PROTEÍNAS

Son proteínas casi todas las enzimas, hormonas, hemoglobinas, anticuerpos, receptores
de las células, actina y miosina, y colágeno.
Pertenecen a la categoría de macromoléculas formadas por gran número de unidades
estructurales llamados aminoácidos (20 especies).

Aminoácidos
Poseen un grupo ácido y uno básico, carboxilo y amina respectivamente, unidos al
carbono α, por lo que son α-aminoácidos. Su fórmula general es:

OM
.C
DD
R, correspondiente a los grupos de cadena lateral, es donde se insertan cada uno de los 20
LA

aminoácidos distintos.
Los aminoácidos poseen isomería óptica, siendo el referente de ser D o L el grupo amino.
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, presentan isómeros D y L; la isoleucina y
treonina poseen un segundo carbono asimétrico, por lo que poseen 4 isómeros cada uno,
FI

pero sólo uno de estos participa en la constitución de proteínas. Sólo los aminoácidos de
configuración L son incorporados a proteínas.
Clasificación
La mayoría de los aminoácidos poseen un grupo ácido y un grupo básico, por lo que se


los considera neutros. Pero 2 de ellos poseen un carboxilo adicional que confiere carácter
ácido, y otros poseen grupos násicos adicionales. 2 de los aminoácidos contienen azufre,
y uno en el que el carbono adyacente al de la función carboxilo forma parte de un ciclo
(prolina).

Este archivo fue descargado de https://filadd.com

 AA. ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR
Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina
Característica R Posee un H Posee un metilo Cadena hidrofóbica de 3 Cadena Hidrofóbica de 4 carbonos
carbonos

OM
Polar Polar apolar Apolar
Imagen

.C
AA. ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA POLAR NO IONIZABLE
Serina Treonina

DD
Característica R Cadena de 1 carbono y un –OH Cadena de 2 carbonos y un –OH en el primero
Polar Polar Polar
Imagen

LA AA. NEUTROS AROMÁTICOS

FI
Fenilalanina Triptófano Tirosina
Característica R Núcleo bencénico Núcleo Indol Hidróxilo fenólico
Polar Apolar Apolar Polar por R
Característica Absorben fuertemente la luz ultravioleta


Este archivo fue descargado de https://filadd.com

Imágen

OM
.C
DD
LA
FI


Este archivo fue descargado de https://filadd.com

 AA. ÁCIDOS
Ácido aspártico Ácido glutámico Asparragina Glutamina
Característica Cadena de 2 carbonos, el 2do con Cadena de 3 carbonos, el 3ro Función amida en carbono distal Función amida en carbono distal
R grupo ácido con grupo ácido Cα. Cadena de 2 carbonos, el Cα. Cadena de 3 carbonos el 3ro

OM
2do con función amida con función amida
Polar Polar
Característica Pueden liberar un protón y adquirir carga negativa al pH de los Derivados del aspártico y glutámico. NO tienen carga en su
líquidos biológicos. Se los suele designar con la forma ionizada cadena lateral pero son decididamente polares
aspartato y glutamato
Imagen

.C
DD
AA. CON AZUFRE
Cisteína Metionina
Característica
R
Polar
Imagen
LA -CH2-SH

Ligeramente polar
-CH2-CH2-S-CH3

Apolar
FI


Este archivo fue descargado de https://filadd.com

 AA. BÁSICOS
Lisina Arginina Histidina
Característica R Cadena de Butamina Grupo guanidina Núcle imidazol
Polar Fuertemente polares

OM
Característica Presentan carga positiva al pH reinante en las células. Hidroxilisina es un derivado de lisina con un hidróxilo en Carbono 5
Imagen

.C
DD
PROLINA
Característica R El carbono α y el nitrógeno a él unido se unen en un ciclo pirrolidina, que tiene carácter alifático.
Polar Apolar
Característica El nitrógeno forma una función imino (=NH) por lo que la llaman iminoácido. La inclusión del N y el Cα al anillo le otorga mayor

Imagen
LA rigidez.
FI


Algunos aminoácidos sufren modificaciones por adición covalente de diferentes grupos, como la 4-hidroxiprolina y 5-hidroxiprolina, fosfoserina y γ-
carboxiglutámico. Otros surgen de reemplazar el azufre de la cisteína y metionina por selenio (selenocisteína y selenometionina). VER IMÁGENES
POLARES: glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, ácido aspártico, ácido glutámico, asparragina, glutamina, lisina, histidina y arginina
APOLARES: alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptófano y prolina

Este archivo fue descargado de https://filadd.com

 OM
.C
DD
LA
FI


Este archivo fue descargado de https://filadd.com

PROPIEDADES DE AMINOÁCIDOS
El grupo sulfhidrilo de cisteína reacciona y se combina con otro similar para formar
puentes disulfuro. Dos cisteínas se unen para formar cistina.
El grupo carboxilo adicional del aspártico y glutámico, además de otorgarle carácter
ácido, les da la propiedad de interactuar con sustancias biológicas formando uniones
salinas También pueden establecer atracciones electrostáticas los aminoácidos
diaminados.
Propiedades Ácido-Base
El grupo carboxilo se comporta como ácido o dador de protones, y el grupo amina actúa

OM
como base o acepta protones. Estos compuestos se encuentran con cargas positiva y
negativa sobre la misma molécula, por eso se les da la característica de iones dipolares,
anfolitos o anfóteros.
EN soluciones ácidas fuertes, el ion dipolar capta un ion hidrógeno o protón a nivel de su
carboxilo, comportándose como una base y transformándose en catión con carga positiva.

.C
En solución alcalina, el protón de la función amina reacciona con iones hidróxido para
formar agua y el aminoácido queda cargado negativamente, es decir, el grupo amina se
comporta como ácido.
DD
Conclusión, la carga eléctrica del aminoácido depende del pH del medio en el que se
encuentre disuelto. Hay un valor de pH característico para cada aminoácido, en el cual la
ionización de cargas positivas y negativas se iguala; a este valor se lo llama punto
isoeléctrico.
Curva de titulación de aminoácidos
LA

En una solución de alanina en agua pura, las dos funciones del aminoácido están
ionizadas, siendo el pH correspondiente al punto isoeléctirco 6.02. A partir de este punto
se pueden hacer dos titulaciones por separado (grupo –COO- y –NH3).
Para la primera se usa una solución de HCl, antes de agregar todas las moléculas del
FI

aminoácido se encuentran al estado de ion dipolar; la adición de ácido aumenta la

concentración de H+ y determina la aceptación de protones por parte de los –COO-. Al
llegar a pH 2.34 la mitad de los grupos –COOH se encuentran no ionizados, dicho valor
de pH corresponde al pKa1 del carboxilo, si se continúa agregando todas las moléculas de
aminoácido van a estar protonadas.


La mitad superior de la curva se obtiene por titulación con NaOH, el aumento de

concentración de OH- determina la sustracción de H+ del medio para formar agua. El
punto medio de esta segunda fase se alcanza cuando las concentraciones de NH3+ y NH2
son iguales, lo cual sucede a pH 9.69. Si se continú agregando los grupos NH3+ terminan
por liberar sus H+ y el compuesto queda desprotonado.
El aplanamiento de la curva cerca de los valores de pKa indica que el aminoácido actúa
como buffer en esas dos zonas de pH. La grafica también indica el pHi en el punto de
inflexión que separa las dos fases de la curva. Todos los aminoácidos neeutros dan curvas
similares a las de alanina (pKa1 proximos a 2 y pKa2 proximos a 9 o 10).
Los aminoácidos con un tercer grupo ionizable dan curvas de titulación trifásicas y tienen
3 valores de pKa.

Este archivo fue descargado de https://filadd.com

 El pH de ka dispersión en el cual la
carga neta es nula, se conoce como
punto isoeléctrico y se indica con el
símbolo pHi o Pi.

OM
Propiedades químicas

.C
 Ninhidrina: el grupo α-amina da con esta sustancia un compuesto de intenso
color púrpura. La prolina en cambio da un color amarillo. La reacción es sensible
y permite medir pequeñas cantidades de aa. Los aminoácidos reaccionan con o-
ftalaldehído para dar un derivado indólico fluorescente
DD
PÉPTIDOS
Los aminoácidos pueden establecer enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de uno y
el nitrógeno del grupo amina de otro. Esta unión es del tipo amida, se produce con pérdida
de agua y se la denomina peptídica.
LA

Se los puede nominar oligopéptidos (2 a 10) y polipéptidos (+ de 10). Toda cadena

polipeptídica tiene un extremo con grupo α-amina libre, que se considera el comienzo de
la cadena y se lo denomina extremo amino-terminal o N-terminal. La otra punta posee
libre el grupo carboxilo unido al Cα, es el extremo final y se lo llama Carboxilo-terminal
FI

o C-terminal.
Una vez integradas en la cadena, las unidades de aminoácidos se los pasa a llamar restos
o residuos de aminácidos.


Este archivo fue descargado de https://filadd.com

Nomenclatura
Se nombran siguiendo el orden de los restos aminoácidos integrantes a partir del grupo
amina libre. Los residuos se indican por la raíz de su nombre seguida por el sufijo –il. El
último residuo se menciona con su nombre completo.
Propiedades ácido-base
Las propiedades ácido base están determinadas por los grupos amina y carboxilo
terminales y por los grupos ionizables de las cadenas laterales de los residuos. El pH del
medio influye sobre la magnitud y el signo de la carga neta de un péptido. Los péptidos
también poseen un punto isoeléctrico, que es el pH en el cual existe un equilibrio entre

OM
cargas positivas y negativas.
Péptidos de importancia biológica
Uno de los péptidos más ampliamente distribuidos en la naturaleza (bacterias, vegetales
y animales) es el glutatión. Se trata de un tripéptido formado por ácido glutámico,
cisteína y glicina. El ácido glutámico se une por su carboxilo γ o distal, al grupo amina
de la cisteína. NO es una unión peptídica típica

.C
Al oxidarse forma un puente disulfuro con otra molécula de glutatión (reacción
reversible). La especie reducida posee el grupo –SH libre, mientras que la oxidada se
unen ambos S. El glutatión participa en sistemas enzimáticos de óxido-reducción, es
DD
importante para mantener reducidos grupos –SH en proteínas. En glóbulos rojos y otras
células contribuye a prevenir daños oxidativos.
LA
FI


Encefalinas: presentes en el SNC; producen analgesia al unirse a receptores específicos

en células del cerebro.
Antibióticos: muchos de ellos son péptidos o contienen un componente peptídico como
parte de su molécula. Algunos tienen estructura cíclica y presentan D-aminoácidos.
Hormonas o factores liberadores de ellas:
Angiotensina II: Hipertensora // Vasopresina: regulación balance hídrico // Oxitocina:
Contracción uterina // Bradicinina: hipotensora // Calidina: Hipotensora // Gastrina I:
Secreción de HCl // Melanocito estimulante: incrementa depósito de melanina // secretina:
secreción jugo pancreático // Glucagón: hiperglucemiante // Calcitonina: disminuye Ca en
sangre // Colecistoquinina: Contracción vesícula biliar y secreción enzimas pancreáticas //
Adrenocorticotrofina: Estimula corteza suprarrenal

Este archivo fue descargado de https://filadd.com

PROTEÍNAS
Propiedades ácido-base
Los grupos carboxilos y α-amina de las uniones peptídicas no son ionizables, sólo se
ionizan aquellos que se encuentren libres, como los terminales. Pero, por sí solos no
tendrían gran incidencia en las propiedades ácido base de una macromolécula; por lo tanto
la carga eléctrica de una proteína depende de la ionización de los grupos ionizables de las
cadenas laterales.
Lisina, arginina o histidina: su presencia confiere carácter básico. Lisina y arginina
poseen grupos amina adicionales que aceptan protones y adquieren carga positiva.

OM
Histidina posee el núcleo imidazol, uno de cuyos nitrógenos puede fijar un protón.
Aspartato y glutamato: su presencia confiere propiedades acídicas, debidas al carboxilo
adicional de esos aminoácidos, capaz de liberar un ión hidrógeno y adquiriri carga
electronegativa.
Tirosina y cisteína: el grupo fenólico de tirosina y sulfhidrilo de cisteína tienen carácter

.C
débilmente ácido.
La presencia de estos grupos confiere a las proteínas la capacidad de buffer, ya que captan
o liberan protones según la concentración de H+ en el medio. En los límites de pH sólo
DD
los restos de histidina actúa significativamente como amortiguador.
2 proteínas con diferente cantidad de grupos ácidos y básicos libres, tendrán distinta carga
neta a un determinado pH. La magnitud de la carga eléctrica de una proteína es
proporciona a la diferencia entre el pH del medio y su pHi. Es más electropositiva cuanto
más ácido sea el medio, y más electronegativa cuanto más alcalino sea el medio en
LA

relación al pHi.
Electroforesis
Si se somete una dispersión de proteína a la acción de un campo eléctrico en un medio
cuyo pH sea ácido con respecto el punto isoeléctrico, éste se desplaza hacia el polo
FI

negativo o cátodo, y lo contrario en medio con pH básico. En el punto isoeléctrico la

proteína permanece móvil. Esta migración de la proteína se la conoce como electroforesis.
En una mezcla de 2 o más proteínas de pHi diferentes, disueltas en un medio de
determinado pH, las diferencias entre el pH y el pHi de cada proteína serán distintas, por


ende también su velocidad de migración, esto sirve para la separación de proteínas,

proceso llamado fraccionamiento electroforético.
El electroenfoque es una técnica en la cual el medio en donde se produce la separación
cambia su pH de forma gradual; cuando la proteína en migración alcanza la zona de pH
correspondiente a su pHi se detiene.
Masa molecular
Las proteínas difieren en forma, tamaño y masa molecular. Conociendo la masa molecular
se puede establecer un numero de aminoácidos aproximados (dividir masa por 120); su
determinación se puede realizar por ultracentrifugación, cromatografía de filtración en
geles, electroforesis en geles, etc.

Este archivo fue descargado de https://filadd.com

Solubilidad
Gran parte de las proteínas son solubles en agua o dispersiones acuosas. La estabilidad se
debe a diersos factores. Uno de los más importantes es la propiedad de las partículas
dispersas de interactuar con moléculas de solventes como agua, que forman una cubierta
llamada Capa de solvatación.
 El agua aísla entre sí a grupos de cargas opuestas en diferentes moléculas e impide
que éstas tiendan a agregarse y precipitar.
 La presencia de –NH3+ y –COO- y otros grupos polares (-OH, -SH, =NH) atrae
moléculas de agua que se orientan a su alrededor, formando una capa de
hidratación.

OM
 La presencia de grupos no polares repelen el agua; su número y distribución
influyen en el grado de solvatación.
 La carga eléctrica neta o total origina fuerzas de rechazo mutuo e impide su
agrupamiento y precipitación.
 La solubilidad varía con el pH, la temperatura y la presencia de sales inorgánicas
o solventes no polares.

.C
Efecto de pH: ya que de él depende la magnitud de carga eléctrica neta de la molécula,
es un factor importante en la solubilidad. En el pHi la carga eléctrica es nula, las fuerzas
de repulsión intermoleculares desaparecen y la precipitación puede producirse
DD
directamente o luego de la adición de agentes que actúen sobre la capa de solvatación. En
los puntos isoeléctricos la solubilidad será mínima.
Efecto de sales: a bajas concentraciones favorecen la solubilidad de muchas proteínas,
ya que los iones inorgánicos interaccionan con los grupos ionizados de las proteínas. La
adición de sales reduce la atracción electrostática entre las moléculas y favorece su
LA

dispersión, sin embargo a medida que aumenta la concentración de sal, sus iones ejercen
atracción sobre las moléculas de agua de la capa de solvatación y tienden a despojar a la
proteína de su cubierta hidratante, decreciendo su solubilidad.
Los sulfatos de amonio, sodio o magnesio y el hiposulfito de sodio son las más utilizadas
FI

para precipitaciones selectivas, utilizadas en el fraccionamiento salino.

Efecto de solventes poco polares: su agregado disminuye su solubilidad y produce
precipitación cuando la concentracipon del solvente alcanza ciertos valores. La
precipitación es acompañada de desnaturalización, a menos de que se haga en


temperaturas muy bajas. El etanol, al tener una cte. Dieléctrica menor que el agua,
disminuye el poder aislante del medio, permite la atracción de grupos con carga opuesta
y faorece la producción de agrupamientos moleculares que tienden a precipitar.
Diálisis-Ultrafiltración
Mediante la diálisis es posible separar las moléculas pequeñas. Se utilizan membranas
porosas semipermeables, como celofán, que permiten el paso del agua y moléculas de
bajo peso, pero retienen macromoléculas.
En la ultrafiltración se utiliza un sistema filtrante, dotado de una placa porosa que actúa
como membrana semipermeable; luego se aplica una diferencia de presiones y pasarán a
través del filtro agua y sustancias de pequeña masa. Además de separar moléculas
pequeñas permite concentrar las macromoléculas por sustracción del solvente.

Este archivo fue descargado de https://filadd.com

Forma molecular
Se consideran dos grandes categorías: globulares y fibrosas.
Globulares: son aquellas en las que la molécula se pliega sobre sí misma y forma un
conjunto compacto semejante a un esferoide. En general son proteínas de gran actividad
funciona, enzimas, anticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc. Son solubles en medios
acuosos.
Fibrilares o fibrosas: las cadenas polipeptídicas se ordenan paralelamente formando
fibras o láminas extendidas. En general son poco solubles o insolubles en agua y
participan en función de sostén como fibras de tejido conjuntivo.

OM
Estructura molecular
Estructura primaria
Nos referimos con estructura primaria a la secuencia de aminoácidos, es decir, el orden
en el que están dispuestos en una proteína.

.C
Cada proteína se caracteriza por poseer una composición definida de aminoácidos
especialmente por la secuencia según la cual se ordenan sus unidades. El ensamble de los
aminoácidos se realiza según instrucciones contenidas en los genes, en un mensaje en
código que indica la secuencia en la que deben ir insertándose los aminoácidos cuando se
DD
sintetiza la proteína.
No todas las combinaciones posibles se dan en la naturaleza, porque muchas de ellas no
tienen capacidad funcional alguna.
La primera proteína cuya secuencia se conoció con exactitud fue la insulina bovina.
LA

Para identificar residuos N–terminales se pueden usar el cloruro de dansilo, el cloruro de

dabsilo y el fenilisotiocinato, mediante la degradación de Edman, En dicha técnica el
aminoácido N-terminal es separado por hidrólisis ácida suave, sin afectar las uniones
peptídicas del resto de la cadena.
FI

Otra forma de identificar esta estructura es aislando el gen que contiene la información
para sintetizar la proteína, se determina la secuencia de nucleótidos y se deduce la
estructura primaria de la proteína.
El método más efectivo es la síntesis en fase sólida, consistente en fijar el aminoácido C-


terminal de la cadena a un soporte adecuado, luego se hacen reaccionar los aminoácidos

uno a uno para formar los enlaces peptídicos con la secuencia deseada.
Importancia de la estructura primaria
Es la principal determinante de la conformación, propiedades y características
funcionales de una proteína. Alteraciones en ese ordenamiento o sustituciones de
aminoácidos, puede afectar la capacidad funcional de la molécula y hasta tornarla inútil.
Modificaciones en el material genético que codifica la proteína pueden conducir a errores
en la síntesis y en la producción de proteínas anormales. La estructura primaria encargada
de una función específica es idéntica en todos los individuos de la misma especie (algunas
no lo son), pero presenta diferencias con la proteína homóloga de otras especies.

Este archivo fue descargado de https://filadd.com

Los organismos vivos tienen la capacidad de detectar la entrada de proteínas extralas e
iniciar una reacción inmunitaria, que lleva a la producción de anticuerpos específicos, con
capacidad de unirse a la proteína intrusa y promover su destrucción.
Estructura secundaria
Depende de la orientación de los enlaces entre los átomos C-N-Cα que se suceden en
forma repetitiva formando la columna vertebral de la proteína. El enlace peptídico es un
nivel intermedio entre el enlace simple y el doble, lo que le otorga cierta rigidez y no
permite la rotación libre de esos átomos. Esto produce:
1. Los cuatro átomos directamente vinculados con el enlace peptídico y los 2

OM
carbonos α unidos al C y al N se encuentran en el mismo plano.
2. El O del carbonilo (=CO) y el H unido al nitrógeno quedan en posición trans, al
igual que los 2 carbonos α.
3. La cadena lateral y el H unidos al Cα se proyectan por fuera del plano.
Las uniones de los Cα permiten libre rotación, en consecuencia, la orientación de estos
enlaces determinará la disposición de la cadena en el espacio: Hélice α y Hoja plegada o
lámina β.

.C
Hélice α la disposición de la cadena determina el enrollamiento sobre su eje central. Una
vuelta son 3.6 aminoácidos, y se hace en sentido de las agujas del reloj, por eso se dice
DD
que la hélice es dextrógira. Este tipo se mantiene por uniones puente hidrógeno entre el
hidrógeno unido al N de un resto amina y el oxígeno de un grupo carbonilo; cada grupo
=CO pede formar un puente hidrógeno con el =NH del resto del aminoácido situado 4
lugares más adelante. La disposición trans es la que permite la formación del puente y
gracias a su gran cantidad en la hélice, permiten que sea una estructura rígida y compacta.
LA

Para que pueda formarse debe presentar ciertas condiciones, como por ejemplo la
ausencia de prolina, ya que la hace incompatible con la hélice α. El Cα en el nucleo de
pirrolidina no puede rotar, forzando una posición fija. La presencia de restos voluminosos
con carga localizados próximos entre sí, originan fuerzas electrostáticas que impiden la
formación de hélice α.
FI

Lámina β: la cadena se encuentra más extendida. Cuando dos o más cadenas extendidas
se aparean, pueden establecerse entre ellas puentes de H entre =NH y =CO, formando
estructuras laminares con plegamientos en forma de zigzag.


Disposición al azar: la cadena polipeptídica no posee estructura regular, esto significa

que tiende a adoptar la disposición termodinámicamente más favorable.

Este archivo fue descargado de https://filadd.com

Estructura Terciaria
Fibrilares: toda la molécula puede disponerse en hélice o en lámina plegada, lo cual
determina franco predominio del eje longitudinal sobre los transversales.
Globulares: existen porciones de la cadena que adoptan en hélice α o en lámina β, son
necesarias para permitir acodaduras y plegamientos indispensables.
Se mantiene gracias a uniones e interacciones de las cadenas laterales de residuos
aminoacídicos del polipéptido; también es necesario tener en cuenta factores de orden
termodinámico (la más estable es la que menos energía libre tiene).
Las fuerzas que mantienen esta estructura son:

OM
 Fuerzas de atracción o repulsión electrostática: grupos con carga eléctrica,
como los –NH3+ de lisina y arginina, pueden enfrentarse con grupos de signos
opuestos (-COO- de aspartato y glutamato), formando enlaces iónicos de tipo
salino. Si tienen igual signo se repelen.
 Puentes de Hidrógeno: el oxígeno de carbonilo de un carboxilo libre en restos
aspártico o glutámico, o un nitrógeno de imidazol de histidina, pueden atraer el

H.
.C
nitrógeno de grupos –OH, de serina, treonina o tirosina, estableciendo puentes de

 Puentes disulfuro: el enfrentamiento de los grupos sulfhidrilos de dos residuos

DD
de cisteína puede determinar, por oxidación, una unión covalente –S-S- o puente
disulfuro. Este enlace fija en una relación de vecindad dos zonas a veces muy
alejadas en la secuencia.
 Interacciones de cadenas laterales hidrofóbicas: las cadenas laterales apolares
tienden a alejarse del contacto con el agua y provocan plegamientos que agrupan
LA

restos hidrófobos en el interior de la molécula.

 Papel de cadenas laterales hidrófilas: los restos con grupos hidrófilos tienden a
ubicarse hacia el exterior de la molécula, en contacto con el solvente polar.
 Fuerzas de van der Waals: la nube electrónica de cada átomo sufre fluctuaciones
que generan asimetrías en la distribución de cargas eléctricas y generan dipolos
FI

transitorios. Cuando 2 átomos no unidos entre sí por enlaces covalentes se

aproximan a una distancia pequeña, el dipolo de un átomo induce un dipolo
opuesto en el otro y ello determina atracción mutua.


Este archivo fue descargado de https://filadd.com

Estructura cuaternaria
Se trata de proteínas oligoméricas en las que cada una de las cadenas representa una
subunidad. La estructura cuaternaria refiere a la disposición espacial de las subunidades
polipeptídicas constituyentes de esas moléculas compuestas. Las fuerzas responsables de
mantenerla son puentes hidrógeno, atracciones electrostáticas interacciones hidrofóbicas,
puentes disulfuro entre cisteínas, etc.
Consideraciones sobre estructura de proteínas
 Las fuerzas e interacciones que mantienen las estructuras secundarias, terciarias y
cuaternaria resultan de la presencia de determinados aminoácidos en posiciones

OM
definidas (estructura primaria).
 Las moléculas de proteínas presentes en los seres vivos son fruto de una lenta
evolución. El repertorio de combinaciones idóneas resulta menos variado de lo
previsible a partir de combinaciones al azar.
 Existen proteínas homologas, con caracteres comunes, en moléculas de muy
distinto origen, como por ejemplo el citocromo c.

.C
 Los conjuntos estructurales se comportan como una unidad y reciben el nombre de
dominios. Un dominio es un sector de la molécula con estructuras y plegamientos
definidos, frecuentemente relacionado con misiones funcionales específicas.
 Se reconoce la existencia de familias de proteínas con rasgos estructurales comunes
DD
y funciones semejantes, aunque no idénticas, por ejemplo, la familia de receptores
de esteroides, de inmunoglobulinas, etc. Cada familia tiene origen génico común.
 La molécula proteínica no constituye un conjunto rígido e indeformable, muestra
flexibilidad y plasticidad para su adecuado comportamiento funcional.
 El proceso por el cual se obtiene la conformación correcta tiene gran importancia,
LA

es cuidadosamente regulado y facilitado por moléculas auxiliares.

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
El correcto desempeño funcional de una proteína requiere una conformación adecuada,
lo que exige mantener sus estructuras sin modificaciones. Pueden ser modificadas, al
FI

producirse una ruptura de las uniones y fuerzas que mantienen las estructuras, por:
 Agentes físicos: calor, radiaciones, congelamientos repetidos, presiones, etc.
 Agentes químicos: ácidos p alcalinos concentrados, solventes orgánicos, etc.
Los agentes desnaturalizantes NO atacan las uniones peptídicas, razón por la que la


estructura primaria no se ve afectada. Es común que la desnaturalización produzca

insolubilización de la proteína. Este proceso es IRREVERSIBLE.
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Proteínas simples y conjugadas
Proteínas simples son aquellas que por hidrólisis total producen aminoácidos. Aunque se
han podido detectar en la mayoría de ellas, la presencia de carbohidratos asociados. Pero
se las sigue clasificando en este grupo, teniendo en cuenta la reducida proporción de
glúcidos que contienen respecto a la masa de la proteína.
Proteínas conjugadas son aquellas proteínas simples (apoproteína) que se asocian a otro
tipo de compuesto (grupo prostético). Se clasifican según el grupo al que se asocian.

Este archivo fue descargado de https://filadd.com

 PROTEÍNAS SIMPLES
Albúminas Globulinas Histonas Protaminas Glutelinas y Escleroproteínas
gliadinas
Carácter Ácido ------------ Básicas Básicas ------------- ---------------

OM
Precipitan Adición de sales a Por adición de sales ------------- ---------------- ---------------- ----------------
por… alta concentración
Estructura Globulares Globulares Globulares ------------------ ---------------------- Fibrosas
Se encuentran Tejidos animales y Tejidos animales y En núcleos celulares, Asociadas a Á. En granos de Tejidos de sostén y
en... vegetales vegetales, leche, asociadas a ADN nucleicos en cereales estructuras de gran
huevo esperma de peces resistencia física

.C
Características Más hidrófilas que Menos hidrófilas que Alta proporción de Molécula NO poseen todos Formadas por
las globulinas las albúminas, lisina, arginina e relativamente los aminoácidos queratina (tejido
insolubles en agua histidina. pequeña esenciales en epidérmico), colágeno
pura. proporciones (tejido conjuntivo) y

DD
adecuadas elastinas (tejido
conjuntivo, son
elásticas)
PROTEÍNAS CONJUGADAS
Nucleoproteínas Cromoproteínas Glicoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas Metaloproteínas
Apoproteína Proteína simple, Proteína simple Proteínas simples Proteína Proteína Proteína

Grupo
prostético
fuertemente básica.
Ej. Histonas
Ácidos Nucleicos
LAGrupo coloreado Hidratos de carbono,
frecuentemente
Grupo fosforilo Lípidos Elementos metálicos

heteropolisacáridos.
FI
Union Enlaces salinos -------------------- Enlaces N-glicosídicos Unión covalente ----------------- -----------------
u O-glicosídicos reversible del
fosforilo a
hidróxilo


Función Compactación ADN Hemoglobina, ----------------- Mecanismo de Transportar lípidos --------------------

citocromos, regulación de insolubles en medio
flavoproteínas proteínas acuoso
(oxidoreducción)

Este archivo fue descargado de https://filadd.com

PROTEÍAS EN LA ALIMENTACIÓN
Los alimentos cumplen principalmente una función de aporte energético, pero en las
proteínas el papel energético es secundario. Las proteínas de los alimentos suministran
las unidades necesarias para la síntesis de proteínas del propio organismo, es decir, tienen
función estructural.
Aminoácidos esenciales
Son aquellos que no pueden ser sintetizados por el ser humano: valina, leucina,
metionina, isoleucina, fenilalanina, treonina y triptófano
Va-le-me-iso*-feliz-tre-tri

OM
Otros 2 aminoácidos, arginina e histidina, se sintetizan en tejidos humanos a un ritmo
insuficiente para atender demandas incrementadas (crecimiento, embarazo o lactancia).
En esos casos la arginina e histidina también deben considerarse indispensables.
Valor Biológico
La calidad de las proteínas de la diera depende de su contenido en aminoácidos esenciales.

biológico.
COLÁGENO .C
Por esta razón, una dieta adecuada debe incluir proteínas de origen animal de alto valor
DD
Proteína más abundante en vertebrados: es un componente estructural de gran resistencia
mecánica, forma fibras de tejido conjuntivo, especialmente en piel, huesos, tendones,
cartílagos.
Es insoluble en agua y difícil de digerir por las enzimas del tracto gastrointestinal, aunque,
LA

sometida a agua en ebullición pasa a ser soluble y digerible.

Estructura primaria
 Posee una elevada proporción de restos glicina y prolina; 1 cada 3 residuos en su
secuencia es glicina y 1 de cada 4 prolina. Gracias a su elevada proporción no
FI

puede formar hélices α.

 Muchos restos de prolina están hidroxilados (4-hidroxiprolina). También se
encuentran restos 5-hidroxilisina.
 Se repite la secuencia “-glicil-prolil-hidroxiprolil- “.


 Triptófano y cisteína son casi inexistentes.

 Los aminoácidos esenciales se encuentran en muy pequeña proporción.
 Se forma una hélice más extendida que la α, enrollada hacia la izquierda, con 3
residuos por vuelta. 3 cadenas polipeptídicas así enrolladas se asocian para formar
una superhélice. Las 3 se envuelven sobre un eje central de manera similar a las
hebras de una soga.
 Las cadenas se interconectan y se mantienen unidas mediante puentes hidrógeno.
Estas uniones son transversales, intercatenarias, estabilizada por enlaces
intercatenarios.
 La glicina puede orientarse hacia el interior de la hélice sin estorbar la
aproximación de cadenas. Los demás aminoácidos, al ser más voluminosos, se
proyectan hacia el interior.

Este archivo fue descargado de https://filadd.com

  NO se forman puentes disulfuro, porque prácticamente no existen cisteínas.
Tropocolágeno
 La triple hélice forma la unidad tropocolágeno (1 cadena = 1000 aa.). Todas las
cadenas tienen características similares, pero existen diferencias en la estructura
primaria.
 Los tropocolágenos se disponen en hileras y se empaquetan en haces que
constituyen fibrillas. Todas las unidades tienen igual orientación (cabezas al
mismo lado.
 Las unidades que forman una hilera no entran en contacto directo, dejan un
espacio entre sí.

OM
 Los haces de fibras forman matriz sobre la cual se produce la calcificación del
hueso, y los intervalos existentes entre las unidades de cada hilera serían los sitios
donde se inician los núcleos de cristalización de la Proción mineral
(hidroxiapatita).
 Los tropocolágenos de hileras adyacentes establecen uniones mediante un tipo
especial de enlace entre cadenas laterales de 2 restos lisina o hidroxilisina.

.C
 El número de uniones cruzadas de lisina entre tropocolágenos vecinos aumenta
con la edad, lo que les da más rigidez y fragilidad, causando más facilidad de
fracturas óseas en ancianos.
DD
Tipos de colágenos
 Difieren entre sí en la estructura primaria de sus cadenas polipeptídicas.
 I, II y III: son los más abundantes
TIPOS DE COLÁGENO PARTICULARIDAD
LA

I En piel, tendones, huesos y dentina

II Cartílago y humor vítreo
III Piel, músculo y vasos sanguíneos
IV y VII No forman largas fibrillas
IX y XII Cartílago, tendones y ligamentos; relacionados con los
FI

que forman fibrillas (se fijan y las unen entre sí y a otros

compuestos de la MEC).

QUERATINAS


Existen 2 tipos: α y β-queratinas.

α-queratinas: principales proteínas del pelo, uñas y en piel de animales. Ricas en
cisteína. Predominan α-hélices, 2 de estas suelen enrollarse una sobre otra formando una
doble hélice.
β-queratinas: presentan láminas β como elemento estructural. Se encuentran en plumas
de aves y escamas de reptiles.

Este archivo fue descargado de https://filadd.com