Capitulo 27 Lehninger

Capítulo 27 Proteína Metabolismo
Preguntas de selección múltiple

1. El codigo genetico
Página: 1069 Dificultad: 2Ans: C
Se sabe que cierto ARNm bacteriano representa solo un gen y contiene aproximadamente 800
nucleótidos. Si asume que el residuo de aminoácido promedio contribuye 110 al peso molecular del
péptido, el polipéptido más grande que este ARNm podría codificar tendría un peso molecular de
aproximadamente:
A) 800.
B) 5.000.
C) 30.000.
D) 80.000.
E) No se puede determinar un límite superior a partir de los datos proporcionados.
Suponiendo que el residuo de aminoácido promedio contribuye 110 al peso molecular del péptido,
¿cuál será la longitud mínima del ARNm que codifica una proteína de peso molecular 50.000?
A) 133 nucleótidos
B) 460 nucleótidos
C) 1.400 nucleótidos
D) 5,000 nucleótidos
E) No se puede determinar una longitud mínima a partir de los datos proporcionados.
Páginas: 1070-1074 Dificultad: 3 Respuestas: D
¿Cuáles de las siguientes son características de la hipótesis del "bamboleo"?
A) Existe un ARNt de origen natural en la levadura que puede leer codones de arginina y lisina.
B) Un ARNt puede reconocer solo un codón.
C) Algunos ARNt pueden reconocer codones que especifican dos aminoácidos diferentes, si ambos
son apolares.
D) El "bamboleo" ocurre solo en la primera base del anticodón.
E) La tercera base de un codón siempre forma un par de bases Watson-Crick normal.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones es verdadera sobre el código genético?
A) Todos los codones reconocidos por un ARNt determinado codifican diferentes aminoácidos.
B) Es absolutamente idéntico en todos los seres vivos.
C) Varios codones diferentes pueden codificar el mismo aminoácido.
D) La base en la posición media del anticodón del ARNt a veces permite el apareamiento de bases
"oscilantes" con 2 o 3 codones diferentes.
E) La primera posición del anticodón del ARNt es siempre la adenosina.
82 Capítulo 27 Metabolismo de las
proteínas
5. Síntesis de proteínas
Paginas: 1076-1077 Dificultad: 1 Respuestas: D
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los ribosomas es verdadera?
A) La subunidad grande contiene moléculas de ARNr, la subunidad pequeña no.

B) El ARN en los ribosomas juega un papel estructural, no catalítico.
C) Hay alrededor de 25 de ellos en una célula de E. coli.
D) Hay dos subunidades principales, cada una con múltiples proteínas.
E) Son relativamente pequeños, con pesos moleculares inferiores a 10.000.
Paginas: 1079-1080 Dificultad: 2Ans: A
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las moléculas de ARNt es falsa?
A) A, C, G y U son las únicas bases presentes en la molécula.

B) Aunque está compuesta por una sola hebra de ARN, cada molécula contiene varias regiones
cortas de doble hélice.
C) Cualquier ARNt dado aceptará solo un aminoácido específico.
D) La unión de aminoácidos es siempre a un nucleótido A en el extremo 3 'de la molécula.
E) Hay al menos un ARNt para cada uno de los 20 aminoácidos.
Página: 1080 Dificultad: 2Ans: mi
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el ARNt que normalmente acepta fenilalanina es
falsa? (Los codones de ARNm para fenilalanina son UUU y UUC).
A) Interactúa específicamente con la Phe sintetasa.

B) Aceptará solo el aminoácido fenilalanina.
C) Su peso molecular es de aproximadamente 25.000.
D) La fenilalanina se puede unir específicamente a un grupo -OH en el extremo 3 '.
E) El tRNA debe contener la secuencia UUU.
¿Cuál de las siguientes opciones no es cierta para las moléculas de ARNt?
A) La secuencia del terminal 3 'es —CCA.

B) Sus anticodones son complementarios al codón triplete en el ARNm.
C) Contienen más de cuatro bases diferentes.
D) Contienen varias regiones cortas de doble hélice.
E) Con la enzima adecuada, cualquier molécula de ARNt aceptará cualquiera de los 20 aminoácidos.
Página: 1081 Dificultad: 2Ans: A
Aminoacil-tRNA sintetasas (enzimas activadoras de aminoácidos):
A) “Reconocer” moléculas de ARNt específicas y aminoácidos específicos.

B) junto con otra enzima, unen el aminoácido al ARNt.
C) interactuar directamente con los ribosomas libres.
D) ocurren en múltiples formas para cada aminoácido.
E) requieren GTP para activar el aminoácido.

Paginas: 1081-1083 Dificultad: 2Ans: B
En E. coli, aminoacil-tRNA sintetasas:
A) activar los aminoácidos en 12 pasos.

B) son específicos de aminoácidos; hay al menos una enzima específica para cada aminoácido.
C) se dividen en dos clases, cada una de las cuales une aminoácidos a diferentes extremos del tRNA.
D) no tiene actividades de corrección de pruebas.
E) requieren un tRNA, un aminoácido y GTP como sustratos.

Páginas: 1081-1084 Dificultad: 2 Respuestas: D
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las aminoacil-tRNA sintetasas es falsa?
A) Algunas de las enzimas tienen una capacidad de edición / corrección de pruebas.

B) La enzima une un aminoácido al extremo 3 'de un tRNA.
C) La enzima divide ATP en AMP + PPi.
D) La enzima utilizará cualquier especie de ARNt, pero es muy específica para un aminoácido
determinado.
E) Hay una sintetasa diferente para cada aminoácido.

Paginas: 1081-1082 Dificultad: 2Ans: D
La enzima que une un aminoácido a un tRNA (aminoacil-tRNA sintetasa):
A) siempre reconoce solo un ARNt específico.

B) une un aminoácido específico a cualquier especie de ARNt disponible.
C) une el aminoácido en el extremo 5 'del tRNA.
D) cataliza la formación de un enlace éster.
E) divide ATP en ADP + Pi.

En la "activación" de un aminoácido para la síntesis de proteínas:
A) la leucina se puede unir al tRNAPhe mediante la aminoacil-tRNA sintetasa específica de la

leucina.
B) la metionina primero se formila y luego se une a un ARNt específico.
C) el aminoácido se une al extremo 5 'del ARNt a través de un enlace fosfodiéster.
D) hay al menos una enzima activante específica y un ARNt específico para cada aminoácido.
E) Se requieren dos enzimas separadas, una para formar el adenilato de aminoacilo y la otra para
unir el aminoácido al ARNt.

Página: 1088 Dificultad: 1 Respuestas: B
¿Cuáles de las siguientes afirmaciones son verdaderas para la síntesis de proteínas en eucariotas?
A) Todas las proteínas se sintetizan inicialmente con metionina en su extremo C-terminal.

B) Todas las proteínas se sintetizan inicialmente con metionina en su extremo N-terminal.
C) Todas las proteínas se sintetizan inicialmente con triptófano en su extremo C-terminal.
D) Todas las proteínas se sintetizan inicialmente con un múltiplo de 3 aminoácidos en su secuencia.
E) Ninguna de las anteriores.

Paginas: 1088-1089 Dificultad: 2Ans: A
La formación del complejo de iniciación ribosomal para la síntesis de proteínas bacterianas no
requiere:
A) EF-Tu.
B) formilmetionilo tRNAfMet.
C) GTP.
D) factor de iniciación 2 (IF-2).
E) ARNm.

Página: 1091 Dificultad: 2Ans: D
En las bacterias, la etapa de elongación de la síntesis de proteínas no implica:
A) aminoacil-tRNA.
B) EF-Tu.
C) GTP.
D) IF-2.
E) peptidil transferasa.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la fase de alargamiento de la síntesis de proteínas es
verdadera?
A) Se gastan al menos cinco grupos fosforilo de alta energía por cada enlace peptídico formado.
B) Durante el alargamiento, los ARNt aminoacilados entrantes se unen primero al sitio P.
C) El factor de elongación EF-Tu facilita la translocación.
D) La peptidil transferasa cataliza el ataque del grupo carboxilo del aminoácido entrante en un
enlace éster en el polipéptido naciente.
E) La peptidil transferasa es una ribozima.

Paginas: 1092-1093 Dificultad: 2Ans: C
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el ARNm bacteriano es verdadera?
A) Un ribosoma generalmente inicia la traducción cerca del final del ARNm que se sintetiza en último
lugar.
B) Un ARNm nunca se degrada, sino que se transmite a las células hijas en la división celular.
C) Durante la síntesis de polipéptidos, los ribosomas se mueven a lo largo del ARNm en la dirección 5
' 3'.
D) Los ribosomas no pueden iniciarse internamente en una transcripción policistrónica.
E) La terminación del péptido de señalización del codón se encuentra en el ARNm cerca de su
extremo 5 '.

Paginas: 1092-1093 Dificultad: 2Ans: B
Ribosomas bacterianos:
A) se unen fuertemente a regiones específicas de ADN, formando polisomas.

B) contienen al menos una molécula de ARN catalítico (ribozima).
C) contienen tres especies de ARN y cinco proteínas diferentes.
D) tienen sitios de unión específicos y diferentes para cada uno de los 20 ARNt.
E) requieren puromicina para su funcionamiento normal.

Página: 1096 Dificultad: 1 Respuestas: B
La gran estructura que consiste en una molécula de ARNm que es traducida por múltiples
copias de los complejos macromoleculares que llevan a cabo la síntesis de proteínas se
denomina:
A) lisosoma.
B) polisoma.
C) proteosoma.
D) ribosoma.
E) sintosoma.

Es posible convertir la Cys que forma parte de Cys-tRNACys en Ala mediante una reducción catalítica.
Si los Ala-tRNACys resultantes se agregaron a una mezcla de (1) ribosomas, (2) todos los demás tRNA
y aminoácidos, (3) todos los cofactores y enzimas necesarios para producir proteína in vitro, y (4)
mRNA para hemoglobina, ¿en qué parte de la hemoglobina recién sintetizada se incorporaría el Ala de
Ala-tRNACys?
A) En ningún lugar; esto es el equivalente a una mutación sin sentido

B) Dondequiera que Ala ocurra normalmente
C) Dondequiera que Cys ocurra normalmente
D) Dondequiera que ocurra normalmente Ala o Cys
E) Dondequiera que aparezca normalmente el dipéptido Ala-Cys

Aproximadamente, ¿cuántos NTP deben convertirse en NDP para incorporar un aminoácido en
una proteína?
A) 0
B) 1
C) 2
D) 4
E) 8

Páginas: 1088-1089 Dificultad: 2 Respuestas: C
¿Cuál de los siguientes antibióticos no funciona interfiriendo con el proceso de traducción?
A) Cloranfenicol
B) Cicloheximida
C) Penicilina
D) Puromicina
E) Estreptomicina
24. Orientación y degradación de proteínas
¿Cuál de las siguientes afirmaciones es verdadera sobre la ruta de clasificación de proteínas
destinadas a la incorporación en lisosomas o la membrana plasmática de células eucariotas?
A) La unión de SRP al péptido señal y al ribosoma acelera temporalmente la síntesis de proteínas.

B) Los polipéptidos recién sintetizados incluyen un péptido señal en sus extremos carboxilo.
C) El péptido señal se escinde dentro de las mitocondrias por la peptidasa señal.
D) La partícula de reconocimiento de señales (SRP) se une al péptido señal poco después de que
aparece fuera del ribosoma.
E) La secuencia señal se añade al polipéptido en una reacción de modificación postraduccional.

Páginas: 1101-1102 Dificultad: 2 Respuestas: A
La glicosilación de proteínas dentro del retículo endoplásmico no implica:
A) a Su residuo en la proteína.
B) un residuo de Asn en la proteína.
C) fosfato de dolicol.
D) glucosa.
E) norte-acetilglucosamina.

La glicosilación postraduccional de proteínas se inhibe específicamente por:
A) cloranfenicol.
B) cicloheximida.
C) puromicina.
D) estreptomicina.
E) tunicamicina.

Las secuencias señal que dirigen las proteínas al núcleo son:
A) siempre en el extremo amino de la proteína objetivo.

B) escindido después de que la proteína llega al núcleo.
C) restos de glicosilo que contienen restos de manosa 6-fosfato.
D) no se encuentra en los extremos del péptido, sino en su interior.
E) los mismos que los que dirigen ciertas proteínas a los lisosomas.
Páginas: 1104-1106 Dificultad: 3 Respuestas: C
La ruta para los polipéptidos exportados de E. coli incluye los siguientes pasos, que ocurren en qué
orden para una exportación correcta.
1. Una chaperona, SecA, se une al polipéptido.

2. Una chaperona, SecB, se une al polipéptido.
3. El ATP es hidrolizado por SecA.
4. SecA empuja 20 aminoácidos del polipéptido hacia el complejo de translocación.
A) 1, 2, 3, 4
B) 1, 2, 4, 3
C) 2, 1, 4, 3
D) 2, 3, 1, 4
E) 3, 1, 4, 2

La degradación de proteínas mediada por ubiquitina es un proceso complejo y muchas de las
señales siguen siendo desconocidas. Una señal conocida implica el reconocimiento de
aminoácidos en una proteína procesada que son estabilizantes (Ala, Gly, Met, Ser, etc.) o
desestabilizantes (Arg, Asp, Leu, Lys, Phe, etc.), y están ubicados en:
A) un motivo hélice-vuelta-hélice en la proteína.

B) una secuencia diana que contiene lisina en la proteína.
C) una estructura de dedos de zinc en la proteína.
D) el extremo amino de la proteína.
E) el extremo carboxi de la proteína.
Preguntas de respuesta corta

Páginas: 1066-1067 Dificultad: 2
Resuma uno de los métodos experimentales que proporciona evidencia de que el código genético era
un código triplete.
Respuesta: Cuando se agregaron o eliminaron uno o dos nucleótidos de un gen, el ARNm resultante
produjo una proteína con una secuencia de aminoácidos diferente después de la eliminación o
inserción. Cuando se agregaron o eliminaron tres nucleótidos, la proteína resultante tenía una
secuencia normal excepto por la inserción o eliminación de un solo residuo de aminoácido.

Paginas: 1066-1068 Dificultad: 3
Describa, de manera sucinta, dos formas en que se utilizaron los polinucleótidos sintéticos para
resolver el código genético (no es necesario que describa cómo se fabricaron los polinucleótidos
sintéticos).
Respuesta: (1) Cuando se usaron polímeros sintéticos de un solo nucleótido como ARNm in vitro,
solo uno de los 20 aminoácidos se convirtió en proteína. Por ejemplo, poli (U) (que contiene solo el
codón UUU) dirigió la síntesis de polifenilalanina, mostrando que UUU codifica Phe. (2) Se
utilizaron trinucleótidos de secuencia conocida para estimular la unión de aminoacil-tRNA a los
ribosomas. Debido a que solo se unió el aminoacil-tRNA cuyo anticodón coincidía con el
trinucleótido "mRNA", la especificidad codificante de cada secuencia de tres bases se pudo
determinar determinando cuál de
se unieron los 20 aminoacil-tRNA. (3) Los polímeros aleatorios de ARN que contienen proporciones
conocidas de nucleótidos (por ejemplo, 70% A y 30% T) generan solo ciertos codones en
proporciones predecibles. Las identidades y proporciones de los aminoácidos especificados por
dichos polímeros proporcionaron pistas importantes que ayudaron a resolver el código genético. (4)
Se hicieron posibles asignaciones adicionales usando oligonucleótidos sintéticos que contienen
repeticiones de secuencias específicas de dos, tres o cuatro pares de bases.

Página: 1069 Dificultad: 3
Ha aislado un fragmento de ADN viral que codifica totalmente al menos dos proteínas, de 120 y 80
aminoácidos de longitud. El fragmento de ADN tiene una longitud de 400 pares de bases. (a) ¿Por
qué podría considerar esto inusual? (b) Usted secuencia las dos proteínas y no encuentra homología
de secuencia. Proponga un modelo para dar cuenta de estos hallazgos.
Respuesta: (a) Dos proteínas distintas de estos tamaños deberían requerir ARNm de 360 y 240 pares
de bases porque cada residuo de aminoácido requiere 3 pares de bases para codificarlo. (b) Sin
homología significa que la proteína más pequeña no puede derivarse de la más grande mediante
proteólisis; si lo fuera, habría 80 residuos de aminoácidos de secuencia idéntica en las dos proteínas.
Una posible explicación es que los dos genes que codifican estas proteínas se superponen y se leen en
diferentes marcos de lectura.

Considere el siguiente ARNm corto hipotético; ¿Cuál sería la secuencia de la proteína
producida si esta se tradujera en una célula de E. coli?
5'-AUAGGAGGUUUGACCUAUGCCUCGUUUAUAGCC-3 '
Respuesta: N-met-pro-arg-leu-C

La hebra molde de un segmento de ADN de doble hebra contiene la secuencia: (5
') CTT TGA TAA GGA TAG CCC TTC
(a) ¿Cuál es la secuencia de bases del ARNm que se puede transcribir a partir de esta hebra? (b) ¿Qué
secuencia de aminoácidos podría codificarse mediante la secuencia de bases de ARNm en (a),
utilizando solo el primer marco de lectura que comienza en el extremo 5 '? (Consulte la figura 27-7,
pág. 1069.) (c) Suponga que la otra hebra (complementaria) se usa como plantilla para la
transcripción. ¿Cuál es la secuencia de aminoácidos del péptido resultante, nuevamente comenzando
desde el extremo 5 'y usando solo el primer marco de lectura?
Respuesta:
(a) (5 ') GAA GGG CUA UCC UUA UCA AAG (3')
(b) Glu-Gly-Leu-Ser-Leu-Ser-Lys
(c) Los codones se traducen en Leu-Stop-Stop. No se produciría ningún péptido debido a los
codones de terminación.
(Véase también la figura 27-7, p. 1069.)

Describir los posibles resultados que podrían ocurrir debido a un solo cambio de base en un ARNm.
Respuesta: El resultado más probable es un cambio de un solo aminoácido en la proteína codificada,

cuando un codón es
alterado a uno de otro aminoácido. Sin embargo, algunos cambios de nucleótidos serán "silenciosos"
y no cambiarán la proteína, si el codón alterado todavía especifica el aminoácido original. La
conversión a un codón sin sentido dará como resultado un polipéptido truncado, mientras que la
alteración del codón de parada normal a un codón "con sentido" dará como resultado una proteína
alargada. La alternancia del codón de iniciación puede dar como resultado una falla total en la
traducción y no producir ningún producto proteico. Los cambios en la secuencia de ARNm fuera de
la región que codifica la proteína pueden afectar la eficiencia de traducción, el empalme o las tasas
de renovación de ARNm.

La siguiente secuencia de cuatro aminoácidos se produjo en la estructura de un polipéptido que se
encuentra en un organismo de tipo salvaje: Leu-Ser-Ile-Arg. Se aislaron varios mutantes, cada uno
de los cuales llevaba un cambio de un solo par de bases en la región del ADN que codificaba esta
secuencia de aminoácidos. Sus correspondientes secuencias de aminoácidos son:
Mutante
1 MET-Ser-Ile-Arg
2 Leu-TRP-Ile-Arg
3 Leu-Ser-ARG-Arg
4 Leu-Ser-Ile-PRO
5 Leu-Ser-Ile-TRP
¿Cuál fue la secuencia de nucleótidos de la región de ARNm que codificó la secuencia de

aminoácidos en el organismo de tipo salvaje? (Consulte la figura 27-7, p. 1069.)
Respuesta: (5 ') C o (5') U UG UCG AUA CGG

En la síntesis de proteínas, 61 codones especifican los 20 aminoácidos. El apareamiento de bases
entre el codón y el anticodón del ARNt asegura que el aminoácido correcto se insertará en la cadena
polipeptídica naciente. Entonces, ¿por qué la célula requiere solo 32 ARNt diferentes para reconocer
61 codones diferentes?
Respuesta: Ciertos ARNt tienen el inosinato de nucleótido inusual en la primera posición del
anticodón. Debido a que el inosinato puede formar pares de bases con A, U o C, un ARNt que
contiene hipoxantina puede reconocer tres codones diferentes. En cada codón reconocido, hay un par
de bases anticodón-codón estándar con las dos primeras bases del codón; El "bamboleo" en el tercer
par de bases permite que un ARNt lea tres codones diferentes. De manera similar, los ARNt con U o
G en la primera posición del anticodón también exhiben un efecto de oscilación que permite el
emparejamiento con dos codones diferentes.

Indique si las siguientes afirmaciones son verdaderas (V) o falsas (F).
Un ribosoma es el complejo dentro del cual se produce la síntesis de proteínas.

Los ribosomas contienen muchas proteínas separadas.
Los tres ARN ribosomales en un ribosoma bacteriano se distribuyen en tres subunidades
ribosómicas grandes separadas.
Hay cuatro sitios de unión para los ARNt de aminoacilo en un ribosoma.
Respuesta: T; T; F; F
El proceso de carga de los ARNt con sus aminoácidos afines implica varios pasos de corrección de
pruebas para aumentar la fidelidad general. Describe brevemente estos pasos.
Respuesta: Hay dos etapas principales de selección: 1) la sintetasa favorece fuertemente la

activación del aminoácido correcto para convertirse en aminoacil-AMP (los aminoácidos incorrectos
se activan muy mal) y
2) cuando el ARNt no cargado correcto se une a la enzima, solo se tolera el aminoacil-AMP
correcto en el sitio activo de "corrección de pruebas" (los aminoacil-AMP incorrectos, aunque
pueden unirse, se hidrolizan rápidamente). Además, para la mayoría de las sintetasas, si su ARNt
logra ser acilado por el aminoácido incorrecto, ese producto también se hidroliza rápidamente.

Se dice que el reconocimiento de un aminoácido por su aminoacil-tRNA sintetasa afín implica
un "segundo código genético". ¿Qué quieres decir con esto?
Respuesta: Cada uno de los 20 aminoácidos tiene una sintetasa única, pero muchos tienen múltiples
ARNt afines que deben cargarse (aminoacilados). El "segundo código" se refiere a características
comunes a todos los ARNt que llevan el mismo aminoácido, lo que los hace específicamente
reconocibles por la sintetasa correcta. Estas características ocurren en diferentes lugares en diferentes
clases de ARNt y pueden ser tan simples como un solo par de bases GU, o requerir diez o más
nucleótidos específicos a lo largo de la secuencia. (Vea la figura 27-21, pág.
1083.)

En 1961, Howard Dintzis llevó a cabo un experimento que definió la dirección del crecimiento de
la cadena polipeptídica durante la síntesis de proteínas en las células. El experimento implicó el
análisis de moléculas de hemoglobina que se sintetizan en reticulocitos en presencia de
aminoácidos radiactivos. Describa el análisis y cómo demostró la dirección del crecimiento de la
cadena.
Respuesta: En el experimento, solo se aislaron polipéptidos completos y se analizaron para

determinar la cantidad de radiactividad en diferentes regiones. La mayor radiactividad debe ubicarse
en la región más alejada del punto de iniciación y la menor radiactividad en la región más cercana al
punto de iniciación. Lo contrario es cierto para el punto de terminación. El análisis mostró que la
síntesis de polipéptidos se inició en el terminal amino y terminó en el terminal carboxilo.

Una secuencia de ARNm determinada podría traducirse en cualquiera de los tres marcos de lectura.
Describe cómo los procariotas y eucariotas determinan el marco de lectura correcto.
Respuesta: En procariotas, la secuencia de Shine-Dalgarno en los pares de bases de ARNm con una
secuencia complementaria en el ARN 16S del ribosoma; esto coloca el codón de inicio correcto (AUG)
en la subunidad ribosómica 30S. Por tanto, el AUG de inicio se distingue por su proximidad a la
secuencia de Shine-Dalgarno. En eucariotas, el codón AUG de iniciación es el primer AUG que
encuentra el ribosoma cuando escanea el ARNm desde su extremo 5 '. En ambos casos, el AUG inicial
también establece el marco de lectura correcto.
Haga coincidir el factor o enzima de la derecha con las etapas de la síntesis de proteínas en las que
actúa. Si un factor o enzima participa en dos etapas de la síntesis de proteínas, indique ambas.
Aminoácidos activación (a) RF1

Iniciación (b) EF-Tu
Alargamiento (c) aminoacil-tRNA
Terminación (d) Secuencia Shine-Dalgarno
Respuesta: C; D; B; a

Indique si cada una de las siguientes afirmaciones es verdadera (V) o falsa (F).
El ensamblaje de un ribosoma completo en un ARNm requiere hidrólisis de ATP.

La aminoacilación o "carga" del ARNt requiere la formación de un intermedio
aminoacil-AMP.
La unión de aminoacil-tRNA al sitio A del ribosoma requiere la hidrólisis del factor
accesorio EF-G y GTP.
La translocación de un polipéptido en crecimiento del sitio A al P en el ribosoma requiere
hidrólisis de EF-G y GTP.
La terminación de la traducción requiere factores de liberación, pero no hidrólisis de NTP.
Respuesta: F; T; F; T; T

Describa brevemente el papel de los siguientes componentes en la síntesis de proteínas bacterianas.
(a) Factor de iniciación 2 (IF-2)

(b) ARN 16S
(c) Peptidil transferasa
(d) Factores de liberación
(e) Factor de alargamiento G (EF-G)
(f) norte10-formiltetrahidrofolato
(g) ATP
(h) tRNAfMet
Respuesta: (a) IF-2 es un factor proteico que, cuando se une a GTP, lleva el fMet-tRNAfMet al
complejo de iniciación. (b) El ARN 16S es un componente de la subunidad pequeña (30S). Contiene
una secuencia complementaria a la secuencia de Shine-Dalgarno en el ARNm y ayuda a alinear el
codón AUG de iniciación del ARNm en el ribosoma. (c) La peptidil transferasa es una ribozima en la
subunidad ribosómica 50S. Cataliza la formación de cada enlace peptídico a medida que el ribosoma
se mueve a lo largo del ARNm. (d) Los factores de liberación son proteínas que provocan la
liberación del polipéptido terminado cuando el ribosoma encuentra un codón de terminación en el
ARNm. (e) EF-G participa en la translocación del ribosoma hacia abajo del ARNm por un codón
después de que se forma cada enlace peptídico. (f) N10-formil-tetrahidrofolato es el cofactor que
dona un grupo metilo en la conversión de Met unido a ARNt en fMet. (g) ATP es el sustrato de las
aminoacil-tRNA sintetasas; dona un residuo de AMP en la formación de adenilato de aminoacilo,
que dona el grupo aminoacilo al ARNt. (h) tRNAfMet es el
Transferir ARN que inicia la síntesis de proteínas insertando el primer aminoácido (fMet) en
cada proteína procariota.

Numere los siguientes pasos en el orden correcto con respecto a la síntesis de proteínas.
El aminoacil-tRNA se une al sitio A.

El ARNt desacilado se libera del ribosoma.
La formación de enlaces peptídicos desplaza el péptido en crecimiento del sitio P al A.
La subunidad 50S se une al complejo de iniciación de la subunidad 30S y el ARNm.
Respuesta: 2; 4; 3; 1

Indique si cada una de las siguientes afirmaciones es verdadera (V) o falsa (F).
El ARNm bacteriano se descompone a los pocos minutos de su formación en E. coli.

El ARNm bacteriano consta solo de las bases que codifican los aminoácidos.
Los polisomas no contienen necesariamente ARNm.
El ARNm bacteriano normalmente se presenta como una estructura de doble hebra, con una
hebra que contiene codones y la otra que contiene anticodones.
El ARNm bacteriano se puede traducir mientras aún se está sintetizando.
Respuesta: T; F; F; F; T

Páginas: 1088-1096 Dificultad: 2 Respuestas: B
Con respecto a la traducción en eucariotas frente a la de procariotas (bacterias), indique si cada una
de las siguientes afirmaciones es verdadera (V) o falsa (F).
En eucariotas, el extremo 3 'del ARNm está asociado con el extremo 5' durante la
iniciación, mientras que en procariotas no lo está.
En procariotas se inicia en un AUG cerca de una secuencia de Shine-Dalgarno en el
ARNm, mientras que en eucariotas se inicia en un AUG cerca del extremo 3 'del
ARNm.
En procariotas se inicia con Met mientras que en eucariotas se inicia con fMet.
En los procariotas, la traducción y la transcripción están acopladas, mientras que en los
eucariotas no lo están.
Respuesta: T, F, F, T

El alargamiento de la cadena polipeptídica en E. coli se produce mediante la repetición cíclica de tres
pasos. ¿Cuáles son estos pasos y qué componentes celulares son necesarios para que ocurra cada uno
de ellos?
Respuesta: Los tres pasos son: (1) Se lleva un aminoacil-tRNA al sitio A mediante EF-Tu con
GTP unido; (2) la peptidil transferasa (una ribozima) cataliza la formación de enlaces
peptídicos; (3) el ribosoma transloca tres nucleótidos por el ARNm, ayudado por EF-G
(translocasa). Esto desplaza el peptidil-tRNA al sitio A y el tRNA desacilado al sitio E.
Paginas: 1091-1092 Dificultad: 2
Recientemente se descubrió un nuevo antibiótico que inhibe la síntesis de proteínas procariotas. En
presencia del antibiótico, se puede iniciar la síntesis de proteínas, pero solo se forman los dipéptidos
que permanecen unidos al ribosoma. ¿Qué paso específico de la síntesis de proteínas es probable
que bloquee este antibiótico?
Respuesta: El antibiótico probablemente bloquea la translocación.

Después de la síntesis de su cadena polipeptídica, muchas proteínas requieren modificaciones
postraduccionales adicionales antes de alcanzar su función o actividad biológica completa. Enumere y
describa brevemente al menos cuatro posibles tipos de modificación que pueden ocurrir.
Respuesta: 1) modificación amino-terminal (N-acetilación o desacetilación), 2) eliminación de

las secuencias señal utilizadas para el direccionamiento, 3) modificación de la cadena lateral
(fosforilación, carboxilación, metilación, etc.), 4) unión de N-ligado (a Asn) o restos de
oligosacárido O-ligados (a Ser o Thr), 5) isoprenilación de cadenas laterales de Cys, 6)
incorporación de grupos prostéticos (hemo, biotina, etc.), 7) procesamiento de proenzimas o
zimógenos, y 8) formación de enlaces cruzados de disulfuro.

En no más de tres oraciones, describa un ARNt supresor sin sentido y en qué se diferencia de un
ARNt normal.
Respuesta: Un ARNt supresor tiene una o más bases alteradas en su anticodón, lo que le permite
emparejarse con uno de los codones de terminación. Esto permite la inserción de un aminoácido en
lugar de la terminación de la cadena que normalmente habría ocurrido en el punto de un codón sin
sentido (parada).
53. Degradación y selección de

proteínas Páginas: 1100-1101
Dificultad: 2
Cuando se sintetiza por primera vez, la proinsulina tiene un líder o péptido señal adicional en su
extremo amino. Esta molécula completa se llama preproinsulina y el péptido señal se escinde para
dar proinsulina. Brevemente, ¿cuál es la función probable del péptido señal?
Respuesta: El péptido líder en la proinsulina es una secuencia señal que lo dirige al retículo
endoplásmico, desde el cual ingresa al complejo de Golgi y se empaqueta en una vesícula secretora
para su secreción por exocitosis.
54. Página de orientación y

degradación de proteínas: 1101
Dificultad: 2
Describe la secuencia de eventos entre la transcripción de un ARNm para una proteína secretada y la
llegada de esa proteína a la luz del retículo endoplásmico.
Respuesta: (1) El ARNm forma un complejo de iniciación con un ribosoma citoplasmático y

comienza la transcripción. (2) La porción amino-terminal de la cadena naciente, que contiene una
secuencia señal, se une a una SRP (partícula de reconocimiento de señal), interrumpiendo la
elongación del polipéptido. (3) El complejo de cadena SRP-ribosomeascente se une a los receptores
de ribosoma y SRP en la cara citosólica del RE; el SRP luego se disocia. (4) El alargamiento de la
cadena continúa, y el polipéptido recién sintetizado se cruza en el lumen del RE a medida que
crece. (5) La secuencia señal se escinde.
55. Degradación y focalización de

proteínas Páginas: 1104-1106
Dificultad: 2
¿Cuáles son las etapas en el direccionamiento de proteínas nucleares y por qué no se eliminan las
secuencias de direccionamiento al llegar la proteína al núcleo?
Respuesta: En el citoplasma, donde se produce la síntesis de proteínas eucariotas, las proteínas que
llevan secuencias de señales de localización nuclear (NLS) están unidas por un complejo de
importina  y , que luego se une a un poro nuclear. Ran GTPase media la translocación de este
complejo en el núcleo, donde importin  se disocia de importin , e importin  libera la proteína
nuclear. Importin  y





56. Páginas de orientación y degradación

de proteínas: 1107-1108 Dificultad:
3
Describir el papel de la ubiquitina en la mediación de la degradación de proteínas intracelulares.
Respuesta: La ubiquitina, una proteína que se encuentra en todas las células eucariotas, se une
covalentemente a las proteínas destinadas a la degradación. El residuo carboxilo-terminal de
ubiquitina se activa primero mediante la formación de un tioéster con la primera enzima de la ruta en
una reacción dependiente de ATP. Después del desplazamiento de la primera enzima por una
segunda, que también produce un enlace tioéster, la ubiquitina finalmente se une a través de su
terminal carboxilo a un grupo -amino de lisina en la proteína que se va a degradar. La presencia de
ubiquitina se dirige a la proteína para su degradación por proteasas celulares.

Capitulo 27 Lehninger

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Capítulo 27 Proteína Metabolismo

Preguntas de selección múltiple

A) La subunidad grande contiene moléculas de ARNr, la subunidad pequeña no.

A) A, C, G y U son las únicas bases presentes en la molécula.

A) Interactúa específicamente con la Phe sintetasa.

A) La secuencia del terminal 3 'es —CCA.

A) “Reconocer” moléculas de ARNt específicas y aminoácidos específicos.

10. Síntesis de proteínas

A) activar los aminoácidos en 12 pasos.

11. Síntesis de proteínas

A) Algunas de las enzimas tienen una capacidad de edición / corrección de pruebas.

12. Síntesis de proteínas

A) siempre reconoce solo un ARNt específico.

13. Síntesis de proteínas

A) la leucina se puede unir al tRNAPhe mediante la aminoacil-tRNA sintetasa específica de la

14. Síntesis de proteínas

A) Todas las proteínas se sintetizan inicialmente con metionina en su extremo C-terminal.

15. Síntesis de proteínas

16. Síntesis de proteínas

17. Síntesis de proteínas

18. Síntesis de proteínas

19. Síntesis de proteínas

A) se unen fuertemente a regiones específicas de ADN, formando polisomas.

20. Síntesis de proteínas

21. Síntesis de proteínas

A) En ningún lugar; esto es el equivalente a una mutación sin sentido

22. Síntesis de proteínas

23. Síntesis de proteínas

A) La unión de SRP al péptido señal y al ribosoma acelera temporalmente la síntesis de proteínas.

25. Orientación y degradación de proteínas

26. Orientación y degradación de proteínas

27. Orientación y degradación de proteínas

A) siempre en el extremo amino de la proteína objetivo.

1. Una chaperona, SecA, se une al polipéptido.

29. Orientación y degradación de proteínas

A) un motivo hélice-vuelta-hélice en la proteína.

Preguntas de respuesta corta

31. El codigo genetico

32. El codigo genetico

33. El codigo genetico

34. El codigo genetico

35. El codigo genetico

Respuesta: El resultado más probable es un cambio de un solo aminoácido en la proteína codificada,

36. El codigo genetico

¿Cuál fue la secuencia de nucleótidos de la región de ARNm que codificó la secuencia de

Respuesta: (5 ') C o (5') U UG UCG AUA CGG

37. El codigo genetico

38. Síntesis de proteínas

Un ribosoma es el complejo dentro del cual se produce la síntesis de proteínas.

Respuesta: Hay dos etapas principales de selección: 1) la sintetasa favorece fuertemente la

40. Síntesis de proteínas

41. Síntesis de proteínas

Respuesta: En el experimento, solo se aislaron polipéptidos completos y se analizaron para

42. Síntesis de proteínas

Aminoácidos activación (a) RF1

44. Síntesis de proteínas

El ensamblaje de un ribosoma completo en un ARNm requiere hidrólisis de ATP.

45. Síntesis de proteínas

(a) Factor de iniciación 2 (IF-2)

46. Síntesis de proteínas

El aminoacil-tRNA se une al sitio A.

47. Síntesis de proteínas

El ARNm bacteriano se descompone a los pocos minutos de su formación en E. coli.