UNIDAD 3.

ESTRUCTURA Y
FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

1
AMINOÁCIDOS

2
1. ESTRUCTURA DE UN AMINOÁCIDO

Carbono α

3
Configuración absoluta mediante proyecciones de Fischer

4
2. Clasificación y nomenclatura de los aminoácidos
Según Lehninger

5
Según McMurry

6
3. AMINOÁCIDOS NO PROTEÍCOS
Existen más de 700 aminoácidos no proteícos

7
 4. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos existen en forma de ZWITTERION

Además, los aminoácidos son anfóteros

8
Valores de pka de los grupos amino y carboxílico de los aminoácidos y su pI

TEXTO

9
TEXTO

10
TEXTO

11
TEXTO

12
Ecuación de Henderson-Halssebalch

13
 HA=83%
A-=17%

Al resolver las dos ecuaciones simultáneas se obtiene que [HA] = 0.83 y [A] = 0.17. En otras
palabras, a pH 9.00, 83% de las moléculas de alanina en disolución 1.00 M son iones dipolares
neutros (zwitteriones), y 17% están desprotonadas.

14
Curva de titulación

15
 Punto isoeléctrico
El punto isoeléctrico, también conocido como pI, es el pH al cual el número de cargas positivas y negativas
son iguales, es neutral desde el punto de vista eléctrico.

16
17
 Electroforesis
Técnica de separación de moléculas según su movilidad de estas en un campo eléctrico. Dependiendo de
la técnica que se use, la separación obedece en distinta medida a la carga eléctrica de las moléculas y a
su masa.

18
NEUROTRANSMISORES

19
Tipos de neurotransmisores

20
Biosíntesis de neurotransmisores a partir de L-tirosina

21
Biosíntesis de neurotransmisor a partir de L-triptófano

22
Biosíntesis de neurotransmisor a partir de L-ácido glutámico

23
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

24
 1. PÉPTIDOS
Polímeros de aminoácidos en los que los aminoácidos individuales están unidos por enlaces
amida o peptídicos

25
Enlace peptídico

26
El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace (hibridación 𝑠𝑝2 )

27
 CLASIFICACIÓN
2. PROTEÍNAS MACROSCÓPICA

Criterio Criterio de Criterio químico

estructural solubilidad

Fibrosas Globulares Albuminas Globulinas Glutelinas Prolaminas Simples u Conjugadas o

holoproteínas heteroproteínas

Fibras resistentes Casi esféricas Solubles en Insolubles en Solubles en Solubles en Globulares Glucoproteínas
agua agua ácidos y álcalis alcohol

Colágeno Albúminas Fibrosas Lipoproteínas

Miosina Globulinas

Queratina Glutelinas

Elastina Prolaminas

Enzimas e
histonas 28
Nivel de organización

29
 Nivel de organización de la estructura proteica
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Hélice α Lámina β-plegada

Antiparalela Paralela
30
Nivel de organización de la estructura proteica
ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA

Ejemplo: Hemoglobina

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 Desnaturalización
Debido a que la estructura terciaria de una proteína es sostenida delicadamente por atracciones
intramoleculares débiles, con frecuencia es suficiente un cambio ligero en la temperatura o el pH para
desestabilizar la estructura y ocasionar que la proteína se desnaturalice.

La desnaturalización ocurre bajo condiciones tan suaves que la estructura primaria permanece intacta
pero la estructura terciaria se desdobla a una cadena enrollada aleatoriamente

32