a partir de protenas en solucin (ovoalbumina) y otras protenas en la clara de huevo , beta -lactogiobulina y otras protenas de lactosuero, micelas de casena, suero dealbumina, protenas de soya), tambin se pueden formar geles (colgeno, protenas miofibrilares, tales como la actomiosina, concentrados proteicos de soya, parcialmente o totalmente desnaturalizados, etc.), de las dispersiones acuosas o salinas de protenas insolubles o poco solubles; es decir, la solubilidad proteica no siempre es indispensable para la gelificacin.

MTODOS DE EVALUACIN DE LOS GELES PROTEICOS Frecuentemente se mide la cantidad de agua englobada en el gel durante su formacin, o bien la prdida de agua que surge cuando se somete el gel a una compresin o centrifugacin moderada. En este caso es importante no romper la red proteica. Aunque frecuentemente el contenido en agua es muy elevado, los geles tienen un comportamiento reolgico de viso elstico. Para determinar las principales caractersticas fsicas pueden utilizarse diversos instrumentos, tales como el mdulo de elasticidad, el umbral de deslizamiento, el tiempo de relajacin o incluso el coeficiente aparente de viscosidad. No obstante, frecuentemente se prefiere hacer pruebas empricas de penetracin o de compresin para valorar la firmeza, resistencia a la rotura o la adhesin del gel. Los resultados dependen de los instrumentos y condiciones de medida, por tanto, para poder hacer comparaciones es indispensable una normalizacin previa. La microscopa electrnica de transmisin o de barrido, permite estudiar la estructura de los geles. Como se indic anteriormente, el examen microscpico da el tamao, forma y posicin de los agregados y/o de los filamentos, as como la amplitud de los poros. Pueden utilizarse mtodos fisicoqumicos para seguir las sucesivas etapas de la gelificacin, los mecanismos e interacciones que surgen. El grado de despliegue de las estructuras proteicas secundarias y terciarias, puede conocerse por microcalorimetria diferencial, dicroismo circular, dispersin, ptica rotatoria o bien por medidas de propiedades antignicas residuales. La hidrofobicidad superficial de la protena puede determinarse por cromatografa de afinidad hidrfoba o por fijacin de reactivos hidrfobos fluorescentes (acido naftalensulfnico, acido cis-parinarico). La disociacin en subunidades o la formacin de agregados puede seguirse por determinacin de las masas molares por cromatografa de permeacin del gel. Electroforesis en presencia de dedocil sulfato de sodio, ultra centrifugacin, etc. Tambin puede seguirse la agregacin por la elevacin de la viscosidad, de !a absorbancia y/o la turbidez que provoca. La eliminacin de iones Ca++ por dilisis, la adicin de mercaptoetanol, cistena, EDTA, urea, detergentes o reactivos especficos, de tal o cual grupo qumico antes (o despus) de la formacin del gel, seguido de una medida de la dureza del gel (o de la disolucin del gel), orienta sobre la naturaleza e importancia de las interacciones protena-protena. Frecuentemente se utilizan como parmetros para comparar diversos geles entre s, los mrgenes de temperatura. pH y concentracin en protena que permiten la formacin de un gel la velocidad de gelificacin a .distintas temperaturas la transparencia de gel la resistencia de gel al almacenamiento, al calor, a la congelacin/descongelacin el tipo de desestabilizacin observado (fusin, sinresis, exudacin). Algunas de las pruebas mencionadas anteriormente pueden realizarse sobre muestras de pequeo volumen o utilizando sistemas tericos simples. MECANISMOS DE GELIFICACIN Y ESTRUCTURA DE LOS GELES An no se conocen totalmente el mecanismo y las interacciones relativas a la formacin de la red proteica tridimensional caracterstica de los geles. No obstante, prcticamente, todos los estudios sealan la necesidad de una desnaturalizacin y desdoblamiento de la protena, como pasos previos a la interaccin ordenada protena-protena y agregacin. Esto explica, por ejemplo, porque los concentrados proteicos de soya, previamente desnaturalizados por el calor, por los disolventes o bases, pueden gelificar sin necesitar un calentamiento posterior. La formacin de la red proteica se considera como resultado de un equilibrio entre las interacciones protena-protena, interacciones protena disolvente (agua) y fuerzas atractivas y repulsivas entre cadenas poli peptdicas prximas. Se sabe, que las fuerzas atractivas las representan las interacciones hidrfobas (acrecentadas a temperaturas elevadas),

electroestticas, (tales como los enlaces, con los iones ca++ y otros divalentes), enlaces hidrgeno (aumentados por enfriamiento) y/o las uniones disulfuro. Su incidencia respectiva puede variar en funcin de la naturaleza de la protena las condiciones del medio y las diversas etapas del proceso de gelificacin. Las repulsiones electrostticas, (sobre todo a pH alejados del punto isoelctrico) y las interacciones protena-agua, tienden a mantener separadas las cadenas poli peptdicas. Las atracciones proteicas intermoleculares (y la gelificacin) se producen ms rpidamente con concentraciones proteicas elevadas dada su mayor probabilidad de contactos intermoleculares. En el caso de concentraciones proteicas elevadas. An se puede producir una gelificacin en condiciones ambientales que no sean especialmente: favorables para Ia agregacin (por calentamiento a pH alejados del punto isoelctrico, etc.), El establecimiento de uniones covalentes disulfuro conduce, conduce habitualmente, a la formacin de geles trmicamente irreversibles, como ocurre con los geles de ovoalbmina Q de beta-lactoglobulina (). Los geles de gelatina, que estn estabilizados fundamentalmente por enlaces hidrgenos, funden por calentamiento (alrededor de 30C) el ciclo de gelificacin-fusin puede repetirse varias veces. Los geles de protena de soja tienen un compartimento intermedio y su consistencia disminuye cuando la temperatura de calentamiento sobrepasa 80C. Algunas protenas de naturaleza diferente pueden formar geles cuando se calientan juntas (cogelificacin). Las protenas tambin pueden formar geles por interacciones con agentes polisacridos gelificantes. Las interacciones inicas no especficas entre la gelatina cargada positivamente y los alginatos o pectinatos cargados negativamente, producen geles de alto punto de fusin (80C). Por otro lado, se sabe que al pH de la leche se pueden establecer interacciones inicas especficas entre una zona cargada positivamente de la casena k y el carragenato kappa polisulfato. As las micelas de casena pueden quedar incluidas en los geles de carragenato. Existen numerosos geles bajo forma de estructura hidratada fuertemente expandidos y con ms de 10 g de agua por g de protena y con otros diferentes constituyentes alimenticios englobados en la red proteica. Por esto, algunos geles proteicos pueden llegar a contener hasta un 98% de agua; aunque una gran parte de esta agua tenga propiedades idnticas a las del agua de una solucin salina diluida, est retenida fsicamente y no puede expulsarse con facilidad. Se emitieron numerosas hiptesis para explicar las fuerzas responsables de la gran capacidad de retencin de agua de los geles. Es posible que despus de la desnaturalizacin trmica de las estructuras secundarias, grupos libres CO y NH de los enlaces peptdicos procedan, respectivamente, de zonas polarizadas negativa y positivamente a lo largo de la cadena polipeptdica y creen as un sistema extendido de capas sucesivas de agua. Despus del enfriamiento, las molculas proteicas pueden reunirse, formando de nuevo enlaces de hidrgeno de manera que reproduzcan la estructura necesaria para englobar el agua libre. Tambin es probable que los poros de la red proteica retengan el agua capilar. Partiendo de una solucin acuosa de protenas, las primeras etapas de gelificacin trmica son, corrientemente, las siguientes (ecuacin 3):

ECUACIN 1.- Disociacin reversible de la estructura cuaternaria en subunidades o monmeros (la disociacin irreversible de polmeros naturales tambin puede constituir la primera etapa de la desnaturalizacin).

ECUACION 2.- Desnaturalizacin irreversible de estructuras secundaria y terciaria (el desdoblamiento es frecuentemente parcial) Aunque el estado gelificado final corresponde a agregados de protena parcialmente desnaturalizado, (PD)x, no se sabe siempre con cual de los esquemas siguientes est implicado:

Corrientemente la primera parte de la ecuacin se considera aplicable a las reacciones de floculacin, mientras que la segunda parte los sera mas generalmente para as reacciones coagulacin grosera. En las condiciones ms favorables a la desnaturalizacin que a la agregacin (fuerte carga proteica neta a pH bajos o elevados, fuerzas inicas muy dbiles, presencia de ciertos iones. Presencia de agentes disociantes, tales como la urea, guanidina, los detergentes, el calentamiento produce reacciones segn el esquema de la reaccin. A medida que la etapa de agregacin sea ms lenta con relacin a la desnaturalizacin, ms fcilmente podrn orientarse antes de la agregacin los polipptidos parcialmente desdoblados. Esto favorecer la formacin de un gel ordenado homogneo, de consistencia lisa, fuertemente expandido, muy elstico, transparente, estable frente a la sinresis y exudacin. Por el contrario, los geles formados por partculas proteicas, groseramente agregados, son opacos, poco elsticos y claramente inestables (sinresis y exudacin). Apoyan esta hiptesis las caractersticas de los geles formados por calentamiento de plasma bovino (con 5% de protenas) a una temperatura determinada, comprendida entre 70 y 100C: la dureza mecnica de los geles aumenta con la temperatura. Mientras que su capacidad de retencin de agua se reduce (calculada por la prdida de agua por centrifugacin del gel a baja velocidad - sin deformacin del gel - sobre una placa metlica). La observacin de los geles al microscopio electrnico con barrido, indica que el fenmeno responsable de estas diferencias de comportamiento es una agregacin irregular (no ordenada), de los constituyentes proteicos que se produce a temperaturas iguales o superiores a 90C. El gel formado es mas heterogneo y comporta a la vez grandes agregados proteicos (responsables del aumento de dureza) y grandes agujeros llenos de una fase acuosa fcilmente extrable al comprimir. Por lo tanto, una temperatura elevada favorece las interacciones protena-agua. La adicin de cloruro de sodio o el ajuste al pH isoelctrico, tiene efectos anlogos, porque implica una supresin de las repulsiones electrostticas entre las cadenas polipptidicas. Generalmente, el desdoblamiento de las molculas proteicas aumenta la exposicin de los grupos reactivos. en especial de los grupos hidrfobos de las protenas globulares. Las interacciones hidrfobas protena-protena, tambin resultan favorecidas y representan la causa principal de la posterior agregacin. Al tener las protenas una masa molecular elevada y un fuerte porcentaje de aminocidos hidrfobos, tendrn tendencias a formar redes ms compactas. Las interacciones hidrfobas, tendrn tendencias a formar redes ms compactas. Las interacciones hidrfobas resultan favorecidas a temperaturas elevadas, mientras que la formacin de enlaces hidrfobos se favorece durante el enfriamiento. Tambin el calentamiento puede

liberar bs grupos SH internos y promover la formacin o el cambio de uniones disulfuro. La presencia de un gran nmero de grupos SH y S-S reforzar la red intermolecular y tendr tendencia a hacer el gel trmicamente irreversible. Las uniones calcio mejoran la firmeza y estabilidad de numerosos geles. La zona de pH en la cual se produce la gelificacin se ensancha con el aumento de la concentracin proteica. Esto indica que los numerosos enlaces hidrfobos y disulfuro formados con fuerte concentracin proteica pueden compensar las fuerzas electrostticas de repulsin inducidas por la alta carga neta de la protena (a pH alejados del punto isoelctrico). En el punto isoelctrico, la ausencia de fuerzas repulsivas conduce a la formacin de un gel menos expandido, menos hidratado y menos consistente. Las protenas que poseen altos porcentajes de aminocidos hidrfobos (> 31,5% sobre una base molar) tales como la hemoglobina, catalasa. Ovoalbmina y ureasa. tendrn, en general, zonas de pH de gelificacin dependiente de la concentracin proteica, mientras que los que tengan un dbil porcentaje de aminocidos hidrfobos (22-31,5%) tales como las y-globulinas, alfaquimotripsina, protrombina, seroalbmina, conalbmina, ovomucoide, gelatina y las protenas de soja, no presentan modificaciones de la zona de pH de gelificacin, cuando la concentracin proteica vara. Esta diferencia de comportamiento puede servir de base para clasificar los geles obtenidos por calentamiento: 1) Las protenas tales como la ovoalbmina que precipitan por el calor a baja concentracin proteica y dan, a alta concentracin, un gel opaco. 2) Las protenas. Tales como la gelatina que permanecen solubles con baja concentracin proteica durante el calentamiento y dan un gel claro y termorreversible con concentracin fuerte. Las protenas tales como la casena, beta-lactoglobulina y pepsina, se comportan como protenas del grupo 2, aunque su porcentaje molar de aminocidos hidrfobos sea 38, 34,6 y 34 respectivamente; sin duda, se puede atribuir este comportamiento a su baja masa molecular. La ovoalbmina purificada se comporta como las casenas, pero cuando se mezcla a la conalbmina, se comporta como las protenas del grupo 1, debido a la formacin de enlaces protena- protena y de un aumento aparente del peso molecular. ALMIDN

El almidn es un polisacrido de reserva alimenticia predominante en las plantas, constituido por amilosa y amilopectina. Proporciona el 70-80% de las caloras consumidas por los humanos de todo el mundo. Tanto el almidn como los productos de la hidrlisis del almidn constituyen la mayor parte de los carbohidratos digestibles de la dieta habitual. Del mismo modo, la cantidad de almidn utilizado en la preparacin de productos alimenticios, sin contar el que se encuentra presente en las harinas usadas para hacer pan y otros productos de panadera. Los almidones comerciales se obtienen de las semillas de cereales, particularmente de maz (Zea mays), trigo (Triticum spp.), varios tipos de arroz (Oryza sativa), y de algunas races y tubrculos, particularmente de patata (Solanum tuberosum), batata (Ipomoea batatas) y mandioca (Manihot esculenta). Los almidones modificados tienen un nmero enorme de posibles aplicaciones en los alimentos, que incluyen las siguientes: adhesivo, ligante, enturbiante, formador de pelculas, estabilizante de espumas, agente anti-envejecimiento de pan, gelificante, glaseante, humectante, estabilizante, texturizante y espesante.

El almidn se diferencia de todos los dems carbohidratos en que, en la naturaleza se presenta como complejas partculas discretas (grnulos). Los grnulos de almidn son relativamente densos, insolubles y se hidratan muy mal en agua fra. Pueden ser dispersados en agua, dando lugar a la formacin de suspensiones de baja viscosidad que pueden ser fcilmente mezcladas y bombeadas, incluso a concentraciones mayores del 35%. El trigo, el centeno (Secale cereale) y la cebada (Hordeum vulgare) tienen dos tipos de granos de almidn: los grandes lenticulares y los pequeos esfricos. En la cebada, los granos lenticulares se forman durante los primeros 15 das despus de la polinizacin. Los pequeos grnulos, representando un total de 88% del nmero de granos, aparecen a los 18-30 das posteriores a la polinizacin. Los almidones de los cereales contienen pequeas cantidades de grasas. Los lpidos asociados al almidn son, generalmente, lpidos polares, que necesitan disolventes polares tales como metanol-agua, para su extraccin. Generalmente el nivel de lpidos en el almidn cereal, est entre 0.5 y 1%. Los almidones no cereales no contienen esencialmente lpidos. Qumicamente es una mezcla de dos polisacridos muy similares, la amilosa y la amilopectina; contienen regiones cristalinas y no cristalinas en capas alternadas. Puesto que la cristalinidad es producida por el ordenamiento de las cadenas de amilopectina, los grnulos de almidn creo tienen parecido grado de cristalinidad que los almidones normales. La disposicin radial y ordenada de las molculas de almidn en un grnulo resulta evidente al observar la cruz de polarizacin (cruz blanca sobre un fondo negro) en un microscopio de polarizacin cuando se colocan los polarizadores a 90 entre s. El centro de la cruz corresponde con el hilum, el centro de crecimiento de grnulo. La amilosa es el producto de la condensacin de D-glucopiranosas por medio de enlaces glucosdicos a(1,4), que establece largas cadenas lineales con 200-2500 unidades y pesos moleculares hasta de un milln; es decir, la amilosa es una a-D-(1,4)-glucana cuya unidad repetitiva es la a-maltosa. Tiene la facilidad de adquirir una conformacin tridimensional helicoidal, en la que cada vuelta de hlice consta de seis molculas de glucosa. El interior de la hlice contiene slo tomos de hidrgeno, y es por tanto lipoflico, mientras que los grupos hidroxilo estn situados en el exterior de la hlice. La mayora de los almidones contienen alrededor del 25% de amilosa. Los dos almidones de maz comnmente conocidos como ricos en amilosa que existen comercialmente poseen contenidos aparentes de masa alrededor del 52% y del 70-75%. La amilopectina se diferencia de la amilosa en que contiene ramificaciones que le dan una forma molecular similar a la de un rbol; las ramas estn unidas al tronco central (semejante a la amilosa) por enlaces a-D-(1,6), localizadas cada 15-25 unidades lineales de glucosa. Su peso molecular es muy alto ya que algunas fracciones llegan a alcanzar hasta 200 millones de daltones. La amilopectina constituye alrededor del 75% de los almidones ms comunes. Algunos almidones estn constituidos exclusivamente por amilopectina y son conocidos como creos. La amilopectina de papa es la nica que posee en su molcula grupos ster fosfato, unidos ms frecuentemente en una posicin O-6, mientras que el tercio restante lo hace en posicin O-3.

FORMA DE LOS GRANOS DE ALMIDN Los tamaos y las formas de los granos de almidn de las clulas del endospermo, vara de un cereal a otro; en el trigo, centeno, cebada, maz, sorgo y mijo, los granos son sencillos, mientras que los de arroz son compuestos. La avena tiene granos sencillos y compuestos predominando estos ltimos. La mayor parte de los granos de almidn de las clulas del endospermo prismtico y central del trigo tiene dos tamaos: grande, 30-40 micras de dimetro, y pequeo, 1-5 micras, mientras que los de las clulas del endospermo sub-aleurona, son principalmente de tamao intermedio 6-15 micras de dimetro. En las clulas del endospermo sub-aleurona hay relativamente ms protena y los granos de almidn estn menos apretados que en el resto del endospermo. Tabla: Caractersticas del almidn usado en el laboratorio Origen almidn Trigo del Mrgenes de gelificacin ( C) 58 - 64 GELATINIZACIN Los grnulos de almidn son insolubles en agua fra, pero pueden contener agua al aumentar la temperatura, es decir los grnulos de almidn sufren el proceso denominado gelatinizacin o gelificacin. Durante la gelatinizacin se produce la lixiviacin de la amilosa, la gelatinizacin total se produce normalmente dentro de un intervalo ms o menos amplio de temperatura, siendo los grnulos ms grandes los que primero gelatinizan. Los diversos estados de gelatinizacin pueden ser determinados. Estos estados son: la temperatura de iniciacin (primera observacin de la prdida de birrefrigerancia), la temperatura media, la temperatura final de la prdida de birrefrigerancia (TFPB, es la temperatura a la cual el ltimo grnulo en el campo de observacin pierde su birrefrigerancia), y el intervalo de temperatura de gelatinizacin. Al final de este fenmeno se genera una pasta en la que existen cadenas de amilosa de bajo peso molecular altamente hidratadas que rodean a los agregados, tambin hidratados, de los restos de los grnulos. Retrogradacin Se define como la insolubilizacin y la precipitacin espontnea, principalmente de las molculas de amilosa, debido a que sus cadenas lineales se orientan paralelamente y reaccionan entre s por puentes de hidrgeno a travs de sus mltiples hidroxilos; se puede efectuar por diversas rutas que dependen de la concentracin y de la temperatura del sistema. Si se calienta una solucin concentrada de amilosa y se enfra rpidamente hasta alcanzar la temperatura ambiente se forma un gel rgido y reversible, pero si las soluciones son diluidas, se vuelven opacas y precipitan cuando se dejan reposar y enfriar lentamente. temperatura de Forma del grano Lenticular Redondo Tamao del grano (nm) 20-352-10

La retrogradacin esta directamente relacionada con el envejecimiento del pan, las fracciones de amilosa o las secciones lineales de amilopectina que retrogradan, forman zonas con una organizacin cristalina muy rgida, que requiere de una alta energa para que se rompan y el almidn gelatinice. Las molculas de amilosa y amilopectina estn dispersas en la solucin acuosa (gelatinizada) de almidn. Despus del enfriamiento, las porciones lineales de varias molculas se colocan paralelamente debido a la formacin de enlaces H. Esto obliga a las molculas de agua a apartarse y a permitir que las molculas cristalicen juntas. Cuando se disuelve el almidn en agua, la estructura cristalina de las molculas de amilosa y amilopectina se pierde y stas se hidratan, formando un gel, es decir, se gelatiniza. Si se enfra este gel, e inclusive si se deja a temperatura ambiente por suficiente tiempo, las molculas se reordenan, colocndose las cadenas lineales de forma paralela y formando puentes de hidrgeno. Cuando ocurre este reordenamiento, el agua retenida es expulsada fuera de la red (proceso conocido como sinresis), es decir, se separan la fase slida (cristales de amilosa y de amilopectina) y la fase acuosa (agua lquida). El fenmeno de sinresis puede observarse en la vida cotidiana en las cremas de pastelera, yogures, salsas y purs. Para ver una imagen de este proceso se puede ir a: Gelificacin Tipo de almidn Amilosa Forma del grnulo Tamao Temperatura gelatinizacin Caractersticas gel de Maz 27 % Angular poligonal, esfrico 5-25 micras 88-90 C Trigo 24 % Esfrico o lenticular 11-41 micras 58-64 C

Viscosidad baja, es opaco y del Tiene una viscosidad media, es opaco y tiene una alta tendencia a tiene una tendencia muy alta a gelificar gelificar

MATERIALES Bureta Olla Cocina Balanza analtica Cucharon Vaso de precipitados

MATERIA EMPLEADA Maicena Harina de chuo

Mandioca

METODOS Se pesa las muestras: MUESTRA MAICENA HARINA DE CHUO MANDIOCA

FUENTE: Elaboracin propia

TABLA 1 EXPERIENCIA 1 10 gr 10 gr 10 gr

EXPERIENCIA 2 20 gr 5 gr 5 gr

Se lava los materiales que se usaran en la practica. Se calienta agua en determinadas cantidades para cada caso: TABLA 2 MUESTRA EXPERIENCIA 1 MAICENA 250 ml HARINA DE CHUO 250 ml MANDIOCA 250 ml
FUENTE: Elaboracin propia

EXPERIENCIA 2 250 ml 62.5 ml 62.5 ml

Se le echa la muestra a la olla con el agua a punto de ebullir y se controla el tiempo que tarda para espesarse (gelificarse). Para la parte anterior se considera un punto de ebullicin constante de 87 C.

RESULTADOS TABLA 3 MUESTRA EXPERIENCIA 1 EXPERIENCIA 2

FUENTE: Elaboracin propia

MAICENA 1min32seg 50seg

HARINA DE CHUO 1min10seg 32seg

MANDIOCA 1min14seg 1min

DISCUSIONES En la presente practica notamos el poder de gelificacin de cada una de las materias en la maicena se trabajo con dos cantidades 10 gr y 20 gr entonces podemos decir que a mayor concentracin mas rpido el tiempo de gelificacin debido a su capacidad de coagulacin de cada materia, en la harina de chuo el tiempo de gelificacin fue el mas bajo en ambas pruebas (10 y 5gr) con lo cual podemos decir que tiene una mayor capacidad de coagulacin, en la mandioca los tiempos de coagulacin de sus pruebas vienen a ubicarse en el segundo lugar con lo cual podemos decir que tiene tambin poder de coagulacin muy rpido. Dado que en la harina de chuo y en la mandioca se redujo la concentracin de la materia a 5gr pese a haberse reducido tambin la cantidad de agua no se observan bien los cambios que se producen debido a la fuerza de coagulacin de cada muestra. Cada una de las muestras se gelifica debido a una desnaturalizacin del almidn esto a causa del calentamiento al cual es sometido (.)esta estructura es consecuencia de un
replegamiento muy especifico de la cadena de aminocido mantenido por interacciones entre

aminocidos que a veces son muy dbiles: fuerzas de VanderWalls, puentes de hidrogeno, o lbiles como los enlaces disulfuro().

BIBLIOGRAFIA http://nosonrecetas.com/gelificacion-de-proteinas-i/ http://es.wikipedia.org/wiki/Almid%C3%B3n http://es.scribd.com/doc/52412045/pract-gelificiacion http://kardauni08.files.wordpress.com/2011/08/tema3-quimicaalimentos.pdf