3/enzimas y sustrato

TIPOS DE ENZIMAS ENZIMAS SUSTRATOS

CARBOHIDRATOS AMILASAS ALMIDON

CARBOHIDRATOS PECTINASAS PECTINAS

CARBOHIDRATOS CELULASAS CELULOSA,

HEMICELULOSA

DISACARIDASAS MALTASA Alfa- maltosa

PROTEASAS PROTEASAS ACIDAS PROTEINAS

4/ Factores que afectan la actividad enzimática

La actividad metabólica de las células está regulada por la síntesis de productos

necesarios ´para su óptimo funcionamiento; esta regulación depende de la actividad
enzimática. los principales factores que limitan la acción enzimática son la
 concentración de moléculas de enzima y sustratos, al igual que la disponibilidad de
factores como: Efecto de PH, la temperatura, concentración de la enzima y la
concentración del sustrato

Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH específicos, y

bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad de
unirse a un sustrato.

 Temperatura: aumentar la temperatura generalmente acelera una reacción, y

bajar la temperatura la hace más lenta. Sin embargo, temperaturas extremadamente
altas pueden causar que una enzima pierda su forma (se desnaturalice) y deje de
trabajar.

 pH: cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de este

rango hará más lenta la actividad de la enzima. Valores de pH extremos pueden causar
la desnaturalización de la enzima.

 Concentración de la enzima: aumentar la concentración de la enzima acelerará

la reacción, siempre que se disponga de sustrato al cual unirse. Una vez que todo el
sustrato esté adherido, la reacción deja de acelerarse, puesto que no hay algo a lo las
enzimas adicionales se puedan unir.

 Concentración del substrato: aumentar la concentración de sustrato también

aumenta la velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una vez que todas las enzimas
se han adherido, cualquier aumento de sustrato no tendrá efecto alguno en la velocidad
de reacción, ya que las enzimas disponibles estarán saturadas y trabajando a su
máxima capacidad.

5/
Fedra o enzima-trato es la estructura que se forma de la unión de una enzima con un
sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima). Algunas enzimas tienen la
capacidad de modificarlos ligándose a los cuales son unidos, es decir, actúan como
catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes de magnitud el
ajuste del equilibrio químico y la velocidad de reacciones químicas, que sin ellas
podrían tardar una eternidad. Estas proteínas son las denominadas enzimas. Para
realizar esta aceleración del proceso lo que consigue la enzima es lograr la disminución
de la energía de activación de la reacción. Las enzimas dirigen las transformaciones
químicas y energéticas que tienen lugar en cada célula. Pero para realizar estas
funciones básicas y vitales para nuestra vida deben tener una capacidad de
interaccionar de forma específica y reversible con ligandos, que viene dada por su
conformación espacial en el lugar de unión. Para que la enzima modifique el ligando
(sustrato a partir de este momento) este debe “encajar” en el lugar de unión de la
enzima. Por esto decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y
sustrato. Este hecho se debe a que las enzimas son moléculas asimétricas.
La unión se mantiene gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos del
sustrato y la enzima, como enlaces de Van percie, enlace por puente de hidrógeno o
puentes salados, durante la catálisis, pero la unión es temporal, por tanto cuando la
reacción enzimática finaliza se separan la enzima y el producto (ya no hablamos de
sustrato después de la catálisis, ya que tiene una conformación modificada por la
enzima).

6/ las enzimas alexitéricas son las que sirven para combatir los efectos producidos por
las picaduras de serpientes venenosas y animales ponzoñosos, La alexitérica juega
un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, entre los que se
incluyen la señalización celular y la regulación del metabolismo. ... Esto permite que
las enzimas más alostéricas varíen mucho su actividad catalítica en respuesta a
pequeños cambios en la concentración del efector
El gas liberado Debido a la acción de la enzima catalasa es el oxígeno y ese gas le da
el nombre al agua oxigenada, el agua oxigenada o peróxido de hidrógeno agregado se
transformará en agua y oxígeno. El desprendimiento de oxígeno el cual logramos ver
manifestado a lo largo del experimento como un intenso burbujeo

8/durante el experimento realizado logramos deducir que el efecto que tiene hervir el
agua con las muestreas es que esta tiene la función de calentar las sustancias
contenidas dentro del tubo de ensayo lo cual facilita la determinación de la existencia o
presencia de la catalasa en las muestras, ya que esta trabaja óptimamente cuando
están siendo sometidas a altas temperaturas.
10/ De acuerdo a los resultados obtenidos en los anteriores experimentos podemos
decir que la catalasa trabaja en condiciones optimas cuando hay mayor temperatura ya
que esta acelera la acción de la catalasa, encontrando su temperatura optima entre
altas temperaturas debido a que a temperaturas bajas se desactiva la acción de la
catalasa y a temperaturas extremadamente altas se desnaturaliza la enzima catalasa

11/La acatalasemia , acatalasia o enfermedad de Takahara es una enfermedad

hereditaria caracterizada por la ausencia de la enzima catalasa en los peroxisomas. Es
una entidad patológica congénita producida por una mutación en la parte reguladora
del gen CAT del cromosoma 11, lo que ocasiona una disminución o una menor
actividad de la síntesis de la enzima catalasa, enzima que tiene como función, entre
otras, la reducción del agua oxigenada producida en el organismo como defensa contra
una invasión microbiana, principalmente de anaerobios. Sigue un patrón de
herencia autosómica recesiva.1
CAUSAS:
Está causada por una mutación en la parte reguladora del gen CAT, lo que ocasiona
una disminución o una menor actividad de la síntesis de la enzima catalasa, enzima que
tiene como función, entre otras, la reducción del agua oxigenada producida en el
organismo como defensa contra una invasión microbiana.

POBLACION EN LA QUE SE PRESENTA: La acatalasemia representa un desorden

genético muy raro con una frecuencia estimada de 1 en 31.250 de individuos en la
población en general. Según diversos estudios epidemiológicos, la incidencia de este
desorden es 1 en 12.500 personas en Japón, 1 en 25.000 personas en Suiza, y 1 en
20.000 personas en Hungría.

CONSECUENCIAS: La acatalasemia se hereda de una manera recesiva de un

autosoma y sigue siendo sobre todo asintomática. En algunos casos raros, la
enfermedad causa la formación de la úlcera dentro de la boca y la muerte del tejido
suave debido a la falta de oxígeno (gangrena) - esta condición determinada se llama
como enfermedad de Takahara. Por otra parte, la gente con acatalasemia está en un
riesgo más alto de desarrollar la diabetes mellitus y la ateroesclerosis.