Bomba SODIO-POTASIO

La bomba sodio-potasio es una enzima (una ATPasa) que realiza un transporte

bombeando iones de sodio hacia fuera de la célula y al mismo tiempo bombea iones
de potasio desde el exterior hacia el interior celular.
Esta bomba es responsable de mantener las diferencias de concentración de sodio y de potasio
a través de la membrana celular, así como de establecer un voltaje eléctrico negativo en el
interior de las células.

Se encuentra en la membrana plasmática de todas las células animales.

La bomba expulsa tres iones sodio (Na+) hacia la matriz extracelular a la vez que ingresa dos
iones potasio (K+) hacia el citoplasma mediante transporte activo que ocupa como fuente de
energía el ATP.
Este bombeo permanente permite mantener el gradiente electroquímico de solutos con una
concentración elevada de potasio dentro de la célula y bajo fuera de esta, mientras que la
concentración de sodio es baja dentro de la célula y elevada fuera de esta.

La generación de gradiente iónico es un proceso dependiente de energía, donde la energía utilizada

es suministrada por la hidrólisis de ATP a ADP y fosfato inorgánico.

El mecanismo responsable por la generación de gradientes de Na+ y K+ se debe a la enzima

Na+K+ATPasa.

1. Hay un trasporte neto de carga a través de la membrana; 3 iones Na+ se trasportan fuera
por cada 2 iones K+ bombeados dentro.

2. La hidrólisis de ATP esta estrechamente acoplado al proceso de transporte iónico. Este

acople es crucial para la función de la enzima, ya que el desacople podría resultar en una
hidrólisis improductiva de ATP. Aunque se presente un acople perfecto, se estima que una
célula de mamífero consume un 30% del su ATP a través de esta enzima

3. Este proceso induce un cambio conformacional que permite trasportar 3 iones Na+ a través
de la membrana.

4. El ión K+ enlazado sobre la membrana externa cataliza la defosforilación de la enzima,

permitida por un cambio conformacional inverso para trasportar los 2 iones K+ dentro de la
célula. El detalle molecular, incluida la química de coordinación de los iones Na y K, no se
conoce.

ESTRUCTURA
Es una ATPasa de transporte tipo P, es decir, sufre fosforilaciones reversibles durante el
proceso de transporte. Durante la fosforilación la bomba sufre un cambio conformaciones
desde hélice alfa a lámina beta.
está compuesta de 3 subunidades:
La subunidad α: es una proteína de 110 kDa encargada de la función de transporte, tiene un
sitio para la unión del ATP y un sitio de fosforilación.
La subunidad β: es una proteína transmembrana de 55 kDa altamente glicosilada que aumenta
la eficiencia de traslación y la estabilidad de la subunidad α.
La subunidad γ: una proteína FXYD, es específica de ciertos tejidos y modifica la afinidad por
Na+ y K+, la cinética de la bomba y estabiliza la conformación de la bomba (La familia de
proteínas FXYD es una familia de pequeñas proteínas de membrana que comparten un
dominio de secuencia de firma de 35 aminoácidos, comenzando con la secuencia de
aminoácidos PFXYD y que contiene 7 aminoácidos invariantes y 6 altamente conservados. La
nomenclatura de genes humanos aprobada para la familia es el regulador de transporte de iones
que contiene el dominio FXYD).
Está formada por dos subunidades, alfa y beta, que forman un tetrámero integrado en la
membrana. La subunidad alfa está compuesta por diez segmentos transmembrana y en ella
se encuentra el centro de unión del ATP que se localiza en el lado citosólico de la membrana
(tiene un peso molecular de aproximadamente 100kDa).
También posee dos centros de unión al potasio extracelulares y tres centros de unión al sodio
intracelulares que se encuentran accesibles para los iones según si la proteína está
fosforilada.
La subunidad beta contiene una sola región helicoidal transmembrana (45kDa) y no parece
ser esencial para el transporte ni para la actividad
Los procesos que tienen lugar en el transporte son:
Unión de tres Na+ a sus sitios activos. Fosforilación de la cara citoplasmática de la bomba que
induce a un cambio de conformación en la proteína. Esta fosforilación se produce por la
transferencia del grupo terminal del ATP a un residuo de ácido aspártico de la proteína. El
cambio de conformación hace que el Na+ sea liberado al exterior. Una vez liberado el Na+, se
unen dos iones de K+ a sus respectivos sitios de unión de la cara extracelular de las
proteínas. La proteína se desfosforila produciéndose un cambio conformacional de ésta, lo
que produce una transferencia de los iones de K+ al citosol.