 INTRODUCCIÓN

Las enzimas son esenciales para la vida y son uno de los tipos más importantes de
proteína en el cuerpo humano. Estudiar la cinética de la enzima ofrece la
información sobre el alcance diverso de reacciones en el cuerpo humano, que
podemos utilizar para entender y para predecir el metabolismo de todas las cosas
vivas.

Las enzimas son proteínas que realizan la catálisis de las reacciones químicas
que se llevan a cabo en los seres vivos. Aunque las reacciones enzimáticas
obedecen a los mismos principios de la cinética química, se diferencian de éstas
por el hecho de que las enzimas son saturadas por los substratos.
Durante una reacción enzimática, el substrato S se une químicamente a la
enzima E para formar un complejo "enzima-substrato" (ES). Luego de sufrir varias
reacciones químicas, el complejo ES se rompe para dar origen al producto P,
liberando a la enzima E, que puede volver a iniciar otro ciclo catalítico.
E + S \=====\ ES \=====\ E + P

 DESARROLLO

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por

enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo
de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima

Las enzimas, en su mayoría, son proteínas con la capacidad de manipular otras

moléculas sin ser alterados por la reacción, 1 esas moléculas son
denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al sitio activo de la enzima
que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos
denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios
sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de
las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se
produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN
polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra
de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja
serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determina la
velocidad final de toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una
reacción química o en un cambio conformacional de la enzima o del sustrato.
El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran
ayuda en la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Por ejemplo, la
estructura puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante
 la catálisis, qué cambios conformacionales ocurren durante la reacción, o incluso
el papel en particular de determinados residuos aminoácidos en el mecanismo
catalítico. Algunas enzimas modifican su conformación significativamente durante
la reacción, en cuyo caso, puede ser crucial saber la estructura molecular de la
enzima con y sin sustrato unido (se suelen usar análogos que se unen pero no
permiten llevar a cabo la reacción y mantienen a la enzima permanentemente en
la conformación de sustrato unido).

 CONCEPTOS BÁSICOS DE CINÉTICA QUÍMICA

En una reacción de orden cero, la velocidad de formación del producto es

independiente de la concentración de sustrato: v = k

En una reacción de primer orden la velocidad de formación de los productos es

directamente proporcional a la concentración del sustrato: v = k [A]. Así, en la
reacción:

sacarosa +
glucosa + fructosa
agua
La velocidad de hidrólisis de la sacarosa es, en todo momento, proporcional a la concentración de
sacarosa. Dicho matemáticamente, donde [A] es la concentración de sacarosa a cada tiempo (t) y k es
la constante de proporcionalidad. Se dice que ésta es una reacción de primer orden.

Una reacción de segundo orden es aquella en la que la velocidad de formación del producto depende

 de la concentración de dos sustratos (como en una reacción de condensación): v = k [A1] [A2]

 del cuadrado de la concentración de un único sustrato (reacción de dimerización): v = k [A]2

En la tabla siguiente se resumen los distintos tipos de reacción, y la forma de calcular sus parámetros
cinéticos.

  ORDEN CERO PRIMER ORDEN SEGUNDO ORDEN

Expresión diferencial
de la velocidad

Ecuación integrada [A] = -kt + [A]0 Ln[A] = -kt + Ln[A]0

de la velocidad

Vida media (t1/2)

Representación que [A] vs t Ln[A] vs t 1/[A] vs t

da lugar a una recta
Signo de la negativo negativo positivo
pendiente
Significado de la -k -k k
pendiente
Significado de la [A]0 Ln[A]0
ordenada en el
origen
[A]0 es b eb 1/b

 CONCLUSIÓN

- La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas

por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del
mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima
- El valor de KM da idea de la afinidad del enzima por el sustrato: A menor
KM, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor KM, menor
afinidad
- La KM del sustrato natural es menor que la de los sustratos análogos. Si
dos sustratos del mismo enzima tienen distinta K M, el que presente mayor
KM tiene menor afinidad por el enzima, y la reacción transcurre siempre a
menor velocidad que con el sustrato de menor K M, salvo a concentraciones
saturantes de sustrato, donde la v = Vmax.
- Los valores de KM de muchos enzimas son próximos a los de la
concentración fisiológica de sus sustratos, de forma que pequeñas
variaciones en la [S] pueden suponer grandes cambios en la velocidad de
toda una ruta metabólica.

BIBLIOGRAFIA

 https://www.news-medical.net/life-sciences/An-Introduction-to-Enzyme-
Kinetics-(Spanish).aspx
 http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm