04 de marzo de 2020

Bioquímica
Marialejandra Bermudez

Aminoácidos 
P A R T E I I. 
 
Los aminoácidos se caracterizan por ser anfóteros, es decir, que tienen una porción
que actúa como ácido y otra como
base.

Un aminoácido se puede
conseguir en su forma no iónica; en el
cual su grupo hidroxilo se encuentra
protonado y su grupo amino está
desprotonados, o en su forma
zwitterionica en donde su grupo
carboxilo se encuentra desprotonado
y su grupo amino protonado.

P R O P I E D A D E S Á C I D O - B A S E D E L O S A M I N O Á C I D O S . 
 
Un aminoácido actúa como ácido (dador
de protones) cuando el grupo amino cede un
protón y se transforma en NH2+H y actúa
como base (aceptor de protones) cuando el
carboxilato (COO​-​) es capaz de aceptar un
protón y formar el grupo carboxilo (COOH)

El aminoácido es un compuesto ideal

para la regulación del pH porque tiene grupos
que aceptan y libera protones que están en el
déficit en el medio.

C O M P O R T A M I E N T O A N F O T E R O D E L O S A M I N O Á C I D O S . 

Cuando el pH en el cual se encuentra un aminoácido es sumamente ácido, cercano

a cero, vamos a tener que tanto el grupo amino como el grupo carboxilo se encuentran
protonados porque el exceso de hidrogeniones son captados por ambos grupos (amino y
carboxilo). Si subimos el pH del medio añadiendo el hidroxido de sodio que tiene oxidrilo
(OH), ese OH va a hacer que el H del grupo COOH se desprenda y va desde el grupo
carboxilo protonado hasta el grupo carboxilo desprotonado. Se libera el H del medio porque
estamos añadiendo álcali que hace que aumente el pH, al aumentar el pH ese OH
reacciona con el H que se libera,
formando H2O .
El pKa del grupo COOH debe
estar entre 2 y 4. Cuando el pH del
medio es igual al pKa del grupo que
estamos estudiando, decimos que se
encuentra 50% sin ionizar y 50%
ionizado. Si se continúa aumentando
el pH, se origina la forma
zwitterionica. Esta forma zwitterionica
tiene una carga positiva y una carga
negativa, por lo tanto la carga neta
será igual a cero.

N O T A​ ​ ​A medida de que va
aumentando el pH, va aumentando su concentración y mientras va disminuyendo su
nivel de pH, también irá disminuyendo su concentración

Seguimos aumentando el pH de la forma zwitterionica hasta que comienza a

desprotonarse el grupo amino y el pH en el que se encuentra el grupo amino 50% sin
ionizar y 50% ionizado decimos que estamos en presencia del pKa del grupo amino de la
forma zwitterionica hasta que se desprotona por completo.

T I T U L A C I Ó N D E L O S A M I N O Á C I D O S . 

Es un proceso mediante el cual se conoce la concentración de una solución que

sabemos que contiene pero desconocemos su nivel de concentración. sabiendo la
concentración de otra solución en donde si conocemos su concentración.

Recordar la fórmula de Henderson

Hasselbach:

A partir de la ecuación de H-H,

se puede deducir que el pK es el pH en el cual una molécula está 50% ionizada y 50% sin
ionizar. Si en la ecuación de H-H las concentraciones de A​- ​y HA son iguales, nos queda el
Log​10​1=0, por lo que el pH = pK.
 La curva de la foto que
observamos del lado izquierdo se lee
igual que un ejercicio, primero hay
carga +1 y todo protonado, luego se
desprotona el COOH en cadena y aquí
se da el ión zwitterion, luego se
desprotona el segundo COOH y el
aminoácido queda con carga -1 y por
último se desprotona el NH3 y hay una
carga -2.

¿CUÁL DE LOS GRUPOS CARBOXILOS SE IONIZA PRIMERO Y POR QUÉ?  

En el caso del ácido glutámico se ioniza primero el que

está en el C alfa y esto es debido a que existe mayor densidad
electrónica ​en esta porción de la molécula ​que en​ la porción
inferior​. Como hay mayor densidad electrónica hay repulsión y
el H tiende a salir.

P É P T I D O S. 
 
Es la unión dos o más aminoácidos a través de un
enlace peptídico, los cuales se forman gracias a la unión del
grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro aminoácido. La unión se da
cuando el COOH libera su OH y el NH2 libera un H, formando así una molécula de H2O que
sale y se unen entonces el CO de un aminoácido con el NH de otro aminoácido formando el
enlace peptídico.

El enlace peptídico no es un enlace muy fuerte debido a que dicho enlace se puede
romper por la incorporación de una molécula de agua ocasionando una reacción contraria,
la cual se llama hidrólisis (ruptura de un enlace con la formación de una molécula de agua).

C O N F I G U R A C I Ó N D E E N L A C E S P E P T Í D I C O S . 
 
● CONFIGURACIÓN TRANS: Los cadenas laterales están de lados opuestos, por lo
tanto es más estable pues hay repulsión en sus cargas
● CONFIGURACIÓN CIS: Las cadenas laterales están del mismo lado, solo se
observa esta configuración cuando el segundo aminoácido es una prolina.

Casi todos los enlaces peptídicos de las proteínas son de tipo trans… ¿Por
qué?
 Porque en la forma cis tenemos dos grupos voluminosos uno enfrente del otro y esto
implica un gasto energético innecesario. En el organismo siempre se busca el menor gasto
de energía.

C L A S I F I C A C I Ó N D E P É P T I D O S: 

● 2 A.A: ​dipéptido.
● 3 A.A: ​tripéptido.
● 4 A.A:​ tetrapéptido.
● 5 A.A:​ pentapéptido.
● Hasta 15 A.A:​ oligopéptidos.
● 15-20 A.A:​ polipéptidos.
● Más de 100 A.A:​ proteínas.

¿ C Ó M O S E N O M B R A U N P É P T I D O ?. 

Ejemplo de un pentapéptido: NH2-tirosilglicilglicilfenilalanilleucina-COOH.

Primero se nombra el grupo amino terminal, el del primer A.A que se une, luego se
nombran con terminación “il” todos los A.A hasta llegar al último del péptido, el cual se
nombra completo y se agrega el grupo carboxilo terminal de ese A.A.

¿ C Ó M O S E C A L C U L A L A C A R G A N E T A D E U N P É P T I D O ?. 

Sumando las cargas de las cadenas laterales R de los A.A polares, del grupo amino
terminal y del grupo carboxilo terminal.

Las cadenas laterales R se disponen de distintas formas en un péptido porque sus

cargas pueden repelerse.

A L G U N O S P É P T I D O S D E I N T E R E S B I O L Ó G I C O.  

● NEUROPÉPTIDOS: Factores de liberación hipotalámicos (TRH, CRF)

Hormonas hipofisiarias (ACTH, Prolactina, Oxitocina)
Angiotensina
● GLUTATION
● INSULINA

ALGUNOS AMINOÁCIDOS PUEDEN ACTUAR COMO NEUROTRANSMISORES. 

 
● Glicina
● Glutamato
● Aspartato
● GABA (Ácido Gamma Amino Butírico)
 
I M P O R T A N C I A O D O N T O L Ó G I C A  
Arginina:​ Está presente en la pasta dental Colgate. Tiene efecto desensibilizante, es
protectora anticaries gracias al fluoruro que capta y remineraliza el esmalte. ​Su efecto
anticaries también es gracias a una enzima llamada arginina deiminasa, la cual quita NH3 y
permite la absorción de H+ (protones que acidifican). Por otro lado, su efecto
desensibilizante se debe a que su parte positiva atrae cargas negativas del licor dentinario
(ubicado en los túbulos dentinarios, transmisor de frío, calor, conexión con los nervios), y
por esto no se permite que el licor transmita sensaciones.

● Péptidos bioactivos que se encuentran en la saliva:  

○ Proteínas ricas en prolina
○ Cistatina
○ Histatina
○ Defensinas
○ entre otras...

● Histatinas: ​Grupo de polipéptidos catiónicos ricos en histidina, con actividad

antibacteriana, antimicótica y cicatrizante, encontrados en la secreción de la
glándula parótida y submandibular