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Facultad de Medicina BUAP

Departamento de Bioquímica
Bioquímica II
Otoño 2021

Unidad de aprendizaje: Compuestos Nitrogenados.

1.- Contienen un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre en el átomo de


carbono . Difieren entre sí en su estructura por sus cadenas laterales distintivas:
Respuesta: aminoácido

2.- Son aminoácidos que no pueden ser biosintetizados y deben ser ingeridos con la
alimentación. Son fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina,
triptófano y valina:
Respuesta: aminoácidos nutricionalmente esenciales

3.- Son aminoácidos que pueden biosintetizarse en el organismo y son alanina,


asparagina, ácido aspártico, ácido glutámico, cisteína, glutamina, glicina, prolina,
serina y tirosina:
Respuesta: aminoácidos nutricionalmente no esenciales

4.- Los aminoácidos pueden unirse de modo covalente por formación de un enlace
amida y a este enlace suele denominarse enlace peptídico, los productos que se
forman a partir de esta unión se llaman:
Respuesta: péptidos

5.- Balance nitrogenado en el cuál la ingestión de nitrógeno es mayor que


excreción y, es característico de niños, jóvenes en crecimiento y mujeres
embarazadas:
Respuesta: balance nitrogenado positivo

6.- Balance nitrogenado en el cuál la excreción de nitrógeno supera al consumo,


puede presentarse en insuficiencia hepática, insuficiencia renal y a una ingesta
inadecuada o insuficiente de proteínas de alta calidad:
Respuesta: balance nitrogenado negativo

7.- Son proteínas del alimento que contienen una proporción casi óptima de los 8
aminoácidos esenciales y 11 aminoácidos no esenciales y, por lo tanto, tienen el
mayor valor biológico de la dieta:
Respuesta: proteínas del huevo y de la leche

8.- La digestión de las proteínas se inicia en el estómago, donde hidrolizan los


enlaces peptídicos en el interior de la estructura proteica, dando origen a
polipéptidos (proteosas y peptonas), mediante la:
Respuesta: pepsina

9.- El isómero natural (L), de un aminoácido, es transportado activamente a través


del intestino desde la mucosa hasta la serosa, proceso en el que participa la
vitamina:
Respuesta: vitamina B6-P (fosfato de piridoxal)

10.- Los aminoácidos que exceden las necesidades para la biosíntesis de proteínas
no pueden ser almacenados, ni son excretados como tales, los radicales amino de
los aminoácidos excedentes son eliminados por:
Respuesta: transaminación o desaminación oxidativa

11.- El hombre excreta urea como producto final del catabolismo del nitrógeno y
se le conoce como:
Respuesta: ureotélico

12.- Esta reacción es catalizada por enzimas llamadas transaminasas o


aminotransferasas e implica la interconversión de un par de -aminoácidos y un
par de -cetoácidos:
Respuesta: transaminación

13.- Está coenzima forma parte esencial del sitio activo de las transaminasas
(aminotransferasas):
Respuesta: fosfato de piridoxal (B6-P)

14.- En las reacciones de desaminación oxidativa, el -a.a. es deshidrogenado


primero formando un -i.a. y después se le adiciona H2O espontáneamente dando
origen a su correspondiente -cetoácido con pérdida del grupo amino como:
Respuesta: amonio

15.- La conversión de muchos aminoácidos en sus correspondientes -cetoácidos


con pérdida del grupo amino, ocurre en el hígado y el riñón, debido a la acción
de:
Respuesta: L-aminoácido oxidasa y flavoproteínas

16.- La liberación del grupo amino (desaminación) es catalizada por la L-glutamato


deshidrogenasa y utiliza como oxidante:
Respuesta: NAD+ o NADP+

17.- La desaminación es una reacción reversible y funciona tanto en el catabolismo


de los aminoácidos como en su biosíntesis. En su catabolismo canaliza el nitrógeno
del glutamato hacia la formación de:
Respuesta: urea
18.- Un hígado sano capta y cataboliza rápidamente el amoniaco de la sangre
portal, la sangre periférica se encuentra virtualmente libre de amoniaco; esto
resulta esencial, puesto que aún cantidades mínimas de amoniaco son tóxicas
para el:
Respuesta: sistema nervioso central.

19.- Temblor peculiar, lenguaje poco entendible (lenguaje farfullado o balbuceos),


visión borrosa y, en los casos graves, coma y muerte, son síntomas de intoxicación
por:
Respuesta: amoniaco

20.- El amoniaco es producido constantemente en los tejidos, pero en la sangre sólo


se encuentra como vestigios puesto que es rápidamente eliminado de la
circulación por el hígado y convertido, por último, en:
Respuesta: urea

21.- Enzima mitocondrial presente en máxima cantidad en el tejido renal, condensa


al glutamato con el NH4+ dando origen a la glutamina a expensas de la hidrólisis de
un equivalente de ATP-Mg:
Respuesta: glutamina sintetasa

22.- La liberación del nitrógeno amídico de la glutamina como amoniaco sucede


por remoción hidrolítica del amoniaco catalizada por la enzima:
Respuesta: glutaminasa

23.- En el cerebro el mecanismo principal para la eliminación del amoniaco es la


formación de:
Respuesta: glutamina

24.- Es la principal ruta para la excreción de nitrógeno en el humano, es sintetizada


en el hígado, vertida a la sangre y eliminada por el riñón:
Respuesta: biosíntesis de urea

25.- La biosíntesis de la urea empieza con la condensación de:


Respuesta: bióxido de carbono (CO2), ion amonio (NH4+) o amoniaco (NH3) y ATP

26.- Durante su síntesis se consume, el ion amonio (amoniaco), el bióxido de


carbono, el ATP y el aspartato:
Respuesta: urea

27.- El concepto de la interconvertibilidad recíproca de los carbonos de


carbohidratos, lípidos y proteínas, estableció que cada aminoácido se puede
convertir en carbohidratos y reciben el nombre de:
Respuesta: aminoácidos glucogénicos

28.- El concepto de la interconvertibilidad recíproca de los carbonos de


carbohidratos, lípidos y proteínas, estableció que cada aminoácido se puede
convertir en lípidos y reciben el nombre de:
Respuesta: aminoácidos cetogénicos

29.- Se utiliza en la síntesis de la fracción porfirínica (hemo) de la hemoglobina, su


molécula completa forma el esqueleto de las purinas, se conjuga con colil-CoA y
quenodesoxicolil-CoA formando los ácidos biliares primarios:
Respuesta: glicina

30.- En su síntesis intervienen tres aminoácidos: glicina, arginina, metionina y


participa en la contracción muscular:
Respuesta: creatina

31.- Es formada en gran parte en el músculo por deshidratación irreversible no


enzimática del fosfato de creatina, su excreción de 24 horas en la orina de un sujeto
dado es notablemente constante de un día a otro y es proporcional a la masa
muscular:
Respuesta: creatinina

32.- Cuando el músculo funciona en condiciones anaerobias, y no puede


generarse suficiente ATP, la fosfocreatina reacciona con el ADP para volver a
producir ATP, reacción catalizada por la enzima:
Respuesta: creatina-fosfocinasa (CPK)

33.- Es una fuente de energía para reconstituir ATP, se sintetiza a partir de glicina,
arginina y metionina:
Respuesta: fosfocreatina

34.- Está formado por una base púrica o una base pirimídica unida a una pentosa,
que a su vez se une a un grupo fosfato:
Respuesta: nucleótido

35.- La combinación de una base puríca o una base pirimídica con una pentosa,
se llama:
Respuesta: nucleósido

36.- Adenina (purina), guanina (purina), citosina (pirimidina), timina (pirimidina),


desoxirribosa (pentosa) y ácido fosfórico (Pi), son componentes del:
Respuesta: DNA (ácidos desoxirribonucleicos)
37.- Adenina (purina), guanina (purina), citosina (pirimidina), uracilo (pirimidina), ribosa
(pentosa) y ácido fosfórico (Pi), son componentes del:
Respuesta: RNA (ácidos ribonucleicos)

38.- Son nucleótidos que participan en la biosíntesis de carbohidratos:


Respuesta: UDP-glucosa y UDP-galactosa

39.- Son nucleótidos reguladores incluyen segundos mensajeros:


Respuesta: AMP cíclico (AMPc) y GMP cíclico (GMPc)

40.- Nucleósido del RNA formado por adenina y ribosa:


Respuesta: adenosina

41.- Nucleótido de RNA formado por adenosina y fosfato:


Respuesta: ácido adenílico, adenilato o adenosina monofosfato (AMP)

42.- Nucleósido del DNA formado por citosina y desoxirribosa:


Respuesta: d-citidina o desoxicitidina

43.- Nucleótido de DNA formado por desoxicitidina y fosfato:


Respuesta: ácido desoxicitidílico, desoxicitidilato desoxicitidina monofosfato (dCMP)

44.- Existen tres procesos que contribuyen a la biosíntesis de nucleótidos de purinas,


para satisfacer las necesidades del organismo de precursores monoméricos de los
ácidos nucleicos. El proceso más importante es:
Respuesta: biosíntesis a partir de intermediarios anfibólicos (síntesis de novo)

45.- Es el nucleótido progenitor a partir del cual se forma tanto AMP como GMP:
Respuesta: el monofosfato de inosina (IMP) es el nucleótido progenitor

46.- El primer paso de la biosíntesis de nucleótidos purínicos es la formación de:


Respuesta: 5-fosforribosil-1-pirofosfato (PRPP)

47.- La síntesis de PRPP implica la transferencia del pirofosfato del ATP al carbono 1
de la -D-ribosa-5-P (producida en la vía del fosfato de pentosa), catalizada por la
enzima:
Respuesta: PRPP sintetasa

48.- El regulador más importante de la biosíntesis de purinas de novo es la


concentración intracelular de:
Respuesta: PRPP
49.- Es un intermediario en la vía de recuperación de purinas, la biosíntesis NAD+ y
NADP+ y en la biosíntesis de nucleótidos de pirimidina:
Respuesta: el PRPP

50.- En la biosíntesis de purinas el PRPP reacciona con glutamina que contribuye con los
nitrógenos 3 y 9, con glicina que aporta los carbonos 4 y 5, y con el nitrógeno 7, con CO2
respiratorio aportando el carbono 6, con aspartato que colabora el nitrógeno de la posición
1 y tetrahidrofolato (N10-formiltetrahidrofolato y N5, N10-meteniltetrahidrofolato) que aportan
los carbonos 2 y 8, dando origen el primer nucleótido:
Respuesta: IMP (inosina monofosfato)

51.- Los nucleósidos trifosfatados ATP y GTP, sirven como precursores monómericos
del ácido nucleico:
Respuesta: RNA

52.- La reducción en el carbono 2’ de los ribonucleósidos difosfatos (ADP Y GDP)


forma:
Respuesta: desoxinucleósidos difosfato (dADP y dGDP)

53.- Tiorredoxina (cofactor proteínico), tiorredoxina reductasa (flavoproteína) y


NADPH (producido en la vía de la pentosa fosfato), son necesarios para la
reducción de ribonucleótidos y es catalizado por la enzima:
Respuesta: complejo de ribonucleótido reductasa

54.- Los desoxinucleósidos trifosfatados dATP y dGTP, sirven como precursores


monómericos del ácido nucleico:
Respuesta: DNA

55.- La conversión de purinas, ribonucleósidos de purina y 2’-desoxirribonucleósidos


de purina en mononucléótidos, involucra las reacciones de:
Respuesta: recuperación de purinas

56.- La fosforribosilación de las bases purínicas libres por enzimas específicas


requieren PRPP y es el mecanismo cuantitativamente más importante. En los tejidos
humanos hay dos enzimas que pueden fosforribosilar las bases purínicas y son:
Respuesta: adenina fosforribosil transferasa (APRTasa)
hipoxantina-guanina fosforribosil transferasa (HGPRTasa)

57.- Es el sitio principal de biosíntesis de nucleótidos de purina y proporciona


nucleótidos para su utilización en tejidos incapaces de llevar a cabo su biosíntesis
(cerebro, eritrocitos, leucocitos polimorfonucleares):
Respuesta: el hígado
58.- La deficiencia de purinas en los humanos se debe principalmente a deficiencia
de:
Respuesta: ácido fólico

59.- En los humanos el producto final del catabolismo de las purinas es el ácido
úrico. La adenosina y guanosina, son convertidas en ácido úrico por la vía de la
xantina, reacciones catalizadas por la:
Respuesta: xantina oxidasa

60.- La cantidad de ácido úrico total que se equilibra con el agua corporal, es la
cantidad referida como:
Respuesta: confluencia de urato miscible

61.- La forma predominante del ácido úrico está determinada por el pH de su


medio (por ejemplo: sangre, orina, líquido sinovial, líquido cefalorraquídeo). En un
líquido cuyo pH sea inferior a 5.75 la especie predominante será:
Respuesta: ácido úrico

62.- La forma predominante del ácido úrico está determinada por el pH de su


medio (por ejemplo: sangre, orina, líquido sinovial, líquido cefalorraquídeo). En un
líquido cuyo pH sea superior a 5.75 la especie predominante será:
Respuesta: urato de sodio

63.- La confluencia de urato miscible en el cuerpo es reflejada por la concentración


de urato de sodio en el plasma. Cuando este nivel excede la solubilidad del urato
de sodio en el plasma, esta circunstancia referida como:
Respuesta: hiperuricemia

64.- Altas dosis de este fármaco favorece la excreción e inhibe la reabsorción de


urato, por lo tanto, induce la urocosuria y disminuye los niveles plasmáticos de
uratos:
Respuesta: aspirina

65.-Este fármaco es un antimetabolito, es un análogo estructural de la hipoxantina


que inhibe intensamente a la xantina oxidasa. Esta inhibición produce acumulación
de hipoxantina y xantina, sustancias más solubles y, por lo tanto, más fáciles de
excretar que el ácido úrico:
Respuesta: alopurinol

66.- Los cristales de urato de sodio se pueden reunir y depositar en los tejidos
blandos, particularmente en las articulaciones o alrededor de ellas. Estos depósitos
de urato de sodio son denominados:
Respuesta: tofos
67.- La acumulación de cristales de urato de sodio en los tejidos, incluyendo la
fagocitosis de los cristales por los leucocitos polimorfonucleares en los espacios
articulares, puede conducir a una reacción inflamatoria aguda llamada:
Respuesta: artritis gotosa aguda

68.- Los cambios inflamatorios inducidos por el depósito de tofos pueden generar
artritis gotosa crónica, dando por resultado la:
Respuesta: destrucción de las articulaciones

69.- Esta enfermedad se debe a una sobreproducción de nucleótidos de purinas y


a defectos de enzimas específicas, que da lugar a una síntesis excesiva de ácido
úrico, o bien a un deterioro de la excreción de ácido úrico a través de los riñones:
Respuesta: gota

70.- Aumento en la concentración sérica de urato monosódico, crisis recurrentes en


la artritis aguda, en la que se demuestran cristales de urato monosódico en el
líquido sinovial y depósitos de agregados de urato monosódico (tofos)
principalmente en y alrededor de las articulaciones de las extremidades, que
determina algunas veces invalidez y deformidad intensa, son manifestaciones
clínicas de:
Respuesta: gota

71.- Estos alimentos pueden provocar ataques agudos de gota en individuos


susceptibles. Se encuentran en la mayoría de los tejidos animales principalmente
en hígado, riñones, vísceras y mariscos (sardina, salmón, atún, anchoas, ostión,
camarón, calamar), en leguminosas secas (garbanzos, lentejas, frijoles y habas),
verduras (chícharos, espárragos, champiñones y coliflor). Debido a que son ricos
en:
Respuesta: purinas
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Unidad de aprendizaje: Sangre.

 Hem: síntesis y catabolismo.

1.- Succinil-CoA (succinato activo) que proviene del ciclo del ácido cítrico en las
mitocondrias y el aminoácido glicina (aminoácido no esencial y glucogénico), que
requiere fosfato de piridoxal (B6-P) necesario para activar a la glicina, son
necesarios para:
Respuesta: síntesis del hem

2. - Es la enzima que regula la velocidad en la biosíntesis del hem o de porfirinas


en el hígado:
Respuesta: ALA sintetasa

3.- En el citosol, dos moléculas de ALA (AmLev), son condensadas para formar dos
moléculas de agua y el primer precursor pirrólico:
Respuesta: porfobilinógeno (PBG)

4.- En la naturaleza sólo ocurren los tipos I y III de porfirinas. ¿La porfirina más
abundante y de importancia biológica, tales como el hem y los citocromos, son
isómeros?
Respuesta: tipo III

5.- El paso final en la síntesis del hem comprende la incorporación del hierro ferroso
a la protoporfirina mediante una reacción catalizada por
Respuesta: hem sintetasa (hem sintasa) o ferroquelatasa

6.- Los glóbulos rojos humanos tienen una vida aproximada de 120 días. En
condiciones fisiológicas, se destruyen 200 000 millones de eritrocitos por día. ¿En un
día, un sujeto de 70 Kg de peso, que cantidad de Hb recambia aproximadamente?
Respuesta: 6 g de hemoglobina

7.- Cuando se destruye la hemoglobina en el cuerpo, la globina se degrada hasta


sus aminoácidos constituyentes, mismos que se reutilizan y el hierro hémico que se
libera de la conversión del hem a biliverdina se transporta a la médula ósea por
una -globulina denominada:
Respuesta: transferrina
8.- El catabolismo del hem (porfirina libre), se lleva a cabo en las fracciones
microsómicas de las células reticuloendoteliales de médula ósea, bazo e hígado,
mediante un sistema complejo de enzimas llamado:
Respuesta: hem oxigenasa

9.- El primer paso en la producción de biliverdina-bilirrubina implica la hidrólisis de


hemoglobina, obteniendo:
Respuesta: la proteína globina y el hem que contiene hierro

10.- Para cuando el hem llega al sistema hem oxigenasa, el hierro ya ha sido
oxidado a la forma férrrica, constituyendo la:
Respuesta: hemina

11.- La hemina se reduce con el NADPH, y se añade oxígeno. El ion ferroso


nuevamente es oxidado a la forma férrica. Con la ulterior adición de oxígeno, se
libera ion férrico y se produce monóxido de carbono y una cantidad equimolecular
de:
Respuesta: biliverdina

12.- La biliverdina (C33H34N4O6 - color verde) se reduce mediante NADPH + H+ a


bilirrubina (C33H36N4O6 - color amarillo-rojo o dorado) y es catalizado por la enzima:
Respuesta: biliverdina reductasa

13.- Son diferentes tipos de bilirrubina:


Respuesta: Bilirrubina libre (intracelular).

Bilirrubina ligada a la albúmina (plasmática).

Monoglucurónido de bilirrubina y diglucurónido de bilirrubina (hepáticas).

14.- ¿En 100 mL de plasma, aproximadamente qué cantidad de bilirrubina pueden


estar enlazados estrechamente a la albúmina en su sitio de elevada afinidad?
Respuesta: 25 mg de bilirrubina

15.- Estos compuestos pueden desplazar a la bilirrubina de la albúmina en el sitio de


alta afinidad y, por lo tanto, tienen efectos clínicos significativos:
Respuesta: antibióticos y otros medicamentos

16.- Se calcula que 1 g de hemoglobina rinde 35 mg de bilirrubina. Por lo tanto, la


formación de bilirrubina en el hombre adulto es aproximadamente de:
Respuesta: 250-350 mg/día.

17.- La bilirrubina en exceso puede enlazarse sólo laxamente a la albúmina y, por


lo tanto, puede desprenderse con facilidad y difundirse hacia a los:
Respuesta: tejidos

18.- En el citoplasma de las células hepáticas, estas proteínas aceptoras se unen a


la bilirrubina, y favorecen así su transporte activo al interior del hepatocito hasta el
sitio donde tiene lugar el siguiente paso, la conjugación:
Respuesta: proteína Y o ligandina y proteína Z

19.- Al añadir grupos polares a la bilirrubina, el hígado convierte ésta a una forma
hidrosoluble que puede posteriormente ser secretada en la bilis. Este proceso se
logra mediante la conjugación en el retículo endoplásmico liso. La conjugación
con el UDPGlucuronato produce diglucurónido de bilirrubina y es catalizada por la:
Respuesta: UDPGlucuroniltransferasa

20.- El diglucurónido de bilirrubina es biológicamente inactivo e hidrosoluble y se


secreta en la bilis. En condiciones fisiológicas, toda la bilirrubina secretada en la bilis
se encuentra:
Respuesta: conjugada

21.- La bilirrubina libre o no conjugada, es insoluble en agua y su determinación en


el laboratorio no da la reacción directa de Van den Bergh y se le llama:
Respuesta: bilirrubina indirecta o BI

22.- La bilirrubina conjugada, es soluble en agua y su determinación en el


laboratorio da la reacción directa de Van den Bergh y se le llama:
Respuesta: bilirrubina directa o BD

23.- La molécula de BD, llega al íleon terminal y al colon, donde son separados los
glucurónidos, por enzimas bacterianas específicas (-glucuronidasas) y la bilirrubina
es reducida posteriormente por la flora fecal a un grupo de compuestos incoloros
llamados:
Respuesta: urobilinógenos

24.- En el íleon terminal y en el colon, una porción del 10 al 20 % del urobilinógeno


es absorbido por el sistema porta, regresa al hígado y ahí es oxidado a bilirrubina,
para constituir el:
Respuesta: ciclo intrahepático del urobilinógeno

25.- Normalmente, la mayor parte del urobilinógeno (incorolo) continua en el


intestino y en el colon por la flora fecal es oxidado a:
Respuesta: urobilina urinaria

26.- Puede deberse a la producción de más bilirrubina de la que el hígado normal


puede excretar, a la insuficiencia de un hígado dañado para excretar la bilirrubina
producida en cantidades normales o la obstrucción de los conductos excretorios
del hígado:
Respuesta: hiperbilirrubinemia

27.- La bilirrubina cuando se acumula en la sangre y alcanza una cierta


concentración (aproximadamente 2.0 - 2.5 mg/dL difunde dentro de los tejidos, los
cuales adquieren color amarillo. Este trastorno se denomina:
Respuesta: ictericia

28.- La hiperbilirrubinemia puede clasificarse como hiperbilirrubinemia de retención


debida a sobreproducción y al aumento de:
Respuesta: bilirrubina no conjugada, BI

29.- La hiperbilirrubinemia de regurgitación debida al reflujo al torrente sanguíneo


causado por la obstrucción biliar, es producida por el aumento de:
Respuesta: aumento de bilirrubina conjugada, BD

30.- Sólo la bilirrubina no conjugada puede atravesar la barrera hematoencefálica


hasta el sistema nervioso central; por lo tanto, la encefalopatía debida a
hiperbilirrubinemia sólo puede ocurrir en relación a la bilirrubina de:
Respuesta: un sistema hepático inmaduro para la captación, conjugación y secreción de
bilirrubina
31.- La ictericia colúrica (coluria = presencia de bilirrubina conjugada en la orina),
ocurre sólo en la hiperbilirrubinemina por:
Respuesta: regurgitación

32.- La ictericia acolúrica (acoluria = ausencia de bilirrubina conjugada en la orina),


ocurre sólo en la hiperbilirrubinemia por:
Respuesta: retención

33.- Esta hiperbilirrubinemia resulta de la presencia de un sistema hepático


inmaduro para la captación, conjugación y secreción de bilirrubina. No sólo está
reducida la actividad de la UDPGlucuroniltransferasa, sino al parecer está reducida
la síntesis del sustrato para dicha enzima, el ácido UDPGlucurónico:
Respuesta: ictericia fisiológica

34.- Debido a que la bilirrubina elevada es la no conjugada, es capaz de penetrar


la barrera hemoencefálica cuando su concentración en el plasma excede a
aquella a la que puede ser ligada a la albúmina (20 - 25 mg/dL). Esto puede resultar
en una encefalopatía tóxica hiperbilirrubinémica, que recibe en nombre de:
Respuesta: encefalopatía tóxica hiperbilirrubinémica o quecníctero
35.- La combinación entre el aumento de bilirrubina indirecta, mayor cantidad de
urobilinógeno urinario y urobilinógeno fecal (hipercolia), y la ausencia de bilirrubina
conjugada en orina sugiere:
Respuesta: ictericia hemolítica

36.- En la ictericia hemolítica hay una destrucción excesiva de glóbulos rojos. Hay
una producción elevada de bilirrubina indirecta, que es conjugada y secretada al
intestino en grandes cantidades, lo que conduce a mayor producción de:
Respuesta: urobilinógeno

37.- Cuando hay lesión del hepatocito, hay deficiencia en las tres fases del
metabolismo hepático de la bilirrubina: captación, conjugación y secreción. ¿Cuál
es el paso que está más limitado y afectado por una lesión hepática?
Respuesta: la secreción

38.- La combinación del aumento de bilirrubina indirecta y bilirrubina directa, menor


cantidad de urobilinógeno fecal, aumento de urobilinógeno urinario (debido a una
captación deficiente por el hígado) y la presencia de bilirrubina conjugada en
orina sugiere:
Respuesta: ictericia hepatocelular

39.- ¿Qué tipo de ictericia ocasiona la obstrucción anatómica o mecánica de los


conductos biliares, la presencia de cálculos alojados en el conducto biliar común,
tumores o estrechamientos:
Respuesta: ictericia obstructiva

40.- La presencia de bilirrubina conjugada en la orina, ausencia de urobilinógeno


urinario y fecal (acolia) sugiere:
Respuesta: ictericia obstructiva
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Unidad de aprendizaje: Sangre.

 Hemoglobina.

1.- Es el pigmento rojo del eritrocito, es una proteína conjugada y su grupo


prostético es una porfirinoproteína (cromoproteína):
Respuesta: hemoglobina

2.- Son compuestos cíclicos formados por la unión de 4 anillos pirrólicos enlazados
por puentes metenilo:
Respuesta: porfirinas

3.- Una característica de las porfirinas es la de formar complejos con los iones
metálicos unidos a los átomos de nitrógeno de los anillos pirrólicos, formando:
Respuesta: metaloporfirinas

4.- Son porfirinas ferrosas y es el pigmento rojo de los eritrocitos:


Respuesta: grupo hem

5.- Es la fracción proteínica de la hemoglobina consta de 4 subunidades, esto es,


tiene la estructura de un tetrámero. Cada subunidad se compone de cadenas
polipeptídicas, existen seis tipos que se denominan alfa, beta, gamma, delta,
épsilon y zeta, y cada molécula de Hb posee cuatro de ellas:
Respuesta: la globina

6.- Las cuatro cadenas que constituyen la hemoglobina están empaquetadas


conjuntamente en disposición tetraédrica, dando lugar a una estructura elipisoidal
compacta. ¿La hemoglobina del adulto, qué tipo de cadenas polipeptídicas
posee?
Respuesta: posee dos cadenas a y dos cadenas b

7.- Es la hemoglobina normal del adulto:


Respuesta: (hemoglobina A (HbA) [97%])

8.- Es la fracción de la hemoglobina glucosilada, normalmente es proporcional a la


concentración de la glucosa sanguínea, por lo tanto, su medición es útil para el
control de la diabetes mellitus:
Respuesta: HbA1C
9.- La molécula de hemoglobina es cérea por dentro y saponácea en el exterior, lo
que la hace soluble al agua, pero impermeable a ella. Cada subunidad posee un
grupo hem escondido dentro del área:
Respuesta: cérea

10.- En el metabolismo del eritrocito, la derivación de la hexosamonofosfato es


importante porque genera NADPH, necesario para la reducción de:
Respuesta: del glutatión y de la metahemoglobina

11.- Es la hemoglobina cuyo hierro ferroso ha sido oxidado a hierro férrico:


Respuesta: metahemoglobina

12.- la metahemoglobina es reducida, mediante:


Respuesta: glutatión-NADPH

13.- La metahemoglobina no puede transportar oxígeno, en consecuencia, el


paciente con metahemoglobina se halla:
Respuesta: cianótico

14.- Son enzimas clave del ciclo de Rapaport-Luebering, que disipan eficazmente
como calor la energía asociada con el fosfato de alta energía del 1,3-
difosfoglicerato:
Respuesta: fosfogliceratocinasa

15.- Es un sistema de 2 pasos que sirven como un mecanismo para desperdiciar


energía innecesaria para el eritrocito:
Respuesta: ciclo de Rapaport-Luebering

16.- Se combina con la hemoglobina, causando una disminución de la afinidad por


el oxígeno y un desplazamiento hacia la derecha de la curva de disociación
oxígeno-hemoglobina. Así, su presencia en los eritrocitos ayuda a la
oxihemoglobina (HbO2) a descargar oxígeno:
Respuesta: el 2,3-DFG

17.- La hemoglobina puede fijar al CO2 cuando el O2 es liberado y cerca del 15 %


del CO2 transportado por la sangre es acarreado en la molécula de hemoglobina,
formando:
Respuesta: HbCO2 (carbaminohemoglobina)

18.- Para evitar el peligro extremo de incrementar la acidez de la sangre; debe


existir un sistema amortiguador que absorba este exceso de protones. La
hemoglobina fija 2 H+ (HHb) por cada 4 moléculas de O2 que pierde (HbO2) y de
este modo proporciona uno de los principales sistemas amortiguadores de la
sangre. Este fenómeno se denomina:
Respuesta: efecto Bohr

19.- Si una molécula de hemoglobina absorbe una de oxígeno, tiende a continuar


el proceso y adquiere 3 moléculas de oxígeno más; y si una molécula de
hemoglobina saturada con oxígeno pierde un oxígeno, por lo general desecha 2 o
3 moléculas más. Este proceso se llama:
Respuesta: efecto cooperativo de la hemoglobina

20.- En los pulmones cuando el oxígeno se fija a la hemoglobina desoxigenada, los


protones (H+) son liberados y éstos se unen con el bicarbonato (HCO3-) para dirigirlo
hacia la formación de ácido carbónico (H2CO3). Este fenómeno se denomina:
Respuesta: efecto Haldane

21.- Compuestos químicos que abaten la afinidad del oxígeno al favorecer el


estado tenso de la hemoglobina (T, desoxigenada o reducida):
Respuesta: 2,3-DFG, protones y CO2

22.- La cooperatividad de la molécula de hemoglobina dentro del eritrocito es


afectada por:
Respuesta: pH, el CO2, el 2,3-DFG y la temperatura

23.- Una desviación de la curva de disociación a la derecha da por resultado una


mayor liberación de oxígeno por la hemoglobina, por lo tanto:
Respuesta: una mayor liberación de oxígeno por la hemoglobina

24.- Una desviación a la izquierda aumenta la afinidad de la hemoglobina por el


oxígeno; lo que da lugar a una:
Respuesta: una menor liberación de oxígeno por la hemoglobina

25.- Hay cuatro factores importantes que dan origen a una desviación a la derecha
de la curva de disociación oxígeno-hemoglobina:
Respuesta: pH sanguíneo disminuido, tensión de CO2 aumentada, elevación de la temperatura y (2,3-DFG).

26.- La desviación hacia la derecha de la curva de disociación HbO2 (liberación de


oxígeno) por aumento de la tensión de CO2 se denomina:
Respuesta: efecto Bohr

27.- En el eritrocito, una molécula de 2,3-DFG se une a las dos cadenas . Por lo
tanto, el 2,3-DFG desvía hacia la derecha la curva de disociación mayor liberación
de oxígeno por la hemoglobina, dando origen a:
Respuesta: estado de desoxihemoglobina de la Hb
28.- Es una hemoglobina anormal, es una consecuencia de la permanencia del
hierro del hem en el estado de ion férrico en lugar del estado ferroso. La
hemoglobina con Fe3+ en sus grupos hem no fija oxígeno aun cuando pueda estar
en la forma R:
Respuesta: metahemoglobina o hemoglobina M

29.- Es consecuencia de la sustitución de un solo aminoácido en las cadenas β de


la HbA, es la Hb de células falciformes. Las moléculas de Hb se agregan para formar
estructuras rígidas en forma de varilla en el estado desoxigenado. Los eritrocitos del
paciente adquieren forma de hoz y son susceptibles a hemólisis, lo que produce
anemia grave:
Respuesta: hemoglobina S

30.- Es la disminución de la hemoglobina o disminución de la masa eritrocitaria, lo


que reduce su capacidad acarreadora de oxígeno por la sangre:
Respuesta: anemia

31.- Es el volumen promedio de cada eritrocito y se expresa en fentolitros (fL). Este


índice se utiliza para clasificar las anemias:
Respuesta: volumen corpuscular medio

32.- Anemias con VCM < 83 fL, HCM < 27 pg, CHCM < 32 g/dL, por ejemplo, en
anemia ferropénica (déficit de hierro) y talasemias (déficit de globinas), son de tipo:
Respuesta: Anemias microcíticas e hipocrómicas.

33.- Anemias con VCM > 97 fL, por ejemplo, por déficit de vitamina B12 o por déficit
de ácido fólico, son de tipo:
Respuesta: Anemias macrocíticas

34.- La causa más frecuente de esta anemia microcítica e hipocrómica, se origina


por un déficit de hierro que puede deberse a un aporte dietético insuficiente,
malabsorción de hierro (p. ej., aclorhidria, pacientes gastrectomizados) o a un
aumento de la pérdida (por sangrado a distintos niveles):
Respuesta: anemia ferropénica

35.- La causa más frecuente de déficit de vitamina B12, es debida al déficit del
factor intrínseco, producido en el estómago, lo que provoca:
Respuesta: anemia megaloblástica
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Bioquímica II
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Unidad de aprendizaje: Sangre.

 Hemostasia.

1.- Es el cese del sangrado de un vaso lesionado:


Respuesta: hemostasia

2.- Tiene lugar cuando el endotelio que recubre los vasos sanguíneos se daña o
elimina (p. ej., en el momento de ruptura de una placa esclerótica):
Respuesta: trombosis

3.- La hemostasia y la trombosis comparten tres fases:


Respuesta: Formación de un agregado plaquetario, laxo y temporal
Formación de una red de fibrina
Disolución parcial o completa del tapón hemostático o trombo

4.- Está compuesto de plaquetas y fibrina, y tiene un contenido relativamente bajo


en eritrocitos. Se forma en el sitio de una lesión o de una pared vascular anormal,
particularmente en las áreas de circulación rápida (arterias):
Respuesta: trombo blanco

5.- Consta principalmente de eritrocitos y fibrina, puede producirse en áreas de


circulación lenta o estasis (p. ej., venas) con lesión vascular o sin ella, o en un sitio
de lesión o en un vaso anormal conjuntamente con un tapón plaquetario iniciador.
Respuesta: trombo rojo

6.- El comienzo de la formación del coágulo de fibrina en respuesta a la lesión tisular


es realizado por la vía:
Respuesta: extrínseca de la coagulación

7.- La iniciación del trombo rojo puro en un área de circulación sanguínea


restringida o en respuesta a una pared vascular anormal se realiza por la vía:
Respuesta: intrínseca de la coagulación

8.- La coagulación sanguínea es parte importante de este mecanismo de defensa,


en la cual está involucrada la participación de proteínas conocidas como:
Respuesta: factores de la coagulación
9.- Esta vía se activa cuando la sangre entra en contacto con una superficie
extraña y se caracteriza por ser una vía relativamente lenta, ya que requiere varios
minutos:
Respuesta: vía intrínseca

10.- Esta vía se desencadena por un traumatismo tisular y permite la formación de


un coágulo en cuestión de segundos:
Respuesta: vía extrínseca

11.- Esta vía implica los factores XII, XI, IX, VIII y X, así como precalicreína, cininógeno
de peso molecular elevado (cininógeno de HMW), Ca2+ y fosfolípidos plaquetarios.
El resultado es la producción del factor Xa:
Respuesta: vía intrínseca

12.- La activación del factor X requiere el ensamblaje de este complejo en la


superficie de las plaquetas activadas, constituido por: fosfolípidos plaquetarios
aniónicos, Ca2+, el cofactor VIIIa, así como los factores IXa y X:
Respuesta: complejo tenasa en la superficie de las plaquetas activadas

13.- Esta vía utiliza el factor tisular (factor hístico), factor VII, factor X, Ca2+ y conduce
a la formación del factor Xa:
Respuesta: vía extrínseca

14.- En esta vía el factor Xa, producido tanto por la vía intrínseca como por la vía
intrínseca, activa a la protrombina (II) a trombina (IIa), esta última convierte el
fibrinógeno (I) en fibrina (Ia):
Respuesta: vía final común

15.- La activación de la protrombina tiene lugar en la superficie de las plaquetas


activadas y requiere el ensamblaje de esta complejo, constituido por: fosfolípidos
plaquetarios aniónicos, Ca2+, factor Va, factor Xa y protrombina (II):
Respuesta: complejo protrombinasa

16.- Todas las reacciones en que intervienen cimógenos con residuos Gla (factores
II, VII, IX y X), son residuos con regiones amino terminales que sirven como sitios de
fijación de elevada afinidad para el:
Respuesta: Ca2+

17.- La generación de los factores de la coagulación con actividad biológica se


logra por modificación de los residuos glutamato (Glu) de las proteínas precursoras
a -carboxiglutamato (Gla), por actividad de una carboxilasa específica que
depende de la vitamina:
Respuesta: vitamina K
18.- . En el plasma normal circulan cuatro inhibidores de trombina naturales:
Respuesta: antitrombina III
alfa-2-macroglobulina

cofactor II heparina
alfa-1-antitripsina

29.- La actividad endógena de la antitrombina (antitrombina III) aumenta de


manera notable con la presencia de:
Respuesta: glucosaminoglucanos sulfatados (heparanos)

30.- La antitrombina III (antitrombina) puede también inhibir la actividad de los


factores:
Respuesta: IIa, IXa, Xa, XIa, XIIa y VIIa

31.- Los efectos anticoagulantes de la heparina pueden ser antagonizados por


polipéptidos fuertemente catiónicos como la protamina, que se une con firmeza a
la heparina y así inhibe su fijación a la:
Respuesta: antitrombina III

32.- El complejo trombina-trombomodulina, activa la proteína C y en combinación


con la proteína S (cofactor), la proteína C activa degrada a cofactores que limitan
sus acciones en la coagulación:
Respuesta: Va y VIIIa

33.- Se utilizan como anticoagulantes, inhiben la carboxilación dependiente de la


vitamina K de los residuos Glu de los factores II, VII, IX y X y también las proteínas C
y S:
Respuesta: cumarínicos

34.- Es una serina proteasa, que se ocupa principalmente de la degradación de la


fibrina y del fibrinógeno:
Respuesta: plasmina (fibrinolisina)

35.- Acetila de modo irreversible e inhibe al sistema ciclooxigenasa plaquetaria


(COX-1) que interviene en la formación de tromboxano A2, un potente agregador
de plaquetas y vasoconstrictor:
Respuesta: ácido acetilsalicílico (aspirina)
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Bioquímica II
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Unidad de aprendizaje: Sangre.

 Proteínas Plasmáticas.

1.- Es un líquido viscoso formado por eritrocitos (glóbulos rojos), leucocitos (glóbulos
blancos) y plaquetas (trombocitos). Es opaca a causa del gran número de células
en suspensión, y es de color rojo por la hemoglobina de los eritrocitos:
Respuesta: sangre

2.- Es una solución acuosa que contiene un gran número de iones, moléculas
inorgánicas y moléculas orgánicas. Es de color pajizo, su volumen normal es
cercano al 5 % del peso corporal:
Respuesta: plasma

3.- Es un tejido que circula dentro del sistema virtualmente cerrado de los vasos
sanguíneos. Está compuesta por elementos figurados (eritrocitos, leucocitos y
plaquetas) y por el plasma (que es el líquido que mantiene a las células en
suspensión):
Respuesta: sanguíneo

4.- Discos bicóncavos no nucleados cuyo diámetro promedio es aproximadamente


de 7.8 , su grosor es alrededor de 1  en el centro y de 2 - 2.5  en la parte más
gruesa de la periferia. Maduro no contiene organelos intracelulares como
mitocondrias, lisosomas o aparato de Golgi y pierde su núcleo antes de pasar a la
circulación:
Respuesta: eritrocitos, hematíes u glóbulos rojos

5.- Su verdadera utilidad reside en que la mayoría se transporta de forma específica


a zonas de infección e inflamación intensas, proporcionando así una rápida y
potente defensa frente a cualquier agente infeccioso potencial:
Respuesta: leucocitos o glóbulos blancos

6.- La función principal de este elemento consiste en transportar hemoglobina, que


a su vez, lleva el oxígeno desde los pulmones a los tejidos y la eliminación del bióxido
de carbono desde los tejidos a los pulmones:
Respuesta: eritrocitos

7.- Pequeñas células discoidales anucleadas, procedentes de la fragmentación del


citoplasma de los megacariocitos medulares. Su función es tapar rápidamente
cualquier lesión producida en el endotelio vascular y participan en el sistema de la
coagulación:
Respuesta: trombocitos o plaquetas

8.- Es una glucoproteína secretada por las células endoteliales hacia el plasma, el
cual estabiliza al cofactor VIIIa y además se fija a la colágena y al subentotelio:
Respuesta: el factor de von Willebrand

9.- Método de separación de proteínas plasmáticas que utiliza distintas


concentraciones de sulfato de sodio o de amonio y se obtienen tres grupos
principales albúmina, globulinas y fibrinógeno:
Respuesta: precipitación salina (salazón)

10.- Método de separación que permite identificar 6 fronteras móviles diferentes.


Estas se designan en orden decreciente de movilidad como: albúmina, globulinas
1, globulinas 2, globulinas , fibrinógeno y -globulinas:
Respuesta: electroforesis

11.- La mayor parte de las proteínas que constituyen las fracciones 1 y 2 aumenta
en los procesos en los que hay una lesión tisular activa, lo que se denomina
reacción de:
Respuesta: fase aguda

12.- Su uso permite, la resolución de cinco bandas designadas como albúmina,


globulinas 1, globulina 2, globulinas  y -globulinas. Utiliza una tira teñida de
acetato de celulosa y se le conoce como:
Respuesta: electroforetograma

13.- Durante este proceso se produce un aumento en la síntesis de diversas


proteínas hepáticas, denominadas proteínas de fase aguda:
Respuesta: proceso inflamatorio

14.- Las proteínas plasmáticas humanas muestran polimorfismo (múltiples formas o


polimórficas), ejemplos son:
Respuesta: haptoglobinas, transferrina, ceruloplasmina e inmunoglobulinas

15.- Es la principal proteína del plasma humano y comprende cerca del 60 % de la


proteína plasmática total. Su vida media en el plasma sanguíneo es de unos 20
días. Debido a su bajo peso molecular y a su elevada concentración, se considera
que es responsable del 75 al 80 % de la presión osmótica del plasma humano:
Respuesta: albúmina
16.- La mayor parte de las proteínas plasmáticas se sintetizan como preproteínas.
Las cuales están sujetas a varias modificaciones conforme viajan a través de la
célula y ejemplo de ellas son:
Respuesta: proteólisis, glucosilación, fosforilación

17.- La concentración de las proteínas plasmáticas en un momento determinado


es la resultante de tres procesos:
Respuesta: el ritmo de síntesis, el volumen de líquido en que se distribuyen y el ritmo

de degradación

18.- Una función importante de la albúmina es su capacidad para unirse a varios


ligandos, estos incluyen:
Respuesta: ácidos grasos libres (AGL), calcio, cinc

hormonas esteroideas, bilirrubina y parte del triptófano plasmático

19.- Estas preparaciones se usan en el tratamiento de choque hemorrágico y de


quemaduras. Ya que, cada gramo de esta proteína en la sangre retiene de 17 - 18
mL de agua, lo cual ayuda a mantener el volumen normal de la sangre circulante:
Respuesta: las preparaciones de albúmina humana

20.- Si la volemia se reduce, la administración de soluciones salinas fisiológicas es de


escaso valor, ya que el líquido abandona la circulación, forma:
Respuesta: edema

21.- Si la volemia es preciso introducir un material (plasma) que retenga una


cantidad de agua igual a la perdida y así mantener una volemia normal.
Clínicamente se emplean en forma amplia para estos fines geles que poseen esta
propiedad llamados:
Respuesta: sustitutos del plasma o expansores

22.- El catabolismo de esta proteína esta incrementado en traumatismos,


infecciones, operaciones quirúrgicas, malnutrición, insuficiencia hepática e
insuficiencia renal, provocando descenso de la presión oncótica:
Respuesta: albúmina

23.- Es una globulina 2, tiene un color azul debido a su alto contenido de cobre y
transporta el 90 % de cobre presente en el plasma. Posee actividad enzimática
oxido-reductasa, es capaz de inactivar radicales libres, que son especies altamente
reactivas con electrones desapareados que derivan del oxígeno, capaces de
producir lesiones tisulares y decrece en alteraciones hepáticas:
Respuesta: ceruloplasmina
24.- Es una enfermedad en la que se acumula cobre en el hígado, lo que conduce
a cirrosis, y en los ganglios basales del cerebro, lo que produce coreoatetosis. Esta
es una proteína de fase aguda:
Respuesta: ceruloplasmina

25.- Es una globulina 2, una glucoproteína plasmática que se une a la


hemoglobina (Hb) extracorpuscular. Esta proteína se combina con la Hb libre que
se produce en el plasma durante la hemólisis intravascular:
Respuesta: haptoglobina

26.- Alrededor del 10 % de la hemoglobina (Hb) que se degrada cada día es


liberada de la circulación y, por lo tanto, es extracorpuscular, mientras que el 90 %
restante se encuentra dentro de:
Respuesta: los eritrocitos senescentes

27.- La función de esta proteína es impedir la pérdida de hierro de la hemoglobina


extracorpuscular por el riñón. Es una proteína de fase aguda y su concentración
plasmática se eleva en diversos estados inflamatorios, infecciones, necrosis titulares
e ictericias poshepáticas:
Respuesta: haptoglobina

28.- Es una globulina 1, una glucoproteína que se sintetiza en el hígado y su vida
media es de 8 - 10 días. Sirve para enlazar el hierro liberado en la circulación y evitar
concentraciones tóxicas de este elemento. Su función principal es transportar hierro
a los órganos hematopoyéticos (médula ósea), donde se emplea para producir
hemoglobina:
Respuesta: transferrina

29.- Este complejo representa un depósito circulante de hierro, del cual los órganos
hematopoyéticos pueden tomar el hierro en baja concentración, no tóxica:
Respuesta: complejo de transferrina-hierro

30.- Esta proteína es un parámetro útil en la evaluación de la respuesta del paciente


al aporte nutricional. Aumenta en sangre en las anemias por falta de hierro y
disminuye en las enfermedades hepáticas, las nefrosis y las neoplasias malignas:
Respuesta: transferrina

31.- La determinación de estas proteínas constituyen la mejor aproximación del


laboratorio para el diagnóstico de la anemia ferropénica:
Respuesta: transferrina y ferritina

32.- Es una glucoproteína plasmática, está compuesta de 24 subunidades, asimila


entre 3 000 y 4 500 átomos de hierro en una sola molécula, es la principal proteína
de almacenaje de hierro y de mayor disponibilidad. En exceso de hierro, esta
proteína aumenta y su reserva corporal también aumenta de manera notable:
Respuesta: ferritina

33.- Son combinaciones de lípidos y proteínas que emigran con las globulinas  y
las globulinas :
Respuesta: lipoproteínas plasmáticas

34.- Estas proteínas constan de 2 cadenas ligeras (L) idénticas y dos cadenas
pesadas (H) idénticas que se sostienen como un tetrámero (L 2H2) por un enlace
disulfuro. Son un grupo de proteínas plasmáticas que actúan como anticuerpos,
reconociendo y uniéndose a los antígenos:
Respuesta: inmunoglobulinas

35.- El tipo de cadena que determina la clase de inmunoglobulina y, por lo tanto,


su función efectora:
Respuesta: cadena H

36.- Es la fracción principal que contiene anticuerpos, comprende del 70 - 80 % de


las inmunoglobulinas del plasma sanguíneo. Está distribuida en el líquido
extracelular y es la única en su capacidad para cruzar la placenta. Su vida media
en el plasma sanguíneo es de 7 - 22 días:
Respuesta: inmunoglobulina G (IgG)

37.- Representa del 7 al 15 % de las inmunoglobulinas del plasma sanguíneo y tiene


una vida media de 6 días. Se encuentra en altas concentraciones en la sangre, en
las secreciones seromucosas como la saliva, el calostro, las lágrimas, el sudor, la
leche y en las secreciones de los bronquios y del sistema digestivo:
Respuesta: inmunoglobulina A (IgA)

38.- Representa del 5 al 10 % de las inmunoglobulinas plasmáticas y tiene una vida


media de 5 días. Es la proteína más grande y es el primer anticuerpo en el ser
humano recién nacido. Se encuentran, sobre todo, en el espacio vascular y son
anticuerpos aglutinantes y citolíticos:
Respuesta: inmunoglobulina M (IgM)

39.- Es el principal componente de la fracción 1 del plasma humano. Se sintetiza


en los hepatocitos y macrófagos, tiene como función inhibir serinas proteasas, que
ejercerían un efecto destructor sobre las proteínas del plasma, mediante la
formación de complejos con ellas:
Respuesta: alfa-1-antitripsina (alfa-1-antiproteinasa-AAT)

40.- El desarrollo de enfisema se debe a la falta de inhibición de las serina proteasas


pulmonares, en especial la elastasa, lo que da lugar a destrucciones importantes
del tejido pulmonar. Una disminución de esta proteína originada por fumar
incrementa la destrucción proteolítica del tejido pulmonar, acelerando el
desarrollo de enfisema:
Respuesta: alfa-1-antitripsina

41.- En el lado arterial del capilar, la diferencia neta de las dos presiones opuestas
(presión hidrostática y presión oncótica), produce predominio de la presión
hidrostática intravascular, lo cual favorece:
Respuesta: filtración de los materiales del capilar hacia el líquido intersticial

42.- La disminución en la concentración de las proteínas del plasma, insuficiencia


renal e insuficiencia hepática son ejemplos de eventos patológicos que, al alterar
el equilibrio entre las presiones oncótica e hidrostática, favorecen la formación de:
Respuesta: edema

43.- La albúmina es de importancia capital en el mantenimiento de la presión


oncótica del plasma. ¿Un gramo de albúmina que cantidad de agua retiene en la
corriente sanguínea?
Respuesta: de 17 - 18 mL de agua

44.- La desnutrición prologada, alteraciones en la digestión de las proteínas y la


absorción inadecuada de los aminoácidos en el intestino, ocasiona:
Respuesta: disminución en el nivel de albúmina (hipoalbuminemia)

45.- La pérdida crónica de albúmina, ya sea por la orina (síndrome nefrótico,


glomerulonefritis), por la piel como en las quemaduras (por extravasación) o en
padecimientos hepáticos crónicos, produce:
Respuesta: hipoalbuminemia

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