Metabolismo

de los Aminoácidos
Transaminación
Desaminación oxidativa
Aminoácidos
Los mamíferos pueden sintetizar los aminoácidos no esenciales (ANE)
mediante rutas de reacción relativamente sencillas.

Por el contrario, los aminoácidos esenciales (AE) deben obtenerse del

alimento, ya que los mamíferos carecen de las rutas para su síntesis.

Funciones:
Las función más importante de los aminoácidos es la síntesis de proteínas.

También son la fuente principal de átomos de nitrógeno.

Las partes no nitrogenadas de los aminoácidos (esqueletos carbonados) son

una fuente de energía, y precursores de varias rutas de reacción.
 Moléculas nitrogenadas

Debido a que NO existe una molécula de almacenamiento de

nitrógeno

Los organismos deben reponer constantemente sus suministros de

nitrógeno utilizable para sustituir al nitrógeno que se pierde en el
catabolismo.

Para eliminar las moléculas nitrogenadas excedentes (tóxica) que no se

requieren de forma inmediata en los procesos celulares, los animales han
tenido que desarrollar ciertos mecanismos.

El nitrógeno se elimina por reacciones de desaminación donde se convierte

en amoníaco y rápidamente en urea, de modo que se puede eliminar sin
gran perdida de agua.
Metabolismo de los aminoácidos

Dependiendo de las necesidades metabólicas, se sintetizan determinados

aminoácidos o se interconvierten y luego se transportan a los tejidos, en los
que se utilizan.

Los aminoácidos ingresan al interior de las células mediante proteínas

transportadoras de membrana.

El transporte hacia el enterocito

es dependiente del Na+ (cotransportador)
Rutas metabólicas de los a.a.

Amoniaco
Rutas

Transaminación: Es la conversión de una aminoácidos en otro,

es una de las reacciones más importante para la síntesis de
aminoácidos no esenciales.

Desanimación oxidativa: Es la eliminación del nitrógeno del

glutamato como amoníaco, que posteriormente se integra al
ciclo de la urea, o a la síntesis de glutamina.
Transaminación
Se transfieren grupos amino (NH3) desde un α-aminoácido a un α -cetoácido.
Se forma un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido
Estas reacciones son catalizadas por aminotransferasas o transaminasas.
La mayoría ellas utilizan el glutamato como donador del grupo amino.
Regulación

Las reacciones de transaminación requieren la coenzima piridoxal-5' –fosfato

(PLP), que procede de la piridoxina (vitamina B6).

Las reacciones de transaminación son reversibles, teóricamente es posible

sintetizar todos los aminoácidos por transaminación.

Sin embargo, las pruebas experimentales señalan que no existe síntesis de un

aminoácido si el organismo no sintetiza su α-cetoácido precursor de forma
independiente.
Precursores α-cetoácidos

Los aminoácidos comunes son sintetizados a partir de compuestos intermedios en el

ciclo del ácido cítrico
Desaminación
La desanimación es una reacción catabólica, es la primera reacción en
la ruptura de los aminoácidos.

Se refiere a la remoción del grupo α-amino con el objeto de excretar el

exceso de nitrógeno y degradar el esqueleto de carbono restante.

La urea, es el producto principal de la excreción de nitrógeno en los

mamíferos terrestres se sintetiza a partir de amonio y aspartato. Ambas
substancias son derivadas principalmente del glutamato.
 Desanimación vs. transaminación

La desaminación ocurre a través de la desaminación oxidativa del glutamato

por la glutamato deshidrogensa que produce amonio y α -cetoglutarato .

El α-cetoglutarato regenerado se utiliza para transaminaciones adicionales.

Ciclo de la urea
Las altas concentraciones de amoniaco son tóxicas para las células.

Distintos organismos han evolucionado estrategias diferentes para

eliminar el amoniaco de desecho.

En organismos terrestres grandes, evitan la acumulación de amoniaco

convirtiéndolo en urea (menos tóxico)
Urea
La urea es un compuesto sin carga y muy soluble en agua, producido
casi exclusivamente en el hígado y arrastrado por la sangre hasta los
riñones donde es excretado como principal soluto en la orina.

La urea es el producto de una serie de reacciones llamada ciclo de la

urea.
Hepatocito
1. El amoniaco producido por la desaminación
oxidante del glutamato reacciona con bicarbonato
producido por la respiración mitocondrial forman
carbamoíl fosfato. (carbamoil fosfato sintetasa)

2. La carbamiol fosfato, dona el grupo carbamoilo a la

ornita y se forma citrulina. (ornitina transcarbamoilasa)

3. La citrulina sale al citoplasma.

4. El segundo amino se introduce del aspartato y

forman argino succinato. (arginosuccinato sintetisa)

5. El argino succinato se acorta para forma arginina

y fumarato. (arginosucciinasa)

6. El fumarato es intermediario del ciclo de Krebs.

7. La arginina es cortada por la arginasa en ornitina

y urea, la ornitina puede regresar a la matriz
mitocondrial dar otra vuelta en el ciclo.

La urea es eliminada por la orina

 Valores normales de Urea

Este examen se emplea para verificar el equilibrio proteínico de una persona y

la cantidad de proteína en los alimentos necesaria para pacientes gravemente
enfermos y como indicador de la función renal.

Muestra de orina de 24 hrs.

Los niveles bajos usualmente indican:

•Problemas renales
•Desnutrición

Los niveles altos usualmente indican:

•Aumento de la descomposición de proteína en el cuerpo
•Ingesta excesiva de proteína

Valores normales
12 a 20 gr/24 hrs.

** Los niveles alterados de urea sérica se observan, en la insuficiencia hepática