UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA

“FACULTAD DE CIENCIAS”
ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE
ENFERMERIA

NOMBRES: YOMIRA YULISSA

APELLIDOS: RUIZ SAAVEDRA
DOCENTE: YOSEF JAVIER AVALOS RAMIREZ
TEMA: CARBOHIDRATOS, LÍPIDOS Y PROTEÍNAS
CICLO: I

CHIMBOTE, DICIEMBRE DEL 2020

 PRÁCTICA 05

BIOMOLÉCULAS: CARBOHIDRATOS, LÍPIDOS Y

PROTEÍNAS
I.INSTRUCCIÓN
1.- ¿Cuál es el fundamento de la reacción de Benedict?
La reacción de Benedict es un método muy
empleado para la identificación de
carbohidratos, esta reacción es específica
para azucares reductores (lactosa, glucosa,
maltosa y celobiosa). Es un método
cualitativo que emplea reactivo Benedict,
que al igual que el reactivo de Fehling
contiene ion cúprico Cu 2+(otorgado por el
sulfato cúprico) el cual se reduce a ion Cu
1+ en medio alcalino caliente, esto por
efecto del grupo aldehído del azúcar. El ion
Cu 1+ se oxida y precipita en forma de
Cu2O, lo que proporciona la coloración
positiva de la reacción generalmente rojo-naranja o rojo ladrillo. La coloración
dependerá de la concentración de óxido de cobre y esta a su vez de la
reducción de cobre; va desde verde, amarillo, anaranjado o rojizo, dependiendo
de la coloración.
El reactivo de Benedict consta de: Sulfato cúprico, hidrato de sulfato de sodio o
cloruro, carbonato anhidro de sodio; además de ello empleo NaOH para
alcalinizar el medio.
Es una prueba calorimétrica que se usa para detectar la presencia de azúcares
reductores porque el reactivo de Benedict contiene cobre que se reduce en
presencia de azúcares reductores. Durante esta reacción el azúcar se oxida. La
reacción antes mencionada se conoce como una reacción oxidación-reducción
(REDOX) porque la oxidación del azúcar sucede simultáneamente con la
reacción de reducción del cobre.
El fundamento de esta reacción
radica en que, en un medio
alcalino, el ion cúprico (otorgado
por el sulfato cúprico) es capaz de
reducirse por efecto del
grupo aldehído del azúcar (-CHO)
a su forma de Cu+. Este nuevo ion
se 0observa como un precipitado
rojo ladrillo correspondiente al
óxido cuproso (Cu2O).
El medio alcalino facilita que el azúcar esté de forma lineal, puesto que en
disolución forma un anillo piranósico o furanósico.
2.- ¿Cómo explicas que luego de aplicar el reactivo de Benedict a las
muestras resulten en distintos colores?
El reactivo de Benedict es una prueba semi-cuantitativa, el color que se obtiene
da una idea de cuánta azúcar reductora está presente en la solución. Esto
ocurre porque los azucares reductores en condiciones alcalinas forman
enodioles. Los enodioles son poderosos agentes reductores. Pueden reducir
los iones cúpricos a iones cuprosos, que es la base de la reacción de Benedict.
El hidróxido durante el proceso de calentamiento se convierte en oxido cuproso
rojo.
Por lo general, podemos determinar la clase de molécula orgánica añadiendo
un reactivo que reacciona con un grupo funcional particular. Si el grupo
funcional está presente, el reactivo formará un color específico. De lo contrario,
no habrá cambio de color. Esto es un ejemplo de una prueba calorimétrica.
Cuando se añade el reactivo de Benedict al azúcar reductor, y se aplica calor,
el color de la mezcla cambia a naranja o ladrillo intenso mientras mayor sea la
abundancia de azúcares reductores. Un cambio a color verde indica la
presencia de menos azúcares reductores. Las azúcares que no reducen, como
la sacarosa, no producen cambios en color y la solución se mantiene azul. Los
monosacáridos que forman anillos no son azúcares reductores porque no
tienen un grupo aldehído libre, pero pueden reducir si se convierten en

monosacáridos abiertos.
3.- Existen 2 pacientes A y B, con diabetes al realizar la reacción de Benedict en la
orina en la mañana el paciente A da verde, mientras que el paciente B dio naranja,
explica estos resultados
PACIENTE-ORINA ¿QUÉ INDICA? CONCLUSIÓN
La presencia de trazas de Su diabetes está en una etapa
Paciente A (orina verde) azucares reductores. más leve.
 Presenta una concentración Su diabetes está en una etapa
Paciente B (Orina naranja) moderada de azucares avanzada.
reductores.

4.-
¿Qué color toma la sacarosa al
realizarle el hidrolisis y agregarle reactivo de Benedict? ¿porque?
La sacarosa no es un azúcar reductor porque sus carbonos anoméricos participan en el
enlace glucosidico, además que es un azúcar disacárido que al momento de hidrolizarse
se rompen los enlaces glucosidicos convirtiéndose en glucosa + fructuosa.
Para causar el hidrólisis de la sacarosa se usa el ácido acético(vinagre) y luego llevarlo
al baño María, al hidrolizar la sacarosa obtenemos una azúcar invertida que es una
mezcla de glucosa + fructuosa por lo que al comprobar el hidrólisis repetiremos la
prueba agregándole el reactivo de Benedict así llevándole otra vez al baño María,
transcurrido un tiempo nos damos cuenta que su color es anaranjado por la presencia de

azucares reductores.
5.- ¿A qué se debe la coloración producida por el lugol en el almidón y la papa?
La coloración producida por el Lugol se debe a que el yodo se introduce entre las
espiras de la molécula de almidón, entre mayor sea la cantidad de almidón, más intensa
será la coloración. 
La prueba de Lugol será positiva en aquellas verduras o frutas con mayor cantidad de
almidón (papa, rábano), mientras que en otras como la fresa o el kiwi su coloración no
será tan intensa, el agua no debe presentar reacción alguna.
En un tubo de ensayo que contiene almidón al agregar dos gotas de yodo (lugol) nos da
una coloración azul negruzco esto se debe a que en esta reacción el yodo entra a la
estructura helicoidal del almidón, es decir, que los átomos de yodo se introducen entre
las espirales provocando la absorción o fijación de yodo en las moléculas del almidón
(amilosa). 
El almidón al ponerse en contacto con el lugol presenta una coloración violeta, esto se
debe a que cuando el lugol reacciona con las dos estructuras que forman el almidón, con
la amilosa proporciona un color azul y cuando reacciona la amilopectina con lugol
proporciona un color rojo y la combinación de estos dos colores nos proporciona el
color violeta característico del almidón.
 

FUNDAMENTO: La coloración producida por el Lugol se

debe a que el yodo se introduce entre las espiras de la molécula
de almidón.
No es por tanto, una verdadera reacción química, sino que se
forma un compuesto de inclusión que modifica las propiedades
físicas de esta molécula, apareciendo la coloración azul violeta.

II.- INSTRUCCIÓN
1.- ¿Qué son los jabones?
Se llaman jabones a las sales sódicas y
potásicas derivadas de los ácidos grasos.
Son susceptibles de saponificación todas
aquellas sustancias que en su estructura
molecular contienen restos de ácidos
grasos, y son sustancias naturales a las
que llamamos lípidos saponificables.
 Los jabones son sales de ácidos grasos, producidos mediante una reacción química
conocida como saponificación. En esta reacción la grasa reacciona con la sosa(NaOH)
GRASA + SOSA CÁUSTICA → JABÓN + GLICERINA
para producir jabón y glicerina. Cada molécula de jabón tiene una cadena muy larga con
muchos átomos de carbono y con una cabeza con un grupo ácido.

2.- ¿Cómo se puede obtener los jabones?

Las grasas reaccionan en caliente con
el hidróxido sódico o potásico
descomponiéndose en los dos
elementos que la integran: glicerina y
ácidos.
Las grasas
animales(triglicérido)reaccionan en
caliente con el hidróxido sódico o
potásico descomponiéndose en los dos
elementos que la integran: glicerina y
ácidos grasos. Estos se combinan con
los iones sodio o potasio del hidróxido
para dar jabones, que son en
consecuencia las sales sódicas o
potásicas de los ácidos grasos.
3.- ¿Qué enzima logra el hidrolisis
de las grasas en el aparato
digestivo?
Las enzimas que logran el hidrolisis de las grasas en el aparato digestivo son:
La hidrolasa que es capaz de realizar la catálisis del hidrólisis de los enlaces
químicos que contienen los lípidos y las grasas dentro del organismo la
nomenclatura que se utiliza para este tipo de enzima es el término sustrato de
hidrolasa o en cuanto a nomenclatura tradicional también son nombradas como
sustratos correspondientes al ácido nucleico de la hidrolasa.
La lipasa es una proteína (enzima) secretada por el páncreas dentro del intestino
delgado. Ayuda a que el cuerpo absorba la grasa descomponiéndola en ácidos
grasos.
La lipasa pancreática es responsable
de la mayor parte del hidrólisis y del
fraccionamiento de los ácidos grasos,
al actuar sobre la superficie de las
micelas que engloban a los
triglicéridos. La enzima pancreática
colipasa, favorece la formación del
complejo sales biliares lipasa-
colipasa que interviene en la
hidrólisis. Como resultado de la
actividad de la lipasa,
monoglicéridos, ácidos grasos, y
 glicerol se reparten por el ambiente acuoso de la luz intestinal y posteriormente
son solubilizados por las sales biliares.

4.- ¿Cuáles son las principales diferencias entre aceites y grasas?

ACEITES GRASAS
Líquido a temperatura ambiente Solidos a temperatura ambiente
Ricos ácidos grasos insaturados y los
tipos de omega 3 eicosapentaenoico Ricas en ácidos grasos saturados
(EPA) y docosahexaenoico (DHA).
Disminuyen niveles de colesterol , En exceso, aumentan el colesterol y el
antiinflamatorios. riesgo de arteriosclerosis
Aceite de oliva , pescado graso , aceite Manteca de cerdo , mantequilla , lácteos ,
bacalao. embutidos , comida chatarra .

5.- ¿Cuáles son las diferencias entre ácidos grasos saturados e insaturados?
GRASAS INSATURADOS GRASAS SATURADAS
Son llamadas grasas buenas. Son llamadas grasas mala
Presentan enlaces dobles carbonos. Presenta enlaces simples entre carbonos.

Forman lípidos líquidos “aceites” Forman lípido sólidos “grasas”.

Presente principalmente en vegetales, Presente principalmente en animales

Reducen el colesterol y son Aumentan el colesterol y riesgo de

antiinflamatorios. arteriosclerosis.
Se encuentran los ácidos grasos esenciales EJEMPLOS:
(ácido Linoleico y Linolenico) -Ácido caproico (mantequilla)
EJEMPLOS: -Ácido palmítico (grasas animales)
-Ácido oleico -Ácido mirístico(nuez)
-Ácido araquidónico
6.- ¿Cuál es la importancia de los ácidos grasos polinsaturados?
Las grasas poliinsaturadas pueden ayudar a disminuir el colesterol LDL (malo).
El colesterol es una sustancia suave y cerosa que puede causar obstrucción o
bloqueo de las arterias (vasos sanguíneos). Tener niveles bajos de colesterol
LDL (malo) reduce el riesgo de enfermedades del corazón.

Las grasas poliinsaturadas incluyen grasas omega-3 y omega-6. Estos son ácidos
grasos esenciales que el cuerpo necesita para el crecimiento de las células y el
funcionamiento del cerebro. Nuestros cuerpos no producen ácidos grasos
esenciales, así que solo se pueden obtener de los alimentos.
Los ácidos grasos omega-3 son buenos para el corazón en varios sentidos. Ayudan a:
 Reducir los triglicéridos, un tipo de grasa en la sangre
 Reducir el riesgo de desarrollar latidos cardíacos irregulares (arritmia)
 Retardar la acumulación de placa, una sustancia que comprende grasa, colesterol
y calcio, que endurece y bloquea las arterias
 Bajar ligeramente la presión arterial
Los ácidos grasos omega-6 pueden ayudar a:
 Controlar el azúcar en la sangre
 Reducir el riesgo de diabetes
 Bajar la presión arterial
III.INSTRUCCIÓN
1.- Indique usted cuales son las principales características estructurales y
funcionales de las proteínas
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES
 Las proteínas formas estructuras protectoras externas tales como los cuernos, las
escamas y la piel. También se encuentra en el pelo de los mamíferos y las
plumas de las aves.
 Forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a
órganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colágeno del tejido conjuntivo fibroso,
reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico.
 Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman
parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Las glucoproteínas
actúan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el
transporte de sustancias. También es una proteína con función estructural la
queratina de la epidermis.
 Intervienen en la formación de tejidos constituyendo una fracción importante de
la sustancia intercelular.
CARACTERÍSTICAS FUNCIONALES
Las funciones que pueden desempeñar las proteínas son muy variadas y esenciales para
el correcto desempeño del organismo, como expresar la información genética en
los seres vivos, componer las estructuras celulares y hacer posible las reacciones
químicas.
 Entre las principales funciones se destacan:
Hacer que los procesos biológicos reaccionen más rápido. Por ejemplo, las
enzimas.
Controlar los procesos del cuerpo como el crecimiento y el metabolismo. Por
ejemplo, las hormonas.
Proteger al organismo de las enfermedades. Por ejemplo, los anticuerpos.
Transportar en el organismo las diversas sustancias, como oxígeno, hierro y
lípidos. Por ejemplo, la hemoglobina, la transferrina y la lipoproteína.
Conformar la estructura de diversos tejidos como la piel y el cabello. Por
ejemplo, el colágeno y la queratina.
Realizar movimientos de contracción muscular. Por ejemplo, la miosina junto
con la actina.

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de las proteínas se
refiere a la secuencia de aminoácidos
unidos por enlace peptídico. La estructura
lineal del péptido definirá en gran medida
las propiedades de niveles de organización
superiores de la proteína. Este orden es
consecuencia de la información del
material genético.
Conocer la estructura primaria de una
proteína no solo es importante para
entender su función (ya que ésta depende
de la secuencia de aminoácidos y de la
forma que adopte), sino también en el
estudio de enfermedades genéticas. Es
posible que el origen de una enfermedad
genética radique en una secuencia anormal.
Esta anomalía, si es severa, podría resultar
en que la función de la proteína no se
ejecute de manera adecuada o, incluso, en
que no se ejecute en lo absoluto. Por
ejemplo, en la enfermedad drepanocítica,
un aminoácido no polar (valina) reemplaza
a un aminoácido polar (ácido glutámico)
debido a la presencia de dos mutaciones de
la proteína transportadora de oxigeno
hemoglobina.

2.- Cual es la importancia de la estructura primara, secundaria, terciaria y

cuaternaria en la determinación de las propiedades funcionales de las proteínas
 ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Consiste en la rotación o el plegamiento
respectivo de aminoácidos adyacentes en
la cadena polipeptidica. Dos estructuras
secundarias muy comunes son alfa
hélices y (espirales en sentido horario) y
hojas beta plegadas.
La estructura secundaria es estabilizada
por puentes de hidrogeno, que se forman
a intervalos regulares a lo largo del
esqueleto polipeptidico.
La estructura secundaria de las proteínas
es la disposición espacial local del
esqueleto proteico, gracias a la
formación de puentes de hidrógeno entre
los átomos que forman el enlace
peptídico, es decir, un tipo de enlace
covalente, sin hacer referencia a la
cadena lateral.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria de una proteína es

la responsable directa de sus propiedades
biológicas, ya que la disposición espacial de los
distintos grupos funcionales determina su
interacción con los diversos ligandos. Para las
proteínas que constan de una sola cadena
polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria),
la estructura terciaria es la máxima información
estructural que se puede obtener.
La estructura terciaria se realiza de manera que los
aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y
los polares hacia el exterior en medios acuosos.
Esto provoca una estabilización por interacciones
hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de
puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos
de cisteína convenientemente orientados) y
mediante enlaces iónicos.
La estructura terciaria de una proteína es la
responsable directa de sus propiedades biológicas,
ya que la disposición espacial de los distintos
grupos funcionales y que determina su interacción
con los diversos ligandos. Para las proteínas que
constan de una sola cadena polipeptídica (carecen
de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es
la máxima información estructural que se puede
obtener.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción

de varias cadenas peptídicas que, asociadas,
conforman un ente, un multímero, que posee
propiedades distintas a la de
sus monómeros componentes. Dichas
subunidades se asocian entre sí mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser
puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas
o puentes salinos. Para el caso de una proteína
constituida por dos monómeros, un dímero, este
puede ser un homodímero, si los monómeros
constituyentes son iguales, o un heterodímero, si
no lo son.
 La importancia de la estructura cuaternaria
la tenemos en las cadenas de colágeno.
 La estructura cuaternaria está íntimamente
relacionada con procesos regulatorios; así,
formas activas e inactivas de determinadas
enzimas se diferencian en su estructura
cuaternaria.
 Cuando la proteína posee varias cadenas
polipeptídicas o subunidades, se dice que
tiene estructura cuaternaria.
 También decimos que, en ese caso, se
trata de una Proteína oligomérica, esto es,
un oligómero formado por varios
monómeros
La Hemoglobina se trata de una proteína
tetramérica cuya función es el transporte de
oxígeno. Este transporte está regulado a través de
leves modificaciones en su estructura cuaternaria.
 Así, la hemoglobina puede existir en dos
estados diferentes, T y R. El estado T
corresponde a la desoxihemoglobina, y el
estado R a la oxihemoglobina. Esta última
está cargada con oxígeno molecular (O2)
en la forma que veremos más adelante

3.- ¿Cuál es el fundamento de la reacción de Biuret?

La prueba de Biuret se fundamenta en detectar los enlaces peptídicos. La prueba se da
en medio alcalino. La muestra debe contener al menos dos enlaces peptídicos para que
se pueda formar un complejo de color violeta-púrpura. El complejo se forma por la
unión de los enlaces y el ion de cobre.
El reactivo de Biuret está compuesto por hidróxido de potasio, sulfato cúprico y tartrato
de sodio y de potasio. El hidróxido de sodio se utiliza para alcalinizar el medio, ya que
esta condición es indispensable para que se dé la reacción.
Las sustancias que reaccionan con las proteínas es el sulfato cúprico, mientras que el
tartrato de sodio tiene como función no permitir la formación de hidróxido de cobre, el
cual tiende a precipitar e interfiere en la reacción.
Si en la muestra se encuentran sustancias que posean enlaces peptídicos (polipéptidos o
proteínas) la prueba dará positiva.
Una reacción se interpreta como positiva cuando la solución se torna de color violeta. El
color se produce por la formación de un complejo entre al menos dos enlaces peptídicos
que poseen el grupo CO-NH y los cationes cúpricos.
El complejo violeta se puede formar de dos maneras: una es por la pérdida de protones
de los grupos amidas que se unen al metal, y la otra por la unión de los electrones de
oxígeno y nitrógeno que se encuentren libres y se unen con el cobre.
Esta reacción puede variar en intensidad y en el color dependiendo del tipo de proteína.
La prueba se puede realizar de forma cualitativa o cuantitativa. En la forma cualitativa
se reporta como positivo o negativo. Mientras que en la forma cuantitativa se puede
medir la concentración por el método espectrofotométrico.
La reacción se lee entre 540-560 nm. La intensidad del color es directamente

proporcional a la concentración de enlaces peptídicos de la muestra.

4. ¿Qué enfermedades se pueden desarrollar por el aumento o disminución de

proteínas a nivel citoplasmático?
 AUMENTO DE PROTEINAS A NIVEL CITOPLASMÁTICO
El nivel elevado de proteína en la sangre (hiperproteinemia) es un aumento de la
concentración de proteína en el torrente sanguíneo. El nivel elevado de proteína en la
sangre no es una enfermedad ni un trastorno específicos en sí mismos, pero podría
indicar que padeces una enfermedad como:
AMILOIDOSIS (ACUMULACIÓN DE PROTEÍNAS ANORMALES EN LOS
ÓRGANOS)
La amiloidosis es una enfermedad poco común que se produce cuando una proteína
anormal, llamada amiloide, se acumula en los órganos e interfiere en su funcionamiento
normal.

El amiloide normalmente no se encuentra en el cuerpo, pero se puede formar a partir de

varios tipos diferentes de proteínas. Los órganos que pueden verse afectados incluyen el
corazón, los riñones, el hígado, el bazo, el sistema nervioso y el tracto digestivo.

GAMMAPATÍA MONOCLONAL
Las gammapatías monoclonales incluyen un grupo de enfermedades caracterizadas por
la proliferación de clonal de células plasmáticas que producen un único tipo de cadena
ligera y/o pesada (componente monoclonal) en cantidades excesivas.
Las células plasmáticas normales producen inmunoglobulinas (Ig), o anticuerpos,
sustancias que circulan por la sangre con el objetivo de defender al individuo, atacando
toda materia extraña que entre en el organismo. Cada Ig consta de 2 cadenas pesadas:
gamma (IgG), alfa (IgA), mu (IgM), delta (IgD), o épsilon (IgE) y dos cadenas ligeras
(kappa o delta).
El concepto de monoclonalidad implica que estas células plasmáticas neoplásicas
producen un único tipo de cadena pesada y/o ligera (p.ej. IgA-kappa, IgG-lambda;
cadenas ligeras kappa, etc.), dejando de producir en cantidades insuficientes el resto de
inmunoglobulinas normales.
Las inmunoglobulinas en exceso interfieren en diversas propiedades de la sangre, en el
normal funcionamiento de los riñones, y favorecen el desarrollo de infecciones (por el
déficit en el resto de Ig).
Además, el exceso de células plasmáticas puede lesionar los huesos que contienen
médula ósea (hecho que comporta dolores óseos y posibles fracturas).
MIELOMA MÚLTIPLE
El mieloma múltiple es un tipo de cáncer que
se forma en un tipo de glóbulo blanco
denominado «célula plasmática». Las células
plasmáticas ayudan a combatir las
infecciones mediante la fabricación de anticuerpos que reconocen y atacan los
microrganismos.
El mieloma múltiple hace que las células cancerosas se acumulen en la médula ósea,
donde desplazan a las células sanguíneas sanas. En lugar de producir anticuerpos útiles,
las células cancerosas producen proteínas anormales que pueden provocar
complicaciones.
No siempre es necesario tratar el mieloma múltiple en el caso de personas que no
padecen ningún signo ni síntoma. Para las personas con mieloma múltiple que requieren
tratamiento, existen una cantidad de tratamientos disponibles para ayudar a controlar la
enfermedad.
SÍNDROME DE HIPERVISCOSIDAD
Se produce cuando la persona afectada tiene una cantidad excesiva de ciertas proteínas
de la sangre (inmunoglobulinas), en la mayor parte de los casos debido a neoplasias
hematológicas del tipo de la macroglobulinemia o mieloma múltiple. El exceso de
inmunoglobulinas hace que la sangre sea más espesa (tenga una mayor viscosidad), lo
que determina que se mueva lentamente a través de los vasos sanguíneos. El síndrome
de hiperviscosidad limita el flujo sanguíneo a la piel, los dedos de las manos y los pies,
la nariz y el cerebro. Los vasos sanguíneos se llenan demasiado de sangre y pueden
tener fugas, provocando la coloración de la piel.
Las personas con síntomas debidos a la hiperviscosidad reciben un tratamiento de
plasmaféresis. La plasmaféresis es un proceso en el que se extrae sangre de la persona y
se pasa a través de una máquina que separa las células sanguíneas de la parte líquida de
la sangre (plasma). Se descarta el plasma, que contiene las proteínas causantes de la
enfermedad, mientras que se devuelven a la persona las células sanguíneas.
PARKINSON
La patología de Parkinson forma parte de un grupo de
trastornos conocidos como enfermedades de proteínas mal
plegadas, ya que se caracterizan por proteínas específicas
que se distorsionan y funcionan mal, agrupándose en
cadenas en forma de hilos tóxicos para otras células.
Se han identificado tres genes cuyas mutaciones son
responsables de la enfermedad, los cuales codifican tres
proteínas diferentes: α-sinucleína, Parkin, y UCH-L1
(Ubiquitina C-terminal Esterasa L1). La αsinucleína es una
proteína amiloide citoplasmática que forma agregados
denominados cuerpos de Lewy similares a las placas
neuríticas de la enfermedad de Alzheimer.
ENFERMEDAD DE ALZHEIMER
En el caso de las proteínas β-amiloides y de las proteínas
tau, llegan a alcanzar funciones tóxicas relevantes, entre las que se encuentra la
afectación de las sinapsis neuronales y del equilibrio químico interno de las células.
Aunque no se conoce por completo cómo y por qué surgen, su presencia está muy
vinculada a la progresión de la enfermedad, incluso décadas antes de que ésta se
manifieste.
Para los autores, la acumulación de proteínas mal formadas en el cerebro ocurre porque
no se limpian de forma eficiente. Este problema podría relacionarse con las
características genéticas individuales, aunque no se descarta la influencia de factores
como el estilo de vida. Si las proteínas mal plegadas no pueden eliminarse de una región
cerebral, comienzan a reproducirse y a propagarse a regiones vecinas o anatómicamente
conectadas. En cierto sentido, siguen un patrón muy similar a la propagación de las
enfermedades infecciosas en una población de individuos inicialmente sanos. Igual que
el foco infeccioso inicial se extiende a través de contactos sociales, estas proteínas lo
hacen por contactos nerviosos.

En definitiva, las proteínas mal formadas pueden propagarse de unas regiones cerebrales
a otras siguiendo la red de conexiones nerviosas. Este modelo se inspira en la forma en
que se han estudiado hasta ahora los procesos epidémicos en la sociedad, para lo cual
los autores del estudio han introducido nuevos conceptos en el campo de la conectividad
cerebral.
DIABETES MELLITUS TIPO 2
Las personas que padecen diabetes tipo 2 ya no responden a la insulina normalmente,
por lo que la glucosa permanece en el torrente sanguíneo y no puede ingresar en las
células. Esto hace que los niveles de glucosa en sangre aumenten demasiado. Es
probable que una persona que padece diabetes tipo 2 se sienta enferma si tiene altos
niveles de azúcar en sangre.
Cuando usted tiene diabetes tipo 2, los adipocitos, los hepatocitos y las células
musculares no responden de manera correcta a dicha insulina. Esto se denomina
resistencia a la insulina. Como resultado de esto, el azúcar de la sangre no entra en estas
células con el fin de ser almacenado como fuente de energía.
Cuando el azúcar no puede entrar en las células, se acumula un nivel alto de este en la
sangre, lo cual se denomina hiperglucemia. El cuerpo es incapaz de usar la glucosa
como energía. Esto lleva a los síntomas de la diabetes tipo 2.
ENFERMEDAD DE HUNTINGTON

La enfermedad de Huntington es una

enfermedad hereditaria degenerativa y
progresiva que resulta en el desgaste de
las células nerviosas (neuronas) en algunas
áreas del cerebro. Estas alteraciones en el
cerebro provocan movimientos incontrolados,
pérdida de la capacidad intelectual y
trastornos emocionales en los afectados. Los
síntomas suelen aparecer entre las edades de
35 y 44 años. Las personas con la enfermedad
de Huntington muy a menudo viven muchos
años después del inicio de la enfermedad. Es
causada por alteraciones (mutaciones) en
el gen HTT y se hereda de forma autosómica
dominante. El tratamiento se basa en los
síntomas presentes en cada persona y puede
incluir varias medicaciones
  DISMINUCIÓN DE PROTEINAS A NIVEL CITOPLASMÁTICO
LA ANEMIA
Es una afección en la cual su sangre tiene una
cantidad de glóbulos rojos o hemoglobina por
debajo de lo normal.
La anemia es una afección en la cual el
cuerpo no tiene suficientes glóbulos rojos, los
cuales les suministran el oxígeno a los tejidos
corporales. Hay muchos tipos de anemia.
La anemia perniciosa es una disminución en
los glóbulos rojos que ocurre cuando los
intestinos no pueden
absorber apropiadamente la vitamina B12.
ESTREÑIMIENTO
Reemplazar demasiados alimentos con proteínas puede llevar a una falta de fibra, lo que
desencadena problemas de estreñimiento a nivel celular, las proteínas que se encargaban
de mantener bien la digestión no están trabajando bien, se absorbe mucha agua
finalmente.
FATIGA
Es la primera señal de la falta de proteínas.
Ya que la deficiencia de este compuesto se deriva directamente de una dieta de bajo
contenido calórico, el organismo no cuenta con la energía suficiente para cumplir con
las tareas rutinarias.

DEBILIDAD DEL CABELLO Y LA PIEL

La falta de proteína en el organismo se da en la caída o la debilidad del cabello.
Las proteínas mantienen el cabello sano y en su fase de crecimiento, ya que el pelo, y
los folículos que los sostienen, están hechos de proteínas, la falta de estas moléculas los
debilita. Esta es una de las razones por las que las personas que están realizando dietas
bajas en proteínas a veces ven que su cabello crece lentamente.
Las dietas extremadamente bajas en proteínas pueden causar pérdida de cabello. Así
como el cabello, las uñas e incluso la piel dependen de las proteínas para regenerarse.

ENFERMEDAD CELIACA
La enfermedad celíaca es la enfermedad crónica intestinal más frecuente que existe.
Paralelamente, la prevalencia de déficit de IgA en pacientes con EC es mayor en
comparación con individuos sanos. Debido a que un déficit de esta inmunoglobulina
puede determinar falsos negativos en la medición de anticuerpos antitransglutaminasa
intersticial (tTG) de tipo IgA, es recomendable medir los títulos de IgA totales. En caso
de existir déficit de IgA, los niveles de tTG-IgG estarán elevados en la mayoría de los
pacientes.
Actualmente se sabe que se trata de una patología multisistémica de mecanismo
inmunitario, provocada por el gluten, que se da en individuos genéticamente
susceptibles. Afecta aproximadamente al 1% de la población mundial, lo que supone
una prevalencia muy elevada, afecta a todos los grupos de edad y tiene síntomas de
presentación muy variados, tanto digestivos como extradigestivos.
Ya que es una enfermedad que exige el mantenimiento de una dieta sin gluten y un
seguimiento médico de por vida, es importante conocerla y establecer adecuadamente su
diagnóstico.
El padecimiento de enfermedad celíaca, o de otras patologías relacionadas, al
condicionar cambios en la alimentación del individuo afectado, puede asociarse con
desequilibrios nutricionales que es necesario vigilar e intentar resolver. Por ello los
pacientes con esta problemática necesitan un asesoramiento nutricional especial. La
enfermedad celíaca es la enfermedad crónica intestinal más frecuente que existe por la
falta de proteínas..
Aunque en la mayoría de los pacientes la dieta es el único tratamiento, la adherencia a
ésta es baja dado la dificultad de mantenerla en el tiempo. Los síntomas remiten
absolutamente con una dieta sin gluten y reaparecen al reintroducirlo. La ausencia de
tratamiento o diagnóstico oportuno se asocia con múltiples complicaciones, tales como
mayor riesgo de anemia, infertilidad, osteoporosis y linfoma intestinal. Además, la falta
de tratamiento está asociada con una mayor mortalidad.
El diagnóstico debe plantearse ante la sospecha clínica, y ser confirmado a través de
anticuerpos antiendomisio o antitransglutaminasa en el plasma y una biopsia de
intestino concordante.