Saturados

se encuentran los ácidos grasos

esenciales que los animales no
Insaturados
pueden sintetizarlos por lo que
necesitan ingerirlos en la dieta
ÁCIDOS GRASOS
PRESENCIA
ESENCIALES
Ácido linoleico Maíz, soya, semillas de algodón
Ácido Linolénico Aceite de linaza
Ácido Araquidónico Aceite de maní, componente importante
de los fosfolípidos en los animales
 Glicéridos
o Grasas Ácido Graso + Glicerol
LÍPIDOS SIMPLES

Ésteres de ácidos grasos con alcoholes diferentes al glicerol. En

vegetales son protectores de superficies, recubren hojas, flores y
frutos como impermeabilizantes. Las ceras vegetales son
Céridos utilizadas en le elaboración de los barnices más caros y de mejores
(Ceras) grados, para zapatos, pisos, muebles y automóviles.
 Grupo fosfato
(Ac. Ortofosfórico) Glicerol 2 Ácidos grasos

Fosfolípidos
LÍPIDOS COMPUESTOS

Colina Lecitinas:
Función metabólica y
Grupo variable
estructural en membranas
(Grupo polar) Etanolamina Cefalinas
Serina Fosfatidilserina
Ácidos grasos + alcohol +
Otro grupo químico

Glucolípidos
Lipoproteinas
 Constituyente principal de la membrana celular y
de las lipoproteínas plasmáticas. Compuesto
Colesterol
precursor de todos los esteroides. Existe en las
grasas animales pero no en los vegetales
LÍPIDOS DERIVADOS

Sales biliares

Estradiol, Testosterona, Progesterona,

Esteroides aldosterona (hormona corticosuprarrenal)
- Mantequilla,
margarina, aceite
-Carne, pescado graso,
volatería y huevo
- Productos lácteos
 REQUERIMIENTOS

Recomendaciones : 30%
calorías de la dieta de origen
lipídico, Repartidas:

7-10% Ac. grasos 10-15% Ac. grasos

saturados monoinsaturados
 Ateroesclerosis

Esteatorrea

Obesidad
 PROTEINAS

Se componen de
carbono,
hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno
y a veces fósforo o
azufre.
Se supone que
una célula de En el hombre
mamífero tiene constituye el 16% de
por lo menos su peso total y el 50%
10 000 proteínas del peso seco.
diferentes
Elevado peso Son componentes
molecular estructurales de
las células y
tejidos
En los tejidos los ácidos grasos pueden ser oxidados a Acetil CoA ( B- oxidación) o esterificados a
triglicéridos (grasa), constituyendo, de esta manera la principal reserva calórica del cuerpo.
La Acetil CoA formada por B-Oxidación tiene varios destinos:
Vía Ciclo de Krebs, para generar ATP, CO2 y H2O
Formación de colesterol (Colesterologénesis), como fuente de carbono y
posteriormente dar origen a los esteroides (Esteroidogénesis).
En el hígado forma acetoacetato, precursor de los cuerpos cetónicos, que son
combustibles tisulares alternos, bajo ciertas condiciones, como en la inanición (ayuno).
 Cada tejido posee una En cada especie la mayoría
distribución, cantidad y de las proteínas que poseen
tipo de proteínas que son específicas, pero varían
determina el en algunos de ellos por lo
funcionamiento y la que se considera que
apariencia de la célula individuo es único

Tienen función de reserva

alimenticia, estructural y
muchas proteínas funcionan
como parte de las enzimas,
transporte, protección,
contracción, etc.

Se desnaturalizan
por acción del
calor,
Termolábiles:
 Existen, aproximadamente, 300 aminoácidos
diferentes en la naturaleza pero sólo 20 de ellos
AMINOÁCIDOS conforman las proteínas con propiedades
diferentes e importantes

Carbono α

Grupo Amino Grupo Carboxilo

(básico) (ácido)

Grupo variable
 En los polipéptidos, el grupo carboxilo de un
aminoácido está unido, por deshidratación, al
grupo amino del siguiente aminoácido y así
sucesivamente. El enlace carboxilo – Amino se
conoce como enlace peptídico y una proteína
tiene un extremo N – terminal o amino y un
extremo C – terminal o carboxilo.

En lace Peptídico
 HOMBRE
OTROS (% en dieta seca)
AMINOÁCIDOS (mg/Kg peso corporal)
ADULTO NIÑO RATA POLLO CERDO PECES
Esenciales
Fenilalanina (Fen) 16 132 0,8 1,34 0,88 2,1
Isoleucina (Ile) 12 80 0,5 0,8 0,63 0,9
Lisina (Lis) 12 97 0,7 1,2 0,95 2,0
Leucina (Leu) 16 128 0,75 1,35 0,75 1,6
Metionina (Met) 10 45 0,6 0,93 0,56 1,6
Treonina (Tre) 8 63 0,5 0,75 0,56 0,9
Valina (Val) 14 89 0,6 0,82 0,63 1,3
Triptófano (Tri) 3 19 0,15 0,23 0,15 0,2
Arginina (Arg) - - 0,6* 0,144 0,25* 2,4
Histidina (His) - 33 0,3 0,35 0,23 0,7
Glicina (Gli) - - - 1,5 - -
Asparagina (Asn) - - 0,4** - - -
Prolina (Pro) - - 0,4 0.2 - -
 Dispensables o No esenciales
Cisteína (Cis) a a a a a a
Tirosina (Tir) b b b b b b
Ac. Glutámico (Glu) - - - - - -
Alanina (Ala) - - - - - -
Ac. Aspártico (Asp) - - - - - -
Serina (Ser) - - - c - -
Glutamina (Gln) - - - - - -
Requerimiento 0,8 2,2
12% 23% 20% 40%
Proteico g/Kg g/Kg

a = Combinada con Metionina b= Combinada con Fenilalanina

c = Combinada con Glicina (*) Sólo crecimiento
(**) Por 3 – 8 días en una dieta de aminoácidos.
Los aminoácidos se agrupan según las propiedades de sus cadenas laterales. Los aminoácidos con
cadenas laterales no polares son hidrófobos, en tanto que aquéllos con cadenas laterales polares son
hidrófilos. Los aminoácidos ácidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH
celular, el grupo carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga negativa. Los
aminoácidos básicos tienen carga positiva debido a la disociación del grupo amino en su cadena
lateral. Las cadenas laterales ácidas o básicas son iónicas y por tanto, son hidrófilas.
 ESTRUCTURA

La Insulina fue la primera proteína cuya secuencia

de aminoácidos fue conocida, está formada por dos
cadenas de polipéptidos de 21 y 30 aminoácidos Puentes de
cada una.. Hidrógeno

Pauling y Corey propusieron dos conformaciones: La

primera, denominada α-hélice abarca la formación de
espirales de una cadena peptídica. La hélice alfa es una
estructura geométrica muy uniforme y en cada giro se
encuentran 3,6 aminoácidos. La estructura helicoidal se
determina y mantiene mediante enlaces por puente de
hidrógeno entre los aminoácidos en los giros sucesivos de
la espiral. En la estructura alfahelicoidal, los puentes de
hidrógeno ocurren entre átomos de una misma cadena
peptídica.
α-hélice
La α-hélice es la unidad estructural básica de las proteínas fibrosas como la lana, cabello, piel y uñas
Otra conformación es la Hoja Plisada β, donde los puentes de hidrógeno pueden ocurrir entre
diferentes cadenas polipeptídicas (lámina intercatenaria); cada cadena en forma de zigzag está
completamente extendida y los enlaces de hidrógeno ocasionan la formación de la estructura en
forma de lámina
c) Estructura Terciaria: La estructura terciana
de una molécula de proteína está determinada
por la forma que adopta cada cadena
polipeptídica. Esta estructura tridimensional
está determinada por cuatro factores que se
deben a interacciones entre los grupos R:
- Puentes de hidrógeno entre los grupos R de las
subunidades de aminoácidos en asas adyacentes
de la misma cadena de polipéptidos.
- Atracción iónica entre los grupos R con cargas
positivas y aquéllos con cargas negativas.
- Interacciones hidrófobas derivadas de la
tendencia de los grupos R no polares para
asociarse hacia el centro de la estructura
globular, lejos del Líquido que los rodea.
- Los enlaces disulfuro, que son covalentes (-S-
S-), unen los átomos de azufre de dos
subunidades de cisteína. Estos enlaces pueden
unir dos porciones de una misma cadena o dos
cadenas distintas.
d) Estructura cuaternaria
Las proteínas compuestas de dos o más
cadenas de polipéptidos adquieren una
estructura cuaternaria: cada cadena muestra
estructuras primaria, secundaria y terciaria y
forma una molécula proteínica
biológicamente activa.
La hemoglobina, proteína de los glóbulos
rojos encargada del transporte de oxígeno, es
un ejemplo de proteína globular con
estructura cuaternaria. La hemoglobina está
compuesta por 574 aminoácidos dispuestos
en cuatro cadenas polipeptídicas: dos
cadenas alfa idénticas y dos cadenas beta
idénticas entre sí. Su fórmula química es
C3032H48160872S8Fe4
A) Proteínas simples: Compuesto sólo por aminoácidos, en uno o más
polipéptidos.
B) Proteínas conjugadas o complejas: Proteínas simples unidas covalente-mente
con radicales no proteicos (Grupo protético)
C) Glucoproteínas: El grupo protético es un carbohidrato: Globulinas, hormonas
gonadotrópicas.
Cromoproteínas: Grupo protético es un pigmento
Lipoproteínas: El grupo protético es liposoluble: fosfolípidos, grasa,
colesterol.
Nucleoproteínas: Ribosomas, RNA.
Metaloproteínas: Citocromo oxida-sa, hierro, cobre, etc.
Flavoproteínas: Deshidrogenasa succínica, FAD.
Por su conformación estructural se clasifican:
Proteínas fibrosas: Son importantes para mantener la forma física de un organismo. Pueden ser
intracelulares o extracelulares:
Colágeno: Principal componente del tejido conectivo, como los tendones, los ligamentos y las
envolturas musculares, constituye, alrededor de 25% de la proteína en los humanos. Posee gran
fuerza tensil; se calcula que una fibra de 1 mm de diámetro es capaz de soportar más de 10 Kg de
peso. La lisina y la prolina pueden convertirse en hidroxilisina e hidroxiprolina, respectivamente,
después de incorporarse al colágeno. Estos aminoácidos dan origen a enlaces cruzados entre las
cadenas peptídicas del colágeno, dichos enlaces aportan la firmeza y la fuerza de las moléculas del
colágeno, que es uno de los principales componentes del cartílago, del hueso y de otros tejidos
conectivos. Es la que convierte a la carne en menos tierna, es insoluble e indigerible, es una
proteína de muy baja calidad.
Elastina: Da la elasticidad al tejido conectivo, constituyente de arterias y tejidos elásticos. Con la edad
pierde su propiedad elástica. Si alguien se pellizca el dorso de la mano y la piel regresa
inmediatamente a su posición normal indica que se es joven.
Queratina: Es la proteína del pelo, de la capa externa de la piel, también, se le encuentra en la lana,
plumas, garras, uñas, cuernos y las escamas. Es una proteína, básicamente, intracelular. Son muy
ricas en uniones disulfuro que entrelazan la molécula, debido a su elevado contenido de cistina
(22%), este tipo de enlaces son responsables de la maleabilidad del pelo. Es decir, algunas mezclas
usadas en la permanente, rompen este tipo de enlace, desnaturalizando de manera reversible la
proteína del cabello, lo que permite adoptar formas nuevas estéticas.
Proteínas globulares: Incluyen las enzimas, hormonas proteicas y proteínas portadoras de
oxígeno:
Albúminas: Son solubles en agua y constituyen una parte significativa de la proteína sérica y
de la proteína del huevo.
Globulinas: Son insolubles en el agua pero su solubilidad aumenta con cambios en la
concentración de sales neutras.
Mioglobina: Almacena oxígeno. Bajo condiciones de escasez, en un ejercicio excesivo,
el oxígeno almacenado se libera para usarse en las mitocondrias para generar ATP.
Hemoglobina: Realizan 2 funciones importantes: Transportan oxígeno del aparato
respiratorio hacia los tejidos periféricos y desde estos, transportan el CO2 hasta los
pulmones para ser excretados.

Algunas proteínas se encuentran entre los de tipo fibroso y globular: Miosina, fibrinógeno, etc
 - Primarias: Carne, pescado, huevos y lácteos
- Secundarias: Cereales y legumbres

Las necesidades son función de la calidad de la proteína ingerida y situación fisiológica o patológica
- Aminoácidos esenciales (3-16 mg/Kg)
- Proteína (2,2 g/Kg lactantes; 0,8 g/Kg en adultos)

- Kwarsiorkor: Déficit proteína

- Marasmo: Déficit proteína + energía
- Fenilcetonuria: Error innato por déficit del enzima (que transforma Phe en Tyr.)
- Gota: Depósito Ac. úrico procedente purinas
 Contenido de proteína (%) y valor alimenticio de la misma en unidades NPU

ALIMENTO Valor NPU CONTENIDO

PROTEICO (%)

Huevos 94 13
Legumbres 30 21 - 26
Soja 72 37
Harina de trigo 35 10 -12
Papa 67 2
Carne vacuno 76 19
Pescado 80 18 aprox.
Leche 86 3-4

NOTA: NPU (net protein utilization) el valor ideal es de 100 NPU

 COFACTOR
ENZIMAS APOENZIMA
COENZIMA
CATALIZADOR

PARTE PROTEICA PARTE NO PROTEICA

Aceleran Hereditarias
reacciones
químicas Medicina Enfermedades
Anomalias acción
Sustancias enzimática
Importantes
Alimentos
Industria química Limpieza
Agronomía
 ENZIMAS
• Están presentes en pequeñas cantidades.
• Está conformada por una parte proteica (Apoenzima)
y una No Proteica (Coenzima) que es una molécula
orgánica específica, pequeña y termoestable y de bajo
peso molecular.

PROPIEDADES • Durante una reacción no se modifican de manera

irreversible, por lo que, le permite participar en la
catálisis de numerosas reacciones individuales.
• Reaccionan en una forma específica.
• La función de una enzima es aumentar la velocidad de
una reacción. Las enzimas no modifican los
equilibrios de reacción. Es decir, no determinan si
una reacción es favorable o desfavorable.
3. FORMA, ESPECIFICIDAD Y ACCIÓN ENZIMÁTICA:

Una parte muy importante de las enzimas es el sitio catalítico o sitio activo, que es un nicho o
depresión sobre la superficie de la molécula, su forma y la configuración de las fuerzas de
unión presentes allí hacen que la enzima sea específica para un sustrato y el complejo formado por
la unión se llama Complejo Enzima – Sustrato (E – S) cuando la reacción ha terminado, el
sustrato queda alterado químicamente formando el Producto, mientras la enzima no sufre ninguna
alteración y queda libre para seguir actuando en una nueva reacción del complejo E – S.

La reacción enzimática puede resumirse de la siguiente manera:

Enzima
S+E E-S P+E
Sustrato Enzima – Sustrato Producto Enzima

Debido a que las enzimas no son estructuras rígidas, la hipótesis de la relación E – S propuesto
por Emil Fischer (1890) quedó en desuso (Hipótesis “Llave y cerradura), ahora se propone la
hipótesis del ajuste inducido.
Hipótesis del Ajuste Inducido: (Modelo propuesto por Koshland)
Propone, que cuando el sustrato se une al sitio catalítico de la enzima, el sitio cambia para
adaptarse al sustrato, esto origina una tensión sobre el sustrato con el rompimiento químico de
los enlaces específicos, con ayuda del agua (reacciones hidrolíticas)

ENZIMA Sitio catalítico flexible

El sitio catalítico cambia de

forma y se adapta al sustrato,
lo que origina una tensión y
Sitio Alostérico permite el rompimiento del
enlace R1 – R2
Aminoácido

Entra el agua
(Reacción hidrolítica)
SUSTRATO
4. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS:
Inhibición competitiva: Es cuando el inhibidor compite con el sustrato para tener acceso al sitio
catalítico de la enzima

La inhibición competitiva se utiliza en el tratamiento de envenenamiento con metanol, que se convierte

en formaldehído por la enzima alcohol deshidrogenasa; el formaldehído lesiona muchos tejidos, en
especial los ojos. El etanol compite con el metanol por la enzima, de modo que la terapia para el
envenenamiento con metanol es la aplicación endovenosa de etanol, lo cual hace que la formación de
formaldehído sea lo suficientemente lenta como para que el metanol se pueda eliminar, inocuamente,
en la orina.
Inhibición No Competitiva: El sustrato e inhibidor no compiten por el sitio catalítico; el inhibidor
actúa en un sitio diferente al catalítico denominado sitio alostérico, que al ser ocupado por el
inhibidor provoca un cambio conformacional de la estructura de la enzima, que altera la estructura
del sitio catalítico y, por ende, sus propiedades catalíticas.

A la inhibición alostérica se le denomina: Inhibición por producto final o inhibición por

retroalimentación
Efectos de los inhibidores en la cinética enzimática
Para entender la actividad catalítica de las enzimas es necesario, en primer lugar, diferenciar entre
equilibrios de reacción y velocidades de reacción

En su forma normal estable, o estado basal, cualquier

molécula (tal como S o P) contiene una cantidad
característica de energía. El equilibrio entre S y P
refleja la diferencia de la energía (G) de sus estados
basales. En el ejemplo que se muestra en la figura, la
energía del estado basal de P es inferior al de S, con lo
que el equilibrio favorece la degradación de S y la
formación de P. Este equilibrio no es afectado por la
actividad de la enzima.
No obstante, un equilibrio favorable no indica que la
conversión S ⎯→ P sea rápida. Para que haya
reacción las moléculas han de superar una barrera
representada por la “colina” energética de la figura,
Cualquier reacción, por ejemplo S → P,
que es el resultado de una serie de reacomodos que
donde S es el sustrato y P es el producto,
tienen que producirse en las moléculas participantes
puede describirse mediante un diagrama de
(alineamiento de los grupos reactivos, formación de
la coordenada de reacción, que es una
cargas inestables transitorias, reordenamientos de
descripción gráfica del camino energético de
enlaces, etc.)
la reacción.
 En la cumbre de la colina energética existe un punto en
el que la caída hacia el estado S o P es igualmente
probable (en cualquier caso es de bajada). Es lo que se
denomina el estado de transición. El estado de transición
es un momento molecular fugaz en el que
acontecimientos tales como rotura de enlace, formación
de enlace y desarrollo de carga han llegado al preciso
instante en el que la vuelta al estado inicial del sustrato o
la generación de un producto son igualmente probables.
La diferencia entre los niveles de energía del estado
basal y del estado de transición se denomina energía de
activación.

La velocidad de una reacción refleja esta energía de activación, ya que si la energía de activación es
más elevada, la reacción es más lenta. Las velocidades de reacción pueden aumentarse incrementando
la temperatura, mediante la que se aumenta el número de moléculas con energía suficiente para
superar la barrera energética. De modo alternativo, puede disminuirse la energía de activación
añadiendo un catalizador. Los catalizadores (como las enzimas) aumentan las velocidades de reacción
disminuyendo la energía de activación.
Se puede ilustrar este principio general considerando la reacción de la glucosa con el O2 para
formar CO2 y H2O, que representa los estados inicial y final del proceso de respiración que veremos
más adelante.
Glucosa + Oxígeno CO2 + H2O

Esta reacción tiene una variación de energía libre muy grande, ya que el contenido de energía libre
de la glucosa es notoriamente mayor que el de los productos, por lo que la reacción debería ser
espontánea, es decir que la glucosa debería descomponerse rápidamente formando dióxido de
carbono y agua. Sin embargo, se puede colocar glucosa en un recipiente con oxígeno de manera
casi indefinida sin que reaccionen. En cambio, en las células la glucosa es degradada rápidamente a
CO2 y H2O en una ruta metabólica catalizada por enzimas. Estas enzimas no sólo aceleran las
reacciones sino que las organizan y controlan de tal manera que gran parte de la energía liberada en
este proceso se recupera en otras formas que pueden ser utilizadas por la célula para realizar todas
sus funciones. Esta es la ruta primaria de formación de energía para las células y las enzimas que
actúan en ella permiten que el proceso tenga lugar en una escala de tiempo útil para las células
5. CLASIFICACIÓN:
La Comisión Internacional de Enzimas ha recomendado dividirlos en 06 grandes grupos:
Oxidorreductasas: Catalizan las reacciones de oxido – reducción. Es decir, participan en
la transferencia de un electrón o átomo de Hidrógeno de un donador (se oxida) a un
aceptor (se reduce).
Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo G (distinto al hidrógeno) entre un
par de sustratos.
S – G + S’ S + S’ – G
Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces C – O, C – N , C – C y algunos otros enlaces
con adición de agua.
Liasas: Rompen enlaces C – C , C – O , C – N y otros enlaces dejando doble ligaduras o
agregando grupos a las dobles ligaduras.
Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros ópticos, geométricos o de posición.
Ligasas: Participan en la unión de dos moléculas acopladas por la hidrólisis de ATP u otro
trifosfato. Los enlaces que forman pueden ser C – O, C – S , C – N , C – C .
6. FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
Concentración de la enzima: Concentración del sustrato:

Efecto de la Temperatura: Efecto del pH

7.0. RESUMEN DE LAS CARACTERÍSTICAS Y FUNCIONES:

Las enzimas son proteínas con forma específica

Las enzimas son específicas, reaccionan con su sustrato específico.
Tienen sitios catalíticos flexibles (ligeramente), los que se adaptan a la conformación
molecular del sustrato.
Finalizan la reacción sin ninguna alteración y pueden usarse una y otra vez hasta su
degradación molecular normal.
Pueden actuar en reacciones catabólicas y anabólicas.
Reducen el calor de activación requerido para que se produzca una reacción.
La velocidad de reacción depende de la concentración de sustrato, temperatura, pH, etc.
La acción de una enzima puede ser reversible y depende muchas veces de las cantidades
relativas de sustrato y producto.
8. ENZIMAS DIGESTIVAS EN EL HOMBRE:
pH
GLÁNDULA ENZIMA SUSTRATO PRODUCTO FINAL
ÓPTIMO
Salivales Ptialina o Amilasa Almidón Maltosa
6,4 - 6,8
salival
Gástricas Pepsina Proteínas Péptidos y Polipéptidos
2
(Jugo gástrico)
Páncreas Amilasa pancreática 8 Almidón Maltosa
(Jugo pancreático) Lipasa pancreática 8 Lípidos Glicerol + Ac. Grasos
Tripsina 8 Proteínas Péptidos y aminoácidos
Quimotripsina 8 Proteínas Péptidos y aminoácidos
Carboxipeptidasa 8 Péptidos Aminoácidos
Ribonucleasas 8 RNA Nucleótidos
Desoxirribonucleasa 8 DNA Nucleótidos
Intestinales Aminopeptidasas Péptidos Aminoácidos
(Jugo intestinal) Nucleasas 7,5 - 8,5 DNA y RNA Nucleótidos,
Maltasa 7,5 - 8,5 Maltosa nucleósidos y bases
Sacarasa 7,5 - 8,5 Sacarosa nitrogenadas
Lipasa 7,5 - 8,5 Lípidos Glucosa
7,5 - 8,5 Glucosa y fructosa
Glicerol + Ac. grasos