La 

caseína (del latín caseus, "queso") es una fosfoproteína (un tipo de heteroproteína) presente en

la leche y en algunos de sus derivados (productos fermentados como el yogur o el queso). En la
leche, se encuentra en la fase soluble asociada al calcio (fosfato de calcio) en un complejo que se
ha denominado caseinógeno. La tabla 1 recoge el contenido de esta proteína en la leche de
distintas especies de mamíferos.

Tabla 1. Contenido proteico y caseínico de la leche de algunas especies animales. 1 ,2 ,3 ,4 ,5

especie
componente
humana bovina ovina caprina
proteínas (% del total lácteo) 1,3-1,5 3,2-3,5 5,4-6,0 3,1-4,0
caseínas (% del total proteico) 44,9 82,5 84,8 81,3

De los datos de dicha tabla se deduce que la leche de la especie humana no sólo contiene menor
proporción de proteínas, sino que además, contiene menos cantidad de caseínas que las restantes
especies.

Contenido
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1 Características de las caseínas

o 1.1 Química y física de las

caseínas

o 1.2 Estructura micelar de

las caseínas

2 Usos y aplicaciones

3 Referencias

4 Bibliografía

[editar]Características de las caseínas

Figura 1. Patrón de electroforésis que se obtiene con las proteínas lácteas procedentes de las especies humana
(calle 2) y bovina (calle 3). La calle 1 muestra las proteínas de referencia para los pesos moleculares y la flecha
indica el sentido de migración de las proteínas. Se ha elaborado a partir de datos de diversas fuentes
bibliográficas.6 ,7 ,.8

Figura 2. Estructura primaria de la κ-caseína bovina.9

Las caseínas es un conjunto heterogéneo de proteínas por lo que es difícil fijar una definición. Sin
embargo, todas las proteínas englobadas en lo que se denomina caseína tienen una característica
común: precipitan cuando se acidifica la leche a pH 4,6. Por ello, a la caseína también se le suele
denominar proteína insoluble de la leche. Por otra parte, y aunque las proteínas que se denominan
caseínas son específicas de cada especie, se clasifican en los siguientes grandes grupos de
acuerdo con sumovilidad electroforética: αs1-caseína, αs2-caseína, β-caseína y κ-caseína (véase la
Figura 1). Esta última es de especial interés en la industria quesera, ya que su hidrólisis enzimática
por el cuajo (la enzima quimosina) genera una nueva proteína, denominada para-κ-caseína.
Cuando esta última reacciona con el calcio genera paracaseinato de calcio. Durante el proceso de
maduración del queso, y a partir de la para-κ-caseína, se forman unos macropéptidos
denominados γ-caseínas, responsables de las características reológicas y organolépticas de los
quesos.

[editar]Química y física de las caseínas

A diferencia de muchas otras proteínas, incluso del queso, las caseínas no precipita por acción del
calor. Por el contrario, precipita por la acción de una enzima proteasa presente en el estómago de
los mamíferos llamada renina y forma un precipitado denominado paracaseína. Si la precipitación
se realiza por la acción de ácidos, se le llama caseína ácida. En la elaboración de los quesos
tienen lugar ambos tipos de precipitaciones.

Cuando se emplea la enzima tripsina, la caseína se hidroliza a una molécula fosfatada

llamado pepto.

Las características de las caseínas de la leche de vaca se resumen en la tabla 2. La secuencia

aminoacídica (ver Figura 2) de la caseína contiene un número inusual de residuos del
aminoácido prolina: entre 10 en la αs2-caseína y 35 en la β-caseína. Como resultado, las caseínas
son relativamente hidrofóbicas (poco soluble en agua) y carecen de estructura secundaria o
terciaria bien definidas. En la leche se encuentra como suspensión de partículas que asemeja a las
micelas de surfactantes (pequeñas esferas hidrofílicas en el exterior e hidrófobicas en el interior).
Estas micelas de caseína se estabilizan por iones de calcio e interacciones hidrofóbicas.

Otro dato interesante, utilizado para separar las caseínas del resto de las proteínas lácteas
mediante su precipitación, es que su punto isoeléctrico (pI) promedio es de 4,6. A este pH, las
caseínas se encuentra en su punto de menor solubilidad debido a la reducción de las repulsiones
intermoleculares, por lo que precipitan (vulgarmente se dice que coagulan). Ahora bien, el pI es
diferente para cada una de las fracciones caseínicas, ya que varía entre el 4,44-4.97 para la αs1-
caseína y el 5,3-5,8 en la variante genética B de la κ-caseína.

Tabla 2. Algunas de las características fisicoquímicas de las caseínas bovinas. 6 ,10

caseína
Característica
αs1 αs2 β κ
Concentración en leche (g/L) 12-15 3-4 9-11 2-4
 Variantes genéticas ByC A A1 y A2 AyB
Masa molecular 23.545 - 23.615 25.226 23.983 - 24.023 19.006 - 19.037
Punto isoeléctrico (pI) 4,44 - 4,76 ... 4,83 - 5,07 5,45 - 5,77
Restos de aminoácidos (nº) 199 207 209 169
[editar]Estructura micelar de las caseínas

Figura 3. Estructura propuesta para una micela de caseína.

Las caseínas interaccionan entre sí formando una dispersión coloidal que consiste en partículas
esféricas llamadas micelas (ver Figura 3) con un diámetro que suele variar entre 60 a
450nm poseyendo un promedio de 130nm. A pesar de la abundante literatura científica sobre la
posible estructura de una micela, no hay consenso sobre el tema.
Figura 4. Estructura propuesta para la organización de las micelas de caseína a partir de unas subunidades
denominadas submicelas.

Se han propuesto diversos modelos fisicoquímicos de organización de las micelas, en los que
estas se encuentran a su vez constituidas por subunidades (submicelas), con un diámetro de entre
10 y 20nm (véase la Figura 4). En tales modelos se considera que las subunidades se enlazan
entre sí gracias a los iones de calcio. Se sugiere que el fosfato de calcio se une a los grupos
NH2- de la lisina; el calcio interacciona con elgrupo carboxilo ionizado (COO-). Las submicelas se
constituyen a partir de la interacción constante entre las caseínas α, β y κ. Hay que resaltar la
función de la κ-caseína para estabilizar las micelas,11 especialmente contra la precipitación de las
otras fracciones proteínicas por la acción del calcio o de los enzimas.12 En todos estos se establece
que las unidades hidrófobas entre las moléculas de proteínas aseguran la estabilidad de la micela.

[editar]Usos y aplicaciones
Además de usarse directamente en la elaboración de productos alimentarios (derivados lácteos y
cárnicos, panes y productos de repostería, etc.), la caseína se utiliza en la elaboración de
productos no alimentarios: pegamentos y pinturas, cubiertas protectoras, plásticos (véase la tabla
3).

Otros usos tecnológicos son la clarificación de vinos o como ingrediente en preparados de biología
molecular y microbiología (medios enriquecidos para el cultivo microbiano).
En la alimentación especial, la caseína sirve para la elaboración de preparados médicos y
concentrados proteicos destinados a la alimentación de los deportistas, especialmente después de
su entrenamiento. Así, se ha observado que la digestión de las caseínas es más lenta que la de las
lactoproteínas solubles (también denominadas seroproteínas) y, por ello, más apropiada para
reparar el anabolismo de los aminoácidos durante el período que sigue a una comida.13

Tabla 3. Algunos usos tecnológicos de la caseína.14

Producto Propiedad Aplicación

 Pintura

 Tinta

 Capacidad de formar
 Papel
Envoltura películas

 Embalaje
 Adherencia
 Acabado del cuero

 Envoltura textil

 Manejabilidad

Adhesivo  Fuerza de adhesión  Cola con base acuosa

 Resistencia al agua

 Plástico rígido

 Buen procesado
 Plástico desechable

Plástico  Resistencia mecánica

 Fibra

 Resistencia al agua
 Película/ lámina de envoltura en

embalajes

 Tensión superficial
Surfactante  Emulgente, detergente

 Estabilidad de interface
El punto isoeléctrico (pI) de la caseína es 4.6. A este pH, la caseína se encuentra en su punto de
menor solubilidad, debido a la reducción de repulsiones intermoleculares, por lo que precipita.
A diferencia de muchas otras proteínas, la caseína no precipita al calor. Precipita bajo la acción de
la renina (enzima proteolítica presente en el estómago de terneros) para formar la paracaseína. Al
precipitar por acción de ácidos se le llama caseína ácida. Este precipitado blanco forma la base
para la elaboración de todo tipo de quesos.

La enzima tripsina reduce la caseína a un hidrolizado fosfatado llamado peptona.

La secuencia peptídica de la caseína contiene un número inusual de residuos de prolina (ca. 15%).
Como resultado, es relativamente hidrofóbica (poco soluble en agua) y carece de estructura
secundaria o terciaria definidas. En la leche se encuentra como suspensión de partículas que
asemeja a las micelas de surfactantes (pequeñas esferas hidrofílicas en el exterior e hidrófobicas
en el interior). Estas micelas de caseína se estabilizan por iones de calcio e interacciones
hidrofóbicas.