TALLER PROTEINAS

Daniela Carolina López Albarracín

Código:1000590580

Grupo F

Defina aminoácido y mencione su clasificación y comportamiento

químico.
Los aminoácidos ​son las unidades químicas de nuestro organismo para producir
proteínas. Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se
acaban.
Su denominación responde a la composición química que presenta, en la cual un
grupo amino y otro ácido se unen a un carbono. Estos suelen tener existencia de una
misma molécula de grupos ácidos y grupos básicos, por ende en un medio ácido se
comportan como bases y en un medio básico se comportan como ácidos.

Se clasifican en 3 grandes grupos:

● Aminoácidos esenciales: L​os que se aportan a través de la dieta ya

que nuestro cuerpo no puede sintetizar. Hablamos de la histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y
valina.
● Aminoácidos no esenciales: ​Los que pueden ser sintetizados por
nuestro organismo a partir de otros aminoácidos. Incluye entre otros
alanina, asparagina, ácido aspártico y ácido glutámico.
● Aminoácidos condicionales:​Por lo regular no son esenciales, excepto
en circunstancias de alta demanda por enfermedad y estrés en las que
nuestro organismo no tiene capacidad de producirlos, son ocho:
Arginina, cistéina, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.

Defina enlace peptídico y su función.

El enlace peptídico es un enlace covalente,resultado de la reacción del grupo carboxilo
de un AA con el grupo amino de otros,con eliminación de una molécula de agua. Es
importante tener en cuenta que la unión de unas cuantas decenas de aminoácidos se
conoce como péptido y, la unión de cientos de aminoácidos se conoce como
polipéptido.

Este tiene como función principal la síntesis de proteínas mediante un proceso de

deshidratación.
Describa cada una de la estructura de las proteínas. Mencione ejemplos.

● Estructura primaria: ​La estructura primaria viene determinada por la

secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de
aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados.
 Por ejemplo ​si se considera la unión de los aminoácidos, Alanina y glicina,
pudieran formarse sólo dos combinaciones: Ala-Gli y Gli-Ala Tres aminoácidos
(añadiendo la Leucina pueden formar seis combinaciones: Ala. Gli. Leu; Ala.
Leu. Gli; Gli, Ala, Leu; Gli. Leu. Ala; Leu. Ala. Gli; Leu. Gli. Ala.

● Estructura secundaria: Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta

gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos
-CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo
como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de
adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.
Ejemplo:α-queratina de las plumas y β-queratina de la seda.
● Estructura terciaria: Disposición tridimensional de todos los átomos que
componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en
otras moléculas. Es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya
que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su
interacción con los diversos ligandos.
Ejemplo:Tejido conjuntivo, colágeno de los huesos,proteínas
globulares,proteínas filamentosas.

● Estructura cuaternaria: Cuando una proteína consta de más de una cadena

polipeptídica, es decir, de una proteína oligomérica, se denomina estructura
cuaternaria. Con varias cadenas polipeptídicas, esta estructura representa su
interconexión y organización.
Ejemplo:Actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este posee 60
subunidades proteicas).
Identifique la clasificación de las proteínas, describa y mencione ejemplos
de cada una de ellas.
Holoproteínas o proteínas simples: Son proteínas formadas únicamente por
aminoácidos. Pueden ser globulares o fibrosas.

-​Globulares: ​Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua.
Por ejemplo:
°Prolaminas: zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada).
°Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
°Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche).
°Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.
°Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas,etc.

-Fibrosas: Presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria

atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunas proteínas fibrosas
son:
°Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos.
°Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
°Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos.
°Fibroínas: En hilos de seda (arañas, insectos).

Heteroproteínas o proteínas conjugadas: Están formadas por una fracción

proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético.
Dependiendo del grupo prostético existen varios tipos:

1. Glucoproteínas​: Son moléculas formadas por una fracción glucídica y una

fracción proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las
mucinas de secreción como las salivales, glicoproteínas de la sangre, y
glucoproteínas de las membranas celulares.
Algunas de ellas son:
° Ribonucleasa
° Mucoproteínas
° Anticuerpos
° Hormona luteinizante
2. Lipoproteínas: ​Son complejos macromoleculares esféricos formados por un
núcleo que contiene lípidos apolares y una capa externa polar formada por
fosfolípidos, colesterol libre y proteínas.
Las lipoproteínas se clasifican según su densidad: alta, baja y muy baja
densidad.
Algunos ejemplos son: (​VLDL) alta densidad,​(LDL) baja densidad y (​HDL) alta
densidad​.
3. Nucleoproteínas​: Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido
nucleico (que puede ser ARN o ADN).Su característica fundamental es que
forman complejos estables con los ácidos nucleicos.
El ejemplo prototípico sería cualquiera de las histonas, que son identificables
en las hebras de cromatina. Otros ejemplos serían la Telomerasa, una
ribonucleoproteína (complejo de ARN/proteína) y la Protamina.
4. Cromoproteínas: ​Poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, por
lo que reciben también el nombre de pigmentos. Según la naturaleza del grupo
prostético, pueden ser ​pigmentos porfirínicos como la hemoglobina
encargada de transportar el oxígeno en la sangre o ​no porfirínicos como la
hemocianina.
Describa las funciones y ejemplos de las proteínas.
Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten a
las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y
regular funciones, reparar daños. Todos los tipos de proteínas realizan su función de la
misma forma: por unión selectiva a moléculas. Sin embargo las principales son las
siguientes:

Estructural: La función estructural permite que las proteínas forman tejidos de sostén
y relleno que confieran elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Ejemplo de ello es
el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo
elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo.
Enzimática: ​Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y
numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del
metabolismo. En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad
de poder interaccionar, en forma específica, con muy diversas moléculas.
Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de la reacción que
cataliza o el nombre del sustrato que transforman, terminando el nombre en "asa".
Por ejemplo:
● A las enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a un metabolito se les
denomina oxigenasas.
● A las que transfieren un residuo de ácido glucurónico del ácido UDP
glucurónico a un metabolito o xenobiótico, se le conoce como UDP glucuronil
transferasa.
● A las enzimas que catalizan la adición de una de las cuatro bases a una
molécula de ADN en formación se le denomina ADN sintetasa o ADN
polimerasa, las que hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.
Hormonal​: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el
glucagón que regulan los niveles de glucosa en sangre. También hormonas
segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada
en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del
sistema inmunológico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio.
Defensiva: ​Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes
extraños o infecciones. Como toxinas bacterianas.
Transporte: ​Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la
hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en
los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente.
Reserva: ​Se cumple cuando es necesario, las proteínas cumplen también una función
energética para el organismo aportando hasta 4 Kcal. de energía por gramo. Ejemplos
de esta función son la lactoalbúmina de la leche,la ovoalbúmina de la clara de huevo,
la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la
reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que
transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.
Reguladoras: Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas
están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas,
hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas, que son causantes de las
reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina
sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.
Contracción muscular: La contracción de los músculos través de la miosina y actina
es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células
constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos.
En la función contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está
relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función homeostática: ​Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo
en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico.

Describa con sus palabras el metabolismo de las proteínas.

Al no poder absorber las proteínas tal y como las ingerimos,necesitamos una serie de
enzimas y procesos que comienzan, donde procesos de digestión y degradación en el
estómago e intestino se encargan de descomponer esa proteína en partes chiquititas,
que técnicamente se denominan aminoácidos y péptidos, al estar en ese estado el
cuerpo ya es capaz de absorberlas para su propio beneficio. Una vez absorbidos por
el intestino pasan al torrente sanguíneo y llegan al hígado, el cual realiza una serie de
funciones que permiten el uso de las cadenas carbonadas de los aminoácidos para
producir energía, sintetizar lípidos o realizar la glucólisis y cetogénesis. Sin embargo
durante este proceso se produce una sustancia tóxica para nuestro organismo, la cual
debe ser filtrada por nuestros riñones y ser expulsada a través de la orina.