CONCLUSIONES

La desnaturalización de proteínas se da por cambios bruscos del medio donde esta se encuentra.
Los factores tales como temperatura, pH, sales, ácidos minerales fuertes y metales pesados
afectan las interacciones de la estructura terciaria de la proteína de manera reversible o
irreversible disminuyendo así la solubilidad de la misma. En este laboratorio se identificó el
comportamiento de la proteína albúmina contenida en la clara de huevo, la cual fue sometida a
diferentes pruebas de desnaturalización con calor y pH extremos. Se logró apreciar
cualitativamente la presencia de la proteína como en el caso de la prueba Biuret debido a la
formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu++ y los electrones del nitrógeno
contenidos en los enlaces peptídicos de la proteína, a pH ácidos hubo turbidez, pero en pH básicos
y neutros no sucedió nada.

DISCUSION

La clara del huevo está compuesta en gran parte por agua y albúminas, un tipo de proteínas. En el
tubo 1 de coagulación de proteínas, al aumentar la temperatura, las proteínas de la clara del
huevo se desnaturalizan (desnaturalización de proteínas). AI desnaturalizarse, las proteínas de la
albúmina cambian su estructura nativa y se empiezan a desenrollar y este proceso de
desnaturalización las hace perder la solubilidad que tenían, cuando esto ocurrió, se encontró su
punto de insolubilización.

En la reacción de metales pesados se observó que hubo una precipitación en la albúmina debido a
que la solución de acetato de plomo por ser una sal de metal pesado precipita las proteínas,
porque el ion del metal se combina con la forma aniónica de la proteína, estas se neutralizan con
las cargas aniónicas de los grupos esenciales de la proteína causando una desestabilización de
esta. La proteína en el lado alcalino de su punto isoeléctrico existe como ion negativo, y así, al
combinarse con el ion del metal o catión, formará proteínatos tales como proteinato de mercurio,
plomo, de plata, etc.

En la reacción reversible e irreversible, El sulfato de amonio es una de las sales más utilizadas
para la precipitación salina de proteínas. Es muy soluble (760 g de sulfato de amonio/1000 mL de
agua a una temperatura de 20 °C) y el ion sulfato divalente permite alcanzar altas fuerzas iónicas.
Las proteínas en solución son menos solubles cuando se aumenta la fuerza iónica y esto se puede
lograr adicionando sales solubles como el sulfato de amonio ((NH4)2SO4) Sin embargo, la
concentración para precipitar diferentes proteínas es variable al ser una sal neutralizó las
interacciones (puentes de hidrógeno) de la estructura terciaria de la proteína, causando así un
desdoblamiento de la misma, la cual se precipitó a consecuencia.

En la reacción xantoproteica, al agregar 3 ml de ácido nítrico al 20% a la solución albúmina, se

originó un compuesto aromático nitrado de color amarillo. La prueba dio un resultado positivo ya
que la proteína contiene aminoácidos portadores de grupos bencénicos. Una vez realizada la
prueba se neutralizó con un álcali (Hidróxido de amonio) lo cual hizo variar a un color amarillo
oscuro.

Cuando se somete la albúmina a la reacción de biuret da positivo, ya que contiene dos uniones
peptídicas o más, cercanas entre sí. El color desarrollado se debe a la formación de un complejo de
coordinación con el Cu++ Cuando la proteína se pone en contacto con un álcali (Hidróxido de
sodio) concentrado, se forma una sustancia compleja denominada biuret (reacción 1); que, en
contacto con una solución de sulfato cúprico diluida, da una coloración violeta, característica de
las proteínas sometidas a esta reacción.