ENZIMAS

1) Dibuje los gráficos que son aproximadamente correctos para los siguientes ejes:
[S] vs t
[P] vs t
[ES] vs t
Vo vs [S]
Vmax vs [E]
Vmax/E vs [E]

1) ¿Qué son enzimas alostéricas?

3) ¿A qué se denomina alteración de la actividad enzimática por modificación covalente? ¿Qué otras formas
de regulación de la actividad enzimática conoce?

4) Una enzima que cataliza determinada reacción se ensaya con diferentes concentraciones de sustrato y se
obtienen las siguientes velocidades:

Velocidad
(Molar/minuto) [S] (Molar)
0,150 0,20
0,200 0,40
0,275 0,85
0,315 1,25
0,350 1,70
0,350 2,00
0,350 2,20

a) Represente en papel milimetrado velocidad en función de [S] y 1/v en función de 1/[S].

b)Teniendo en cuenta dichos gráficos ¿qué puede decir del comportamiento cinético de esta enzima?

c) Halle Vmax y KM.

R: Vmax = 0.4 moles/min; KM = 0.35 mM

5) Calcule el KM de una enzima, mediante la ecuación de Michaelis-Menten.

Datos: [S ] = 0,22 mM V = 0,171 M/min Vmax = 0,64 M/min.
R: 0.603 mM.

6) ¿Cuál es la relación de [S] a Km cuando la velocidad de una reacción catalizada por una enzima alcanza el
80% de la Vmax?
R: [S] = 4 KM
6) Se tiene una enzima E que cataliza la reacción: A -----> B.
Se midió la actividad de dicha enzima trabajando a pH = 5 y a pH = 8. Para cada uno de los pH mencionados
se obtuvieron los siguientes resultados:

Velocidad (Moles/hora)
[S] (mM) pH = 5 pH = 8

0,18 0,050 0,034

0,30 0,063 0,047
0,54 0,084 0,075
1,60 0,114 0,128
4,00 0,116 0,168
5,00 0,117 0,169

Determine en qué valor de pH la enzima tiene su mayor afinidad por el sustrato.

8) Los datos cinéticos para una reacción enzimática en presencia y ausencia de inhibidores se grafican en la
siguiente figura. Indicar la curva que corresponde a cada una de las siguientes afirmaciones:
a. sin inhibidor ____
b. inhibidor no competitivo ____
c. inhibidor competitivo ____

0.4
V (moles/min)

0.3

0.2

0.1

0
0 1 2 3 4

S (mM)

9) Graficar aproximadamente los gráficos de Lineaweaver-Burke para cada tipo de inhibición del problema
anterior.

10) Cuál de las siguientes afirmaciones acerca de los diferentes tipos de inhibición enzimática son correctas?
a. La inhibición enzimática se produce cuando un sustrato compite con una enzima por una unión a
una proteína inhibidora.
b. La inhibición competitiva se produce cuando un sustrato y un inhibidor compiten por el sitio activo
de la enzima.
 c. La inhibición no competitiva de una enzima no puede ser evitada agregando grandes cantidades
de sustrato.
d. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura química a los sustratos de la
enzima inhibida.
e. Los inhibidores no competitivos a menudo se unen a la enzima irreversiblemente.

11) Si el Km de una enzima por su sustrato permanece constante cuando la concentración del inhibidor
aumenta, qué se puede decir acerca del modo de inhibición?

12) Se sabe que un fármaco actúa inhibiendo una determinada enzima. Determine de los gráficos
correspondientes si esta inhibición es competitiva o no competitiva.

Velocidad (mM/min)
[S] (Mm) Sin inhibidor Con inhibidor

0,50 0,150 0,09

1,00 0,250 0,12
2,00 0,410 0,23
3,00 0,550 0,32
5,00 0,760 0,48
7,00 0,870 0,50

13) En una reacción enzimática la velocidad de reacción varía al agregar un inhibidor. Esto puede observarse
en los siguientes datos experimentales. De que tipo de inhibidor se trata ?

Velocidad (mM/min)
[S] (mM) Sin inhibidor Con inhibidor
1 17,8 3,3
2 25,4 6,3
3 38,4 9,0
4 45,4 11,8
5 50,0 14,5