Lección 07 - Proteínas

- Son sustancias nitrogenadas de elevado peso molecular, su nombre deriva del griego Proteuo
(de primera importancia , lo primero) .

- Están formadas por unidades llamadas aminoácidos, son 20 naturales, resultan de la hidrólisis de
las proteínas o de la absorción del medio que la rodea, constituyen el pool de aminoácidos.
- Un aminoácido deriva de un ácido orgánico ( COOH ) al reemplazar un hidrógeno por un grupo amino
(NH2)
Las proteínas se forman por condensación de aminoácidos , un grupo COOH de un aminoácido
combina con el grupo NH2 de otro , perdiéndose una molécula de agua . La unión - NH - CO - se
llama unión o enlace peptídico.
O COOH H2O O H COOH

H
C OH + H N - CH C N CH
H2N CH R2 R2
H N CH
2
R1
R1 * enlace
aminoácido + aminoácido dipéptido peptídico
Las proteínas son sustancias cuaternarias formadas de carbono ( 53%), hidrógeno ( 6% ), oxígeno
( 23% ), nitrógeno ( 16% ), siendo este último el elemento característico . Frecuentemente contienen
otros elementos químicos como : Azufre , hierro , fósforo , zinc , cobre , etc.
PROPIEDADES:
a. Elevado peso molecular: su límite inferior es cercano a 10,000 y el límite superior alcanza varios
millones. La oxihemoglobina tiene un peso molecular de 68,000 , y su fórmula es :
C2932 H4724 N828 S8 Fe4 O840
b. Difunden lentamente, debido a su elevado peso molecular .
c. No dializan a través de las membranas semipermeables .
d. Tienen un alto grado de especificidad: las proteínas de un organismo son exclusivas de ese
organismo . Las proteínas difieren considerablemente de los hidratos de carbono o de la grasas
por sus casi infinitas variaciones estructurales . Incluso un hidrato de carbono muy complejo ,por
ejemplo , es estructuralmente el mismo tanto si lo obtenemos de setas o de mangos , de ratones
o de hombres. Del mismo modo, un lípido determinado es siempre el mismo lípido,
independientemente de donde se encuentre . Sin embargo esto no ocurre con las proteínas ; estos
compuestos varían tanto, que no hay dos organismos que posean exactamente las mismas. Incluso
los organismos gemelos poseen proteínas ligeramente distintas , y estas diferencias son mayores
cuanto menos estrechamente emparentados estén los dos organismos .
https://integral.edu.pe/
Jr. Marcelo Corne 345
– Urb. San Andrés
BIOLOGÍA 1207 _ i8 _ BI _ D21
e. Por acción del calor ,alcohol , variación del pH y otras sustancias pueden desnaturalizarse.
f. La mayor parte de las proteínas son solubles en el agua . Forman soluciones coloidales
g. Presentan carácter anfótero, disociándose como ácidos o como bases según el pH del medio.
FUNCIONES:
a. Muchas proteínas sirven como enzimas catalizadoras de reacciones químicas . Una célula típica
contiene unas dos mil enzimas diferentes.
b. Función estructural . Son los compuestos estructurales más importantes del tejido animal , tal
como la celulosa es para la estructura de las plantas. Numerosas proteínas forman parte de
diversas estructuras , como, la queratina de las uñas, piel , pelo , plumas , lana , colágeno del tejido
conectivo, lipoproteínas componentes de las membranas celulares.
c. Función de transporte : como la hemoglobina que transporta oxígeno .
d. Función de reserva : Ciertas proteínas pueden almacenar algunas sustancias , como la caseína de
la leche que suministra fósforo.
e. Función de reconocimiento celular : Muchas células son capaces de reconocer si las células
adyacentes pertenecen o no a la misma especie o al mismo tejido , que viene a ser la base de la
aceptación o rechazo de un transplante . En este reconocimiento tiene papel importante las
glucoproteínas de la superficie celular.
f. Función de defensa : Ciertas células reaccionan ante la presencia de células o moléculas extrañas
sintetizando proteínas de defensa , como las globulinas.
g. Función contráctil : como la actina y miosina de los músculos.
h. Función hormonal : como la insulina , oxitocina.
i. Ciertas proteínas como las histonas y protaminas facilitan el empaquetamiento del ADN en los
cromosomas.
j. Algunas proteínas de membrana permiten el paso selectivo de ciertas biomoléculas.
k. Son amortiguadoras o sustancias buffers, debido a que pueden neutralizar ácidos y bases.
l. Son fuente de energía : la oxidación de 1 g. de proteína libera 4.1 cal.
m. Ejercen presión oncótica o coloidoosmótica .
n. Participan en la coagulación de la sangre , como la trombina.
AMINOACIDOS:
Los alfa() aminoácidos constituyen las unidades estructurales de las proteínas. Derivan de los ácidos
orgánicos, formándose cuando se reemplaza un hidrógeno por un grupo amino (-NH2) en un carbono
contiguo al grupo carboxilo (-COOH)
Grupo ácido
R R (grupo carboxilo)
O O
H - C - C - OH H - C - C - OH
H NH 2
grupo amino (grupo básico)
Acido orgánico
Alfa ( ) aminoácido
La fórmula de la derecha representa la fórmula general de un alfa aminoácido , en donde R, representa

una agrupación de átomos cuya composición puede variar considerablemente.
PROPIEDADES
Son sólidos , cristalinos , incoloros , no volátiles , solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos
no polares. El carácter salino de los aminoácidos puede explicarse con facilidad si a los aminoácidos se
les asigna una estructura iónica dipolar ( también denominada sal interna o switterion ) . Como los
aminoácidos contienen grupos ácidos (- COOH) y básicos (- NH) en la misma molécula puede postularse
una reacción de neutralización intramolecular , la cual conduce a la formación de una sal.
R O R O
H - C - C H - C - O
N OH N+ O
H H H H
H
Forma de sal interna

de un aminoácido
(un ión dipolar)
Cuando se colocan en un campo eléctrico, los iones dipolares no emigran ni al ánodo ni al cátodo,
indicando, por tanto , una carga neta nula.
El pH al cual un aminoácido existe en solución como sal interna recibe el nombre de pH isoeléctrico
(esto es, el pH al cual el aminoácido es eléctricamente neutro y no muestra tendencia a emigrar a algún
electrodo) . Cada aminoácido posee su propio pH isoeléctrico característico.
Los iones dipolares son sustancias anfotéricas ; pueden donar o recibir protones. Por tanto, son capaces
de comportarse como ácidos o bases. Cuando se añade ácido a una solución de un aminoácido, que se
encuentra en su pH isoeléctrico, los iones hidrógeno son aceptados , la especie adquiere carga positiva
y emigra hacia el electrodo negativo. La adición de una base causa que la sal interna done protones,
adquiriendo así carga negativa .
Las especies ahora emigrarán hacia el electrodo positivo.
CLASIFICACION:
Existen cerca de 300 aminoácidos en la naturaleza , particularmente en el reino vegetal , pero
solamente unos 20 entran a formar parte de las proteínas . Se clasifican en dos grupos :
a. Esenciales: Aminoácido que no se pueden sintetizar en el organismo.

b. No esenciales: Aminoácidos que si pueden ser sintetizados en el organismo.
AMINOACIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
ESENCIALES NO ESENCIALES
Valina Alanina
Leucina Ac. aspártico
Isoleucina Ac. glutámico
Treonina Asparragina
Metionina Cisteina
Lisina Glicina
Fenilalanina Glutamina
Triptofano Tirosina
Histidina Prolina
Arginina Serina
PEPTIDOS
Son compuestos que resultan de la unión de dos o más aminoácidos por condensación del grupo carboxilo
de un aminoácido y del grupo amino del otro aminoácido , perdiendo un OH el grupo carboxilo y un H el
grupo amino , dando lugar a la formación de una molécula de agua. Los aminoácidos quedan unidos por
una unión de tipo amida llamado enlace peptídico.
R R R R
CH - COOH + CH - COOH CH - COOH - CH - COOH + H O
2
NH HNH NH enlace peptídico
2 2
Aminoácido Aminoácido
Dipéptido
De esta manera se forman cadenas de aminoácidos ; si dicha cadena tiene de dos a diez aminoácidos ,
se llaman péptidos ; si tiene entre 10 y 100 se llaman polipéptidos ; y si tienen más de 100 aminoácidos
se les llama proteínas.
Los péptidos se nombran leyendo secuencialmente los radicales de los aminoácidos integrantes ,
comenzando por el que tiene el grupo amino libre ( con la terminación “ il” ) dejando al último al que
tiene el grupo carboxilo libre con su nombre propio ( ver fig A)
CH 2 SH
H O H O
CH CH
H N C N C N C N C OH
CH H CH H O
O
CH CH 2
3
Alenina Glicina OH
Cisteína
Tirosina
Alanilgliciltirosilcisteína
(Fig A) Formación de un tetrapéptido
Los péptidos se representan escribiendo secuencialmente las tres letras que simbolizan cada
aminoácido precedidas de una - H ( amino libre ) y seguidas de un - OH ( carboxilo libre ) La fig. Del
tetrapéptido se representa de la siguiente manera :
H - Ala - Gli - Tyr - Cys - OH
Aunque la mayor parte de los péptidos se hallan integrados en las proteínas existen algunos que se
encuentran libre en la naturaleza.
Péptidos de importancia Biológica
Nombres Número de Aminoácidos Importancia Biológica

Glutatión 3 Coenzima de varias enzimas
Endorfinas 5 Responsable de la no percepción del dolor
Angiotensina II 8 Hipertensor arterial
Bradikinina 9 Potente hipertensor
Ocitocina 9 causa contracción del útero
Vasopresina 9 Hormona antidiurética
Gramicidina 10 Antibiótico
Gastrina 17 Estimula secreción de Hcl
Insulina 51 Hormona pancreática.
ESTRUCTURA PROTEICA
Las proteínas están formadas por cadenas de polipéptidos según como se dispongan estas cadenas en
el espacio , la proteína tendrá un determinado nivel de estructuración primaria , secundaria , terciaria
y cuaternaria.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
Grado de Organización Niveles de Estructuración Enlaces implicados
Secuencia Estructura primaria Pépticos
Estructura secundaria Puentes de hidrógeno



 Fuerzas electrostáticas

Conformación  
 Enlaces hidrofóbicos

Estructura terciaria Puentes de hidrógeno
Puentes de disulfuro

Atracciones polares
Fuerzas hidrofóbicas
Estructura cuaternaria 
Asociación Enlaces electrostáticas
Enlaces no covalentes

a. Estructura Primaria: Está determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica,

es decir informa sobre cuantos aminoácidos hay de cada clase y en qué orden se encuentran . Se
puede considerar a las unidades de aminoácidos como representantes de un alfabeto de 20 “
letras”; con este alfabeto se puede construir un número astronómico de “ frases” polipeptídicas
distintas. Por consiguiente el número posible de proteínas químicamente distintas es también
astronómico.
Cambios de un aminoácido en la molécula proteica pueden originar cambios muy importantes en la

función de la proteína.
b. Estructura secundaria: Se refiere a la disposición en el espacio de la estructura primaria. Se
debe a la formación de puentes de hidrógenos entre aminoácidos cercanos. Es de dos tipos:
1. En alfa helicoide : La cadena polipeptídica toma una disposición helicoidal . Se debe a la

formación de puentes de hidrógeno que se forman en la cadena polipeptídica entre un grupo
NH2 ( amino ) de un aminoácido y el grupo COOH ( carboxilo ) de otro aminoácido distante
de él tres aminoácido . Ej. la queratina que se encuentra en el pelo y en la lana
2. En hoja plegada ( o estructura beta ): los puentes de hidrógeno se forman entre los
aminoácidos cercanos de dos cadenas polipeptídicas paralelas . Ej. la fibroina que se
encuentra en la seda y en la tela de araña.
c. Estructura terciaria: Se refiere a la forma como la cadena polipeptídica se dobla y se enrolla

sobre sí , formando estructura compacta . Se debe a la formación de enlace no covalentes entre
aminoácidos lejanos en la secuencia lineal ( enlace hidrofóbicos, atracciones polares y
electrostáticas , puentes de hidrógeno) y de enlaces covalentes ( puentes de disulfuro) .
La actividad enzimática y la antigenicidad dependen de la estructura terciaria . Ej. hemoglobina ,

mioglobina , ribonucleasa.
PROTEÍNAS GLOBULARES Y FIBROSAS
Mioglobina Colágeno
d. Estructura cuaternaria: Se observa en las proteínas formadas por 2 ó más cadenas polipeptídicas,
que se forman grandes complejos estructurales . La estructura cuaternaria se refiere a relaciones
espaciales entre cadenas polipeptídicas.
Un solo polipeptído no puede tener estructura cuaternaria . Casi todas las proteínas y sobre todo
las de mayor importancia biológica presentan estructura cuaternaria.
Las cadenas asociadas pueden ser :
1. Iguales o idénticas: como en el caso de la hexoquinasa (un dímero).
2. Análogas: No exactamente iguales como la hemoglobina, formada de cuatro cadenas muy

parecidas, iguales dos a dos.
3. Diferentes: como ocurre con algunas enzimas complejas.
DESNATURALIZACION DE UNA PROTEINA
Es la alteración de las características biológicas de una proteína debido a cambios de el medio : pH ,
temperatura , iones , presión , electricidad , detergentes metales pesados ( Ag , pb , Hg ) , agentes
caotrópicos ( Urea ) , solventes orgánicos , etc. que no alteran la estructura primaria pero si su
estructura secundaria , terciaria o cuaternaria.
La desnaturalización conlleva cambios drásticos en las propiedades físicas de las proteínas como:
solubilidad , grado de hidratación , índice de refracción etc. lo que se traduce en la pérdida de su
actividad biológica.
R R R
  
CH - CONH - CH - CONH - CH - CONH -

NH2
Se conocen casos de desnaturalización reversible e irreversible. Si el efecto desorganizador es poco

intenso o su duración es breve , la desnaturalización es a menudo temporal y la proteína puede más
tarde a su estado nativo originario. Pero si el cambio ambiental es drástico y persistente , la
desnaturalización se hace permanente e irreversible y la proteína se coagula.
Son ejemplos de desnaturalización proteica :
- La albúmina de la clara de huevo es globular , soluble en el agua, transparente y semilíquida en su

estado nativo , pero se convierte por calentamiento en una proteína fibrosa , insoluble en el agua,
sólida y de color blanquecino ( huevo cocido ) .
- La caseina de la leche ( soluble en el agua ) origina por acidificación un precipitado gelatinoso (

yogur).
GRUPOS PROSTETICOS
Muchas proteínas contienen unidades orgánicas o inorgánicas que son parte integrante de la molécula,
pero que no son aminoácidos . Estos grupos adicionales se les llama grupo prostético. La presencia de
un grupo prostético define a una proteína conjugada .
Los grupos prostéticos pueden ser iónes metálicos como : Fe++ , Zn++ , Mn++ , Mg++ , Cu++ , ; o un compuesto
orgánico como : lípido carbohidrato , etc.
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
a. Por su Solubilidad:
1. Solubles en el agua: Ej. albúmina.

2. Insolubles en el agua: Ej. escleroproteínas.
b. Por su Forma General:
1. Globulares: son proteínas esféricas y compactas , cuyos diámetros son aproximadamente

iguales . Son solubles en agua . Las proteínas reguladoras son de forma globular. Ej. insulina,
globulina , caseina y la mayoría de enzimas.
2. Fibrosas: Son proteínas alargadas , cuyos diámetros no son iguales . Tienden a ser insolubles
en el agua .Las proteínas estructurales son fibrosas: Ej. queratina , miosina.
c. Por su composición:
1. Proteínas Simples: Cuando al hidrolizarse liberan únicamente aminoácidos. Comprende los

siguientes grupos :
- Albúmina : constituyen el grupo más común e importante de proteínas simples : son
solubles en agua . Ej. ovoalbúmina del huevo , lactoalbúmina de la leche , leucosina del
trigo.
- Globulinas : Insolubles en agua . Ej. seroglobilina de la sangre , fibrinógeno de la sangre
, miosina del músculo , lactoglobulina de la leche , ovoglobulina de la clara de huevo.
- Glutelinas : Ej. gluteína del gluten.
- Prolaminas : Ej. gliadina del trigo , hordeina del centeno , zeina del maíz.
- Histonas : Son proteínas básicas . Se hallan asociadas a los ácidos nucleicos formando
las nucleoproteínas. Ej. globina.
- Escleroproteínas : Tienen funciones estructurales y de protección . Son insolubles en el
agua . Ej. queratina de los pelos y uñas ; colágeno de los huesos , tendones y cartílagos
; elastina del tejido conectivo.
- Histaminas : Ej. salmina del salmón , clupeina del arenque , escombrina de la caballa.
2. Proteínas Conjugadas: Son aquellas proteínas que al hidrolizarse liberan aminoácidos (

apoproteínas) y otras sustancias no proteicas ( grupo prostético) . La unión de la apoproteína
y del grupo prostético se denomina holoproteíca.
- Glucoproteínas : proteínas unidas a carbohidratos . Ej. Mucina.
- Lipoproteínas Proteínas unidas a lípidos . Se les encuentra en la yema de huevo,
ribosomas.
- Cromoproteínas : Proteínas combinadas con pigmento . Ej. Hemoglobina , mioglobina ,
citocromos.
- Nucleoproteínas : Proteínas unidas con ácidos nucleicos. Se hallan constituyendo los
cromosomas . Los virus pueden ser considerados como nucleoproteínas.
- Metaloproteínas : Proteínas unidas a metales . Ej. ceruloplasmina. Que contiene cobre.
- Fosfoproteínas : Proteínas unidas al ácido fosfórico . Ej. caseína de la leche.
01. La presencia de un grupo prostético en una 06. Son proteínas conjugadas:
proteína determina que esta proteína sea:
a) Hemoglobina - caseina
a) Simple b) Conjugada b) Gluteina - gliadina
c) Fibrosa d) Globular c) Seroglobulina - queratina
e) Soluble d) Salmina - escombrina
e) Colágeno - elastina
02. La unión de la apoproteina con el grupo
prostético toma el nombre de: 07. Cuál de los siguientes aminoácidos es el
más simple:
a) Lipoproteina b) Homoproteina
c) Holoproteina d) Enzima a) Glicina b) valina
e) N.A. c) Triptófano d) Fenilalanina
e) Lisina
03. Corresponde al enlace peptídico:
08. A los polipéptidos con pesos moleculares
a) NH2-CO b) CO-NH superiores a 10,000 se les llama:
c) NH-CO d) NH2-CO2
e) N.A. a) Aminoácidos b) Péptidos
c) Proteínas d) Acidos nucleicos
04. Se denomina aminoácido esencial a aquel e) N.A.
que:
09. Es un tripéptido:
a) Está presente en todas las proteínas
b) Es el más abundante de una proteína a) Glutatión b) Oxitocina
c) Tiene C, H, O y N solamente c) Bradikinin d) Insulina
d) Posee grupo amino y grupo carboxilo e) Endorfina
e) No se puede sintetizar en nuestro
organismo 10. De las siguientes proposiciones:
1. Las enzimas son proteínas que actúan
05. Proteínas que se unen a los ácidos nucleicos como catalizadores
para formar las nucleoproteínas: 2. Las enzimas controlan la velocidad a
la que ocurre la reacción
a) Globulinas b) Glutelinas 3. Las coenzimas son proteínas
c) Histonas d) Histaminas 4. Las enzimas no se consumen en las
e) Glucoproteinas reacciones
5. Algunas vitaminas son coenzimas
Son ciertas: 15. Los aminoácidos esenciales que se
a) 1,2,3 y 4 b) 2,3,4 y 5 sintetizan sólo en el adulto son:
c) 1,3,4 y 5 d) 1,2,4 y 5 1. Isoleucina 2. Leucina
e) todas 3. Arginina 4. Histidina
5. Triptófano
11. Las enzimas que intervienen de modo
fundamental en los procesos de respiración Son ciertas:
y fermentación son: a) 1 y 2 b) 2 y 3
c) 2 y 4 d) 3 y 4
a) Oxido – reductasas e) 4 y 5
b) Transferas
c) Hidrolasas 16. Respecto a las proteínas:
d) Liasas 1. Son compuestos cuaternarios
e) Isomerasas 2. Moléculas orgánicas de mayor
importancia biológica
12. La mioglobina y los citocromos son: 3. Formados por cadenas de
polipéptidos
a) Glucoproteínas 4. Poseen grupo carboxilo y amino
b) Cromoproteínas
c) Nucleoproteínas Son ciertas solamente:
d) Metaloproteínas a) 1 y 3 b) 2 y 4
e) Fosfoproteínas c) 1,2,3 d) 2,3,4
e) Todas
13.Las proteínas se caracterizan por:
1. Ser compuestos cuaternarios 17. En las proteínas se cumple que:
2. Disociarse en iones 1. Todas son estructurales
3. En el intestino delgado se reducen 2. Puede ser aceptor y donador de
hasta aminoácidos protones
4. Abundan en las harinas 3. Son alimentos energéticos
5. Reparan el desgaste orgánico 4. Los aminoácidos se unen por enlaces
peptídicos
Son ciertas solamente:
a) 1,2,3 b) 2,3,4 Son ciertas solamente:
c) 1,3,5 d) 3,4,5 a) 2 y 4 b) 1 y 2
e) 1,3,4 c) 3 y 4 d) 1,2,4
e) Todas
14. La Propiedad antigénica de las proteínas
depende de su estructura: 18. Los aminoácidos son con respecto a las
proteínas, lo que ......... son con respecto a :
a) Primaria b) Secundaria
c) Terciaria d) Cuaternaria a) Las grasas – los lípidos
e) Todas b) Los carbohidratos – las enzimas
c) Los azúcares – las proteínas
d) Los nucleótidos – los ácidos nucleicos
e) Los polisacáridos – los azúcares
19. La Hemoglobina, mioglobina y citocromos
son proteínas del grupo de las :
a) Fosfoproteínas
b) Nucleóproteínas
c) Lipoproteínas
d) Cromoproteínas
e) Glucoproteínas
20. La Hormona oxitocina es:
a) Amina b) Oligopéptido
c) Polipéptido d) Esteroide
e) Proteína

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- Son sustancias nitrogenadas de elevado peso molecular, su nombre deriva del griego Proteuo

(de primera importancia , lo primero) .

O COOH H2O O H COOH

La fórmula de la derecha representa la fórmula general de un alfa aminoácido , en donde R, representa

Forma de sal interna

a. Esenciales: Aminoácido que no se pueden sintetizar en el organismo.

AMINOACIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

(Fig A) Formación de un tetrapéptido

H - Ala - Gli - Tyr - Cys - OH

Nombres Número de Aminoácidos Importancia Biológica

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

Grado de Organización Niveles de Estructuración Enlaces implicados

Secuencia Estructura primaria Pépticos

Estructura secundaria Puentes de hidrógeno

a. Estructura Primaria: Está determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica,

Cambios de un aminoácido en la molécula proteica pueden originar cambios muy importantes en la

1. En alfa helicoide : La cadena polipeptídica toma una disposición helicoidal . Se debe a la

c. Estructura terciaria: Se refiere a la forma como la cadena polipeptídica se dobla y se enrolla

La actividad enzimática y la antigenicidad dependen de la estructura terciaria . Ej. hemoglobina ,

Las cadenas asociadas pueden ser :

1. Iguales o idénticas: como en el caso de la hexoquinasa (un dímero).

2. Análogas: No exactamente iguales como la hemoglobina, formada de cuatro cadenas muy

3. Diferentes: como ocurre con algunas enzimas complejas.

Se conocen casos de desnaturalización reversible e irreversible. Si el efecto desorganizador es poco

Son ejemplos de desnaturalización proteica :

- La albúmina de la clara de huevo es globular , soluble en el agua, transparente y semilíquida en su

- La caseina de la leche ( soluble en el agua ) origina por acidificación un precipitado gelatinoso (

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

1. Solubles en el agua: Ej. albúmina.

b. Por su Forma General:

1. Globulares: son proteínas esféricas y compactas , cuyos diámetros son aproximadamente

1. Proteínas Simples: Cuando al hidrolizarse liberan únicamente aminoácidos. Comprende los

2. Proteínas Conjugadas: Son aquellas proteínas que al hidrolizarse liberan aminoácidos (

20. La Hormona oxitocina es:

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