Estructura y función de las siguientes

proteínas:
Proteína C reactiva
La proteína C-reactiva (PCR) es un marcador sensible de inflamación, así como un predictor
independiente de enfermedad cardiovascular futura, la cual es una de las principales causas de
muerte en todo el mundo. El papel de la inflamación en esta entidad ha sido bien documentado en
la última década, y se ha demostrado inflamación en todas las fases del aterosclerosis, abarcando
desde los momentos del inicio y el crecimiento, hasta la ruptura de la placa Diversos estudios
epidemiológicos muestran que los niveles séricos de PCR tienen valor predictivo para el desarrollo
de síndromes coronarios agudos, eventos vasculares cerebrales, enfermedad arterial periférica y
muerte súbita cardíaca (2).

La PCR es el biomarcador más estudiado de la inflamación en enfermedades cardiovasculares (3).

Entre hombres aparentemente sanos, el nivel básico de la inflamación,

según la evaluación de los niveles séricos de PCR, predice el riesgo a largo plazo de un primer
infarto del miocardio, accidente cerebrovascular isquémico, enfermedad vascular periférica, y
mortalidad por cualquier causa. La asociación entre PCR y enfermedad cardiovascular persiste
después de los ajustes para edad, tabaquismo, niveles de lípidos, presión arterial, índice de masa
corporal, diabetes, nivel de ejercicio y antecedentes familiares de enfermedad cardiovascular (4-
9). Por lo tanto, la PCR es un factor importante que determina el riesgo de enfermedad

cardiovascular y accidente cerebrovascular.

La PCR y su papel en la enfermedad cardiovascular La proteína C reactiva (también denominada
CRP por su sigla en inglés), llamada así por su capacidad para precipitar el polisacárido-C somático
del Streptococcus pneumoniae, fue la primera proteína de fase aguda que se describió y fue
descubierta en 1930 por Tillet y Frances. Forma parte de la inmunidad innata y su síntesis es
inducida como respuesta al daño tisular por infecciones, inflamación o neoplasias. Es sintetizada
por tipo de pacientes, en quienes, por sus características, ameritaría incluir estos marcadores
biológicos de respuesta inflamatoria involucrados estrechamente en la patofisiología de la
aterotrombosis.

La inflamación es una reacción protectora del tejido conjuntivo vascular a estímulos dañinos,
incluyendo la infección. La respuesta inflamatoria se asocia con vasodilatación, aumento de la
permeabilidad vascular, reclutamiento de células inflamatorias (especialmente neutrófilos en la
inflamación aguda), liberación de mediadores de la inflamación de estas células (incluyendo
aminas vasoactivas, prostanoides e intermediarios reactivos del oxígeno), y liberación de
citoquinas. Las citoquinas derivadas de macrófagos como IL-1 e IL-6, son las principales
responsables de la respuesta de fase aguda, una variación protectora en la producción de
proteínas plasmáticas por los hepatocitos. Las respuestas de algunas de las proteínas de fase
aguda
Por tanto, parece existir una relación de doble sentido (causa-efecto, efecto-causa) entre la
inflamación y la aterosclerosis. Estudios en la población general han revelado la existencia de una
relación entre la elevación de los marcadores de inflamación y el desarrollo posterior de eventos
cardiovasculares

Ceruloplasmina
Es una cuproproteína con actividad enzimática sintetizada en el hígado, pero también se
ha reportado su expresión extrahepática en el cerebro, pulmones, bazo y testículos,
contiene 6 átomos de cobre en su estructura.
La ceruloplasmina transporta más del 95% del cobre en nuestro plasma; el porcentaje
restante lo lleva la albúmina, la cual puede ser confundida en cuanto a su importancia en
el transporte de cobre, ya que une el cobre de manera más débil que la ceruloplasmina.
La ceruloplasmina muestra una actividad oxidasa dependiente de cobre, la cual es
asociada con la posible oxidación de Fe+2(ferroso) a Fe+3(férrico), por lo que ayuda a su
transporte en el plasma estando asociada a la transferrina, la cual solo puede llevar el
hierro en su estado férrico. También presenta funciones como la oxidación de serotonina,
epinefrina y norepinefrina.
Ninguna de estas funciones es mutuamente excluyente y no se sabe si los sitios para las
diferentes funciones se encuentran localizadas por separado a lo largo de la cadena
polipeptídica o no. El peso molecular de la ceruloplasmina humana ha sido estimado en
132 kDa y un contenido de carbohidratos de entre 7-8%.
Razones por las que se realiza el examen de ceruloplasmina
La ceruloplasmina se produce en el hígado. Esta almacena y transporta el cobre en la
sangre a las partes del cuerpo que lo necesitan. Su proveedor de atención médica puede
ordenar este examen si usted tiene signos o síntomas de trastornos en el metabolismo o
almacenamiento del cobre.
Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes
laboratorios. Algunos usan diferentes mediciones o analizan diferentes muestras. Hable
con su proveedor acerca del significado de los resultados específicos de su examen.
¿Cuáles son los riesgos de realizarse un examen de ceruloplasmina?
Las venas y las arterias varían de tamaño de una persona a otra y de un lado del cuerpo a
otro, razón por la cual obtener una muestra de sangre de algunas personas puede ser más
difícil que de otras. Estos riesgos al realizarse el examen de ceruloplasmina son menores.
Colágeno
El término colágenos se reserva para aquellas afecciones que implican una alteración molecular
del colágeno, entre las que cabe citar el escorbuto, diferentes tipos del síndrome de Ehlers-Danlos,
la dermatosparaxis (enfermedad de los ovinos y bovinos) y el síndrome de Marfán. El término de
conectivitis incluye, pues, todas las otras afecciones primitivamente denominadas colágenos por
Klemperer, así como las colagenosis tal y como acabamos de definirlas. No estaría de más recordar
que, en 1942, Klemperer y colaboradores englobaron bajo el término de colagenosis diferentes
afecciones diseminadas, que se caracterizaban por una anomalía de la estructura y el metabolismo
del colágeno, denominada «degeneración fibrinoide». Estas afecciones son las siguientes: lupus
eritematoso diseminado, esclerodermia. dermatomiositis y periarteritis nudosa

ESTRUCTURA DEL COLAGENO

 El colágeno, proteína constituyente de los tejidos conjuntivos, como la piel, los tendones y
el hueso, es la proteína más abundante del organismo.
 Se caracteriza principalmente por su notable resistencia: una fibra de 1 mm de diámetro
puede soportar una carga de 10 a 40 kg. El colágeno está constituido por un conjunto de
tres cadenas polipeptídicas (1.000 aminoácidos por cadena), agrupadas en una estructura
helicoidal. La glicina constituye la tercera parte de los aminoácidos de cada cadena, hecho
único entre todas las proteínas del organismo.
 La repetición de 333 tripletes de forma Gli-Xy preside la estructura de cada una de las
cadenas. En posición X se encuentra, en la mayoría de los casos, la prolina; en posición Y,
se encuentran la hidrox; - prolina y la hidroxilisina, dos aminoácidos s que no abundan en
la constituciórt de las otras proteínas del organismo. Existen como mínimo cuatro tipos de
colágeno genéticamente distintos, en función de la estructura de las cadenas
polipeptídicas o cadenas alfa (cuadro 1). La estructura helicoidal, responsable de la rigidez
y la resistencia de las fibras, es específica de la molécula de colágeno

ENFERMEDADES DELCOLAGENO
Pueden sobrevenir trastornos específicos del metabolismo del colágeno en diferentes etapas de la
síntesis de éste. Se acompañan entonces de alteraciones clínicas y experimentales, clasificadas en
distintos síndromes (cuadro 3).

Se caracteriza este sindrome por una hiperelasticidad cutánea y una hiperlaxitud ligamentaria. Se
distinguen varios tipos dentro de esta afección, en función del trastorno especifico de la sin tesis
del colágeno.

En el tipo IV, existe un déficit relativo o absoluto de colágeno de tipo III (constituyente menor de la
piel y de otros tejidos). Este déficit es el responsable de una fragilidad cutánea, intestinal y
vascular, que puede provocar una muerte súbita por rotura intestinal o por rotura de un vaso de
grueso calibre.
El tipo V corresponde a un déficit de lisiloxidasa. Esta enzima hace posible, a partir de la lisina y la
hidroxilisina, la formación de los aldehídos de los enlaces transversales. La consecuencia es una
fragilidad de la piel y una perturbación de los procesos de cicatrización

En el tipo VI, la insuficiencia de los grupos hidroxilisina, secundaria al déficit de lisilhidroxilasa,

fragiliza los enlaces. transversales de las fibras colágenas. Los pacientes presentan entonces
escoliosis graves, luxaciones recidivantes e hiperlaxitud cutánea y ligamentosa