TRADUCCIÓN.
Traducción de proteínas.
Traducción: síntesis de
cadenas peptídicas.
https://www.news-medical.net/life-
sciences/Protein-Folding-(Spanish).aspx
La secuencia de aminoácidos dicta la forma de la proteína.
Código genético.
Traducción de proteínas.
Funciones del ARNr.
• Cataliza el enlace peptídico.
• Acoplan al ARNt con el ARNm.
• Asocian las subunidades ribosómicas.
• Corrigen errores.
• Participan en el enlace de factores de traducción.
Características del código genético.
• Específico.
• Degenerado.
• Sin superposición.
• Universalidad.
Traducción: un proceso muy complejo.
Requiere:
• ARNt
• Aa
• Ribosomas
• ARNm
• Múltiples proteínas
• Cationes
• GTP
https://www.youtube.com/watch?v=z2sICp8E1BA
3 fases en la traducción:
• Iniciación
• Alargamiento
• Terminación
En el reconocimiento del codón de inicio es crucial la presencia
de la secuencia Shine Dalgarno.
Secuencia Shine Dalgarno
Ribosoma en
procariotas.
Iniciación en procariotas.
Paso 1.
• La subunidad pequeña del ribosoma se une al codón de inicio AUG.
• Esto ocurre gracias a la presencia de la secuencia Shine Dalgarno.
• Requiere factores de iniciación IFs: IF1 (estabiliza la unión de 30s al
ARNm), IF2 (requiere GTP) e IF3 (previene la unión prematura de 50s).
Iniciación en procariotas.
Paso 2.
• Comienzo de la cadena peptídica con el codón AUG (codifica para
metionina), posicionado el aa por IF2 en el sitio P del ribosoma. En
procariotas la metionina N terminal está formilada.
• IF1 e IF3 se liberan.
Iniciación en procariotas.
Paso 3.
Se une la subunidad grande del ribosoma y se hidroliza el GTP.
Iniciación en procariotas.
Alargamiento de la cadena peptídica en bacterias.
Paso 1.
EF-Tu es una GTPasa requerida
para dejar al segundo aminoácido
y los demás en el sitio A.
Alargamiento de la cadena peptídica en bacterias.
Paso 2.
Alargamiento de la cadena peptídica en bacterias.
Paso 3.
Translocación.
Alargamiento de la cadena peptídica en bacterias.
Paso 4.
Liberación del ARNt desacilado.
Terminación en bacterias.
Requiere factores como
IF3, EFG y RRF.
Iniciación en eucariotas.
La subunidad 43s “escanea” al ARNm en busca de:
Polisoma en eucariotas.
Iniciación en eucariotas.
• 12 factores de iniciación (eIF).
• Se escanea en el extremo 5´el codón AUG incrustado en la secuencia
de Kozak: A*CCA*CCAUGA*
• Los factores que impiden la unión de la subunidad pequeña con la
subunidad grande son eIF3 y eIF6 respectivamente.
Complejos de pre iniciación en eucariotas.
Complejo de iniciación: ensamblaje de 80s.
Alargamiento de la cadena peptídica en eucariotas.
Terminación de la traducción en eucariotas.
Modificaciones postraduccionales en eucariotas.
• Escisión proteolítica.
• Glicosilación.
• Hidroxilación.
• Fosforilación.
• Modificaciones lipofílicas.
• Metilación.
• Carboxilación.
• Formación del enlace disulfuro.
Escisión proteolítica.
Glicosilación.
Hidroxilación.
• Los aa que se hidroxilan son Lisina y Prolina.
• Necesarios para la integridad del colágeno y la elastina.
• Es necesario el ácido ascórbico (vitamina C) para su hidroxilación.
Hidroxilisina
Fosforilación.
Metilación.
• Los aa que frecuentemente son metilados son: Aspartato, Lisina,
Arginina e Histidina.
Carboxilación.
Formación del enlace disulfuro.
Péptido señal.
• Dirigen el destino de las proteínas sintetizadas en el RE.
KDEL: señal de retención en el RE.