PROTEINAS

Biomoleculas o moléculas orgánicas más abundantes en las células,

constituyendo el 50 % o mas de su peso seco, se encuentra en todas
las partes de la célula, por que son fundamentales a nivel estructural y
funcional, también se denominan como protidos, la composición de las
proteínas es de carbono, hidrógeno, oxigeno y nitrógeno (son
compuestos cuaternarios), adicionalmente tienen azufre, fósforo,
hierro, zinc y cobre. Las proteínas presentan alto peso molecular.
PROTEINAS
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

 1. TRANSPORTE
 A.- MIOGLOBINA.-Transporta el oxigeno a través del músculo.

 B.- HEMOGLOBINA.-Transporta oxigeno bajo la forma de oxihemoglobina en los Vertebrados a nivel
de todos los tejidos así mismo lleva el CO2 en forma de carboxihemoblobina hacia los pulmones.
 LIPOPROTEINAS.- Transporta lípidos como fosfolipidos, lípidos neutros, colesterol.
 TRANSFERINA.- Transporta hierro en el plasma sanguíneo hacia el hígado y el vaso donde se
almacena bajo la forma de ferritina.
 SERULOPLASMINA.- Transporta cobre.
 SEROALBUMINA.-Transporta cerido y ácidos grasos

 2. ESTRUCTURAL

 QUERATINA.- Colágeno, elastina
 CONTRACTILES.- Miscina, actina, tropomiosina, troponina.
 ENZIMAS.- Catalizan las reacciones químicas aceleran las reacciones.
 Ejm: Hidrolasa como: amilasa, maltosa, lactosa, lipasa, pepsina, etc.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

 .
 3. DEFENSA INMUNITARIA

 Son las inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos los cuales se combinan con el antigeno –
anticuerpo reaccionan y forman las precipitinas de este modo las inmovilizan a los antigenos

 4. HORMONAS

 Regulan los diferentes procesos del organismo
 Ejm: insulina, gonadotrofina

 5. COAGULACION

 Fibrinogeno que forma la fibrina y trombina

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Solubilidad.

Capacidad electrolítica.

Especificidad.

Amortiguador de Ph.

Desnaturalizacion
Fuentes de proteínas
AMINOACIDOS

Constituyen las unidades estructurales de las proteínas en forma de

alfabeto de la estructura proteica, así como determinan su función. El
primer aminoácido en conocerse fue la glicocola (glicina).
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

I. AMINOACIDOS ALIFATICOS.- De cadenas abiertas, simples o ramificadas

•  -
1. AMINOACIDOS NEUTROS.- Con un grupo amino y carboxilo
a) Aminoácidos Simples
o GLICINA
o ALANINA
o LEUCINA
o ISOLEUCINA
o VALINA
b) Aminoácidos Azufrados
- METIONINA
- CISTEINA

c) Aminoacidos Hidroxilados
o TREONINA
o SERINA

2. AMINOACIDOS ÁCIDOS.- Dos grupos carboxilos y uno amino.

 ÁCIDO GLUTAMICO
 ÁCIDO ASPARTICO
3. AMINOACIDOS BASICOS.- Dos grupos
carboxilos y dos grupos aminos AMINOACIDOS ESENCIALES.-
Son aquellos que el hombre y los organismos animales no
 -  LISINA
lo pueden sintetizar por lo tanto obtienen a partir de los
 ARAVININA
alimentos que ingiere, de los 20 aminoácido naturales el
4. AMINOACIDOS AMINO hombre solo sintetiza 10 llamados No Esenciales y los
otros que no logra sintetizar se denomina Esenciales y
 GLUTAMINA son:
 ASPARAGINA 
Leucina
II.- AMINOACIDOS AROMATICOS.-  Isoleucina
 Valina
1.- AMINOACIDO CARBOXICLICO
 Metionina
- Fenilalanina  Treonina
- Tirosina  Lisina
 Arginina
2.- AMINOACIDOS HETEROCLICO  Fenilalanina
 Histidina
- Histidina  Triptofano
- Triptofano
- Prolina
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
 - Aminoácidos con cadenas lineales: Gli, Ala, Val, Leu, Ile.
 - Aminoácidos con cadenas que contienen grupos hidroxilo
(OH): Ser, Tre, Tir.
 - Aminoácidos con cadena lateral que contienen azufre: Cis,
Met.
 - Aminoácidos que contienen grupos ácidos en las cadenas
laterales: Asp, Asn, Glu, Gln.
 - Aminoácidos que contienen cadenas laterales con grupos
amino: Arg, Lis, His.
 - Aminoácidos que contienen anillos aromáticos: His, Fen, Tir,
Trp.
los aminoácidos se pueden considerar como los ladrillos de los
edificios moleculares proteicos. Desempeñan numerosas
funciones relacionadas con infinidad de procesos bioquímicos, por
ejemplo, son marcadores biológicos, mensajeros químicos, y
contribuyan en la dieta humana proporcionando energía y fibra.
Clasificación
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo
para obtenerlos se les llama esenciales
La carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo
del organismo, ya que no es posible reponer las células de los
tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del
crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales
son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg) (Requerida en niños y tal vez ancianos)
Metionina (Met)
Aminoácidos codificados en el genoma
aminoácidos proteicos, canónicos o naturales
aquellos que están codificados en el genoma; para
la mayoría de los seres vivos son 20:
alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína,
fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina,
tirosina, treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en
algunos seres vivos el código genético tiene
pequeñas modificaciones y puede codificar otros
aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y
pirrolisina.1 2 3
Los 20 aminoácidos, comprenden los siguientes:
 Alanina Ala A
 Valina Val V
 Leucina Leu L
 Isoleucina Ile I
 Prolina Pro P
 Fenilalanina Phe F
 Triptofano Trp W
 Metionina Met M
 Glicocola Gly G
 Serina Ser S
 Treonina Thr T
 Cisteína Cys C
 Tirosina Tyr Y
 Histidina His H
 Arginina Arg R
 Lisina Lys K
 Glutamina Gln Q
 Asparragina Asn N
 Acido aspartico Asp D
 Acido glutámico Glu E
NIVELES DE ORGANIZACIÓN PROTEICA

Las proteínas no son simplemente polímeros al azar, de

longitudes variables; sino que cada tipo de molécula
protéica tiene una composición química específica,
denominada como COMPOSICIÓN CUALITATIVA DE
AMINOACIDOS, esto determina también un peso molecular
específico. Existen cuatro niveles de organización protéica
del primario al cuaternario.
ESTRUCTURA PRIMARIA

Comprende las secuencias de aminoácidos, en un determinado

orden, formando cadenas polipéptidicas, unidas por enlaces
peptídicos
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es la disposición extendida o arrollada que adopta una cadena
polipeptidica, da como consecuencia conformaciones ordenadas
de cadenas polipeptídicas llamadas  - hélice y la hoja plegada 
  HELICE O HELICE 
Cada vuelta o rosca esta formado por
3,6 residuos de aminoácidos. La  -
hélice se estabiliza por enlaces puentes
de hidrógeno ínter residuos, también
cada enlace peptídico, participa en los
puentes de hidrógeno, esto, confiere a
la hélice . Este tipo de enrollamiento
se encuentra en varias proteínas, como
la queratina del cabello, la miosina y
tropomiosina de los músculos y también
en la fibrina de la sangre.
HOJA PLEGADA  O  HOJA PLEGADA
Estructura en zigzag, casi completamente extendida, haciendo que
el recorrido sea paralela o antiparalela. Esta estructura esta
estabilizada por enlaces puentes de hidrógeno, dándole rigidez al
conjunto. proteínas como la fibroína de la seda, la  queratina,
además en la elastina del tejido conjuntivo, existe un tercer tipo de
estructura secundaria que se encuentra en el colágeno, en donde
cada fibrilla de colágeno, es el resultado del agrupado de fibrillas o
moléculas finas llamadas como tropocolageno, que se encuentra
estabilizada por enlaces puentes de hidrógeno.
HOJA PLEGADA  O  HOJA PLEGADA
ESTRUCTURA TERCIARIA
 Las proteínas son moléculas polipeptidicas que están formados por una o
mas cadenas que pueden o no presentar estructura secundaria y se hallan
constituyendo moléculas compactas de forma globular esta configuración
se logra cuando se pliega sobre si mismo la proteína constituyendo un anillo
regular para llegar a constituir esta estructura se establecen interacciones
entre las cadenas laterales y también en algunas porciones de la cadena
principal. Estas interacciones que mantienen estables son:

 A. FUERZAS DE VANDER WALLS

 Son fuerzas muy débiles de atracción mutua entre moléculas vecinas y para
que se logre esta atracción los grupos carboxilos se debe hallarse por
próximo.

ESTRUCTURA TERCIARIA
 B. UNIONES IONICAS

 Se establece entre los grupos amino y carboxilo pero bajo la forma ionizable, el grupo
carboxilo se carga negativamente y el grupo amino de carga positivamente.

 C. PUENTES DE HIDROGENO

 Se establece entre los grupos que participan como dadores de átomos de hidrogeno,
carboxilo, hidroxilo, sulfidrilo

 D. INTERACCIONES HIDROFOBICAS

 Se establece en las porciones no polares de las cadenas laterales de los aminoácidos como
valina, leucina, metionina, triptofano.

ESTRUCTURA TERCIARIA
LA MIOGLOBINA
esta formado por un grupo hemo ferroporfirinico (grupo hemo),
igual a la de la hemoglobina, encargado de la oxigenación y
desoxigenación. Se halla en las células del músculo esquelético y
es abundante en mamíferos buceadores,
ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Lo presentan aquellas proteínas que están constituidos por dos
o más cadenas polipeptídicas.
 Ejm: hemoglobina, presenta estructura cuaternaria; la proteína
toma el nombre de oligomerica y las cadenas poliptidicas que
adquieren su propia configuración tridimensional toma el
nombre de oligomericas, cada una de las cadenas se denomina
como PROTOMERO, pudiendo ser entonces las estructuras:
dímeros, trímeros, tetrámeros, etc. o polímeros.. Las proteínas
oligoméricas desempeñan papeles o roles especiales en la
homeostasis, debido a que cada protómero, puede asumir
funciones diferentes de acuerdo al medio.
HEMOGLOBINA
formada por dos cadenas  de 141
residuos de aminoácidos y dos
cadenas  de 146 residuos de
aminoácidos, y a cada uno de ellos
se halla unido un resto hemo (grupo
hemo), unido por enlaces no
covalentes. Tiene como funciones
más importantes; transportar el
oxígeno del aparato respiratorio a los
tejidos y transportar el bióxido de
carbono, desde los tejidos, hasta el
aparato respiratorio.
HEMOGLOBINA
LA DESNATURALIZACION O DENATURALIZACION PROTEICA
Este proceso ocurre cuando una proteína pierde su estructura
nativa o su estructura funcional, entonces pierde toda capacidad
de actividad, este proceso ocurre cuando una proteína es
expuesta a soluciones ácidas o bases fuertes, al calor,
detergentes iónicos, urea, metales pesados (Ag, Pb, Hg, etc.), a
presión y cambios bruscos de pH.
Clasificación
1.- Según su forma
a) Fibrosas: ejemplos queratina, colágeno y
fibrina.
b) Globulares: ejemplos la mayoría de las
enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte

2.- Según su composición química

a) Simples: Ejemplos insulina y el colágeno
(globulares y fibrosas).
b) Conjugadas o heteroproteínas
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

Para la clasificación de las proteínas, existen diferentes

criterios de clasificación, entre ellos tenemos los siguientes:
1.- POR SU CONFORMACION NATIVA.- Comprenden a los
siguientes grupos:
A. Proteínas fibrosas
B. Proteínas globulares
PROTEINAS FIBROSAS

Conformación mas sencilla que las globulares, presentan

estructuras o nivel de estructuración proteica, secundaria, son
insolubles en el agua y soluciones acuosas, presentan gran
resistencia física (mecánica), en consecuencia se encuentran
formando esqueletos; se conocen dos tipos de proteínas fibrosas:
- queratinas
- colágenos
QUERATINAS
Comprende las  - queratinas y  - queratinas; las  - queratinas,
contienen en abundancia la cistina, generando en consecuencia
puentes di sulfuro, provocando la formación de proteínas duras y
quebradizas de los cuernos y uñas, además de queratinas mas
flexibles y suaves de la piel, pelo y lana. Las  - queratinas, no
contienen cistina, sino, tienen en abundancia glicina, alanina y serina,
que contienen grupos R pequeños, se encuentran en el hilo de seda,
como en las arañas y gusanos de seda. Las  - queratinas, se estiran
en calor húmedo, mientras que las  - queratinas, no se estiran en el
calor húmedo. También se encuentra en este grupo se encuentran la
fibroina, que forma el hilo de seda, la elastina y la esclerotina, se
encuentran en animales.
QUERATINAS
COLAGENOS
Un tipo de proteínas propias del
tejido conectivo, consisten en fibrillas
arregladas en diferentes formas,
presentan sobre todo alto contenido
de prolina e hidroxiprolina. El
colágeno es la proteína estructural
más abundante de los mamíferos,
forma parte del tejido conectivo en la
piel, cartílago, ligamentos, tendones y
tejido óseo, tiene gran fuerza tensora.
Esta formada por paquetes de
fibrillas individuales, ordenadas en
forma paralela.
PROTEINAS GLOBULARES
Presentan estructuras mas complejas, debido a que se encuentran plegadas
sobre si mismas en estructura tridimensional (en forma irregular), dentro de
este grupo se encuentran:
- Protaminas.- Se encuentra asociadas a los ácidos nucleicos en los
espermatozoides de algunos peces, como el salmón.
- Histonas.- De naturaleza básica, se encuentran en el núcleo celular, asociada
al DNA de células eucariotas.
- Prolaminas.- Se encuentran en semillas, como la zeina del maíz y la hordeína
de la cebada.
- Gluteninas.- Se encuentran en el trigo y el arroz.
- Albuminas.- Como la ovoalbumina del huevo y la lactoalbumina de la leche.
- Globulinas.- Comprende a la ovoglobulina, lactoglobulina, el fibrinogeno y la
seroglobulina de la sangre.
POR SU COMPOSICION QUIMICA

 a.- Proteínas simples.- Cuando una proteína esta formada

únicamente, por aminoácidos, ejemplo la insulina.
 b.- Proteínas conjugadas.- Cuando presentan una parte proteica,
formada por cadenas polipeptídicas, y otros componentes
orgánicos o inorgánicos, denominados como grupo protético
PROTEÍNAS CONJUGADAS
Proteína + Grupo prostético (no proteica)=Proteína conjugada
 Glucoproteínas.- Unión de carbohidratos con proteínas como las
hormonas.
 Cromoproteínas.- Proteínas mas pigmentos, como la hemoglobina.
 Lipoproteínas.- Son proteínas asociadas a lípidos, ejemplo tenemos en
las membranas.
 Fosfoproteínas.- Unión de proteínas con grupos fosfatos, como en la
caseína de la leche.
 Nucleoproteínas.- Son proteínas asociadas al DNA, como las histonas.
 Metaloproteínas.- Comprende a las proteínas unidas a iones, como la
transferrina.