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El Dr. Enrique Rudiño Piñera es investigador titular C del Instituto de Biotecnología de la UNAM y responsable
del grupo de Bioquímica Estructural del IBt.
Contacto: enrique.rudino@ibt.unam.mx
Figura 1: Equipo de difracción de rayos X localizado en el Instituto de Química de la UNAM en la Ciudad Universitaria de
la CdMx. En la figura se ven los diversos equipos que permiten posicionar, preservar y colectar datos de difracción, que
posteriormente darán lugar a una estructura tridimensional. [Foto: MC. Angela Escudero García].
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trones que rodean a los átomos que forman al cristal, nocimiento científico y de sus desarrollos tecnológi-
siguiendo reglas develadas hace más de 100 años por cos. Y dije adiós a mi plan en Dinamarca y di la bien-
una dupla padre-hijo de apellido Bragg). De cómo ob- venida a la que ha sido mi casa por poco más de 26
tener una familia de puntos en un detector que refle- años, el Instituto de Biotecnología de la UNAM.
jen —dependiendo del ángulo, tiempo de exposición,
el orden en el cristal y mucho análisis utilizando cálcu-
los computacionales— la estructura tridimensional de
proteína cristalizada.
En esa misma ocasión, me mostró especialmente, las
primeras representaciones tridimensionales de proteí-
nas [Fig. 2], recién calculadas, en una computadora
Silicon Graphics utilizando lentes estereoscópicos. Es-
tas imágenes me dejaron mudo de la impresión: esta-
ba viendo en el monitor de la máquina, una red en
volumen, que representaba a las nubes de electrones,
de cada átomo y de cada aminoácido de una proteína
alostérica. No solo me impactó escuchar sobre todos
los temas que manejaba, también me asombró la pa-
sión con la que lo relataba y, sobre todo la sensación
de ver detalles o implicaciones que nuestros sentidos
no pueden percibir directamente, sino a través del co-
Figura 2: Representación estereoscópica de la superficie de una proteína alostérica: la glucosamina 6-fosfato desamina-
sa de E. coli. Imagen utilizada en las presentaciones ante su comité tutoral del entonces M. en C. Enrique Rudiño Piñera
(1999).
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aminoácidos que tienen los 20-30 modelos de proteí- nas —tomando en cuenta sus movimientos a distintos
nas con las que trabajamos. niveles, es fundamental para entender una gran canti-
Con esta idea, empezamos entonces a usar esta he- dad de fenómenos moleculares de la vida [4-7].
rramienta metodológica para estudiar procesos inter- Y bueno. . . para lograr eso, pasamos mucho tiempo
e intramoleculares que deben ocurrir en los sistemas buscando maneras en que las proteínas que nos im-
celulares de seres tanto extremófilos (que viven a tem- portan lleguen a cristalizar (en sentido literal) [Figs. 3
peraturas, presión o concentraciones muy altas de sal, y 4]. Aparte de eso todo lo que comprendemos a partir
p. ej., los organismos que viven alrededor de ventilas de ellos, es una experiencia placentera, casi artística
hidrotermales submarinas [2]) como mesofílicos (vi- y definitivamente cultural.
viendo como nosotros los humanos, en condiciones
‘normales’ de temperatura o concentración de oxígeno
entre otros factores). Iniciamos experimentos de di-
fracción para ya no solo para hacer fotografías ‘fijas’
de proteínas aparentemente estáticas, sino películas;
más bien la conjunción de decenas de fotografía ‘fijas’
que, progresiva y lentamente van mostrando modifica-
ciones causadas por los propios rayos X, de un estado
a otro, (partiendo del inicio de la interacción de la enzi-
ma con su sustrato, hasta ver a los productos aparecer
y salir de la enzima), casi de la misma manera en que
lo harían en los sistemas vivos [3].
Actualmente, estamos haciendo este análisis con de-
cenas de proteínas que están implicadas en la repa-
ración del ADN, la degradación de contaminantes am-
bientales; con enfermedades virales como el SARS-
CoV-2, y un largo etcétera que muestra que, un grupo
de una veintena de personas, diverso, con intereses Figura 3: Cristales de lisozima de huevo de gallina cre-
amplios y complejos (que en su mayoría son estudian- cidos por la estudiante de doctorado la M. en C. Angela
tes de posgrado), los reúne el convencimiento de que Escudero García en el grupo de Bioquímica Estructural del
IBt.
el estudio de la estructura tridimensional de las proteí-
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y futuro están las pistas de los descubrimientos que, neración de hipótesis basadas en una aproximación
al comprender y modificar proteínas cruciales, pue- técnica, a una descripción dinámica en un contexto
den seguir modificando cosas tan trascendentes como biológico, dando lugar a lo que ya se nombra “Biolo-
nuestra calidad o esperanza de vida. Es en estos deta- gía estructural integrativa”. En este cambio de para-
lles (sospechas, hipótesis, predicciones, simulaciones digma -es decir el modelo ‘en boga’ sobre cómo fun-
e interpretaciones) sobre la forma en que se mueven cionan ciertas cosas- el concurso de la cristalografía
las proteínas, de donde obtendremos conocimientos (que permite saber cómo se ven las proteínas en el
sobre procesos tan importantes como la migración ce- espacio), con la resonancia magnética nuclear (que
lular, el envejecimiento y el control de enfermedades, permite saber cómo se mueven las proteínas), la crio-
así como como producir nuevas proteínas que sustitu- microscopía electrónica (que permite observar grupos
yan materias primas o reduzcan la contaminación que de proteínas, a 100 K de temperatura), bajo condicio-
nuestras actividades producen en todo nuestro plane- nes diferentes a las de un cristal, formando verdade-
ta. ras ‘fábricas metabólicas’ en las células; la dispersión
de rayos X de ángulo bajo y la tomografía de rayos X
(que permiten explorar la superficie de las proteínas).
Todo esto se complementa y articula con el uso de
modelos computacionales provenientes de algoritmos
basados en inteligencia artificial, con gran capacidad
de simular y predecir condiciones, que serán cada vez
más dominantes para el avance del campo. Pero, para
que esta y otras áreas de la ciencia desarrolladas en
el IBt continúen tan productivas como hasta la fecha,
necesitamos dar la oportunidad a que gente joven y
apasionada mueva los límites, el nuevo reto es permi-
tir que la pasión que un día encontramos florezca en
otros.
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Figura 4: Cristales de una proteína fluorescente producidos por el Dr. Víctor Rivelino Juárez González en el IBt.
Referencias
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changes caused by radiation-induced reduction and radiolysis: the effect of X-ray absorbed dose in a fungal
multicopper oxidase. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 68 (5): 564-577. DOI: 10.1107/S0907444912005343
5. Serrano-Posada, H., S. Centeno-Leija, S. P. Rojas-Trejo, C. Rodríguez-Almazan, V. Stojanoff, E. Rudiño-
Piñera (2015). X-ray-indiced catalytic active-site reduction of a multicopper oxidase: structural insights into
the proton-relay mechanism and O2 -reduction states. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 71 (12): 2396-
2411. DOI: 10.1107/S1399004715018714
6. Miranda-Blancas, R., M. Avelar, A. Rodriguez-Arteaga, A. Sinicropi, E. Rudiño-Piñera (2021). The b-hairpin
from the Thermus thermophilus HB27 laccase works as a pH-dependent switch to regulate laccase activity.
J Struct Biol 213 (2): 107740. DOI: 10.1016/j.jsb.2021.107740
7. Marin-Tovar Y, H Serrano-Posada, A Diaz-Vilchis, E Rudiño-Piñera (2022). PCNA from Thermococcus
gammatolerans: a protein involved in chromosomal DNA metabolism intrinsically resistant at high levels of
ionizing radiation. Proteins [Struct Funct & Bioinf 90 (9): 1684-1698. DOI: 10.1002/prot.26346
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Biotecnología en Movimiento, Num. 32 ~ Enero-Febrero-Marzo de 2023 ~ ISSN 2954-4718
En este número especial de la revista, se relatan historias, conceptos, estrategias cientí cas y técnicas, así como
perspectivas académicas y aplicadas, del trabajo de los integrantes del Departamento de Medicina Molecular y
Bioprocesos (DMM&B), en seguimiento al simposio conmemorativo por los 40 años del Instituto de
Biotecnología (IBt) desde su fundación (disponible en: https://bit.ly/Sem-DMMB_IBt40).
Hay otras moléculas características de la in amación asociada con algunas enfermedades infecciosas, con
padecimientos autoinmunes y con enfermedades crónico-degenerativas (diabetes, colitis, Alzheimer) y la
intención de probar, inducir o producir compuestos preventivos y terapéuticos contra estas moléculas. También
se describen investigaciones sobre evaluaciones clínicas y para la producción de anticuerpos recombinantes y de
antivenenos, así como tecnologías y alternativas para generar vacunas de calidad. Los objetivos, logros y
perspectivas en cada área de investigación muestran ejemplos de colaboración, innovación y vinculación interna
y externa.
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Varios descubrimientos o invenciones resultantes han sido protegidos para transferir tecnologías que puedan
entrar al circuito comercial, así como ofrecer servicios tecnológicos; esto con el n de satisfacer demandas
sociales (antivenenos) contra el alacranismo y el viperismo, así como el desarrollo de anticoagulantes, nuevos
antibióticos, antiin amatorios y vacunas de nueva generación.
Con amos que este número especial de la revista, sobre una promisoria área de desarrollo académico,
profesional e interinstitucional, sea de interés de las y los lectores, considerando las vocaciones y trayectorias
personales que la han hecho posible.
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NÚMER
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DIRECTORIO NÚMERO 32 ENERO-FEBRERO-MARZO DE 2023 ISSN 2954-4718 ESPECIA
UNAM
RECTOR
Dr. Enrique Luis Graue Wiechers
SECRETARIO GENERAL
Dr. Leonardo Lomelí Vanegas
SECRETARIO ADMINISTRATIVO
Dr. Luis Álvarez Icaza Longoria REVISTA DE DIVULGACIÓN DEL INSTITUTO DE BIOTECNOLOGÍA DE LA UNAM
SECRETARIA DE DESARROLLO INSTITUCIONAL
Dra. Patricia Dolores Dávila Aranda
Medicina Molecular y Bioprocesos
SECRETARIO DE PREVENCIÓN, ATENCIÓN
Y SEGURIDAD UNIVERSITARIA
Lic. Raúl Arcenio Aguilar Tamayo
Presentación editorial 32.0
Un interés dedicado al conocimiento
OFICINA DE LA ABOGACÍA GENERAL
Mtro. Alejandro Concha Cantú
COORDINADOR DE LA INVESTIGACIÓN CIENTÍFICA
Dr. William Henry Lee Alardín y las tecnologías para la salud
DIRECTOR GENERAL DE COMUNICACIÓN SOCIAL
Lic. Néstor Martínez Cristo
a partir de venenos de alacranes 32.1
Por Lourival Domingos Possani Postay
IBt
Disponible en
biotecmov.ibt.unam.mx