IMPORTANCIA CLÍNICA DE LAS

TRANSAMINASAS
• https://www.youtube.com/watch?v=llmeAsrfWtM
 METABOLISMO DE
PROTEINAS

DIGESTION DE PROTEÍNAS
La digestión de proteínas se inicia en el estómago, por la acción conjunta del ácido clorhídrico, la
pepsina, secretada por las células principales como su zimógeno, el pepsinógeno. Este se convierte
en pepsina por la acción del HCl y también en forma autocatalítica:

Pepsinógeno Pepsina + Péptido residual

Enzimas que intervienen El jugo gástrico está formado
en la digestión de principalmente por pepsinógeno,
proteínas. lipasas y ácido clorhídrico
 Con el trabajo de la
pepsina se consigue una
proteólisis parcial de las
proteínas a polipéptidos
más pequeños.

Serán totalmente
hidrolizados en el
intestino delgado por la
acción de las proteasas
pancreáticas.
DIGESTION DE PROTEINAS POR ENZIMAS DEL
PANCREAS
El páncreas exocrino secreta bicarbonato, este va a
neutralizar el ácido estomacal, eleva el pH para que
las proteasas pancreáticas puedan activarse.

Las proteasas pancreáticas son secretadas en forma

inactiva como proenzima (zimógenos). Porque las
formas activas pueden digerirse las unas a las otras.

Los zimógenos inactivos: tripsinógeno,

quimiotripsinógeno y procarboxipeptidasa.
Se convierten en enzimas activas mediante la transformación del tripsinógeno en
tripsina por una enzima producida en la mucosa duodenal: ENTEROQUINASA
Los péptidos pequeños formados por acción de la tripsina,
quimotripsina y elastasa son atacados por exopeptidasas que
cortan un aminoácido a la vez en los extremos de la cadena.

• CARBOXIPEPTIDASAS:
• CPA: (AA aromático) Phe, Tyr, Trp.
• CPB: (AA básico) Lys, Arg.
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS POR ENZIMAS DE LAS CÉLULAS
INTESTINALES
 El proceso de digestión
culmina en el intestino con
la participación de
exopeptidasas.

Exopeptidasas producidas
por células del epitelio
intestinal y actúan en el
borde en cepillo y en la célula.
ABSORCION DE AMINOACIDOS
• Los aminoácidos se absorben
desde el lumen intestinal a través
de sistemas secundarios de
transporte activos dependientes de
Na+ y a través de la difusión
facilitada.
• Los aminoácidos absorbidos son
transportados al hígado por
circulación portal de ahí al resto del
organismo.
 En el organismo la mayor
parte de los aminoácidos se
APORTAN: SUSTRAEN: encuentran formando parte
de las proteínas de los
tejidos.

En el interior de las células,

en el líquido intersticial, la
sangre y otros líquidos
corporales existen
Purinas, Pirimidinas, Porfirinas
aminoácidos libres.

Los aminoácidos libres de los

diferentes compartimientos
del organismo se encuentran
relacionados a través de la
circulación sanguínea
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos no se
almacenan en el
organismo.
• Sus niveles dependerán
del equilibrio entre
biosíntesis y degradación
de proteínas corporales
(anabolismo y
catabolismo)
 La absorción intestinal: La degradación de las
proteínas digestiva y la absorción intestinal de
los aminoácidos constituyen la principal fuente
El aporte de aminoácidos:
de ingreso de nitrógeno metabólicamente útil.

Catabolismo de proteínas: degradación de las

proteínas de nuestro propio organismo.

Síntesis de aminoácidos: provenientes de las

vías metabólicas de los glúcidos
 Síntesis de proteínas: Este proceso complejo
La sustracción o utilización
llamado TRADUCCIÓN. de los aminoácidos:

Síntesis de otros compuestos nitrogenados. Los

aminoácidos sirven de precursores y fuente de
nitrógeno para la síntesis de otros compuestos
nitrogenados tales como las bases nitrogenadas de
los nucleótidos, grupos hemo.

Catabolismo de aminoácidos: Los aminoácidos se

degradan con fines energéticos. Cada día unos 70 g
de aminoácidos cubre aproximadamente el 20% de
las necesidades calóricas de un adulto normal.
METABOLISMO GENERAL DE LOS
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos tienen estructuras muy variadas y por eso también su
metabolismo es muy variado, un reducido número de reacciones en las
cuales participan todos los aminoácidos:
1. Desaminación del ácido glutámico
2. Transaminación
3. Transdesaminación.
CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS

Las rutas degradativas de los aminoácidos conllevan la separación

del grupo AMINO.

Oxidación total del esqueleto carbonado hasta CO2 y H2O.

Esta ruta se realiza cuando los aa. No son necesarios para síntesis.
REACCIONES DE DESAMINACIÓN
DESAMINACIÓN, o pérdida del grupo amino de un
aminoácido para convertirse en su correspondiente
αcetoácido.

La deshidrogenada
glutámico está
presente en el citosol y
las mitocondrias.

αCETOGLUTARATO
REACCIONES DE TRANSAMINACIÓN
La eliminación del grupo amino de los aminoácidos se realiza por reacciones
de TRANSAMINACIÓN, en la que un grupo amino se transfiere en forma
reversible desde un aminoácido dador a un cetoácido receptor.

Grupo amino Grupo cetónico

Las enzimas que catalizan

estas reacciones son del grupo
HÍGADO, RIÑÓN Y ENCEFALO. de las transferasas y reciben el
nombre de transaminasas (o
aminotrasferasas)
Transaminasas distribuidas en los tejidos:
GOT: Glutamato/oxalacetato transaminasa o
aspartato-amino transferasa)

GPT: Glutamato/piruvato transaminasa o

alanino-amino transferasa.

Su presencia en concentraciones muy elevadas en sangre se

utiliza como una medida de lesiones en determinados tejidos
donde son muy abundantes: Hígado y Corazón.

La destrucción celular de estos tejidos provoca

el paso de estas enzimas a la sangre.
REACCIONES DE TRANSDESAMINACIÓN
Este es un proceso en el cual se combinan las
reacciones de transaminación y de desaminación
oxidativa.

PRIMERA FASE: Aminoácido es transaminado

con el ácido α-cetoglutárico dando lugar a la
formación del α-cetoácido y al ácido glutámico.

SEGUNDA FASE: El ácido glutámico es sustrato

de la L-glutámico deshidrogenasa que lo
desamina a ácido α-cetoglutárico, Amoniaco y
NADPH
Destino de las cadenas carbonadas de los
aminoácidos.
 ORIGEN DEL AMONIACO
El amoníaco (NH3) es producido por células que se encuentran en
todo el cuerpo, especialmente en los intestinos, el hígado y los
riñones. La mayor parte del amoníaco producido en el organismo es
utilizada por el hígado para producir urea.

Reacciones de desaminación: oxidativa y no oxidativas: conversión

de amoniaco en úrea (HIGADO), pasa a sangre luego riñones y se
excreta por orina.

Bacterias intestinales a partir de las proteínas de la dieta y

posterior absorción para pasar a la sangre portal.

El amoniaco o ión amonio es tóxico para el SNC debe ser eliminado,

puede producir temblor, visión borrosa inclusive muerte.
EXCRESIÓN DE NITRÓGENO Y CICLO DE LA ÚREA
• Los seres vivos deben eliminar
los residuos nitrogenados
debido a su potencial toxicidad.
• Desechos producidos por el
catabolismo de sustancias
proteicas.
• El hígado es el principal destino
del amoniaco y es donde se
produce la úrea.
SÍNTESIS DE LA ÚREA
• El ciclo de la úrea o el ciclo de la ornitina convierte exceso de amoniaco
en úrea a nivel de mitocondrias de las células de hígado.
• Consta de 5 reacciones 02 en mitocondria y 03 en el citosol.
• Fue descubierta por Hans Krebs y Kurtz Henseleit en 1932
CICLO DE LA ÚREA
El ciclo de la úrea está ligado al ciclo del ácido
cítrico gracias al fumarato

El fumarato se hidrata formando Malato y se

oxida dando Oxalacetato.

El oxalacetato puede seguir varias vías:

1. Sufrir transaminación dando lugar al

aspartato.

2. Formar citrato uniéndose acetil-CoA.

3.Seguir vía gluconeogénica para formar

glucosa

4. Convertirse en piruvato
SINTESIS DE LA UREA
https://www.youtube.com/watch?v=3kttpSrQqoQ
 DEGRADACIÓN DEL ESQUELETO CARBONADO DE
LOS AMINOÁCIDOS
• 20 rutas catabólicas x 20
aminoácidos
• Convergen en metabolitos, del
ciclo del ácido cítrico o del
metabolismo intermediario
(Piruvato, acetil-CoA y
Acetoacetil-CoA).
• Se lleva a cabo en el Hígado (75-
80%)
• También tejido adiposo, riñón o
cerebro.
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
• Dependen de las necesidades que existen en la célula.
• El Humano sintetiza algunos aa NO ESENCIALES pero debe
ingerir los ESENCIALES.
• Las bacterias y plantas son capaces de sintetizar los 20 aa
esenciales. Los mamíferos apenas la mitad.
• Rutas anabólicas para aminoácidos no esenciales.
• Se divide en 6 familias biosintéticas, cada una de las
fuentes de carbono es un intermediario en alguna de las
rutas metabólicas.
 BIOSÍNTESIS DE
AMINOÁCIDOS
NO ESENCIALES

Alanina, Asparagina,
Aspartato, Glutamato y
Glutamina se sintetizan a
partir de Piruvato, Oxalacetato
y αcetoglutarato.
DEMUESTRO LO APRENDIDO
1. En la conexión ciclo de Krebs-ciclo de la úrea interviene
directamente: _______
2. El ciclo de la úrea también se denomina: _________
3. La primera enzima qué actúa en las proteínas de la dieta
es:___________
4. Mencione una enzima pancreática: ____
Conclusiones:

❑Las proteínas se degradan hasta aminoácidos, todo

este proceso se inicia en el estómago para luego ser
reabsorbidos en el intestino delgado pasando
posteriormente a la célula.
 BIBLIOGRAFÍA
LEHNINGER Albert y NELSON, David L.
Principios de Bioquímica. Omega. Barcelona –
España. 2005
GARRIDO Amado. Bioquímica Metabólica:
Conceptos y Tests. Editorial Tebar. 2009