Enzimas

MSc. Cristina Calderón

Generalidades
 Las enzimas son:

Catalizadores • No hacen factibles las reacciones

biológicos imposibles

• Sin consumirse en una reacción,

Aceleradores aumentan notablemente su velocidad

Posibilitan la • Prácticamente todas las reacciones

químicas que tienen lugar en los seres
vida vivos están catalizadas por enzimas.
 Las enzimas son proteínas altamente especializadas.
Función: catálisis (o regulación de la velocidad) de las
reacciones químicas en los seres vivos.

E+S [ES] E+P

La mayoría de enzimas son proteínas que catalizan
reacciones químicas

 Muchas reacciones requerirían condiciones extremas de

presión, temperatura o pH sin catalizador, pero ocurren en
condiciones fisiológicas con enzimas.

Ej. Glc ----> CO2 + H2O en un calorímetro = Ø

aceleran a 1010 a 1014 veces más rápido que las reacciones no

catalizadas.

Ureasa en orina = 1014 (1 segundo pero podría tomar 3 millones de

años sin estar catalizada).
 Estructura de una enzima

Las proteínas enzimáticas están formadas por una gran cantidad de

aminoácidos (AA), que cumplen funciones diferenciadas:

AA no •pueden ser reemplazados y, en algunos

casos, eliminados sin pérdida significativa
en la función o conformación de una
esenciales enzima.

AA •conformación de la enzima, "forman su

esqueleto".

estructurales
•asociación entre la enzima y el sustrato.

AA de unión

•transformación del sustrato.

AA catalíticos
 Aspectos generales de las
enzimas

Las enzimas son

catalizadores específicos:
cada enzima cataliza un
solo tipo de reacción y
casi siempre actúa sobre

un único sustrato o un
grupo muy reducido de
ellos.

Sustrato: sustancia sobre la que actúa la enzima

Especificidad de función de las enzimas
 Mecanismo de la reacción
enzimática

En la reacción química se produce la

transformación de una sustancia inicial,
denominada sustrato (S), en una sustancia
final o producto (P):
 Reacción catalizada por una enzima:

centro activo región concreta de la enzima donde el sustrato se une

Enzima y su Unión al centro Formación de

sustrato activo productos

E+S → ES → E + P

Complejo enzima-sustrato
 El centro activo:
formado por los aa que están
sitio de unión en contacto directo con el
sustrato y

formado por los aa

sitio catalítico, directamente implicados en
el mecanismo de la reacción

Centro activo: Es el sitio donde están los AA de unión al

S y los AA que median el efecto catalítico de la enzima.
(uniones intermoleculares de la enzima donde el S en una orientación
dada encaja correctamente, como las piezas en un rompecabezas).
 El sustrato se une a la enzima luego se inicia la
catálisis

Sitio de unión: es el que le da la especificidad a la enzima

Sitio
catalítico
 PODER CATALÍTICO

La acción de los catalizadores consiste en disminuir la Energía de

activación

Las enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que

disminuyen la Ea aún más que los catalizadores inorgánicos.

Por ej, la descomposición del agua oxigenada (H2O2) puede

ocurrir
•sin catalizador Ea= 18 Kcal/mol
•con un catalizador inorgánico (platino) Ea= 12 Kcal/mol
•con una enzima específica (catalasa) Ea= 6 Kcal/mol

Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000

veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.
 PODER CATALÍTICO

Dos modelos sobre la forma en que el sustrato se

une al centro activo del enzima:
 el modelo llave-cerradura
 el modelo del ajuste inducido
 MODELO LLAVE-CERRADURA

 La estructura del sustrato y la del centro activo

son complementarias

 Este modelo es válido en muchos casos, pero no

es siempre correcto
 MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO

La unión del sustrato al

centro activo de la enzima
el centro activo adopta la
desencadena un cambio
conformación idónea sólo
conformacional que da
en presencia del sustrato.
lugar a la formación del
producto.
Modelos de la interacción E - S
Modelo del Ajuste Inducido
CLASIFICACIÓN
 Clasificación y
Nomenclatura:
Comisión de Enzimas

Clases
1. Óxido-reductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Resumen
Resumen
Resumen
 Nomenclatura

Hay varias formas de nombrar

una enzima:
nombres particulares
nombre sistemático
código de la comisión de
enzimas (EC = Enzyme Comission)
 Nomenclatura:
nombre sistemático

3 partes:

el tipo de
el sustrato terminación
reacción
preferente "asa"
catalizada

ejemplo: la glucoquinasa
ATP:glucosa fosfo transferasa
Glc + ATP → Glc-6P + ADP
 Comisión de Enzimas
Nomenclatura: __.__.__.__.

El nombre es identificado cuatro números

por un código numérico: separados por puntos.

1# indica a cual de las
2# distintas subclases
seis clases pertenece la
dentro de cada grupo,
enzima,
3 y 4# se refieren a los
grupos químicos
específicos que
intervienen en la reacción
y el nº de orden en la lista.

encabezado por las letras

EC (enzyme commission)
 Nomenclatura
Cada enzima es
designada de tres modos:

1) nombre recomendado, 3) número de clasificación,

2) nombre sistemático que
generalmente corto y que se emplea cuando se
identifica la reacción que
apropiado para su uso precisa una identificación
cataliza
habitual inequívoca del enzima.

ATP + CREATINA ≈ ADP + FOSFOCREATINA

Nombre recomendado: CREATIN-KINASA

Nombre sistemático: ATP:CREATIN FOSFOTRANSFERASA
Número de clasificación: EC 2.7.3.2.
(2) indica la clase a la que pertenece el enzima, transferasas;

(7) indica la subclase (fosfotransferasas);

(3) la subsubclase (fosfotransferasas con grupo nitrogenado como aceptor)

(2) identifica inequívocamente la enzima en cuestión.

 Nomenclatura:
Comisión de Enzimas

Ej.: la ATP:glucosa fosfotransferasa

(glucoquinasa)
Glc + ATP → Glc-6P + ADP
Glucoquinasa

EC 2.7.1.2.
2: transferasa
7: fosfotransferasa
1: el aceptor es un grupo OH
2: es un OH de la D-glucosa el que acepta el
grupo fosfato.