Está en la página 1de 7

GUÍA DE ESTUDIO SEGUNDO MOMENTO

1. Escribe la definición de cada uno de los siguientes conceptos.


1).Sitio activo - Cacho
Es la zona de la enzima a la cual se une el sustrato, para que la reacción se produzca.

2).Sustrato- Cardenas
Moléculas que sufren los cambios en el sitio activo de las enzimas.

3).Leyes generales de los gases.- Cobo

Charles V∝T
Boyle V ∝ 1/P

Gay Lussac T ∝ P

Avogadro V ∝ n

Gas ideal

4). Leyes de la Termodinámica- Rafa


Describen el comportamiento de tres cantidades físicas fundamentales, la temperatura, la
energía y la entropía, que caracterizan a los sistemas termodinámicos.

5) Catabolismo-Hanna
Es la degradación de nutrientes (de complejos a sencillos) por medio de reacciones exergónicas.
6) Metabolismo-Mariana
Conjunto de reacciones bioquímicas y procesos fisicoquímicos que ocurren en una célula y en el
organismo.
7) Reacción endergónica-Ingrid
Es una reacción química en donde el incremento de energía libre es positivo.

8). Reacción exergónica.jacob,


Reacción química donde la variación de la energía libre es negativa.Esto nos indica la dirección
que la reacción seguirá, libera energía
9). Anabolismo- Dinadan
Formación de sustancias complejas a partir de las sencillas.

10). Enzimas- Cacho


Proteína altamente especializada, específica y eficaz.
Necesaria para: catalizar y regular procesos, aumentar y disminuir la velocidad

11) Coenzimas-Cardenas.
Son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre las
diferentes enzimas del organismo con el fin de favorecer la función de las mismas.

12).Grupo prostético-Cobo
Es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de algunas proteínas y que
se halla fuertemente unido al resto de la molécula. Las proteínas con grupo prostético reciben el
nombre de heteroproteínas.

13) Apoenzima- Rafa


Es la parte proteica de una enzima, desprovista de los cofactores o coenzimas que puedan ser
necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa.

14) Holoenzima-Hanna
Es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor.

15) Cinética enzimática- Mariana


Estudia los diferentes factores que modifican la velocidad de la reacción catalizadas por enzimas.

II: Escribe dentro del paréntesis la letra que corresponda a la respuesta correcta.
1. ( a ) Se refiere a la afinidad que tienen las enzimas para generar cambios sobre un
sustrato específico. Ingrid
a. Especificidad
b. Velocidad de reacción
c. Equilibrio de reacciones
d. Energía de activación.
2. ( B ) Las enzimas pueden modificar la velocidad de reacción de manera favorable
sin ser consumidas en el proceso de transformación del sustrato.Jacob
a. Especificidad
b. Velocidad de reacción.
c. Velocidad máxima.
d. Energía de activación.
3. ( c ) Las enzimas son biocatalizadores que no cambian este punto de una reacción,
es decir, no la desplazan en forma que sólo se favorezca un punto en ella, ya sea
en los reactivos o productos.
a. Especificidad
b. Velocidad de reacción.
c. Equilibrio de reacciones.
d. Energía cinética.
4. ( b ) En todos los procesos de transformación química las reacciones necesitan
de energía para poder iniciarse, ésta se denomina...Cacho
a. Especificidad
b. Energía de activación
c. Velocidad de reacción.
d. Equilibrio de reacciones.

III: Contesta las siguientes preguntas.


1. ¿Cuáles son las características del sitio activo? Cardenas
Es una región pequeña y tridimensional de la enzima.

Determina la especificidad que las enzimas tienen por el sustrato.

Une el sustrato con la enzima por medio de interacciones covalente intermedias que
se rompen a la formación de los productos, e interacciones no covalentes reversibles.

Forma un complejo intermedio enzima-sustrato [ES].

2. Los iones metálicos benefician las reacciones enzimáticas por medio de tres
mecanismos ¿Cuáles son? Cobo
1.Polarizan enlaces
2.Orientación del sustrato
3.Transferencia de electrones

3. ¿Cuáles son los principios fundamentales en que la cinética describe las


propiedades de las enzimas? Rafa
4. Escribe cuales son los factores que modifican la actividad enzimática. Explica
uno de ellos. Hanna

● Temperatura: A bajas temperaturas, muestra poca actividad. A temperaturas


más altas, la actividad enzimática aumenta.
● pH: Las enzimas son más activas a su pH óptimo.
● Concentración de la enzima: Al aumentar la concentración de la enzima acelerará
la reacción.
● Concentración del sustrato: Al aumentar la concentración de sustrato también
aumenta la velocidad de reacción hasta un cierto punto.

5. Los investigadores bioquímicos Leonor Michaelis y Maud Menten hicieron


estudios de la estructura proteica de las enzimas y su comportamiento
cinético. ¿Qué modelo matemático propusieron y qué expresa este? Mariana

Propusieron La Constante de Michaelis-Menten

En conclusión Km constante de disociación de complejo enzima-sustrato y nos


determina la afinidad que tiene la enzima.

6. Escribe la reacción de la constante de Michaelis-Menten, cuando la velocidad


de reacción es la mitad de su valor máximo (Vmáx). Ingrid

V= Vmáx / 2

7. ¿Qué es la inhibición enzimática y cuántos tipos existen? Jacob

Es cuando una moléculas se une a una enzima y esta disminuye su actividad.


● inhibición competitiva. el inhibidor compite conjuntamente con el sustrato
por la enzima

● Inhibición mixta. combinación de dos tipos reversibles de inhibición


enzimática, la inhibición competitiva y la inhibición no competitiva

● Inhibición no competitiva. reduce la tasa máxima de una reacción química

8. ¿Cuáles son las ventajas de los inhibidores irreversibles? Dinadan

No destruyen la estructura proteica, sino alterando directamente la estructura del sitio


activo inhabilitando.

9. ¿Qué explica el “Modelo de llave y cerradura” que Emil Fisher propuso en


1890?Cacho

El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo
son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura.

10. Realiza el diagrama del “modelo de ajuste inducido”.Cardenas

11. ¿Qué es la glucólisis? Cobo

La glucólisis es el primer paso en la degradación de la glucosa para extraer energía para el


metabolismo celular.

12. ¿Explica en qué fase es considerada como “ganancia” y cuál como “inversión
energética” y por qué? Rafa
En la 6,7 y 10 es ganancia porque ganan una molécula de P y en todas la 1 y 3 se consideran
inversión energética porque ceden una molécula de P.

13. ¿Cuál es el rendimiento energético de la glucólisis hasta el piruvato?Hanna

V. Escribe sobre las flechas el nombre de las enzimas que correspondan a cada una de las
diferentes reacciones del proceso metabólico de la glucólisis y señala en dónde inicia y
termina cada una de las fases.

FASE 1

FASE 2
Fosfoglicerato quinasa - Mariana (Enzima 7) Piruvato quinasa - Cobo (10)

Enolasa - Ingrid (Enzima 9) Hexoquinasa - Rafa (Enzima 1)

Fosfohexosa isomerasa - Jacob (2) Gliceraldehido-3p deshidrogenasa - Hanna


(Enzima 6)
Fosfoglicerato mutasa - Dinadan (enzima 8)
Fosfotriosa isomerasa - Mariana (Enzima 5)
Fosfofructoquinasa-1 - Cacho ( Enzima 3)
Fosfoglicerato isomerasa - Ingrid (Enzima 8)
Aldolasa - Cárdenas(Enzima 4)

También podría gustarte