UNIVERSIDAD DE ORIENTE CAMPUS COATZACOALCOS

Lic. enfermería 1° E Materia: Bioquímica

IBQ. Jadra Beatriz Sanchez Solís

SEMANA 9: 19 al 24 de octubre 2020

SESION 17 SESION 18

Modulo sábado
Fecha: 24 de octubre 2020

Horario: 16:00 -17:00 HR Horario: 17:00-18:00 HR

SESION 17

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CONTENIDOS
PROTEINAS

Concepto y Composición.

Las Proteínas son macromoléculas indispensables para la vida y constituyen aproximadamente el 50% del peso seco de todas las
células. Estas macromoléculas están compuestas principalmente por alfa aminoácidos.

También llamados prótidos. Son cadenas lineales formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por el orden
de nucleótidos de su gen correspondiente.

Dentro de los alimentos ricos en proteínas encontramos los frijoles, la avena, el maíz, verduras como el chayote, la lechuga, el huevo y
carnes como la res y el pollo.

Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que presentan en su estructura por lo menos un grupo amino. Los alfa aminoácidos se
caracterizan por contener el grupo amino y un grupo carboxilo en el mismo átomo de carbono.

Clasificación y características.

Las proteínas según su composición química pueden ser clasificadas en:

1. Proteínas simples u holoproteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno.

Insulina: La insulina es una hormona polipeptídica formada por 51 aminoácidos, producida y secretada por las células beta
de los islotes de Langerhans del páncreas. La insulina interviene en el aprovechamiento metabólico de los nutrientes, sobre
todo con el anabolismo de los glúcidos. 
 Colágeno: El colágeno es la proteína más
abundante en el cuerpo humano (representa el
25% de la proteína corporal total).

El colágeno es una molécula proteica

o proteína que forma fibras, las fibras
colágenas. Estas se encuentran en todos los
animales. Son secretadas por las células del
tejido conjuntivo como los fibroblastos, así
como por otros tipos celulares.

El colágeno se encarga de unir los tejidos

conectivos (músculos, tendones, ligamentos,
piel, huesos, cartílagos, tejido hematológico y
adiposo y órganos). De esta manera, actuaría
como un elemento de sostén que permite
mantener unido el conjunto del cuerpo. Su
función consiste en la formación de las fibras a
partir de las que se crean las estructuras del
organismo; por lo tanto, es el responsable del
grado de firmeza y elasticidad de estas
estructuras y tiene un papel esencial en
su hidratación.

La fibra de colágeno tiene la capacidad de

mezclarse con muchos tipos de sustancias
y minerales: en el caso de los huesos, la
combinación del colágeno con cristales de
calcio permite la formación de una estructura
dura y rígida; en la piel, se mezcla con la
elastina y la estructura resultante tiene forma de
red; en el caso de los cartílagos, se combina
también con elastina y con otro tipo de
sustancias y forma un gel que absorbe los
impactos producidos por los movimientos de
las articulaciones. Esto ocurre con todas las
estructuras y tejidos del cuerpo.

2.
Proteínas conjugadas o heteroproteína: estas
proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un
grupo prostético. La porción no aminoacídica se denomina grupo prostético, estos pueden ser un ácido nucleico, un lípido, un
azúcar o ion inorgánico. Ejemplo de estas son la mioglobina y los citocromo. Las proteínas conjugados o heteroproteínas se
clasifican de acuerdo a la naturaleza de su grupo prostético:

 Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.

 Lipoproteínas: Su grupo prostético son los fosfolípidos, colesterol y triglicéridos.

 Metaloproteínas: El grupo prostético está formado por metales.

 Glucoproteínas: El grupo prostético está formado por los carbohidratos.

 Fosfoproteínas: Son proteínas conjugadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido nucleico o de un
fosfolípido.

AMINOACIDOS: Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las
proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir
proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:

 Descomponer los alimentos

 Crecer

 Reparar tejidos corporales

 Llevar a cabo muchas otras funciones corporales

Los aminoácidos se clasifican en tres grupos. Aminoácidos esenciales, Aminoácidos no esenciales, Aminoácidos condicionales.

 AMINOÁCIDOS ESENCIALES: Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben
provenir de los alimentos. Existen 9 aminoácidos esenciales: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptófano y valina.

 AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES: No esencial significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no lo
obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no esenciales incluyen (11): alanina, arginina, asparagina,
ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
 AMINOÁCIDOS CONDICIONALES: Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en
momentos de enfermedad y estrés. Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina,
ornitina, prolina y serina.

UNIVERSIDAD DE ORIENTE CAMPUS COATZACOALCOS

Lic. Enfermería 1° D Materia: Bioquímica
IBQ. Jadra Beatriz Sanchez Solís.

SEMANA 9: 19 al 24 de octubre 2020

 SESION 17 SESION 18

Modulo viernes Modulo sábado

Fecha: 23 de octubre 2020 Fecha: 24 de octubre 2020

Horario: 19:00 -20:00 HR Horario: 18:00-19:00 HR

SESION 18

ESTRUCTURA

La estructura, composición y organización de las proteínas está relacionada de forma directa con las propiedades que desempeñan
Para el estudio de esta relación existe “niveles de organización” los cuales comprenden cuatro estructuras de las proteínas.

Estructura primaria: Comprenden el numero y secuencia de los aminoácidos

que constituyen a la molécula de proteína.

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos,

es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace
covalente, el enlace peptídico.

La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de

niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia
de la información del material genético: Cuando se produce la traducción
del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína.

Estructura Secundaria: Se relaciona con la posición espacial regular y

sistemática de la cadena polipeptídica.

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del

esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico.

- Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas. Esta hélice mantiene su forma por la presencia de los
puentes de hidrógeno que se forman entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo
de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos de distancia en la cadena. Los
grupos R se extienden hacia afuera de la hélice. Es una estructura anfipática porque posee una parte hidrofílica y una
parte hidrófoba, lo que produce el enrollamiento de esta estructura, de manera que la parte hidrófoba no interactúe
con el agua.

- La lámina beta u hoja plegada β es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas. Se forma
por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-
H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. Es una estructura muy
estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa.
Los grupos R de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Estos R no deben ser muy
grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina [cita  requerida]. Son
hidrófobas. Las laminas beta se presentan en las queratinas y en otras proteínas clasificadas como fibrosas, como el
pelo de los mamíferos y la seda.
- Cadenas paralelas. Aquellas que ambas van de
grupo amino a carboxilo
- Cadenas antiparalelas. Aquellas que una va de
amino a carboxilo y otra de carboxilo a amino.
Estructura Terciaria: la estructura terciaria se relaciona con la imagen tridimensional de la proteína y las fuerzas interatómicas que le
permiten mantener esa forma específica. La estructura terciaria de una proteína es la distribución tridimensional de todos los átomos
que constituyen la proteína.

Se forma por el plegamiento de las hojas o de las hélices en una otras de la estructura secundaria, representando la forma geométrica
de la proteína. Tiene generalmente una cadena del polipéptido como espina dorsal, con una o más estructuras secundarias. La
estructura terciaria es determinada por las acciones recíprocas y la vinculación de las cadenas laterales del aminoácido en la proteína.

Se puede afirmar que de la estructura terciaria derivan las

propiedades biológicas de estas, puesto que la disposición
en el espacio de los diferentes grupos funcionales de la
proteína condiciona su capacidad de interacción con otros
grupos y ligandos. De esta manera, la estructura primaria
(secuencia de aminoácidos) de la proteína determina la
estructura terciaria.

Estructura cuaternaria: La estructura cuaternaria de las

proteínas se forma mediante la unión de enlaces débiles de
varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para
formar un complejo proteico, Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

POR EJEMPLO:

 HEMOGLOBINA: Es una proteína globular con

estructura cuaternaria, es decir, está constituida
por cuatro cadenas polipeptídicas, dos alfa-
globinas y dos betas globinas (Las cadenas
polipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las
no alfa 146)

Es la proteína del interior de los glóbulos rojos que transporta oxígeno desde los pulmones a los tejidos y órganos del cuerpo; además,
transporta el dióxido de carbono de vuelta a los pulmones. Por lo general, la prueba para medir la cantidad de hemoglobina en la
sangre forma parte del recuento sanguíneo completo (RSC).

 COLAGENO: Es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas polipeptídicas helicoidales entrelazadas para formar una
triple hélice más grande, que confiere a estas fibras gran resistencia. Estas se encuentran en todos los animales.

Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más
abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25 % de la masa total de proteínas en los mamíferos. El colágeno está compuesto
por tres cadenas que forman una triple hélice, la cuales tienen unos 1400 aminoácidos cada una.