Unidad 4.

Proteínas de los alimentos

Proteínas

Polímeros complejos de alto peso

molecular constituidos por hasta
21 diferentes α7L7aminoácidos
(a.a.) o residuos aminoacídicos,
que se unen mediante enlaces
peptídicos (enlaces amida
sustituídos) entre el –NH2 de un
a.a. y el –COOH de otro

Péptidos
Polímeros con 50 a 100 a.a.
• Oligopéptidos (<10 a.a.)
Dipéptido, tripéptido, etc.
• Polipéptidos (10 a 50 a.a.)
Proteínas de los alimentos

Son aquellas fácilmente digeribles, no tóxicas, nutricionalmente

adecuadas, funcionalmente útiles en los productos alimenticios,
abundantes y compatibles con una agricultura sostenible

Principales fuentes de proteínas alimenticias

Leche Carne= Huevo

(roja,=pescado,=aves)

Cereales Leguminosas Oleaginosas

 Tarea%No.%1
El creciente volumen de la población mundial ha obligado a desarrollar
fuentes no tradicionales de proteínas para la alimentación humana.
Realizar un ensayo utilizando la información contenida en los
siguientes artículos:
• Boland M.J., Rae A.N., Vereijken J.M., Meuwissen M.P.M., Fischer
A.R.H., van Boekel M.A.J.S., Rutherfurd S.M., Gruppen H., Moughan
P.J. and Hendriks W.H. 2013. The future supply of animalRderived
protein for human consumption. Trends in Food Science and
Technology, 29:62R73
• Rumpold B.A. and Schlüter O.K.
2013. Potential and challenges of
insects as an innovative source for
food and feed production.
Innovative Food Science and
Emerging Technologies, 17:1R11
• Aiking H. 2011. Future protein
supply. Trends in Food Science and
Technology, 22:112R120
Clasificación de las proteínas
Composición

• Homoproteínas o proteínas simples

Compuestas exclusivamente de aminoácidos
Ejemplos:
insulina, albúmina de suero sanguíneo
• Heteroproteínas o proteínas conjugadas
Forman complejos con componentes no proteicos (grupos
prostéticos)
Forma (organización estructural)

• Proteínas globulares
Tienen formas esféricas o elipsoidales generadas por el plegamiento
de la(s) cadena(s) polipetídica(s) sobre sí misma(s)
Ejemplos:
Enzimas, hemoglobina, inmunoglobulinas, insulina

• Proteínas fibrosas
Hemoglobina
Tienen formas de fibra generadas por:
• Unión de varios cadenas polipeptídicas a lo largo de un eje recto
común
Ejemplos:
tropomiosina, colágeno, queratina, elastina
• Polimerización lineal de pequeñas proteínas
globulares
Ejemplos:
Actina, fibrina

Colágeno
Miofilamento delgado
Función biológica

• Anticuerpos (inmunoglobulinas)
• Enzimas
• Hormonas (insulina, hormona del crecimiento)
• Propiedades nutricionales
• Proteínas contráctiles (miosina, actina, tubulina)
• Proteínas estructurales en células y organismos complejos
(colágeno, queratina, elastina, resilina, etc.)
• Proteínas protectoras (toxinas y alergenos). Forman parte del
mecanismo de defensa para la supervivencia de ciertos m.o. y
animales. Ejemplos: βHlactoglobulina de la leche y la ovoalbúmina
del huevo, toxina botulínica, veneno de alacrán, priones
(enfermedad de las vacas locas)
• Proteínas de reserva (ovoalbúmina, proteínas de las semillas),
actúan como fuentes de nitrógeno y aminoácidos para las
semillas en germinación y los embriones (huevo)
• Proteínas transportadoras (seroalbúmina, transferrina,
hemoglobina)
Solubilidad

• Albúminas
Solubles en agua a pH 6.6
Ejemplos:
!4lactalbúmina de la leche, albúminas del suero sanguíneo, ovoalbúmina de la
clara de huevo

• Globulinas
Solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.0
Ejemplos:
Miosina de la carne, β4lactoglobulina de la leche, globulinas del suero
sanguíneo, glicinina de la soya, araquinina y conaraquinina del cacahuate,
faseolina, muchas enzimas

• Glutelinas*
Solubles sólo en disoluciones ácidas (pH 2.0) y alcalinas (pH 12.0)
Ejemplos:
Glutenina del trigo, oricenina del arroz

• Prolaminas*
Solubles en etanol al 70%
Ejemplos:
Zeína del maíz, gliadina del trigo *Son proteínas muy hidrófobas
Aminoácidos
• Los !%L%aminoácidos son las unidades estructurales de las
proteínas de origen natural o nativas
• También conocidos como aminoácidos primarios
• Se abrevian como “a.a.”
• Están codificados en el material genético
• El grupo amino está unido al átomo de carbono α, que es el
adyacente al grupo carboxilo

Figura/4.1 EstructuraDgeneralDdeDunDα%L%aminoácido
• El átomo de carbono α de todos los a.a. es asimétrico o quiral
(excepto en la glicina)
• La existencia de quiralidad en la molécula permite la existencia
de enantiómeros D y L, de los cuales sólo los a.a. con estructura
L forman parte de las proteínas de origen natural o nativas
• El centro asimétrico es responsable de que los a.a. exhiban
actividad óptica, es decir, de que roten el plano de la luz
linealmente polarizada hacia la derecha (dextrorrotatorio) o a la
izquierda (levorrotatorio)
• La mayoría de los LEaminoácidos son dextrorrotatorios
Los aminoácidos sólo difieren en la naturaleza química del grupo R

El grupo R determina en los aminoácidos su:

! carga neta
! solubilidad
! reactividad química
! capacidad de formar puentes de hidrógeno
! Hidrofobicidad. Uno de los principales factores que afectan las
propiedades fisicoquímicas como la estructura, la solubilidad,
fijación de la grasa, etc., de las proteínas y péptidos es la
hidrofobia de sus aminoácidos constituyentes
 Clasificación de los aminoácidos
I. Con base en los requerimientos del organismo humano:

Aminoácidos indispensables o esenciales

Deben obtenerse de la dieta ya que el cuerpo no los sintetiza
Arginina, fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
treonina, triptófano y valina

Aminoácidos no indispensables o no esenciales

El organismo los sintetiza en cantidad suficiente
Ácido aspártico, ácido glutámico, alanina, asparagina, cisteína,
glicina, glutamina, prolina, serina y tirosina
II. Con base en el grado de interacción de R con el agua:

Aminoácidos hidrófobos (limitada solubilidad en agua)

A. Aminoácidos alifáticos
! R es un alcano (hidrocarburo alifático)
B. Aminoácidos aromáticos
! R es un grupo aromático (posee anillo de benceno)

Aminoácidos hidrófilos (alta solubilidad en agua)

C. Aminoácidos polares
! R no tiene carga a pH neutro y forma puentes de hidrógeno con el
agua
D. Aminoácidos básicos
! R tiene carga positiva a pH neutro
E. Aminoácidos ácidos
! R tiene carga negativa a pH neutro
 * Esencial
Aminoácidos hidrófobos * No esencial
A. Aminoácidos alifáticos
Glicina* Alanina* Valina* Leucina*
(Gly,4G) (Ala,4A) (Val,4V) (Leu,4L)

Metionina*
Isoleucina* Prolina* (Met,4M)
(Ile,4I) (Pro,4P)

Tioéter
propenso-a-
Anillo4de4 reacciones-
pirrolidina de-oxidación1
reducción
 * Esencial
B. Aminoácidos aromáticos * No esencial

Fenilalanina* Tirosina* Triptófano*

(Phe,7F) (Tyr,7Y) (Trp,7W)

Grupo7
fenólico
 * Esencial
Aminoácidos hidrófilos * No esencial
C. Aminoácidos polares (sin carga)
Asparagina* Glutamina* Serina* Treonina*
(Asn,5N) (Gln,5Q) (Ser,5S) (Thr,5T)

Grupo5
hidroxilo

Cisteína* Selenocisteína*
(Cys,5C) (SeCys)

Grupo5
sulfhidrilo
 * Esencial
D. Aminoácidos básicos * No esencial

Lisina* Arginina* Histidina*

(Lys,/K) (Arg,/R) (His,/H)

Anillo imidazol
pierde su protón a
pH ≈ 6

Grupo/
guanidino
Arginina e histidina son
aminoácidos esenciales para
niños, pero no para adultos
 * Esencial
* No esencial
E. Aminoácidos ácidos

Ácido&aspártico* Ácido&glutámico*
(Asp,&D) (Glu,&E)
Aminoácidos derivados
Son aminoácidos derivados de los 21 aminoácidos primarios
Forman parte de las proteínas conjugadas

Se producen por:

A) Enlaces cruzados entre dos o más aminoácidos

Ejemplos:
! Cistina (presente en la mayoría de las proteínas)
• Puede producirse
una oxidación entre
pares de cadenas
laterales de Cys
para formar un
enlace disulfuro
• El producto de esta
oxidación recibe el
nombre de cistina

! Desmosina, isodesmosina, diF y tritirosina (presente en elastina y

resilina)
 CH2 CH2 (CH 2) +
COO CH2 (CH 2 ) CH2
COO CH
COO
2 CH2 COO (CH 2 )4 COO (CH 2 )3
4 3 NH
H3 N
+ +H N + ++ + + + +
NH
H3 N 3 C H H3 N NHC H H 3N C H N H3 N C H H3 N H 3 N C H NH H
+ C NH 2 N +
NH CH2 CCHNH 2 CH2HN NH (CH 2 ) (CH 2 ) C NH
OH 2 H N
B) Derivados simples de un solo aminoácido 2 4 3
OH H 2N HN +
UUU AAA
OH H3 N NH H 2 N
AUA UGG AGA CAU
UUC AUA Ejemplos:
UAC UGG AAA UUU AAG AGA AUA AGG CAUNHUGGCAC AAA C NH
+
AGA2
UAC
! 4+hidroxiprolinaAAG UUC AGG UAC
y 5+hidroxilisina
CG(N)
CG(N) CAC
OH (en el colágeno)
(Continued)
AAG
H 2N
AGG
(Continued) CG(N)
RE 5.1 Primary ! fosfoserina
α-amino y fosfotreonina
acids that occur UUU
in proteins. The three
UUC
(en
AUA las
letter
UAC
andcaseínas)
UGGcodes of amino AAA
one letter
AAG
AGA
AGG
Primary
are shownα-amino acids that
in parenthesis. The occur
mRNA incodons
proteins. The three5.1
forFIGURE
the amino letter and oneα-amino
acidsPrimary
are also letter
showncodes
for of that
each
acids amino
amino acid.
occur in proteins. The three letter and one
CG(N)
n in parenthesis. The
! mRNA codons for the amino
N+metil+lisina (en acids
la
acids are also in
miosina)
are shown shown for eachThe
parenthesis. amino acid. codons for the amino acids are also shown fo
mRNA
s and calcium binding proteins:
FIGURE 5.1
! !+carboxiglutamato Primary acids
lathatcoagulación
occur in proteins.sanguínea
The three letter and one letter
factors(en factores
alcium binding proteins: α-aminode y en
and calcium binding proteins:
acids are shown in parenthesis. The mRNA codons for the amino acids are also shown for eac
COO proteínas fijadoras de calcio)
COO
+
H3 N C H factors and calciumCOO
binding proteins:
C H +
CH2 H 3 N COO
C H
COO COO
CH2 COO + COO COO COO
CH2 + + H3 N CCH2H COO COO
CH2 + H2 N C H H3+
N C H + +
H2 N C H H3 N C H CH
CH22 + H+ N C
3 N C H H H3 N C H
CH–OH H2C CH2 CH2 H3 N C H 2 +
CH–OH COO
H2C CH2 CH2 CH COOCH 2 CH 2
CH2 CH CH CH–OH CH H2C CH2 +
CH2 CH CH2 + = H3 N C H
OOC CH H N C PO
H CH
NH3 + COO
2 2 = CH 4 +
OH OOC PO4 H3 N
NH3 + OH
COO CH 2
CH–OH + H2C CH2 OOC COO
Hydroxylysine Hydroxyproline NH3
!-Carboxyglutamate OH
Phosphoserine
roxylysine Hydroxyproline !-Carboxyglutamate
CH2
Fosfoserina
Phosphoserine CH
Hidroxiprolina Hydroxylysine
CH
Hydroxyproline (5.2) !+Carboxiglutamato
!-Carboxyglutamate
NH3 + (5.2) OOC COO
OH
.2 Stereochemistry of Amino Acids Hydroxylysine
Hidroxilisina Hydroxyproline !-Carboxyglutamate Phosp
reochemistry of Amino Acids
the exception of Gly, the α-carbon atom of5.2.1.2
all aminoStereochemistry of Amino
acids is asymmetric, meaning Acids
that four
eption of Gly, the α-carbon atom of all amino acids is asymmetric, meaning that four
ent groups are attached to it. Because of this
Withasymmetric
thecenter, center,
exception aminotheacids
ofacids
Gly, exhibit optical
ups are attached to it. Because of this asymmetric amino exhibit opticalatom of all amino acids is asymmetric
α-carbon
5.2.1.2 Stereochemistry
different of Amino
groups are attached to it.Acids
Because of this asymmetric center, amino a
With the exception of Gly, the α-carbon atom of all amino acids is asymmetric, mea
Propiedades ácido,base de los aminoácidos
Ácidos y bases

Existen dos definiciones de uso frecuente de la acidez y basicidad, la

definición de Brønsted-Lowry y la de Lewis.

Definición de Brønsted-Lowry

Ácido de Brønsted-Lowry: Sustancia que proporciona iones hidrógeno o

protónes (H+) cuando se disuelve en agua
Base de Brønsted-Lowry: Sustancia que proporciona iones hidróxido (OH-
) cuando se disuelve en agua

Frecuentemente se usa el nombre protón como sinónimo de H+ porque al

perder su electrón de valencia, solo queda el núcleo del átomo de
hidrógeno, que es un protón
• Los aminoácidos tienen un grupo carboxílico (ácido) y un grupo
amino (básico), por lo que se comportan como ácidos y como
bases dependiendo del pH del medio< es decir son anfolitos (del
griego anfi que significa ambos)
• A pH’s cercanos a la neutralidad (7.0) tanto el grupo !Camino como
el !Ccarboxílico están ionizados y la molécula es un zwitterion (del
alemán zwitter, “híbrido”), ion dipolar o doble ion
• El pH al que el ion dipolar es eléctricamente neutro se le denomina
punto isoeléctrico (pI)
• En solución acuosa ácida, un ion dipolo de un aminoácido es
una base que acepta un protón para formar un catión
• El carboxilato, 8COO8, no el grupo amino, actúa como sitio
básico y acepta un protón

• En solución acuosa básica, un ion dipolo de un aminoácido es

un ácido que pierde un protón y da lugar a un anión
• El catión amonio, 8NH3+, no el grupo carboxilo, funciona como el
sitio acídico y dona un protón
Algunos aminoácidos además de los grupos !1carboxilo y !1amino,
contienen grupos ionizables en las cadenas laterales

En las proteínas, el grupo

!1carboxílico de un a.a.
está unido al !1NH2 del
siguiente, a través de un
enlace amida@ por tanto, los
únicos grupos ionizables
son el grupo amino N1
terminal, el grupo
carboxílico C1terminal y los
grupos ionizables de las
cadenas laterales
 Tarea%No.%2
1. Cómo se calcula el punto isoeléctrico para:
2. Aminoácidos que no tengan grupos cargados en la
cadena lateral
a) Aminoácidos diácidos
b) Aminoácidos dibásicos

2. Para que se utiliza la ecuación de Henderson?

Hasselbach
Estructura de las proteínas
Las proteínas pueden presentar su estructura en cuatro niveles de
organización:
 Estructura primaria
• Consiste en el orden en que se encuentran unidos los
aminoácidos en la cadena polipeptídica (secuencia lineal de
aminoácidos)
• La secuencia es dictada por el ADN del gen que la codifica
• La longitud de la cadena (n) y la secuencia en que los n residuos
de aminoácido se unen, determina las propiedades físico>
químicas, estructurales (estructuras secundaria y terciaria),
biológicas y funcionales de una proteína
• Los aminoácidos se unen en forma covalente a través de enlaces
amida conocidos como enlaces peptídicos
Enlace peptídico
Resultado de la condensación del grupo !>
carboxílico del aminoácido i y el grupo
amina del aminoácido i+1, con eliminación
de una molécula de agua
 Unidad&peptídica

Por convención, N representa el comienzo y C el fin de la cadena

polipeptídica
do el enlace C-N de las proteínas más corto que el de otros compuestos orgánicos e inorgá-
mejantes, que además provoca que la unión peptídica no pueda rotar libremente, lo que limi-
Estructura del enlace peptídico
rtad de movimiento en la cadena polipeptídica (figura 3.13).

• Aunque el enlace CO,NH es un

enlace covalente simple, en realidad
tiene carácter parcial de doble
enlace, debido a la estructura
resonante provocada por la
deslocalización de electrones

• El carácter parcial de doble enlace limita la rotación del enlace

13 Estructura del enlace peptídico.99
CO,NH a un máximo de 6º (ángulo,!)
echo, los átomos•O, C,
EnN, Hvirtud de estaEl limitación,
son casi coplanares. cada
enlace peptídico puede segmento
considerarse un de 6 átomos (,C",
e resonancia de dos formas (figura 3.14a): del esqueleto polipeptídico se encuentra en un
CO,NH,C",)
mismo plano
O Ca O– Ca
• El esqueleto
C N
polipeptídico puede considerarse como una serie de
N C N+
planos
Ca
deH
(,C",CO,NH,C",)
Ca H
conectados mediante los átomos C"
(a)
Esqueleto)polipeptídico

• La deslocalización de los
electrones imparte carga
parcial negativa al átomo de
oxígeno del grupo carbonilo y
carga parcial positiva al átomo
de hidrógeno del grupo N<H
• Debido a ello, se forman
enlaces de hidrógeno entre los
grupos C=O y N<H del
esqueleto peptídico
 libertad rotacional reduce acusadamente la flexibilidad del esqueleto. S610 los enlaces N-C a
y Ca-C tienen libertad rotacional y forman los angulos diedricos '" (fi) Y \jI (psi), respectiva-
mente. Se conocen tambien como angulos de torsi6n de la cadena principal. En tercer lugar,

Estructura secundaria
la deslocalizaci6n de los electrones imparte tambien carga negativa parcial al atomo de oxf-
geno del grupo carboniloy carga positiva parcial al atomo de hidr6geno del grupo N-H. En
virtud de ello, en condiciones apropiadas, pueden establecerse enlaces de hidr6geno (inte-
racciones dipolo-dipolo) entre los grupos C=O Y N-H del esqueleto peptfdico.
• Es la disposición espacial periódica (regular) de los residuos de
Una consecuencia mas del caracter parcial de doble enlace del enlace peptfdico es que
los cuatro atomos unidos al enlace peptfdico pueden hallarse en configuraciones cis 0 trans.
aminoácidos en ciertos segmentos de la cadena polipeptídica
se
• Las estructuras periódicas se producen 0,,\ al /",i+1
asumir los residuos de
t _········N
a.a. consecutivos de un segmento, idénticos valores de los (21)
ángulos de torción ! y "
,
trans
SGl "H
• El giro de los ángulos está impuesto
Sin embargo, casi todos lospor las interacciones
enlaces peptfdicos de las proteinas se hallan enno
JWCL281_c08_221-277.qxd
configura·
8/10/10 11:47 AM Page 223

ci6n trans. Se debe esto al hecho de que la configuraci6n trans es termodinamicamente mas
covalentes de corto alcance, a distancias muy próximas, entre las
cadenas laterales de los a.a. que disminuyen la energía libre local
• Estructuras aperiódicas o al azar
H

• Estructuras periódicas o regulares H

! Estructuras helicoidales (a) Staggere

Figure 8-5 Conform

indicating the (a) stag

! Estructuras en lámina conformation of ethan

Estructuras al azar
Indeed, with large s
be sterically forbidd

Se dan en aquellas regiones de las

b. Allowed Conf
Indicated by the
The sterically all
mined by calculatin

cadenas polipeptídicas en las que los tripeptide at all val

unit. Sterically for
shown in Fig. 8-6, ar

residuos aminoacídicos sucesivos tienen atomic distance is le

distance. Such infor
tion map or Ramac

diferentes ángulos de torsión ! y ". IX

invented by G.N. Ra
Figure 8-7 indica
agram (most combin
CI_1 inaccessible to a po
of the Ramachandra
Figure 8-4 The torsional degrees
FIGURA 2 Configuraci6n en el plano de los atamos de las unidades enlace peptidicas de unaof freedom in a peptide unit. cadenadepend
formations
The only reasonably free movements are rotations about the
polipeptidica. <I> Y lJI son los angulos diedricos (de
C#¬Ntorsi6n)
bond (!) and dethelos
C#¬C enlaces Cn·N
bond ("). The Yangles
torsion Cn·c. calculate it. But with
are Las cadenas
in Table 8-1, only th
laterales se situan pOT encima 0 por debajo de losboth 180° in the conformation shown and increase, as is indicated,
pIanos. map are physically a
in a clockwise manner when viewed from C#. [Illustration, Irving
Geis. Image from the Irving Geis Collection, Howard Hughes theless, as we shall s
Medical Institute. Reprinted with permission.] See Kinemage secondary structure
Estructuras helicoidales
• Las estructuras helicoidales de las proteínas se forman cuando
los ángulos de torsión de los residuos aminoacídicos
consecutivos asumen valores idénticos
• En las proteínas se encuentran tres tipos de estructuras
helicoidales:
! hélice ! (es la más estable y abundante)
! hélice 310
menos estables que la !Chélice y escasas
! hélice "
Hélice ! • La hélice ! (orientada hacia la derecha)
está estabilizada por puentes de
hidrógeno entre los grupos N:H del
esqueleto y el grupo C=O del residuo de
a.a. situado cuatro posiciones más atrás
• Los puentes de hidrógeno se orientan
paralelamente al eje de la hélice y los
átomos N, H y O del puente de hidrógeno
se encuentran situados casi en línea recta
• Los segmentos polipeptídicos con
secuencias en las que se repiten los
heptetos –P:N:P:P:N:N:P: donde P y N
son residuos de a.a. polares y no polares,
respectivamente, forman fácilmente !:
hélices en disoluciones acuosas
158 • Proteínas

C
N C
C C
C C
N
N
C C 0.51 nm
N
C
C
C C
N N C
26°
N C
C
N C
paso de rosca C
0.54 nm N C
C C N
(3.6 residuos)
ascenso
C C 0.15 nm por
N
aminoácido
• Los segmentos de la cadena polipeptídica que
contienen restos de prolina no pueden formar !5
hélice
• Las proteínas ricas en prolina tienden a asumir
una estructura aperiódica o al azar (ej. "5caseína
y caseína !s1)
• Sin embargo, la poliprolina es capaz de formar
dos tipos de estructuras helicoidales llamadas
poliprolina I y poliprolina II
• La estructura secundaria del colágeno (proteína
animal más abundante) es la de hélice de
Prolina
poliprolina tipo II
• En el colágeno, cada tercer residuo aminoacídico
es glicina, generalmente precedida por un resto
de prolina
• Tres cadenas polipeptídicas se engranan para
formar una triple hélice, cuya estabilidad se debe
a puentes de hidrógeno intercatenarios
• Esta estructura única de triple hélice es
responsable de la alta resistencia a la tracción Glicina
del colágeno
Estructura(del(colágeno(tipo(I
Estructura en lámina (u hoja) !
Los grupos C=O y N-H están orientados
perpendicularmente a la dirección de la
cadena polipeptídica, por lo cual se
establecen puentes de hidrógeno entre
dos segmentos de la misma cadena,
formando estructuras similares a una
hoja, conocidas como láminas (u hoja)
plegada !
Los segmentos de la cadena polipeptídica de
las láminas ! suelen constar de 5-15 residuos
de aminoácidos

Los segmentos polipeptídicos que contienen restos

polares y apolares alternantes (–N-P-N-P-N-P-N-P-)
y los segmentos ricos en cadenas laterales
hidrófobas voluminosas como Val e Ile, tienen
tendencia a formar estructuras en lámina !

La estructura en lámina ! es generalmente más estable

que la "-helicoidal

Las proteínas que contienen grandes fracciones con

estructura en lámina ! suelen exhibir temperaturas de
desnaturalización elevadas
Según las orientaciones N C de los
segmentos se pueden formar dos tipos
de estructuras en lámina plegada !:

Lámina ! paralela
Los segmentos ! están orientados en
igual sentido
Los átomos N8H…O de los puentes de
hidrógeno se hallan formando un
ángulo lo que reduce la estabilidad de
los puentes de hidrógeno

Lámina ! antiparalela
Los segmentos ! están orientados en
sentidos opuestos
Los átomos N8H…O del puente de
hidrógeno se hallan en una línea recta
(el ángulo del puente de hidrógeno vale
cero), lo que incrementa la estabilidad
del puente de hidrógeno

Las láminas ! antiparalelas son por

tanto más estables que las paralelas
Estructura terciaria
Disposición espacial lograda cuando una cadena polipeptídica lineal,
con segmentos provistos de diversas estructuras secundarias, se
pliega sobre sí misma para adquirir una forma tridimensional
compacta

La mayoría de los residuos

aminoacídicos hidrófobos se
ubican en el interior de la
estructura y la mayor parte de
los restos hidrófilos,
especialmente los cargados, se
ubican en la interfase proteína;
agua, de manera que se
reduzca al valor mínimo posible
la energía libre de la molécula
 (a)

(c)
4
D
I B A
E B D A
H F
C G G E
A F H C
3 3
(n)
1
1
2 2

(8)
(b)
G D
E
F
C
H H2N B

A
S
S

SH
1 A

COOH
SS

FIGURE
FIGURA 7 5.7 Tertiary structures
Estructuras terciariasofde(a)(A)
phaseolin subunit
faseolina y (B)and (b) β-lactoglobulin.Las
Theflechas
arrows indicate
indican β-sheet
cadenas
strands and the cylinders indicate α-helix. (From Lawrence, M. C. et al. 1990. EMBO
peptfdicas de laminas y los cilindros helices a. (De las Refs. 62a y 85, respectivamente). J. 9:9–15 and Papiz, M. Z.
et al. 1986. Nature 324:383–385, respectively.)
• La forma de una molécula proteica viene
dictada por su secuencia aminoacídica
• Si una proteína contiene un número elevado
de restos hidrófilos distribuidos
uniformemente en la secuencia, adoptará una
forma alargada o en varilla, porque, para una
determinada masa, una forma elongada da
un cociente área superficial/volumen elevado,
lo que facilita que los restos hidrófilos se
sitúen en la superficie
• Si una proteína es rica en restos hidrófobos,
adoptará una forma globular o esférica, ya
que así minimiza el cociente área
superficial/volumen, lo que facilita el
entrecruzamiento en el interior de la proteína
de un número mayor de restos hidrófobos
Dominios
• Algunas proteínas constituidas por una sola cadena polipeptídica
presentan dos o más dominios o regiones de la secuencia
polipeptídica, que adoptan formas terciarias distintas entre sí y de
estabilidad estructural independiente unas de las otras y que
están conectadas por segmentos de la cadena
• La estructura terciaria de algunas proteínas como la faseolina
puede contener dos o más dominios (entidades estructurales
distintas)
• EI número de dominios de una proteína depende generalmente
de su peso molecular
• Proteínas pequeñas (100C150 aminoácidos): Su estructura
terciaria consta de un solo dominio (ejemplos: lisozima, !C
lactoglobulina, "Clactoalbúmina)
• Proteínas grandes como las inmunoglobulinas y seroalbúmina
humana contienen múltiples dominios
Estructura cuaternaria
• Disposición espacial adoptada por una proteína que contiene
más de una cadena polipeptídica
• Estas proteínas también conocidas como oligómeros pueden ser
dímeros (constituida por dos subunidades o monómeros),
trímeros, tetrámeros, etc.
Los monómeros pueden ser idénticos (proteínas oligoméricas
homogéneas) o distintos (proteínas oligoméricas heterogéneas)

Ejemplo:
La hemoglobina es un tetrámero, formado por dos cadenas
polipeptídicas distintas, dos cadenas ! y dos cadenas "
• Cuando el contenido en aminoácidos hidrófobos de
una proteína supera el 30%, es físicamente imposible
formar una estructura que “entierre” todos los restos
apolares, por consiguiente quedan zonas hidrófobas
en la superficie
• La formación de una estructura cuaternaria es impulsada,
fundamentalmente por la exigencia termodinámica de enterrar las
superficies hidrófobas expuestas de las subunidades
• La interacción a través de estas zonas hidrófobas entre
monómeros adyacentes da lugar a la formación de dímeros,
trímeros, etc.
• Se trata de interacciones no covalentes (puentes de hidrógeno,
interacciones hidrófobas e interacciones electrostáticas)
• Las proteínas de los cereales suelen
contener más de un 35% de
aminoácidos hidrófobos por lo que se
presentan como oligómeros de
diferentes polipéptidos
• La asociaciónJdisociación de los
monómeros está afectada por la fuerza
iónica y el pH
 Fuerzas implicadas en la conformación y estabilidad
de la estructura de las proteínas
La estructura nativa de una proteína
(termodinámicamente la más estable, con la mínima
energía libre posible en las condiciones fisiológicas) es
el resultado neto de diversas interacciones atractivas y
repulsivas que surgen de diferentes fuerzas
intramoleculares y de la interacción de diversos grupos
con el disolvente de su entorno, el agua

1) Interacciones intramoleculares que se

originan en fuerzas intrínsecas de la molécula
de proteína
a) Deformaciones estéricas
Fuerzas6que6 b) Interacciones de van der Waals
contribuyen6al6
plegamiento6de6 2) Interacciones intramoleculares afectadas
la6proteína por el disolvente del entorno
a) Puentes de hidrógeno
b) Interacciones electrostáticas
c) Interacciones hidrofóbicas
d) Enlaces disulfuro
Deformaciones estéricas

• Aunque los ángulos ! y " tienen

teóricamente una libertad rotacional de
360º, sus valores se ven muy limitados
por las perturbaciones estéricas
impuestas por los átomos de las
cadenas laterales
• Por tanto, los segmentos de la cadena
polipeptídica asumen un número
limitado de configuraciones

Interacciones de van der Waals

• Interacciones dipoloCdipolo inducido y
dipolo inducidoCdipolo inducido, entre
átomos neutros de las moléculas
proteicas
• Energía: C0.04 a C0.19 kcal/mol (muy
baja y disminuye con la distancia
interatómica)
• Distancia de interacción: 3 a 5 Å
• Grupos que interaccionan: Grupos
apolares
 Puentes (o enlaces) de hidrógeno
• Interacción de un átomo de hidrógeno
covalentemente unido a un átomo
electronegativo (como N, O o S) con otro átomo
electronegativo
• En las estructuras !<helicoidal y en láminas ", la
mayor parte Fennema’s
de los Food
puentes de hidrógeno se
Chemistry
242forman entre los grupos N<H y C=O Fennema’s de losFood Che
enlaces peptídicos
C O H N • La energía
Hydrogen de los enlaces de
bond between hidrógeno de las
Hydrogen bond between
peptide groups C O H N
hélices ! y las láminas " antiparalelas
peptide groups es alta
O HO
O HO C
Entre
Hydrogengrupos carboxilo
bond between
C
Hydrogen bond between no ionizados
unionized carboxyl groups
C C OH
unionized carboxyl groups O
• Energ
OH ía:
O 2 a 7.9 (dependiendo O Hydrogen bondfenólico
betweenophenolic
Entre grupos hidroxilo y
del par de átomos !−
O H
!+ C or hydroxyl group and ionized
grupos carbonilos
carboxyl groups ionizados
O O
electronegativos
!− !+ implicados
Hydrogeny bond between phenolic
O H C or hydroxyl group and ionized Hydrogen bond between phenolic
Entre grupos fenólico o hidroxilo y
del ánguloO de enlace) carboxyl groups OH O C or hydroxyl group and peptide
grupo carbonilo del enlace
carbonyl group
• Distancia de interacción: 2 a 3 peptídico

Å Hydrogen bond between O phenolic

H N 2
Hydrogen bond between
amidasidede
chainlas
OH O C or hydroxyl group and
C peptide C Entre grupos
amide groups
• Grupos que interaccionan: Lasgroup
carbonyl NH O 2
cadenas laterales

proteínas contienen
O
numerosos
O H2N grupos capaces de C Entre grupo
Hydrogen bondcarboxilo e histidina
between side chain
Hydrogen bond between side chain
C formar puentes
C de hidrógeno
amide groups
OH N carboxyl
de group and
las cadenas histidine side chain
laterales
NH
NH2 O
FIGURE 5.9 H-bonding groups in proteins. (From Scheraga, H. A. 1963. In The Proteins, 2nd edn.
• El agua puede competir con los grupos N3H y C=O de las proteínas
por la formación de puentes de hidrógeno
• El enlace de hidrógeno es una interacción iónica, por lo que su
estabilidad también depende de la constante dieléctrica del medio
• En estructuras secundarias la estabilidad de los puentes de
hidrógeno se debe principalmente a la baja constante dieléctrica
(permitividad) creada por interacción entre restos apolares
• Globalmente, estas cadenas laterales previenen el acceso del agua
a los puentes de hidrógeno N3H…O=C, de forma que sólo son
estables en tanto se encuentren protegidos del agua
Interacciones electrostáticas
• Atracción electrostática entre grupos con cargas
opuestas
• Energía: ±0.84 y ±110 kcal/mol (dependiendo de la
distancia entre cargas y la permitividad local)
• Distancia de interacción: 3 a 5 Å
• Grupos que interaccionan: INH3+, ICOOI
• Las proteínas contienen restos aminoacídicos con
grupos R ionizables:
! A pH neutro:
" Asp y Glu tienen carga negativa
" Lys, Arg e His tienen carga positiva
! A pH alcalino:
" Cys y Tyr tienen carga negativa

En un medio acuoso,
casi todos los grupos
R cargados de las
proteínas están
distribuidos sobre la
superficie de las
moléculas proteicas
expuestos al agua
 • Así, las proteínas tienen una carga neta
negativa o positiva a pH neutro, según el
número relativo de restos cargados
positiva y negativamente
• Sin embargo, las interacciones
electrostáticas atractivas y repulsivas
entre cargas situadas en la superficie de
la proteína no contribuyen
significativamente a la estabilidad de la
estructura de la proteína

Sin embargo, los grupos

parcialmente situados en
el interior de la proteína,
donde la constante
dieléctrica es inferior a la
del agua, forman,
normalmente puentes
salinos con una energía
de interacción fuerte,
contribuyendo a
estabilizar la estructura
proteica
Interacciones hidrofóbicas

Tendencia de los grupos R no polares de una proteína a autoasociarse en

presencia de un ambiente acuoso, para minimizar el contacto con el agua (ya
que es una interacción termodinámicamente desfavorable)

Las interacciones hidrofóbicas entre grupos R apolares de

los residuos aminoacídicos, son la principal fuerza
impulsora del plegamiento proteico y responsables de la
estructura terciaria específica adoptada
24 cal mol Å .
The buried surface area in several globular proteins and the estimated hydrophobic free en
are shownEnlaces
in Table 5.8 [11]. It is evident that hydrophobic free energy contributes significan
disulfuro
the stability of protein structure. The average hydrophobic free energy per amino acid resid
globular proteins amounts to about 2.5 kcal/mol. • La oxidación de los grupos
sulfhidrilo de dos restos de Cys
próximos por el O2 produce un
5.3.2.6 Disulfide Bonds enlace o puente disulfuro
• Este enlace covalente cruzado
Disulfide bonds are the only covalent side chain cross-links
puede found serin proteins. They can
intramolecular
both intramolecularly and intermolecularly. In monomeric proteins, disulfide
contribuyendo bonds are la
a estabilizar forme
result of protein folding. When two Cys residues are brought into proximity
estructura de las withproteínas
proper orient
oxidation of the sulfhydryl groups by molecular oxygenplegadas
results inodisulfide bond formation.
intermolecular
formed, disulfide bonds help stabilize the folded structure of proteins.
Protein mixtures containing cystine and Cys residues are able to undergo sulfhydryl–dis
• Las
interchange mezclas
reactions proteicas
as shown que contienen cistina y restos Cys pueden sufrir
below:
reacciones de intercambio sulfhidrilo@disulfuro (tiol@disulfuro):

S HS
HS S S
S

• Esta reacción de intercambio se da también en proteínas individualizadas,

si contiene grupos sulfhidrilo y enlaces disulfuro
• La reacción de intercambio suele disminuir la estabilidad de la molécula
proteica
Parkin: “dk9272_c005” — 2007/7/19 — 22:30 — page 245 — #29
Desnaturalización protéica
• Transformación de la estructura nativa (ordenada) de las proteínas formada en
condiciones fisiológicas, a un estado desplegado, en condiciones no
fisiológicas
• La desnaturalización implica pérdidas en estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria, pero no en la estructura primaria (no implica hidrólisis del enlace
peptídico)
• Se afectan las interacciones no-covalentes, responsables de la estabilización
de la estructura nativa, así como la relación de dicha estructura con el solvente
acuoso y en algunas ocasiones se afectan los puentes disulfuro
• Dependiendo de las condiciones de desnaturalización, las proteínas pueden
hallarse en diversos «estados desnaturalizados» que difieren ligeramente en
energía libre
Efectos de la desnaturalización proteica en los alimentos

Negativos:
• Las enzimas (proteínas biológicamente activas) pierden su
actividad al desnaturalizarse
• Insolubilización y pérdida de algunas propiedades funcionales de
las proteínas alimenticias

Positivos:
• La desnaturalización térmica de los inhibidores de la tripsina en las
leguminosas mejora su digestibilidad y la disponibilidad biológica de
las proteínas de las legumbres consumidas por algunas especies
animales
• Las proteínas parcialmente desnaturalizadas son más digestibles y
tienen mejores propiedades espumantes y emulgentes que las
proteínas nativas
• La desnaturalización térmica es un requisito previo para la
gelificación de las proteínas alimentarias inducida por el calor
Agentes desnaturalizantes
La estructura nativa de una proteína depende considerablemente de las
propiedades del ambiente en que se encuentre y cualquier cambio de este
ambiente forzará a la molécula a asumir una nueva estructura

Agentes físicos
✓Temperatura
✓Presión hidrostática
✓Esfuerzo mecánico severo

Agentes químicos
✓pH
✓Solventes orgánicos
✓Sustancias de bajo
peso molecular
• Solutos orgánicos
• Detergentes
• Sales caotrópicas
Temperatura
• La desnaturalización térmica implica la desestabilización de las
interacciones no covalentes de la estructura tridimensional de las
proteínas

Factores que influyen en la termoestabilidad de las proteínas:

! Composición relativa de restos aminoacídicos iónicos/polares y

apolares
! Flexibilidad de la proteína
! Hidratación de la proteína
! Presencia de solutos
Composición relativa de aminoácidos iónicos/polares y apolares

Proteínas en las que predominan las interacciones

iónicas/polares
• Más estables a temperaturas de refrigeración o inferiores
• Los enlaces de hidrógeno y las interacciones electrostáticas son de
naturaleza exotérmica< por tanto, se desestabilizan a temperaturas altas y
ganan estabilidad a temperaturas bajas
• Los puentes de hidrógeno peptídicos
de las proteínas están en el interior
de la estructura, por lo que
permanecen estables en un amplio
rango de temperatura
• A medida que la temperatura
aumenta, el incremento en la
energía cinética térmica de la
cadena polipeptídica facilita
considerablemente su
desplegamiento
• Desnaturalización: generalmente
tiene lugar entre 40F80ºC a 1
atmósfera
Proteínas en las que dominan las interacciones hidrofóbicas
• Más estables a temperaturas próximas a las del ambiente que a
temperaturas de refrigeración
• Las interacciones hidrofóbicas son de naturaleza endotérmica, por tanto,
se desestabilizan a temperaturas bajas (desnaturalización inducida por el
frío) y se estabilizan a temperaturas elevadas, pero por encima de cierta
temperatura, la gradual ruptura de la estructura del agua desestabilizará
finalmente también las interacciones hidrofóbicas
• La fuerza máxima de las interacciones hidrofóbicas se alcanza alrededor
de 70E80°C

Enlaces disulfuro
• Los enlaces disulfuro intramoleculares
contribuyen a la termoestabilidad de
las proteínas tanto a temperaturas
bajas como altas
Flexibilidad de la proteína
• La termoestabilidad de las proteínas está inversamente correlacionada con
su flexibilidad
• La flexibilidad de la proteína depende de una distribución óptima de grupos
iónicos/polares y apolares en su estructura
• Una distribución óptima puede maximizar las interacciones
intramoleculares disminuyendo la flexibilidad de la cadena y mejorando así
la termoestabilidad

Hidratación de la proteína
• En el estado seco, la movilidad del polipéptido es muy limitada
• Conforme aumenta el contenido en agua, la hidratación y la penetración
parcial del agua en las cavidades de la superficie hinchan la proteína hasta
alcanzar un valor máximo
• EI hinchamiento de la proteína aumenta la movilidad y la flexibilidad de la
cadena
• EI calentamiento de esta estructura flexible y dinámica facilita el acceso
del agua a los puentes salinos y a los puentes de hidrógeno peptídicos, lo
que disminuye la temperatura de desnaturalización

Presencia de solutos
• En solución acuosa, las sales (NaCl), los azúcares (sacarosa, lactosa,
glucosa) y el glicerol estabilizan las proteínas contra la desnaturalización
térmica
Presión hidrostática
• La mayoría de las proteínas sufre desnaturalización inducida por la
presión hidrostática a 1912 kbar a 25°C
• Esta desnaturalización se debe a que las proteínas son flexibles y
compresibles
• Las proteínas globulares tienen espacios vacíos en el interior lo que les
confiere cierta compresibilidad
• Las proteínas fibrosas carecen de espacios vacíos, de ahí que sean mas
estables a la presión hidrostática que las proteínas globulares
• La desnaturalización inducida por la presión es reversible
• La mayor parte de las enzimas, en disoluciones diluidas, recuperan su
actividad cuando la presión desciende de nuevo a la atmosférica (la
recuperación de la casi totalidad de la actividad inicial suele tardar varias
horas)
• En las enzimas y proteínas oligoméricas desnaturalizadas por efecto de la
presión, primero se disocian las subunidades, y luego, a presiones más
altas, se desnaturalizanI si la presión cesa, las subunidades se reasocian
y se restaura casi por completo la actividad enzimática, al cabo de varias
horas
• A diferencia del tratamiento térmico, el uso de altas presiones
hidrostáticas no daña a los aminoácidos esenciales y no altera el color o
el aroma ni genera compuestos tóxicos
 Tarea%No.%3
Leer los siguientes artículos y hacer un ensayo:

• Mozhaev V.V., Heremans K., Frank J., Masson P. and Balny C.

1996. High pressure effects on protein structure and function.
Proteins, 24(1):81M91
• MartínezMMonteagudo, S.I. and Saldaña M.D.A. 2014. Chemical
reactions in food systems at high hydrostatic pressure – Review.
Food Eng Rev, 6:105M127
• Lou F., Neetoo H., Chen H. and Li J. 2015. High hydrostatic
pressure processing: A promising nonthermal technology to
inactivate viruses in highMrisk foods. Annu. Rev. Food Sci.
Technol. 6:389M409
Esfuerzo mecánico
• El intenso cizallamiento generado por la severa
agitación/amasado/batido, etc. puede
desnaturalizar las proteínas
• La desnaturalización se debe a la incorporación de
burbujas de aire y la adsorción de las moléculas de
proteína en la interfase aire?líquido
• Las proteínas sufren cambios conformacionales en
la interfase aire?líquido
• Los restos apolares de las proteínas
desnaturalizadas se orientan hacia la fase gaseosa
y los restos polares hacia la fase acuosa
• La intensidad de los cambios conformacionales
depende de la flexibilidad de la proteína
• Las proteínas muy flexibles se desnaturalizan más
fácilmente en la interfase aire?líquido que las más
rígidas
• La combinación de temperatura elevada y
cizallamiento severo desnaturaliza
irreversiblemente las proteínas (ej. extrusión,
mezclado a alta velocidad, homogenización, etc.)
pH
• Las proteínas son más estables frente a la desnaturalización en
su punto isoeléctrico que a ningún otro pH

• A pH neutro, la mayoría de las proteínas tienen carga negativa y

sólo unas pocas tienen carga positiva
• La energía repulsiva electrostática neta es pequeña comparada
con las otras interacciones favorables, por lo que la mayoría de
las proteínas son estables a pHs próximos a la neutralidad
• A valores de pH extremos, las fuertes repulsiones electrostáticas
intramoleculares causadas por la elevada carga neta causan el
hinchamiento y el desplegamiento de las moléculas proteicas
• EI grado de desplegamiento es mayor a pHs extremos alcalinos
que a pHs extremos ácidos debido a la ionización de los grupos
sulfhidrilo, fenólicos y carboxílicos parcialmente enterrados, que
causan el despliegue de la cadena polipeptídica al intentar
exponerse al ambiente acuoso
• La desnaturalización inducida por el pH suele ser reversible
• Sin embargo, en algunos casos, a pH alcalino, se hidrolizan
algunos enlaces peptídicos, se desaminan los restos Asn y GIn,
se destruyen grupos sulfhidrilo y se producen agregaciones que
pueden desnaturalizar, irreversiblemente las proteínas
 Solventes orgánicos

• EI efecto neto de un
disolvente orgánico sobre la
estructura de la proteína
depende de la magnitud de
su efecto sobre las distintas
interacciones polares y
apolares
• A concentraciones bajas,
algunos disolventes
orgánicos pueden estabilizar
varias enzimas
• A concentraciones elevadas,
todos los disolventes
orgánicos desnaturalizan las
proteínas por el efecto
solubilizante que ejercen
sobre las cadenas laterales
apolares
Solutos de bajo peso molecular
Desestabilizan (desnaturalizan) o estabilizan la estructura nativa de las
proteínas en solución acuosa
Caótropos (agentes desestabilizantes)
(inducen desnaturalización de las proteínas)
• Solutos orgánicos
✓ Urea
✓ Hidrocloruro de guanidina (GuHCl)
• Detergentes
✓ Dodecilsulfato sódico (SDS)
• Sales?caotrópicas
✓ Bromuros ✓ Yoduros
✓ Percloratos ✓ Tiocianatos

Cosmótropos (agentes estabilizantes)

• Azúcares
✓ Sacarosa
✓ Polioles
• Sales cosmotrópicas
✓ Sulfatos
✓ Fosfatos
✓ Sales de fluoruro de sodio
 Aditivo caotrópico
Se unen fuertemente a la superficie
de la proteína deshidratándola
Se excluyen las moléculas de agua
de los alrededores de la proteína
incrementando la concentración del
soluto en esta región con respecto al
resto de la disolución.
Las interacciones (apolares) que se
producen entre los aditivos y la
superficie de las proteínas, favorece el
desplegamiento de las proteínas y de
esta forma las regiones no polares del
interior se exponen favorablemente a
las interacciones con los aditivos.
Aditivo,cosmotrópico
Se unen débilmente a la superficie
de la proteína promoviendo la
hidratación de la superficie protéica
Estos aditivos están excluidos de los
alrededores de la proteínaB es decir, su
concentración alrededor de la proteína
es inferior al del resto de la solución.
Este gradiente de concentración
crea, presumiblemente, un gradiente
de presión osmótica alrededor de las
moléculas de proteínas que es
suficiente para elevar la temperatura
de la desnaturalización térmica de las
proteínas.
 Detergentes

• Detergentes como el
dodecilsulfato sódico (SDS)
CH3(CH2)11OSO3<Na+, son
potentes desnaturalizantes de las
proteínas
• EI SDS y otros detergentes a
concentración de 3<8 mM
desnaturalizan a la mayoría de
las proteínas globulares
• Los detergentes se fijan
fuertemente a las proteínas
desnaturalizadas, produciendo
una desnaturalización
(desplegamiento) total e
irreversible
• Las proteínas globulares
desnaturalizadas por el SDS (en
solución) no adoptan una
estructura enrollada al azar, sino
que asumen una forma de varilla
!<helicoidal
 Propiedades funcionales de las proteínas
Las propiedades funcionales de las proteínas pueden considerarse
como una manifestación de tres aspectos moleculares de las
proteínas:

Tabla 5.12 Relación entre los aspectos fisicoquímicos de las proteínas y su

impacto sobre la funcionalidad en los alimentos
Propiedades generales
1. Hidratación
2. Actividad superficial
3. Hidrodinámica/reológica
Funciones afectadas
Solubilidad, dispersabilidad, humectabilidad,
hinchamiento, espesamiento, absorción de agua,
capacidad de retención de agua
Emulgente, espumante, fijación de sabor/olor,
fijación de pigmento
Elasticidad, viscosidad, cohesividad,
masticabilidad, adhesión, endurecimiento,
gelificación, formación de masa, texturización
 Aminodcidos, peptidosy proteinas 435

TABLA 12 Papeles funcionales de las protefnas alimentarias en los sistemas alimenticios.

Funcion Mecanismo Alimento Tipo de proteina

Solubilidad Hidrofilia Bebidas Protefnas de suero lacteo

Viscosidad Fijaci6n de agua, tamafio Sopas, caldos, aderezos Gelatina
y forma hidrodinamica para ensalada, postres
Fijaci6n de agua Puentes de hidr6geno, Salchichas, bizcochos Protefnas del musculo,
hidrataci6n i6nica ypan protefnas del huevo
Gelificaci6n Atrapamiento e inmovili- Carnes, geles, bizcochos Protefnas musculares,
zaci6n de agua, formaci6n y queso protefnas del huevo,
de una red tridimensional protefnas lacteas
Cohesi6n- Interacciones hidrof6bicas Carnes, salchichas, pastas, Protefnas musculares,
adhesi6n e i6nicas y puentes productos homeados del huevo y dellacto
de hidr6geno suero
Elasticidad Interacciones hidiof6bicas, Carnes, productos Protefnas musculares,
puentes disulfuro homeados protefnas de cereales
Emulsi6n Adsorcion y formaci6n Salchichas, sopas, Protefnas del musculo,
de pelfcula en la interfase bizcochos, aderezos la leche y los huevos
Formaci6n Adsorci6n en la interfase Batidos omamentales, Protefnas hicteas y
de espuma y formaci6n de pelfcula helados, bizcochos, protefnas del huevo
postres
Fijaci6n de grasa Interacciones hidrof6bicas, Productos homeados Protefnas lacteas, del
y flavores atrapamiento pobres en grasa, bufiuelos huevo y de los cereales

Fuente: De la Ref. 56.

Hidratación de las proteínas
Muchas propiedades funcionales de las proteínas dependen de las
interacciones agua3proteína:

✓Dispersabilidad ✓Capacidad de retención de agua

✓Humectabilidad ✓Gelificación
✓Hinchamiento ✓Coagulación
✓Solubilidad ✓Emulsificación
✓Viscosidad ✓Formación de espuma

Capacidad de fijación de agua (water binding capacity) o

capacidad de hidratación de las proteínas
Gramos de agua fijados por gramo de proteína, cuando la proteína
deshidratada (en polvo) se equilibra con vapor de agua a una
humedad relativa del 90-95%
En las proteínas, las moléculas de agua se fijan a:
! Grupos cargados de restos aminoacídicos (interacciones ion9
dipolo), fijan ≈6 moles de agua/mol de aminoácido
! Grupos polares (sin carga) de restos aminoacídicos (interacciones
dipolo9dipolo), fijan ≈2 moles de agua/mol de aminoácido, como:
" Grupos peptídicos del esqueleto
" Grupos amida de Asn y GIn
" Grupos hidroxilo de los restos de Ser, Thr y Tyr
! Grupos apolares de restos aminoacídicos (interacciones dipolo
inducido9dipolo e hidratación hidrofóbica), fijan ≈1 mol de agua/mol
de aminoácido
Los grupos iónicos son los primeros en solvatarse a aw bajaN luego se
solvatan los grupos polares y apolares

La capacidad de fijación de agua de las proteínas se ve afectada por

varios factores ambientales:
#pH #Temperatura
#Fuerza iónica #Conformación proteica
#Tipo de sales
 Efecto'del'pH'en'la'hidratación'de'las'proteínas'
Tanto al lado ácido como al lado alcalino del A pH>10, la pérdida de
pH isoeléctrico, las proteínas se hinchan y los grupos !8amino
fijan más agua, debido al aumento de la (cargados positivamente)
carga neta y de las fuerzas repulsivas de los restos de lisina
reduce la fijación de agua

Las proteínas exhiben su hidratación La máxima capacidad de fijación de

mínima a su punto isoeléctrico, en el que agua de la mayoría de las proteínas
las interacciones proteína8proteína es a pH 9810 debido a la ionización
minimizan la interacción con el agua de los restos sulfhidrilo y tirosina
 Efecto'de'las'sales'en'la'hidratación'de'las'proteínas'
• Las sales a bajas concentraciones (<0.2 M), aumentan la capacidad de
fijación de agua de las proteínas, debido a que los iones salinos hidratados,
especialmente aniones, se fijan (débilmente) a los grupos cargados de las
proteínas, sin afectar la capa de hidratación de los grupos cargados de las
proteínas Na+ (aq)

ClG (aq)

• El incremento en la capacidad de fijación de agua se debe

fundamentalmente a la asociada a los iones ligados
• A concentraciones salinas altas, gran parte del agua presente en el medio
se fija a los iones salinos, lo que determina la deshidratación de las
proteínas
 Efecto de la temperatura y conformación molecular en la
hidratación de las proteínas
La capacidad de fijación de agua de las proteínas disminuye
a medida que aumenta la temperatura, debido al descenso
del número de puentes de hidrógeno y de la hidratación de
los grupos iónicos

La capacidad de fijación de agua de las

proteínas desnaturalizadas es aprox. 10%
superior a la de las proteínas nativas, lo
que se debe a un aumento del cociente
área superficial/masa, al exponerse a
alguno de los grupos hidrófobos
previamente enterrados

Si la desnaturalización se acompaña
de agregación de las moléculas
proteicas, la capacidad de fijación de
agua puede descender debido a las
interacciones proteínaGproteína
Capacidad de retención de agua (CRA) de una matriz proteica
Resistencia opuesta por una matriz proteica (carne, pescado, gel,
etc.) a perder, bajo la acción de la fuerza gravitatoria, el agua
embebida, que es la suma de la ligada, el agua de las multicapas o
hidrodinámica y el agua físicamente atrapada o libre
La CRA de las proteínas está positivamente correlacionada con la
de fijación de agua

La CRA de los alimentos proteinaceos es mas importante

que la de fijación de agua

El atrapamiento de agua por las

proteínas juega un papel
importante en la jugosidad y la
blandura de los productos
cárnicos picados y en la textura
deseable de diversos productos
de panadería y de los geles
alimenticios
 ture that is lost
he structure of from the
the muscle
Influence of the state of the myofibril on Minimally Shortened Postrigor
he entire system of live
water in meat
Figure
steric can
A depicts
(space) change
water
effects depending
residing in theon numerous factors related thick filaments (thick, horizontal rectangles
of water-holding
een the myofibrils them- tosarcomeres
the tissue itself and how
of resting, thecapacity.
pre-rigor product
or living is handled. between thin filaments).
hthe
initial
cell chilling
membrane and (sar-
finally
muscle. Water (represented by circles)
y significant roles in influ- A B
etween muscle bundles exists in Unshortened
Water-holding the spaces capacity - Prerigor
between of meatthe thin fila- C as the ability of the
is defined D
ost from the product. B D
s harvested the amount of ments (thin horizontal
postmortem muscle (meat) dark lines) and the
to retain water Minimally
even though Shortened
externalPostrigor
n numerous factors related thick filaments
pressures (e.g. (thick,
gravity,horizontal
heating) rectangles
are applied to it. The characteris-
is handled. between thin filaments).
tic of water-holding capacity is not trivial. One of the most preva-
ter. The other main com- A
lent pork quality issues is unacceptably high C moisture loss (often
ed as the ability of the B D minimally processed Shortened - Prerigor Shortened - Po
20%), lipids or fat (ap- described as purge or drip loss) in fresh and
ater even though
ximately 1%) and vitamins external products. Unacceptably high moisture loss from fresh product as
plied to it. The1%).
proximately characteris-
The ma- purge or drip has been
Unshortened estimated to occur in as much as 50% of
- Prerigor
al. One of the most
he structure of the muscle preva- the pork produced (Kauffman et al., 1992). Minimally Excess purge Shortened
resultsPostrigor
in
high moisture loss (often Figure A depicts water residing in the Shortened - Prerigor
een the myofibrils them- economic losses in numerous ways including reduction in salable Shortened - Po
hhe and minimally processed sarcomeres Shortened
of resting, - Prerigor
pre-rigor or living Shortened - Postrigor
cell membrane (sar- product weight and
muscle. Water (represented by the loss of export
A circles) customers who demand CFigure B demonstrates water residing in
oss from freshbundles
product as
Figure high A.qualityDepictsproduct water
with athe residing
minimum in the Figure B. Demonstrates water residing in
tween muscle exists inUnshortened
the spaces - Prerigor
between thin fila- amount of purge. In addi- shortened or contracting sarcomeres in
B
scur in as much
harvested the as 50% ofof
amount sarcomerestion,
mentsvaluable water-soluble
(thin horizontal
of (thick,
resting, dark lines) proteins
pre3rigor
D
and theand vitamins
Minimally
or living are lost along
Shortened Postrigor
shortened
pre-rigor or living muscle. Because no
or contracting sarcomeres
n2). Excess purge results
numerous factors related in thick
withfilaments
moisture. Water-holding capacity of meat can also influence
horizontal rectangles permanent cross-bridges have formed, the in pre3
luding reduction in salable muscle. processing Shortened
Water - Prerigor
(represented
characteristics.
between thinMeatfilaments).withbylowcircles)
water Shortened rigor sarcomeres
- Postrigor
water-holding or living can expandmuscle. Because no
laterally; therefore,
is handled.
ustomers who demand Figure Boften demonstrates water residing in processed products. water can remain in this structure even
capacity
exists B in tends to
the spaces between the thin produce inferior permanentthough cross3bridges have formed, the
mount of purge. In addi- shortened or contracting sarcomeres in the sarcomere has shortened.
ed as the ability of the D
d vitamins are lost along
ter even though external
filaments Early (thin
pre-rigor
postmortem horizontal
or livingbiochemical
muscle. darkBecause andlines)no and the
biophysical processes con- sarcomeres can expand laterallyB therefore,
of meat can also influence permanent cross-bridges have formed, A Unshortened - Prerigor
the C
lied to it. The characteris- thick sarcomeres
filaments
tribute to the(Thick,
can
development
expand horizontal
laterally;
of water-holding
therefore, rectangles capacity. This review water can remain
Minimally in this
Shortened structure even
Postrigor
ow water water-holding will focus on the physical location of water in skeletal muscle with
l. One of the most preva-
processed products. between thincan
water
an emphasis
filaments)
remain in this structure even
onsarcomere
possible has routes of moisture escape within the
though the sarcomere has shortened
high moisture loss (often though the shortened.
and minimally processed structure Shortened
of muscle. - Prerigor
In addition, the factors that Shortened
influence- Postrigor
water-
physical processes con- Another fraction of water that can be found in muscles and in
oss from fresh product as holding
C capacity of fresh meat B will be reviewed. D
ding capacity. This review meat is termed entrapped (also referred to as immobilized) water
ur in as much as 50% of (Fennema, 1985). The water molecules in this fraction may be held
ater in skeletal muscle with Water in muscle
2). Excess purge results in either by steric (space) effects and/orUnshortened by attraction- to the bound
sture escape within the Shortened - Prerigor Prerigor
uding reduction in salable water. This water is held within the structure Shortened
of the muscle- Postrigor
but
tors that influence water- Water inBmuscle cells. Water is a dipolar molecule and as such Minimally Shortened Postrigor
ustomers who demand isFigure
not bound demonstrates
per se to water
protein. residing
In earlyin postmortem tissue, this
eviewed. is shortened
attracted to
mount of purge. In addi- water does not or charged
contracting
flow freely
species
sarcomeres like proteins.
from the tissue, in In fact, some of the
yet it can be removed Figure C depicts the reduction in space
d vitamins are lost along water in
pre-rigor muscle
or cells
living is
muscle.very closely
Because bound
no to protein. By defini- available for water in the myofibril that oc-
by drying, and can be easily converted to ice during freezing. curs in postrigor muscle. Because numer-
fshortened
meat can-also influence tion, bound
permanent water
cross-bridges is water
have that
formed, existsthe in the vicinity
B is most affected by the rigor of non-aque-
Prerigor Entrappedcan
sarcomeres
or expand
immobilized laterally;
watertherefore, D permanent rigor bonds have formed
ous
w water water-holding ous constituents
Minimally (like
Shortened proteins)
Postrigor and has reduced mobility, i.e does
r molecule and as such process andremain
the conversion of muscle even toThis meat.Upon alteration of between the thick and thin filaments, the
processed products. notwater
easily can move to in this structure
other compartments. Shortened water is very resis-
- Prerigor
eins. In fact, some of the muscle
though
Figure cell
C structure
the sarcomere
depicts the and lowering
has
reduction shortened.
in of
space the pH this water can also lateralShortened
space within - Postrigor
the sarcomeres and
tant to freezing and to being driven off by conventional heating
und to protein. By defini- eventually
available for escape
water in asthe purge.
myofibril that oc- thus within the myofibril has decreased.
hysical processes con- Figure (Fennema, 1985). True bound water is a very small fraction of the Figure D demonstrates that there is less
the vicinity of non-aque- C in
curs
total
C.
water
Depicts the
postrigor muscle. Because numer- reduction in
in muscle cells; depending on the measurement system used,
space Figure D. space Demonstrates
available in shortened
approximately
that
0.5g of water
there
post-rigor
per
is less
ding capacity. This review FreeD water is water whose flow from the tissue is unimpeded.
reduced mobility, i.e does
ter in skeletal muscle with available ous
gram
between
offor
permanent
protein water
the thick
rigor
isand in the
bonds
estimated
have
to bemyofibril
thin filaments,
formed
tightly
the
bound that space
to proteins. Since the available
muscle
total within in ofshortened
the sarcomere
concentration in thepost3rigor
and thus
protein
. This water is very resis- Weak surface forces mainly hold this fraction of water in meat. myofibril than in normal post-rigor muscle.
ture escape within the occurs muscle inisspace
lateral
Free water postrigor
approximately
is within
not readily muscle.
200mg/g,
the sarcomeres
seen
this
in pre-rigor Because
and bound water only makes
meat, but can develop
up less within
muscle than a tenth
In shortened
ofsarcomere
the total waterand
thepre-rigor in
muscle, space is thus the
by conventional heating muscle. The amount of bound water changes very little if at all in post-rigor muscle.
ors that influence water- thus within the myofibril has decreased.
very small fraction of the
eviewed.
numerousas conditions permanent
change that rigor allow thebonds entrappedhave water to movemyofibril thanboth
reduced in normal
laterally andpost3rigor
longitudinallymuscle. In
on the measurement system from approximately
used, the structures where 0.5g of itwater
is found. per Shortened - Prerigor within the sarcomeres.
formed between the thick and thin filaments, Shortened - Postrigor
ly bound to proteins. Since the total concentration of protein in
shortened pre3rigor PAGE 2 muscle,
PIG 12-04-05 space is
bound water
shortened only makes
- Prerigor
the uplateral
Thethan
less space
majority a tenth of thewithin
of water
the the
totalthatwater sarcomeres
is affected
in by theand reducedmuscle
process of converting both laterally
to meat and longitudinally
is the entrapped
anges very little if at all thus (immobilized)
within
in post-rigor water.
theShortened
muscle. Maintaining
myofibrilPostrigor has decreased as much of this water as possible in meat is the goal of many proces-
molecule and as such Minimally within the sarcomeres.
sors. Some of the factors that can influence the retention of entrapped water include manipulation of the
eins. In fact,
ortened some of the
- Prerigor netFigure
chargeShortened
C depicts -the
of myofibrillarPostrigor
reduction
proteins in space and the structure of the muscle cell and its components (myofibrils,
PAGE 2 PIG 12-04-05
Solubilidad
Las propiedades funcionales de las proteínas más afectadas por la
solubilidad proteica son:
✓Espesantes (viscosidad) ✓Emulgentes
✓Espumantes ✓Gelificantes

La solubilidad de una proteína es la manifestación termodinámica del

equilibrio entre las interacciones de proteína=proteína y proteína=
disolvente
La solubilidad de una proteína está determinada
por la hidrofilia e hidrofobia de la superficie de la
misma que contacta con el agua del entorno

• Las zonas hidrofóbicas de la superficie promueven la asociación

proteína8proteína y disminuyen la solubilidad
• Los grupos iónicos superficiales promueven las interacciones
proteína8agua y aumentan la solubilidad a través de dos
mecanismos:
1. Repulsión electrostática entre moléculas proteicas debido
a la posesión de una carga neta, positiva o negativa, a
cualquier pH distinto del isoeIéctrico
2. Repulsión entre las capas de hidratación en torno a los
grupos ionizados

La solubilidad de una proteína también depende de propiedades

físico8químicas de la disolución: pH, fuerza iónica, temperatura,
presencia de disolventes orgánicos, etc.
 Efecto'del'pH'en'la'solubilidad'de'las'proteínas'

• Al representar gráficamente la
solubilidad en función del pH, la
mayor parte de las proteínas
alimenticias exhiben una gráfica
con forma de U
• La solubilidad mínima se da al
pH isoeléctrico debido a la
ausencia de repulsión
electrostática, lo que promueve
la agregación y precipitación,
vía interacciones hidrofóbicas
• A valores de pH inferiores o
superiores a su pI, las proteínas
tienen cargas netas positivas o
negativas, respectivamente
• La repulsión electrostática y la
hidratación de los restos
cargados promueve la
solubilización de la proteína
Efecto'de'la'fuerza'iónica'en'la'solubilidad'de'las'proteínas'

µ = 0.5ΣCiZi2

µ = Fuerza iónica de la disolución salina

Ci = Concentración de cada ion
Zi = Valencia de cada ion

Fuerza iónica baja (µ < 0.5)

Los iones neutralizan las cargas de la superficie de las proteínas lo cual

ocasiona:
• Disminución de la solubilidad de las proteínas que tienen abundantes
zonas apolares en la superficie debido al incremento de las interacciones
hidrofóbicas. Ejemplo: proteínas de soya
• Aumento de la solubilidad de las proteínas que tienen escasas zonas
apolares en la superficie debido al descenso de la actividad iónica del
macroión que la proteína constituye. Ejemplo: !Alactoglobulina
Fuerza iónica alta (µ > 1.0)

Las sales tienen efectos ion específicos sobre la solubilidad:

• A medida que la concentración salina aumenta hasta µ=1, los sulfatos y
los cloruros disminuyen progresivamente la solubilidad (precipitación por
salado), mientras que los iones bromuro, yoduro, tiocianato, sulfocianuro
y perclorato la aumentan (solubilización por salado)
• Cuando µ es constante, la eficacia relativa de los diversos iones sobre la
solubilidad sigue las series de Hofmeister
Efecto'de'la'temperatura'en'la'solubilidad'de'las'proteínas'

• La solubilidad de la mayoría de las proteínas se incrementa con la

temperatura entre 0°C y 40°C (a pH y fuerza iónica constantes)
• Se exceptúan de esta regIa las muy hidrófobas (!Dcaseína y algunas
proteínas de los cereales), en las que la relación entre incremento de la
temperatura en el citado rango y solubilidad es negativa
• Por encima de 40°C, el incremento de la energía cinética térmica
provoca el desplegamiento de la proteína (desnaturalización), la
exposición de grupos apolares, la agregación y la precipitación, es decir,
un descenso de la solubilidad
 Efecto de los disolventes orgánicos en la solubilidad de las
proteínas
Constante dieléctrica o permitividad (D)
Medida de la tendencia del disolvente (agua) a
oponerse a las fuerzas electrostáticas de
atracción entre iones con carga opuesta (medida
de la capacidad aislante)

• La adición de disolventes
orgánicos (ej. etanol, acetona)
disminuye la permitividad de
cualquier medio acuoso
• Por tanto, aumentan las fuerzas
electrostáticas (repulsivas y
atractivas) intra e
intermoleculares de las
proteínas
• Interacciones intramoleculares
electrostáticas repulsivas promueven
el desplegamiento de las proteínas
• La baja permitividad del medio
favorece las interacciones
intermoleculares entre las proteínas
desplegadas (puentes de hidrógeno
entre grupos peptídicos expuestos e
interacciones electrostáticas entre
grupos cargados de signo opuesto)
• Estas interacciones polares
intermoleculares conducen a la
precipitación de la proteína en los
disolventes orgánicos o reducen su
solubilidad en un medio acuoso
• El papel de las interacciones
hidrofóbicas en la precipitación en
disolventes orgánicos es mínima
 Importancia de la solubilidad de las proteínas

La solubilidad de las proteínas se usa para:

Medir el grado de desnaturalización de las

proteínas durante los procesos de extracción,
aislamiento y purificación

Como un índice de los usos potenciales de los

concentrados/aislados proteicos comerciales
Las características de solubilidad de estos
preparados proteicos difieren considerablemente
y se expresan en términos de:
• índice de solubilidad proteica (PSI)
• índice de dispersabilidad de las proteínas
(PDI)
Ambos términos expresan el porcentaje de
proteína soluble que contiene la muestra
El PSI de los aislados proteínicos comerciales
oscila entre el 25% y el 80%
Propiedades interfaciales de las proteínas
Numerosos alimentos naturales y
procesados son espumas o emulsiones
(dispersiones coloidales)

Dispersión coloidal
Sistema de multifases no
homogéneas en equilibrio

Constituido por una o más

fases dispersas o discontinuas
(micelas) contenidas en una
fase dispersante o continua
Espuma
Dispersión coloidal de un gas o mezcla de gases suspendidos en una
fase dispersante formada por un líquido viscoso o un semisólido
Estructura de una espuma

Espumas'alimenticias
(en$la$mayoría$el$gas$es$aire)
Emulsión
Dispersión coloidal de un líquido dentro de otro, en el cual es
inmiscible

Tipos de emulsiones

1. Emulsión de aceite en agua (O/W) 2. Emulsiones de agua en aceite (W/O)

• Consiste en pequeñas gotas de
aceite como fase dispersa contenidas
en el agua como fase dispersante
• Son las más comunes en la industria
de alimentos
• Ejemplos: mayonesa, aderezos para
ensalada, leche, crema, base para
helados, sustitutos de crema para
café
• Consisten en pequeñas gotas de
agua como fase dispersa contenidas
en aceite como fase continua
• En la industria de alimentos son
escasos
• Ejemplos: mantequilla, margarina
Las dispersiones coloidales presentan mayor energía libre de Gibbs
(G) que sus fases integrantes por separado9 por lo que tienden
espontáneamente a moverse hacia un estado de menor energía, lo
que ocasiona la ruptura del estado coloidal (se separa en sus fases
componentes)

Cuando dos materiales no miscibles

entre sí se ponen en contacto, sólo
será posible formar un coloide
estable si se logra disminuir la
tensión superficial/interfacial entre
ambos
Un coloide tiende a disminuir el número de
moléculas en la superficie/interfase
reduciéndose al mínimo el área
superficial/interfacial

Las fuerzas que causan esta reducción en área

se denominan tensión superficial o interfacial

Estas fuerzas ocasionan que las moléculas del

borde tiendan a pasar al interior, con lo cual la
superficie tenderá a contraerse (tomando una
forma esférica)

Las atracciones intermoleculares responsables

de las tensiones superficiales/interfaciales son
enlaces de hidrógeno y fuerzas de Van der
Waals

Si la fase dispersante es polar (ej. agua) se

presentan ambas fuerzas, si es no polar (ej.
lípidos), sólo se presentan las fuerzas de Van
der Waals
• Las espumas/emulsiones son inestables, a menos que en la
superficie/interfase se sitúe una sustancia anfifílica apropiada
(agente estabilizante o tensoactivo)
• La función del agente estabilizante o tensoactivo es disminuir la tensión
superficial/interfacial entre el aire7lamela o grasa7agua
• Las proteínas son moléculas anfifílicas y migran espontáneamente
a la interfase aire@agua o grasa@agua
• Esa migración espontánea de las proteínas desde la fase líquida a
la interfase indica que la energía libre de las proteínas es menor en
la interfase que en la fase acuosa
• Por tanto, cuando se establece el equilibrio, la concentración de
proteína en la región interfacial es siempre superior a la que tiene
en la fase acuosa
• A diferencia de los agentes tensioactivos de bajo peso molecular,
las proteínas forman una película muy viscoelástica en la interfaseF
esta película resiste los choques mecánicos durante el
almacenamiento y la manipulación
• Por ello, las espumas y las emulsiones estabilizadas por las
proteínas son mas estables que las preparadas con agentes
tensioactivos de bajo peso molecularF por esta razón, las proteínas
se usan mucho para estos fines
• Aunque todas las proteínas sean anfifílicas, difieren
mucho en sus propiedades de superficie (emulgentes
y espumantes)
• Las proteínas con una actividad de superficie
apropiada para fines tecnológicos poseen tres
atributos:
a) Adsorberse rápidamente en la interfase
b) Desplegarse y reorientarse rápidamente en la
interfase
c) Capacidad, una vez situadas y orientadas en la
interfase, de interactuar entre ellas y formar una
película viscoelástica fuerte, que soporte los
movimientos mecánicos y térmicos
• Los principios fundamentales implicados en la
formación y estabilidad de emulsiones y espumas
son muy semejantes
• Sin embargo las características energéticas de
ambas interfases son distintas, por lo que no son
idénticas las exigencias para un buen
comportamiento como emulgente y como espumante
• Una proteína que sea buena como emulgente puede
no serlo como espumante
 A. Adsorberse rápidamente en la interfase
• La adsorción espontanea y rápida de las
proteínas en las interfases aire4agua o grasa4
agua creadas durante el batido/homogenización
para la formación de espumas y emulsiones
estables es la etapa más crítica
• La rapidez con que puede adsorberse una
proteína en las interfases depende del esquema
de distribución de zonas hidrófilas e hidrófobas
Aminoacidos, peptidosy proteinas 445
en su superficie
Fase oleosa 0 aire
• Si la superficie de la proteína es
Interfase
extremadamente hidrófila y no
contiene zonas hidrófobas,
Probabilidad de Alta probabilidad
probablemente no se
adsorberá, porque su G será
No hay adsorci6n
adsorci6n moderada de adsorci6n

inferior en la fase acuosa que

en la interfase o en la fase
s,pemffiJ
1
hidr6fi1;ie
Superficie apolar
Fase acuosa
apolar
Nucleo hidr6fobo • Conforme aumenta el número
FIGURA 20 Representaci6n esquematica del papel de las areas hidr6fobas superficiales en la probabilidad
de zonas hidrófobas en la
Los restos aminoacídicos hidrófobos distribuidos al azar sobre la
de que una proteina se adsorba en la interfase aire-agua. (De la Ref. 22).
superficie de la proteína no constituyen «zonas hidrófobas» ni superficie, es más probable su
poseen suficiente energía de interacción para anclar firmemente la adsorción espontanea en la
proteína en la interfaseE a menos que los restos apolares se
agrupen en zonas
zonas apreciablemente segregadas
hidr6fobas, probablemente no se adsorbera, porque su energfa interfase
libre sera inferior en la fase acuosa que en la interfase 0 en la fase apolar. A medida que·
B. Desplegarse y reorientarse rápidamente en la interfase

Los emulsificantes de bajo peso molecular

como los fosfolípidos y los monoacilgliceroles
tienen una parte polar o hidrófila y una no
polar o hidrófoba situadas en los extremos de
la molécula por lo que carecen de
impedimentos conformacionales a su
adsorción y orientación en la interfase
La formación de espumas/emulsiones
con proteínas implica un proceso de
desnaturalización controlado, ya que la
molécula debe desdoblarse para que
oriente sus aminoácidos hidrófobos
hacia el interior de la burbuja/aceite y
los hidrófilos hacia el exterior, en
contacto con la fase acuosa

• En la interfase, las cadenas polipeptídicas asumen una o más de las

siguientes configuraciones: lineal o trenes, lazos o bucles, y colas
• Las lineales están en contacto directo con la interfase, en tanto que
colas y lazos están orientados hacia la fase acuosa o gaseosa/oleosa
• Mientras más segmentos lineales haya, más fuerte es la unión y se
disminuye la tensión superficial
 C. Capacidad de formar una película proteica interfacial
viscoelástica y resistente

• Las proteínas adsorbidas en la

interfase se polimerizan formando
una película interfacial
• La proteína en la película interfacial
alcanza una concentración del 208
25% (p/v) y se encuentra formando
casi un gel
• La resistencia mecánica y viscoelasticidad de la película proteica interfacial
depende del balance de diferentes interacciones intermoleculares:
! Interacciones electrostáticas: Si las fuerzas electrostáticas repulsivas son
más fuertes que las interacciones atractivas, puede impedirse la formación
de una película gruesa
! Puentes de hidrógeno
! Interacciones hidrofóbicas: Si estas interacciones son demasiado fuertes
puede producirse la agregación interfacial, la coagulación y la precipitación
de la proteína, lo que perjudicará a la integridad de la película
! Intercambios disulfuro7sulfhidrilo: Aumenta la viscoelasticidad
• Por tanto, para formar una película viscoelástica estable, se requiere un
equilibrio adecuado de fuerzas atractivas, repulsivas y de hidratación
 Factores que influyen en las propiedades emulgentes
de las proteínas
Las proteínas juegan un importante papel como emulgentes en
muchos alimentos naturales y procesados emulsionados
Factores que afectan la formación y
estabilidad de las emulsiones
estabilizadas por proteínas:
Intrínsecos
• pH
• Fuerza iónica
• Temperatura
• Agentes tensioactivos de bajo peso
molecular y azúcares
• Volumen de la fase oleosa
• Tipo de proteína
• Punto de fusión de la fase oleosa
Extrínsecos
• Equipo
• Consumo de energía por unidad de
tiempo
• Velocidad de deformación por cizalladura
 Tarea%No.%4
Explicar ampliamente cómo los factores intrínsecos y
extrínsecos anteriormente enlistados afectan la
formación y estabilidad de las emulsiones estabilizadas
por proteínas
 Tarea%No.%5
Describir el fundamento de los siguientes métodos
utilizados para determinar las propiedades emulgentes
de las proteínas:
• Índice de actividad emulgente (EAI)
• Carga proteica
• Capacidad emulgente (EC)
• Estabilidad de la emulsión
Factores que influyen en las propiedades espumantes
de las proteínas
Las propiedades espumantes de las
proteínas derivan de su capacidad de formar
una película delgada y fuerte en las
interfases gas5líquido, lo que permite la
incorporación y estabilidad de múltiples
burbujas de gas

Factores que afectan la formación y estabilidad de las espumas estabilizadas

por proteínas:

1. Propiedades moleculares de la proteína

✓Flexibilidad molecular
✓Hidrofobia
✓Densidad y distribución de carga
2. Factores ambientales
✓Concentración proteica ✓Azúcares
✓Desnaturalización proteica ✓Lípidos
✓Método de generación de la espuma
✓pH
✓Sales
1. Propiedades moleculares de la proteínas
Generalmente, las proteínas que tienen gran capacidad espumante no suelen
ser buenas estabilizadoras de la espuma y viceversa

Capacidad espumante
• Depende de la velocidad de adsorción en la interfase, la flexibilidad y la
hidrofobia de la proteína
• Una proteína con buena capacidad espumante debe adsorberse
rápidamente a la superficie aire@agua recién creada y disminuir mucho
instantáneamente la tensión interfacial
• EI descenso de la tensión interfacial depende de la capacidad de la proteína
de desplegarse rápidamente, reorganizarse y exponer a la interfase sus
grupos hidrófobos, es decir, la flexibilidad molecular en la interfase es
esencial para un buen comportamiento como espumante
• Para la adsorción inicial de las proteínas en la interfase agua@aire se
requiere una hidrofobia superficial ≥1,000, pero una vez adsorbidas, la
capacidad de las proteínas de crear mas área interfacial durante la
formación de espuma depende de la hidrofobia media de la proteína
• Una hidrólisis enzimática limitada mejora la capacidad espumante debido al
incremento de la flexibilidad molecular y a una mayor exposición de los
grupos hidrófobos, pero una hidrólisis severa la perjudica ya que los
péptidos de bajo peso molecular no pueden formar películas cohesivas en
la interfase
Estabilidad de la espuma

• Depende de las propiedades reológicas de la película

proteica, que a su vez dependen de la hidratación, el
grosor, la concentración de proteína y de interacciones
intermoleculares favorables
• Las proteínas que sólo se despliegan parcialmente en la
interfase aire=agua y retienen cierto grado de estructura
plegada suelen formar películas más densas y gruesas y
espumas mas estables que aquellas que se despliegan
por completo
• En el primer caso, la estructura plegada se extiende bajo
la superficie, formando bucles los cuales establecen
interacciones no covalentes y probablemente enlaces
disulfuro cruzados, promoviendo la formación de una
red, tipo gel, con excelentes propiedades mecánicas y
viscoelásticas
• Al aumentar la densidad de carga de las proteínas
disminuye la estabilidad de la espuma ya que interfiere
con la formación de una película cohesiva
• Las propiedades espumantes de las proteínas ácidas
pueden mejorarse mezclándolas con proteínas básicas,
ya que se favorece la formación de un complejo
electrostático entre las proteínas ácidas y las básicas
 Para que una proteína tenga buena capacidad
espumante y sea buena estabilizadora de la espuma debe
poseer un equilibrio adecuado entre flexibilidad y rigidez,
debe desplegarse fácilmente y formar abundantes
interacciones cohesivas en la interfase

!!caseína
Es una proteína enrollada al azar, tiene
buena capacidad espumante pero la
estabilidad de la espuma formada es
pequeña
Se despliega completamente en la
interfase aire9agua

Lisozima
Proteína globular con cuatro puentes
disulfuro intramoleculares; no tiene gran
capacidad espumante, ya que se
adsorbe muy lentamente, solo se
despliega parcialmente y reduce poco la
tensión superficial pero forma espumas
muy estables
 2. Factores ambientales

Concentración proteica
• A mayor concentración de proteína
más resistente la espuma
• La resistencia de la espuma es
mayor cuando las burbujas son
pequeñas y la viscosidad elevada
• La estabilidad de la espuma mejora
aumentando la concentración de
proteína, porque esto aumenta la
viscosidad y facilita la formación de
una película cohesiva formada por
varias capas de moléculas
proteicas en la interfase
• Generalmente, la mayor parte de
las proteínas ofrecen propiedades
espumantes óptimas a
concentraciones del 2A8%
• La concentración interfasial de las
proteínas en las espumas es de
alrededor de 2A3 mg/m2
Desnaturalización proteica

La desnaturalización parcial de las proteínas mejora sus propiedades

espumantes

Ejemplo:
 Condiciones/
apropiadas
(ej./pH,/calor,/
fuerza/iónica)
Proteínas nativas Desnaturalización/e/
interacciones

Interacciones/no/covalentes Interacciones/covalentes
(ej./enlace/hidrofóbico) (ej./enlace/disulfuro)

Figure 3. Illustration of heat.induced changes in the structure of native proteins such as: (a)
Denaturation and aggregation of proteins, and (b) Formation of covalent and noncovalent protein
interactions
Método de generación de la espuma
• El método de generación de la espuma influye sobre las propiedades
espumantes de las proteínas
• Si el aire se introduce por burbujeo, suele producirse una espuma
«húmeda», con un tamaño de burbuja relativamente grande (inestable)
• El batido a velocidad moderada suele producir una espuma con burbujas
de tamaño pequeño, debido a la acción cizallante que desnaturaliza
parcialmente la proteína antes de que se adsorba en la interfase. La
estabilidad de la espuma se incrementa cuando las burbujas son
pequeñas.
• El batido a velocidades altas o «sobrebatido» puede menguar el poder
espumante, debido a la agregación y precipitación de las proteínas
 Temperatura
• Algunos alimentos tipo espuma (souffles,
malvaviscos, pasteles, pan) se calientan
después de la formación de la espuma
• El calentamiento provoca la expansión del aire
y el descenso de la viscosidad de la fase
líquida (lamela), lo que puede causar la ruptura
de las burbujas y el colapso de la espuma
• En estos casos, la integridad de la espuma
depende de la gelificación de las proteínas en
la interfase, de manera que ésta adquiera una
resistencia mecánica suficiente para estabilizar
la espuma
• La gelatina, el gluten y la clara de huevo tienen
excelentes propiedades espumantes y
gelificantes y son muy adecuadas para este fin
pH
La capacidad espumante y la estabilidad de
espumas estabilizadas por proteínas son las
máximas en o próxima al punto isoeléctrico
(siempre y cuando la proteína no se insolubilice)
debido a:
1. La inexistencia de interacciones repulsivas
facilita el establecimiento de interacciones
favorables proteína?proteína y la formación de
una película viscosa en la interfase
2. Aumenta la cantidad de proteína adsorbida en
la interfase, debido a la ausencia de repulsiones
entre la interfase y las moléculas que a ella se
adsorben

A pHs distintos del isoeléctrico la capacidad

espumante de las proteínas suele ser buena,
pero la estabilidad de la espuma es mala.
Las proteínas de la clara de huevo exhiben
buenas propiedades espumantes en el rango de
pH 8?9 y su punto isoeléctrico se halla a pH 4?5
 Sales

La capacidad espumante y la estabilidad de la espuma

formada por:

A. Mayoría de las proteínas globulares (seroalbúmina

bovina, albúmina de huevo, gluten y proteínas de
soya), aumentan al aumentar la concentración de
NaCl, debido a la neutralización de cargas por los
iones salinos
B. Proteínas del suero lácteo disminuye al aumentar la
concentración de NaCl debido a la solubilización
por salado de las proteínas del suero,
especialmente de la !Flactoglobulina
C. Proteínas insolubilizadas por salado en una
disolución salina determinada, suelen exhibir
mejores propiedades espumantes que las que son
disueltas por la sal
D. Iones como Ca2+ y Mg2+ a concentraciones 0.02F0.4
M mejoran la capacidad espumante y la estabilidad
de la espuma, debido al establecimiento de enlaces
cruzados entre las moléculas proteicas y a la
creación de películas más viscoelásticas
 Azúcares

Adicionar sacarosa, lactosa y otros azúcares a las

disoluciones de proteínas:

Perjudica la capacidad espumante de las proteínas

Debido a la mayor estabilidad de la estructura proteica en las
disoluciones de azúcar. En razón de esto, la molécula
proteica se despliega menos, tras la adsorción, en la
interfase, lo que disminuye su capacidad de formar áreas
interfaciales y volúmenes de espuma grandes durante el
batido.

Mejora la estabilidad de la espuma formada por proteínas

Debido al incremento de la viscosidad de la fase dispersante
que reduce la velocidad de drenaje del fluido de las laminillas

En postres azucarados tipo espuma (merengues, souffles,

pasteles) el azúcar debe añadirse después del batido. Así se
permitirá que la proteína se adsorba, se despliegue y forme
una película estableE el azúcar añadido aumentará después la
estabilidad de la espuma, incrementando la viscosidad del
líquido de la laminilla.
 Lípidos

• Los fosfolípidos a >[0.5%], perjudican las

propiedades espumantes de las proteínas
• Los lípidos son más tensioactivos que las
proteínas, por lo que se adsoben
rápidamente en la interfase aire@agua e
impiden la adsorción de las proteínas
durante la formación de la espuma
• Las películas formadas por los lípidos
carecen de cohesión y de las propiedades
viscoelásticas necesarias para soportar la
presión interna de las burbujas de la
espuma, por lo que estas se expanden
rápidamente, y colapsan durante el batido
• Por ello, los concentrados y aislados de
proteínas sin lípidados, las proteínas de
soya exentas de lípidos y las proteínas de
la clara de huevo sin yema, tienen mejores
propiedades espumantes que las
preparaciones contaminadas por lípidos
 Tarea%No.%6
Describir el fundamento de los siguientes métodos
utilizados para determinar las propiedades espumantes
de las proteínas:
• Capacidad espumante (overrun y poder espumante)
• Estabilidad de la espuma
• Resistencia o rigidez de la espuma
Fijación de aromas Aroma (sabor básico/olor) es la
percepción sensorial de algunos
compuestos del alimento a través de los
sentidos del gusto y del olfato

• El sabor básico (dulce, salado, ácido, amargo, umami) se percibe cuando

las sustancias disueltas en la saliva interactúan con las papilas gustativas
sobre la lengua
• El olor se perciben cuando las sustancias volátiles contactan el epitelio
olfativo en la parte superior de la cavidad nasal
• La nariz, la garganta y el oído están intercomunicados por la trompa de
Eustaquio
• El aroma es la detección después de haberse puesto el alimento en la
boca, o sea , que el aire, en el caso del aroma no es el medio de
transmisión de la sustancia volátil sino la membrana mucosa del paladar
• Por lo tanto, es incorrecto estrictamente hablando decir “el aroma de las
flores” ya que no nos las ponemos en la boca para olerlas
Las proteínas son insípidas/inodoras pero pueden fijar compuestos del aroma
y afectar a las propiedades sensoriales de los alimentos en forma positiva o
negativa

Efectos negativos
• Proteínas de oleaginosas y del suero lácteo fijan
compuestos carbonilo (aldehídos, cetonas y alcoholes)
generados por la oxidación de ácidos grasos
insaturados, que les imparten aromas indeseables
limitando su utilidad para fines alimentarios
• Los aromas a haba y a hierba de las preparaciones de
proteína de soya se atribuyen a la presencia en ellas de
hexanal
• La afinidad para la fijación de algunos de estos
carbonilos es tanta que resisten incluso a la extracción
con solventes

Efectos positivos
• La fijación de aromas por las proteínas permite
utilizarlas como transportadores/modificadores de
aromas para alimentos procesados
• En análogos de carne fabricados con proteínas
vegetales es esencial simular bien el aroma a carne,
para que el consumidor los acepte
FIJAR fuertemente(
los(compuestos(del(
aroma
Las proteínas no fijan todos los compuestos del
aroma con igual afinidad, lo que conduce a una
gran retención de algunos aromas y a pérdidas
indeseables de otros, durante el procesado
RETENER los(
compuestos(del(
aroma(durante(el(
procesado

LIBERAR fácilmente(
los(compuestos(del(
aroma(durante(la(
masticación(del(
alimento(en(la(boca,(
de(lo(contrario(no(
contribuyen(al(
sabor/olor(
Mecanismos de fijación compuesto aromatizante6proteína

Proteínas deshidratadas
(en polvo)

• Interacciones de van der Waals, electrostáticas y puentes de hidrógeno

• Atrapamiento físico en los capilares y oquedades de las proteínas en polvo

Proteínas hidratadas
(en alimentos líquidos o con elevado contenido en agua)

• Fundamentalmente a través de interacciones hidrofóbicas entre las

sustancias volátiles del aroma y las regiones hidrófobas sobre la superficie
de la proteína en forma de cavidades (los restos apolares individualizados
de la superficie proteica no son puntos de fijación)
• Tras la fijación a las regiones hidrófobas superficiales, los aldehídos y
cetonas se difunden al interior y modifican las interacciones hidrofóbicas
entre los segmentos de proteína y desestabilizan así su estructura
• Además de las interacciones hidrofóbicas, los compuestos aromáticos que
tienen en uno de sus extremos grupos polares, como grupos hidroxilo y
carboxilo, pueden fijarse a las proteínas mediante la formación de puentes
de hidrógeno o por interacciones electrostáticas
• Las interacciones no covalentes de los
componentes del aroma con las proteínas
son reversibles
• Los aromatizantes con grupos reactivos,
como los aldehídos, pueden fijarse
covalente e irreversiblemente a los grupos
!:amino de los restos lisilo, cambiar la carga
neta de la proteína y, de este modo,
provocar el desplegamiento proteico
• El desplegamiento suele exponer nuevos
puntos hidrofóbicos para la fijación de
aromas
• Las proteínas desnaturalizadas suelen
exhibir un gran número de puntos de
fijación, con constantes de asociación
débiles
• Sólo la fracción ligada no covalentemente
puede contribuir al sabor y al aroma del
producto
• En las proteínas oligoméricas, como las de
soya, los cambios conformacionales pueden
implicar la disociación y el desplegamiento
de las subunidades
Factores que influyen en la fijación de compuesto aromatizantes
a las proteínas
Cualquier factor que afecte a las interacciones hidrofóbicas aromatizanteA
proteína o a la hidrofobia superficial de las proteínas influye sobre la fijación
de aromas
Temperatura
• La temperatura apenas la afecta, a menos que
se produzca un desplegamiento severo de la
superficie de la proteína bajo la acción de las
temperaturas elevadas
• La desnaturalización térmica aumenta la
capacidad de las proteínas de fijar aromas<
pero la constante de fijación es más baja en las
proteínas desnaturalizadas que en las nativas

Sales
• Las sales que promueven la disolución por
salado, desestabilizan las interacciones
hidrofóbicas y disminuyen la fijación de
sustancias del aroma
• Las sales que promueven la precipitación por
salado, mejoran la fijación de aromas
pH
• El pH induce cambios conformacionales en las
proteínas
• La fijación de aromas suele ser mejor a pHs alcalinos
que a ácidos, debido a que las proteínas tienden a
desnaturalizarse más profundamente a pHs alcalinos
que a pHs ácidos
Ruptura de puentes disulfuro
• Ocurre a pH alcalino y contribuye al desplegamiento de las proteínas
aumentando su capacidad de fijación de aromas

Proteólisis
• Una proteólisis drástica disminuye el número
de regiones hidrófobas, perjudicando la
capacidad de fijación de aromas, lo cual puede
ayudar para eliminar los aromas extraños de
las proteínas de semillas oleaginosas
• Sin embargo, la hidrólisis proteica libera a
veces péptidos amargos
Viscosidad
• Viscosidad de una disolución se define como su
resistencia al flujo cuando se somete a la acción de
una fuerza de cizalla
• La aceptación por el consumidor de varios alimentos
Iíquidos o semisólidos depende de la viscosidad y
consistencia del producto
• Los solutos poliméricos de elevado peso molecular
suelen aumentar mucho la viscosidad, incluso a
concentraciones muy bajas
• La viscosidad de las disoluciones de las proteínas
depende del tamaño y forma de la proteína,
interacciones proteína@disolvente, volumen
hidrodinámico de la proteína y la flexibilidad molecular
en estado hidratado
• Las disoluciones de macromoleculas enrolladas al azar
tienen mayor viscosidad que las de macromoléculas
compactas del mismo peso molecular
• Cuando se disuelven en agua, las proteínas adsorben
este líquido y se hinchan. El volumen de las moléculas
hidratadas, es decir, su tamaño o volumen
hidrodinámico, es muy superior a su volumen o tamaño
cuando no están hidratadas
Gelificación
Un gel se obtiene por entrecruzamiento de
polímeros mediante enlaces no covalentes o
covalentes, para formar una red tridimensional
capaz de atrapar el agua y otras sustancias de
bajo peso molecular

Gelificación proteica

Consiste en la transformación de una proteína

del estado de «sol» al estado de «gel»= dicha
transformación es inducida por calor, enzimas
o cationes divalentes, en condiciones
adecuadas

Un sol es una dispersión coloidal formada

por una fase dispersa sólida en una fase
dispersante líquida
Gelificación proteica inducida por calor

• La mayoría de los geles proteicos alimentarios se

preparan aplicando calor
• Al calentar la proteína en estado de sol (disolución
de proteína) se transforma primero en un «estado
progel»

• Durante la formación del progel, las proteínas se

desnaturalizan (despliegan) y exponen grupos
hidrófobos y formadores de puentes de hidrógeno
que forman enlaces no covalentes entre sí
favoreciendo la interacción proteína?proteína
• Por tanto, el progel es un líquido viscoso en el que
ya ha tenido lugar un cierto grado de polimerización
irreversible

• Cuando el progel se enfría (temperatura ambiente o

refrigeración), el descenso de la energía cinética
térmica facilita la formación de enlaces no
covalentes estables entre los grupos funcionales
expuestos de las diversas moléculasG esto es lo que
constituye la gelificación
Fuerzas implicadas en la formación del gel

Las fuerzas implicadas en la

formación de la red tridimensional
son:
✓ No covalentes
• Puentes de hidrógeno
• Interacciones hidrofóbicas
• Interacciones electrostáticas
✓ Covalentes
• Intercambio tiol;disulfuro
Geles termorreversibles

• Los geles soportados fundamentalmente por

puentes de hidrógeno, son termorreversibles7 es
decir, al recalentarlos se funden al estado de
progel
• Ejemplos: gelatina, agar

Geles termoirreversibles

• Las interacciones hidrofóbicas son fuertes a

temperaturas altas, y las redes formadas a través
de este tipo de interacciones son irreversibles
• Ejemplo: geles formados por la clara de huevo
• Las proteínas que contienen cisteína y cistina
pueden polimerizar vía reacciones de intercambio
sulfhidriloAdisulfuro durante el calentamiento, y
formar una red covalente continua al enfriarse y
térmicamente irreversibles
• Ejemplos: geles de ovoalbúmina, !Alactoglobulina y
las proteínas del suero lácteo
Geles opacos (coágulos)
• Las proteínas ricas en aminoácidos apolares (Val, Pro, Leu, Ile, Phe y Trp >
31.5 moles por ciento) sufren agregaciones hidrofóbicas tras la
desnaturalización
• Estos agregados insolubles se asocian luego al azar y forman un gel
irreversible, tipo coágulo
• Como la velocidad de agregación y de formación de la red es más rápida que la
de desnaturalización, las proteínas de este tipo forman la red incluso mientras
están siendo térmicamente tratadas
• La opacidad de estos geles se debe a la dispersión de la luz causada por la red
desordenada de agregados de proteína insolubilizada
• Generalmente, los geles tipo coágulo son débiles y propensos a la sinéresis

Geles translúcidos
• Las proteínas pobres en aminoácidos apolares (< 31.5 moles por ciento de los
restos hidrófobos antes citados) forman complejos solubles tras la
desnaturalización (si el disolvente es agua).
• Como la velocidad de asociación de estos complejos solubles es más lenta que
la desnaturalización y la red del gel se forma fundamentalmente a través de
puentes de hidrógeno, no suelen gelificar hasta que la disolución calentada no
se ha enfriado (se supone una concentración de proteína de 8O12%)
• Tras el enfriamiento, la lenta velocidad de asociación de los complejos solubles
facilita la formación de una red ordenada y un gel translúcido
• Los geles translúcidos formados por puentes de hidrógeno retienen más agua
que los geles tipo coágulo y son menos tendentes a la sinéresis
 El agua en el gel está:
• Unida mediante puentes de
hidrógeno a los grupos C=O y N;H
de los enlaces peptídicos
• Asociada a los grupos iónicos en
forma de capas de hidratación
• Formando redes por interacciones
agua;agua a través de puentes de
hidrógeno
• En cada celdilla de la estructura del
gel, el agua entrecruza a través de
puentes de hidrógeno, los grupos
C=O y N;H de segmentos de
péptidos, limitando la fluidez del
agua en el interior de cada una de
las celdillas y cuanto menor sea el
Un gel proteico translúcido tamaño de la celdilla mas acusado
contiene hasta 98% de agua será este efecto
• Parte del agua está retenida por
capilaridad en los poros de la
estructura del gel, especialmente
en los geles de tipo coágulo
 Tarea%No.%7
Algunos de los factores que afectan la gelificación de las proteínas
y estabilidad del gel formado frente a las fuerzas mecánicas y
térmicas son:
• Peso molecular de las proteínas
• Presencia de grupos sulfhidrilo y enlaces disulfuro en las
proteínas
• Carga neta de la proteína
• Concentración proteica
• pH
• Temperatura
• Fuerza iónica
• Proteólisis limitada
• Número y tipo de enlaces cruzados formados por las cadenas de
monómeros
Explicar ampliamente el efecto de estos factores sobre propiedades
gelificantes de las proteínas
 Texturización

1. Texturización por hilado de fibras

(SpunFfiber texturization)
2. Texturización por extrusión
(Extrusion texturization)

Proteína0vegetal Proteína0vegetal0texturizada
• Principal fuente de proteínas Propiedades funcionales que
para la texturización debido a la debe tener:
ausencia de propiedades • Masticabilidad
funcionales deseables que sí • Elasticidad
poseen las proteínas animales • Blandura
• Soya, gluten de trigo, chícharo, • Jugosidad
frijol, cacahuate, lenteja, ajonjolí,

Texturización
etc.

Transformación de una proteína desde el estado

globular a una estructura física fibrosa que genere
una sensación bucal semejante a la carne
Texturización de.proteína.de.soya.por.hilado.de.fibras
Texturización por/extrusión/de/harina/de/soya
 Intercambio8
tiol9disulfuro
Principios generales implicados en ambos métodos de texturización:
1. Desnaturalización térmica o alcalina de las proteínas
2. Realineamiento de las proteínas desnaturalizadas en forma de una red
fibrosa
3. Cohesión de las fibras utilizando un ligante proteico
4. Aromatización del producto final
Proteína vegetal,texturizada

Extensor)para)
productos)cárnicos
 Formación de masa panaria

EstructuraFdeFunF
granoFdeFtrigo

Proteínas de la harina de trigo:

• Solubles (20% del total de las proteínas)
No contribuyen a las propiedades formadoras de masa
! Enzimas (albúminas y globulinas)
! Glicoproteínas minoritarias
• Insolubles (80@90% del total de las proteínas)
Responsable de la formación de una masa viscoelástica
! Gluten (principal proteína de reserva del trigo)
Al mezclar harina de trigo y agua (aprox. 3:1) y amasar, se forma una masa
viscoelástica apropiada para fabricación de pan y otros productos de panadería
 GLUTEN
! Mezcla heterogenea de proteínas (gliadinas y gluteninas) con limitada solubilidad en agua
! Responsable de la formación de una masa viscoelástica capaz de atrapar gas durante la fermentación
GLIADINAS
! Hay cuatro grupos de gliadinas: !, ", # y $
! Son monómeros que en el gluten, se encuentran en
forma de polipéptidos de peso molecular de 30,000
a 80,000
! Contienen numerosos restos cisteína que forman
enlaces disulfuro intramoleculares, los cuales no
participan en reacciones de intercambio sulfhidriloG
disulfuro con otras proteínas durante la fabricación
de la masa
! La masa formada con gliadinas y almidón es
viscosa pero no viscoelástica
GLUTENINAS
! Son polipéptidos heterogeneos con peso molecular de
12,000 a 130,000
! Se clasifican en gluteninas de alto peso molecular (>
90,000, HMW) y de bajo peso molecular (<90,000,
LMW)
! En el gluten, estos polipéptidos se encuentran
formando polímeros, unidos por enlaces disulfuro, con
pesos moleculares de varios millones
! Debido a su capacidad de polimerización, mediante
reacciones de intercambio sulfhidriloGdisulfuro, las
gluteninas contribuyen a la elasticidad de la masa
! Las asociaciones de gluteninas LMW y HMW, vía
enlaces disulfuro en la estructura del gluten de trigo es
importante para la calidad panaria ya que contribuyen
a la elasticidad de la masa
! En variedades de trigo de buena calidad panaria, se
polimerizan más gluteninas LMW con las HMW, y en
variedades de trigo de mala calidad panaria, la mayor
parte de las gluteninas LMW polimerizan entre sí.
! Estas diferencias en los estados de asociación de las
gluteninas en el gluten de diversas variedades de trigo
pueden estar relacionadas con otras relativas a sus
propiedades conformacionales, como hidrofobia
superficial y reactividad de los grupos sulfhidrilo y
disulfuro
! La asociación/polimerización entre gluteninas LMW
genera una estructura similar a la formada por la
gliadinaGHMW
! Este tipo de estructura contribuye a la viscosidad de la
masa, pero no a su elasticidad
 Transformaciones químicas/físicas durante el amasado de la
mezcla harina de trigo6agua

• Las fuerzas de cizalla y tracción aplicadas durante el

amasado, hacen que las gliadinas y gluteninas
absorban agua y se desplieguen parcialmente (no se
despliegan más durante el horneado)
• Los polipéptidos del gluten, especialmente las
gluteninas, son ricos en prolina, por lo que tienen poca
estructura ordenada
• El desplegamiento parcial de las
moléculas de proteína facilita las
interacciones hidrofóbicas, las
reacciones de intercambio
sulfhidrilo@disulfuro y los enlaces de
hidrógeno entre grupos hidroxilo y
amida que determinan la formación
de polímeros en forma de hebra y
una película capaz de atrapar
gases
Figure 3. A structural
model for wheat gluten
in which the HMW
subunits provide a
disulphide9bonded
backbone that interacts
with other gluten
proteins by disulphide
bonds (LMW subunits)
and non9covalent
interactions (gliadins).
• Las interacciones de entrecruzamiento entre las proteínas del gluten determinan un
aumento progresivo de la resistencia de la masa con el tiempo, hasta alcanzar un valor
máximo, tras el cual la resistencia disminuye, indicando que se está rompiendo la
estructura de la red
• La ruptura implica el alineamiento de los polímeros en la dirección de las fuerzas de cizalla
y cierto grado de fractura de los enlaces disulfuro, que reducen el tamaño de los polímeros
• El tiempo de amasado que se tarda en alcanzar la resistencia máxima es una medida de
la calidad del trigo para la elaboración de pan. Cuanto más se prolongue mejor es su
calidad.
Gluten development during dough formation. Scanning electron
micrographs of gluten networks during early (A), middle (B), and late (C)
stages of dough mixing. The development of these gluten networks requires
water.

El gluten aislado tiene propiedades de cohesión-

adhesión que Io convierten en un ligante eficaz de
las pastas de carne y los productos del surimi
El gluten se encuentra exclusivamente en cereales, fundamentalmente
trigo, pero también la cebada, el centeno y la avena, o cualquiera de
sus variedades e híbridos (tales como espelta, escanda, kamut y el
triticale) y los productos alimenticios derivados de ellos
 Tarea%No.%7
Hacer un ensayo utilizando los siguientes artículos:

• García, M.E. 2006. Alimentos libres de gluten: un

problema aún sin resolver. Invenio, 9(16):123G130

• Estévez V. y Araya M. 2016. La dieta sin gluten y los

alimentos libres de gluten. Revista Chilena de
Nutrición, 43(4):428G433
Hidrolizados proteicos

Los hidrolizados proteicos se obtienen por la hidrólisis parcial de

proteínas mediante enzimas proteolíticas (proteasas) que rompen
los enlaces peptídicos de la proteína generando una mezcla de
polipéptidos más pequeños de diferente peso molecular

El grado de hidrólisis (DH) se define

como la fracción de enlaces peptídicos
escindidos
 Tarea%No.%8
Para el seguimiento y control de la hidrólisis de
proteínas es necesario evaluar el grado de hidrólisis
(DH)
Los diferentes métodos utilizados para medir el DH se
basan fundamentalmente en:
1) La determinación de nitrógeno soluble tras precipitar
la proteína con ácido tricloroacético
2) La determinación de los grupos αDamino libres
3) La valoración del protón liberado tras la ruptura de
un enlance peptídico a determinados pHs
Explicar ampliamente cada uno de estos tres métodos
hydrolysis regardless of the enzyme used. The greater the DH, the higher is the solubility. However,

Proteasas
TABLE 5.19usadas para la preparación de hidrolizados de proteínas
Specificity of Various Proteases
• Algunas proteasas son
Protease Type Specificity
específicas para un sitio
Elastase Endoproteinase Ala—aa; Gly—aa
• Debido a su especificidad,
Bromelain Endoproteinase Ala—aa; Tyr—aa
Trypsin Endoproteinase Lys—aa; Arg—aa los tipos de polipéptidos
Chymotrypsin Endoproteinase Phe—aa; Trp—aa; Tyr—aa liberados en el hidrolizado
Pepsin Endoproteinase Leu—aa; Phe—aa
V-8 protease Endoproteinase Asp—aa; Glu—aa
difieren entre proteasas
Thermolysin Endoproteinase aa—Phe; aa—Leu • Alcalasa (serina proteasa)
Alcalase Endoproteinase Nonspecific de Bacillus licheniformis:
Papain Endoproteinase Lys—aa; Arg—aa; Phe—aa; Gly—aa
Prolylendopeptidase Endoproteinase Pro—aa
principal enzima utilizada
Subtilisin A Endoproteinase Nonspecific en la fabricación de
hidrolizados proteicos
comerciales
Usos de los hidrolizados de proteínas:
1. Alimentos geriátricos Los hidrolizados de proteínas se pueden
Parkin: “dk9272_c005”
2. Fórmulas — 2007/7/19
infantiles — 22:30 — pagedigerir
no alergénicas 294 — fácilmente,
#78 por lo que son
particularmente útiles en estos alimentos
3. Bebidas para deportistas
4. Alimentos dietéticos
 Propiedades funcionales de los hidrolizados proteicos

La proteólisis parcial mejora las

propiedades funcionales de las proteínas
de los alimentos:
• Solubilidad
• Dispersabilidad
• Capacidad espumante
• Capacidad emulsificante

Las propiedades funcionales de los

hidrolizados de proteínas dependen de:
• Tipo de enzima utilizada en su
preparación
• Grado de hidrólisis (DH)

Esto se debe a que los polipéptidos

liberados durante la hidrólisis difieren en
tamaño, solubilidad y otras propiedades
fisicoquímicas
 Incrementa la solubilidad de las proteínas
A mayor DH, mayor es la solubilidad
Propiedad crítica en las bebidas ácidas de proteína en las que la
Proteólisis parcial precipitación y la sedimentación es indeseable

Mejora las propiedades de formación de espuma y

emulsionantes de las proteínas ya que de igual forma incrementa la
solubilidad proteica que es esencial para estas propiedades
La capacidad de formación de espuma y emulsionante mejoran
cuando DH <10% y disminuye a DH> 10%

Disminuye la estabilidad de espumas y emulsiones a base de

hidrolizados de proteínas comparados con las de la proteína intacta,
debido a la incapacidad de los polipéptidos cortos para formar una
película viscoelástica cohesiva en las interfases aireGagua y aguaG
aceite

Los hidrolizados de proteínas generalmente no forman geles

inducidos por el calor, excepto la gelatina (grenetina pura)

Disminuye la alergenicidad de algunas proteínas

Genera sabor amargo en los hidrolizados proteicos

 Gelatina/Grenetina

• Mezcla heterogénea de polipéptidos de

diferente peso molecular que se
produce por hidrólisis ácida o alcalina
del colágeno
• El colágeno es la proteína más
abundante en huesos y piel de
mamíferos y se obtiene a partir de
restos de pollo, o de ganado bovino o
porcino
• El DH afecta profundamente la fuerza
de gel
• Cuanto mayor sea el peso molecular
promedio, mayor es la fuerza del gel
• Muestras de gelatina con un peso molecular promedio <20,000 Da no
forman geles a ninguna concentración de gelatina
• La gelatina es ampliamente utilizada en la industria de alimentos,
principalmente por su capacidad de proveer textura a los productos
• También es muy utilizada en la industria química, fotográfica, farmacéutica
y cosmetológica
 Tarea%No.%9
1. Describir los procesos ácido y alcalino para la
producción de gelatina de grado alimenticio
2. ¿Qué es el índice bloom (Bloom rating), cómo se
determina y que importancia tiene en los productos de
gelatina comerciales?
 Alergenicidad

• Varias proteínas de la leche (caseínas, !3

lactoglobulina, "3lactoalbúmina), soya, trigo
(gluten), huevo, cacahuate, etc., causan
reacciones alérgicas graves en niños y
adultos
• La alergenicidad de las proteínas intactas
surge de la presencia de sitios antigénicos
(epítopos) que se unen a la inmunoglobulina E
(IgE)
• Sin embargo, los hidrolizados de estas
proteínas poseen menor alergenicidad que
sus contrapartes nativas, ya que los epítopos
son destruídos por proteólisis enzimática
• La reducción neta de la alergenicidad de los
hidrolizados proteicos depende del tipo de
proteasa empleado y de el DH
• Las proteasas no específicas o una mezcla de
proteasas son más efectivas que una
proteasa sitio3específica en la reducción de la
alergenicidad de las proteínas
• Cuanto mayor sea el DH, mayor es la
reducción de la alergenicidad
• La eficacia de las proteasas en la reducción
de la alergenicidad de una proteína a
menudo se expresa como el índice de
reducción de la alergenicidad (ARI)
• ARI se define como la relación de % de
reducción de la alergenicidad a % DH
• Por lo tanto, los hidrolizados de proteínas son
la fuente preferida de proteínas/aminoácidos
para bebés y niños con predisposición o con
alto riesgo de desarrollar una reacción
alérgica a las proteínas de los alimentos
 Péptidos amargos

• El sabor amargo de los hidrolizados proteicos

surge de ciertos péptidos hidrofóbicos liberados
durante la hidrólisis
• Los péptidos con una hidrofobicidad residual
media <1.3 kcal/mol no son amargos, mientras
que >1.4 kcal/mol son amargos
• La formación de péptidos amargos en
hidrolizados proteicos depende de:
! Composición/secuencia de aminoácidos de la
proteína
! Tipo de enzimas utilizada
• Los hidrolizados de proteínas altamente
hidrofóbicas como la caseína, proteínas de soya
y proteína de maíz (zeína) son muy amargos
• Los hidrolizados de proteínas hidrófilas como
gelatina son menos amargos
• El sabor amargo puede reducirse o eliminarse
utilizando una mezcla de endoK y
exopeptidasas, que adicionalmente hidrolizan a
los péptidos amargos en fragmentos que tienen
<1.3 kcal/mol de hidrofobicidad residual media
Propiedades nutricionales de las proteínas

Las proteínas difieren

Factores que determinan la calidad de una
en su calidad nutricional proteína:
! Composición en aminoácidos
esenciales
! Digestibilidad (biodisponibilidad)

Proteínas de alta calidad nutricional

! Contienen TODOS los aminoácidos
esenciales en proporciones más
elevadas que los niveles de
referencia FAO/OMS/ONU
! Poseen una digestibilidad
comparable o superior a la de las
proteínas de la clara de huevo o de
la leche
Las proteínas de origen animal son
de mejor calidad nutricional que las
proteínas de origen vegetal
! Proteínas de cereales arroz, trigo, cebada y maíz son
pobres en Lys y ricas en Met
! Proteínas de legumbres y oleaginosas son deficientes en
Met y ricas en Lys
! Proteínas del cacahuete son deficientes en Met y Lys
! La calidad nutritiva de una proteína deficiente en un
aminoácido esencial puede mejorarse mezclándola con
otra proteína rica en ese aminoácido esencial
! La mezcla de proteínas de cereales y leguminosas
proporciona un contenido en aminoácidos esenciales
completo y bien equilibrado
! Las dietas que contienen cantidades apropiadas de
cereales y leguminosas y son nutricionalmente completas
en otros aspectos, son apropiadas incluso para el
crecimiento
! Las proteínas de baja calidad pueden mejorarse
nutricionalmente suplementándolas con los aminoácidos
esenciales libres en que sean deficitarios
! La suplementación de las legumbres con Met y las de los
cereales con Lys suele mejorar su calidad
 /c:)
t:

TABLA 18 Contenido en aminoacidos esenciales y valor nutritivo de las protefnas de diversos orfgenes (mg/g de protefna).
!}
Fuente de proteina <:;
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Propiedad (mg/g de proteina) Huevo Leche de Carne de Pescado Trigo Arroz Ma{z Centeno Soja Alubias Gui- Cacahue- Jud{a
vaca vacuno (hervidas) sante huete francesa
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Concentraci6n del aminoacido (mg/g de protein a)
His 22 27 34 35 21 21 27 20 30 26 26 27 30
He 54 47 48 48 34 40 34 35 51 41 41 40 45
Leu 86 95 81 77 69 77 127 67 82 71 70 74 78
Lys 70 78 89 91 23' 34' 25' 32' 68 63 71 39 a 65
Met + Cys 57 33 40 40 36 49 41 37 33 22b 24b 32 26
Phe + Tyr 93 102 80 76 77 94 85 79 95 69 76 100 83
Thr 47 44 46 46 28 34 32 b 29 b 41 33 36 29 b 40
Trp 17 14 12 11 10 11 6b 11 14 8a 9' 11 11
Val 66 64 50 61 38 54 45 46 52 46 41 48 52
Aminoacidos esenciales totales 512 504 480 485 336 414 422 356 466 379 394 400 430
Riqueza en protefna (%) 12 3,5 18 19 12 7,5 40 32 28 .30 30
Puntuaci6n qufmica (%) (basada 100 100 100 100 40 59 43 55 100 73 82 67
en el patr6n FAO/OMS) [30]
PER 3,9 3,1 3,0 3,5 1,5 2,0 2,3 2,65
VB (en ratas) 94 84 74 76 65 73 73
NPU 94 82 67 79 40 70 61

a Principal aminoacido limitante.

b Segundo aminoacido limitante.
Nota: La puntuaci6n qufmica se define como el cociente dela cantidadde aminoacido esenciallimitante presente en 1 g de la protefna ensayada dividida por la cantidad del mismo
aminoacido presente en 1 g de la protefna de referencia. PER, coeficiente de eficacia proteica; VB, valor biol6gico; NPU, utilizaci6n neta de protefna.
Fuente: De las Refs. 28 y 30.

Aminoácidos limitantes son aminoácidos esenciales

cuyas concentraciones en las proteínas se hallan por
debajo de los niveles de la proteína de referencia
Frecuentemente los aminoácidos limitantes son Lys,
Thr, Trp o los sulfurados
• El consumo excesivo de un
determinado aminoácido puede producir
un «antagonismo aminoacídico», o
resultar tóxico
• El consumo excesivo de un aminoácido
aumenta las necesidades de otros
aminoácidos esenciales
• Esto se debe a la competencia entre los
aminoácidos por los lugares en que se
absorben en la mucosa intestinal
• Por ejemplo, cuando el nivel de Leu es
relativamente elevado, disminuye la
absorción de Ile, Val y Tyr, aunque las
concentraciones de estos aminoácidos
en la dieta sean las adecuadas
• Así, se produce un incremento de las
necesidades dietéticas de estos tres
últimos aminoácidos
• Un consumo excesivo de otros
aminoácidos esenciales puede inhibir el
crecimiento e inducir condiciones
patológicas
 la hidrolisis, un polipeptido de peso molecular 22.000. Si se trata de modo semejante la
faseolina desnaturalizada por el calor, se hidroliza por completo a aminoacidos y dipeptidos.
Las proteínas alimentarias de origen animal son mejor digeridas que las de
origen vegetal

TABLA 20 Digestibilidad de las proteinas de varios alimentos, en la especie humana.

Fuente de prote(na Digestibilidad (%) Fuente de prote(na Digestibilidad (%)

Huevos 97 Mijo 79
Leche, queso 95 Guisantes 88
Pescado, carne 94 Cacahuetes 94
Maiz 85 Harina de soja 86
Arroz (pulido) 88 Refinado de proteina de soja 95
Trigo (entero) 86 Judias 78
Harina de trigo (blanca) 96 Maiz, cereal 70
Gluten de trigo 99 Trigo, cereal 77
Harina de avena 86 Arroz, cereal 75

Fuente: De la Ref. 30.

• Conformación6proteica
Factores6que6afectan6la6 • Factores6antinutricionales
digestibilidad6de6las6 • Procesado
proteínas
 Conformación+proteica Factores+antinutricionales Procesado
• En la estructura de una proteína • La mayor parte de los aislados y • La interacción de las proteínas con
influye su hidrólisis por las proteasas. concentrados de proteínas vegetales los polisacáridos y la fibra dietética
• Las proteínas nativas suelen ser contienen inhibidores de la tripsina y reduce también la velocidad de
menos hidrolizadas que las de la quimotripsina (de tipo Kunitz y hidrólisis y la magnitud de ésta
parcialmente desnaturalizadas. BowmanCBirk) y lectinas • Esto es particularmente importante
• Por regla general, las proteínas • Estos inhibidores dificultan la en los productos alimenticios
fibrosas insolubles y las globulares hidrólisis total de las proteínas de las extruídos donde a menudo se utilizan
muy desnaturalizadas son difíciles de leguminosas y de las semillas temperaturas y presión alta.
hidrolizar. oleaginosas por las proteasas • Las proteínas sufren varias
pancreáticas alteraciones químicas, en las que
• Las lectinas, que son glicoproteínas, participan los restos lisilo, si se
se fijan a las células de la mucosa exponen a temperaturas elevadas y
intestinal e interfieren la absorción de pHs alcalinos.
los aminoácidos. • Se reduce así su digestibilidad.
• Las lectinas y los inhibidores de • La reacción de los azúcares
proteasas del tipo Kunitz son reductores con los grupos !Camino
termolábiles, en tanto que los también disminuye la digestibilidad
inhibidores del tipo BowmanCBirk son de la lisina.
estables frente a los tratamientos
térmicos normales.
• Por ello, las proteínas de
leguminosas y de las semillas de
oleaginosas tratadas por el calor
suelen ser más digestibles que los
refinados proteicos nativos
• Las proteínas vegetales contienen
también otros factores
antinutricionales, como taninos y
fitatos
• Los taninos, que son productos de
condensación de los polifenoles,
reaccionan covalentemente con los
grupos eCamino de los restos lisilo.
• Inhiben la hidrólisis de los enlaces
peptídicos en que participan los
restos lisilo, catalizada por la tripsina
 Tarea%No.%10
1. ¿Por qué es necesario evaluar la calidad nutritiva de
las proteínas alimenticias?
2. Describir el fundamento, ventajas e inconvenientes de
los métodos biológicos, químicos, enzimáticos y
microbianos utilizados para evaluar la calidad nutritiva
de las proteínas de los alimentos