ENZIMAS

Inhibidores: disminuyen o eliminan la actividad enzimática

 AL UNIRSE HACEN QUE LA ENZIMA NO PUEDA RECUPERAR LA
ACTIVIDAD, AUN CUANDO LE SACAMOS EL INHINIDOR, LA MODIFICAN
IRREVERSIBLE DE MODO IRREVERSIBLE O ALTERAN GRUPOS FUNCIONALES DEL CENTRO
ACTIVO
INHIBIDORES
COMPETITIVA EL INHIBIDOR COMPITE CON EL
REVERSIBLE SUSTRATO POR EL SITIO ACTIVO

CUANDO UNO LOS REMUEVE, LA NO COMPETITIVA EL INHIBIDOR SE UNE A OTRO LUGAR

ENZIMA RECUPERA SU ACTIVIDAD DISTINTO AL SITIO ACTIVO, POR LO
TANTO, NO SE GENERA
COMPETENCIA CON EL SUSTRATO

ENZIMAS ALOSTERICAS
Reconocen a los moduladores alostéricos (activadores o inhibidores alostéricos), los
cuales interaccionan con el sitio alostérico (NO es el sitio activo, es otro lugar) y
generan un cambio conformacional a la enzima, llamado transición alostérica.
También tienen una estructura proteica más compleja que las enz. Michaelianas.
Tienen cooperatividad positiva, ósea que el primer sustrato cuando se une a la
enzima, la lleva de un estado T a un estado R, generando que los próximos sustratos
se puedan unir más fácil.
Tienen dos estados:
T: baja afinidad por el sustrato.
R: alta afinidad por el sustrato.
Pequeños cambios en la concentración del modulador producen grandes cambios
en la actividad de la enzima.
Otra característica es que La curva de velocidad (Vo) en función de la [S] presenta
una forma sigmoidea.

SU ACCIÓN EN LAS VIAS METABÓLICAS

Si participan de una via metabólica, permiten que ésta se pueda regular también
REGULACIÓN

1) ALOSTERICA: mediante moduladores alostéricos. Los activadores tienen más

afinidad por el estado R, los inhibidores por el estado T.
2) MODIFICACIÓN COVALENTE: se le agrega o saca grupos químicos, genera cambios
en la actividad enzimática.
Ej: fosforilación y desfosforilación.

3) INTERACCIÓN CON OTRAS PROTEINAS: la enzima cuando interacción con

determinadas proteínas (ej: calmodulina, proteínas G) sufre un cambio
conformacional, eso hace que tenga más afinidad o menos por el sustrato.

4) CONCENTRACIÓN DE ENZIMA: Puede ser a nivel genico, regulando la expresión

del gen que la codifica (inducción o represión). También se puede aumentar o
disminuir la enzima, mediante la regulación de las vias de degradación de proteínas.

5) ZIMOGENOS: son enzimas inactivas (proenzimas), que se activan por proteólisis,

ej: tripsina

REGULACIÓN EN LAS VIAS METABOLICAS

Mecanismos para regularlas:
1) Cantidad de sustrato (ej beta oxidación)
2) Regulación por producto: por medio de un feedback negativo
3) Compartimentalización: evita los ciclos fútiles, ósea que algo que
recién se sintetizo no se degrade al toque (por estar en el mismo
compartimiento), por lo tanto, se realizan en distintos lugares.