MÚSCULO ESQUELÉTICO

Niveles de Organización. El músculo esquelético está formado por cientos de células

musculares llamadas fibras. Cada fibra está separada de su vecina por una fina capa de
tejido conectivo llamada endomisio. Otra capa de tejido conectivo, el perimisio, rodea un
haz de hasta 150 fibras llamado fascículo. Rodeando al músculo completo se encuentra una
fascia de tejido conectivo fibroso conocida como epimisio (Figura 1).

Figura 1. Esquema de la organización estructural del músculo y el tendón

(McArdle, Katch y Katch, 1996).

Debajo del endomisio y rodeando a cada fibra muscular está el sarcolema. Esta delgada y
elástica membrana delimita el contenido de la fibra. Está compuesta de la membrana
plasmática plasmalema) y la membrana basal, entre estas dos membranas se encuentran las
células satélites cuya función es la regeneración celular y la recuperación de la fibra
muscular después de una lesión. El protoplasma de las fibras, o sarcoplasma, contiene
enzimas, partículas de lípidos y licógeno, los núcleos, mitocondrias y varios organelos
especializados. Embebida en el interior del sarcoplasma está una extensa red longitudinal
interconectada de túbulos y vesículas conocidas como retículo sarcoplásmico (McArdle y
cols, 1996).

Composición química. Aproximadamente el 75% del músculo esquelético es agua y el 20% es

proteína. El 5% restante es sales inorgánicas y otras sustancias incluyendo fosfatos de alta
energía, urea, ácido láctico, calcio, magnesio, fósforo, sodio, potasio, cloro, varias enzimas,
minoácidos, lípidos y carbohidratos. Las proteínas más abundantes del músculo son la miosina
(aproximadamente 60%), actina y tropomiosina. También contiene cerca de 700 mg de proteína
conjugada mioglobina por cada 100g de tejido muscular (McArdle y cols, 1996).

Ultraestructura del músculo esquelético. Cada fibra está compuesta de unidades

funcionales que se encuentran paralelas al eje longitudinal, son las fibrillas o miofibrillas,
que tienen aproximadamente 1mm de diámetro y están compuestas de unidades aún más
pequeñas (los filamentos o miofilamentos) que se encuentran paralelos al eje de la
miofibrilla. Los miofilamentos están formados por varias proteínas; la actina y la miosina
Constituyen cerca del 85% del complejo miofibrilar.

Se han identificado otras proteínas que tienen una función estructural o que pueden afectar
la interacción de los filamentos de proteína durante la acción del músculo. Los porcentajes
reportados por diferentes autores difieren para cada proteína dependiendo de la técnica
utilizada para su aislamiento. Ellas son (a) tropomiosina, localizada a lo largo de los
filamentos de actina (5%); (b) troponina, localizada en los filamentos de actina (3%); (c) a-
actinina, distribuida en la región de la banda Z (7%); (d)-actinina, encontrada en los
filamentos de actina (1%); (e) proteína M, identificada en la región de las líneas M dentro
del sarcómero (menos del 1%); (f) proteína C (menos del 1%), la cual se cree que
contribuye a la integridad estructural del sarcómero (McArdle y cols, 1996); (g) nebulina,
localizada en los filamentos de actina, regula el tamaño del filamento delgado (5%); (h)
titina, regula el tamaño del filamento grueso y se extiende desde la línea M a los discos Z
(10%) (Robson y Huiatt, 1983).
La sarcómera. La observación a través de microscopio revela que cada fibra presenta una
serie de estriaciones alternantes claras y oscuras. Las bandas claras son las bandas I
(isotrópicas), y las bandas oscuras, con su elevado índice de refracción, son las bandas A;
ésta es la línea Z o Discos Z. En la parte central de la banda A se localiza la banda H, una
región de baja densidad óptica causada por la ausencia de filamentos de actina. En la mitad
de la zona H, existe una región oscura, la "línea M", la cual marca el centro del sarcómero.
La región M está formada por estructuras proteicas filamentosas que conectan de forma
cruzada a los filamentos de miosina, manteniendo su arreglo y dando un espaciamiento
regular entre ellos (Figura 2). También en la línea M se anclan los filamentos conectores.
La porción de una fibra comprendida entre dos líneas Z sucesivas es denominada
sarcómera. Esta entidad estructural es la unidad funcional de la fibra muscular. En el
estado de reposo, la longitud de cada sarcómero es de aproximadamente 2.5m (McArdle
y cols,1996).

Figura 2. Esquema de media sarcómera. Las líneas negras representan moléculas de titina que se
extiende desde la línea M hasta la línea Z formando los filamentos conectores. La línea azul
representa los filamentos delgados formados principalmente por actina. Las líneas rojas son los
filamentos gruesos formados principalmente por miosina. Las líneas punteadas verticales
representan las líneas N que Pollack (1992) propone que están formadas por troponina. Respecto a
la titina se detallan sus diferentes secciones y epítopes reconocidos.
Además de las conocidas líneas Z y M, existen unas líneas menos visibles llamadas N (del
Alemán "nebenscheibe": neben: adyacente y scheibe: sección) (Eisenberg, 1983). Existe
otro arreglo de ilamentos finos compuestos de titina, que estabilizan a los filamentos de
miosina en el eje longitudinal. Durante la contracción, los filamentos de miosina y de actina
se deslizan entre sí, cercando los discos Z y disminuyendo el ancho de la zona H.

La banda I es la región de la sarcómera que contiene los filamentos delgados y parte de los
filamentos conectores; la banda A contiene los filamentos gruesos, parte de los filamentos
delgados y el resto de los filamentos conectores. La zona H de la banda no contiene
filamentos delgados.

Contracción Muscular

Aún los más simples organismos unicelulares se desplazan. Además, en los organismos
multicelulares las células individuales pueden cambiar su forma y tamaño, dependiendo de
sus funciones y etapas de crecimiento. Esos movimientos son el resultado de la interacción
de estructuras proteicas complejas. Uno de los tipos de movimientos mejor estudiados son
los de la contracción y relajación de las fibras del músculo esquelético. Los movimientos
musculares son llevados a cabo por la interacción de los filamentos delgados con los
filamentos gruesos, los primeros están formados por actina, troponina, tropomiosina y
nebulina y los segundos principalmente por miosina además de proteínas reguladoras y
kinasas.
Mecanismo de los filamentos deslizantes.

Existen abundantes evidencias que apoyan la teoría de los filamentos deslizantes en la

contracción muscular. La teoría de los filamentos deslizantes, propone que un músculo se
acorta o se alarga porque los filamentos gruesos y delgados se deslizan unos sobre otros sin
cambiar sus longitudes (Figura 3).

Figura 3. Teoría del deslizamiento. Durante la contracción muscular los filamentos delgados
(actina) se deslizan sobre los filamentos gruesos (miosina) acortando la longitud de la sarcómera.

La teoría dominante para explicar el deslizamiento de los filamentos es la que propone que
los puentes cruzados de la miosina se fijan a los filamentos de actina formando el complejo
actomiosina, mediante cambios conformacionales en los puentes cruzados, inducidos por la
hidrólisis del ATP fijado en el puente cruzado y por la liberación de los productos de la
hidrólisis, el filamento delgado es jalado en dirección de la línea M (Huxley y Niedergerke,
1954; Huxley y Hanson, 1954) (Fig. 3.1). Sin embargo, existen dudas razonables para
suponer que este puede no ser el mecanismo molecular implicado.
 Fig. 3.1.Teoría del puente cruzado.

Pollack (1996, 2001) plantea la transición de fase como un posible mecanismo, consiste en
la transición de una estructura helicoidal ordenada en cierta región inestable de la molécula
de miosina, a una estructura en espiral desordenada ("random coil") que acorta el filamento
grueso, estando los puentes cruzado unidos a la actina de los filamentos delgados estos son
jalados en dir ección de la línea M (Fig. 3.2).
Otra teoría propuesta por Muñiz y cols. (1996) es la de repulsión electrostática entre los
filamentos gruesos y delgados, la repulsión se produce por la generación de centros de
carga similares entre la miosina y la actina. En la miosina se genera un centro de carga
positivo por la hidrólisis del ATP y la liberación de sus productos y en los filamentos
delgados por la unión de los iones de Calcio. Al coincidir temporal y espacialmente estas
cargas se repelan entre sí. El vector de la repulsión sumado a los vectores de fuerza
originados en los filamentos conectores y la inercia de los discos Z favorecen el
deslizamiento de los filamentos delgados en dirección de la línea M (Fig 3.3).

Así, tenemos que el acortamiento se explica de acuerdo con la primera y la tercera teorías
por el deslizamiento de los filamentos entre sí, manteniéndose el tamaño de los filamentos
constante, mientras que en la segunda, el acortamiento ocurre por una disminución de la
longitud al menos de los filamentos gruesos, sin que requiera del deslizamiento de los
filamentos.
Acople excitación-contracción.

Es el mecanismo fisiológico por medio del cual un potencial de acción en el músculo inicia
los eventos químicos en la superficie celular que llevan a la liberación del Calcio
intracelular y causan la actividad muscular. El Ca2+ intracelular está involucrado
íntimamente en la regulación de la actividad contráctil y metabólica celular. En la fibra
muscular inactiva la concentración de Ca2+ es relativamente baja comparada con la
concentración existente en el fluido que baña a la célula. Cuando la fibra es estimulada,
ocurre un incremento del Ca2+ intracelular, que antecede la iniciación de la contracción
muscular. Este incremento de Ca2+ es iniciado por el potencial de acción que propaga por
los túbulos transversos provocando la liberación de Ca2+ desde los sacos laterales del
retículo sarcoplásmico.

Relajación.

Cuando un músculo deja de ser estimulado, la liberación de Ca2+ cesa y los filamentos
pierden su capacidad para interaccionar y producir el acortamiento muscular. El Calcio
liberado por la estimulación es recapturado por el retículo sarcoplásmico a través de
bombas de Calcio. En estas condiciones los filamentos regresan a sus posiciones previas a
la estimulación y el músculo recupera su longitud de reposo.

Eventos que ocurren durante la contracción y relajación muscular (Figura 4).

Paso 1: La acetilcolina (ACh) es liberada por las pequeñas vesículas localizadas dentro de
las terminales del axón. La ACh difunde a la hendidura sináptica y se une a receptores
especializados en el sarcolema. Existe una simetría casi perfecta entre el "impreso" de las
vesículas presinápticas que contienen la ACh y el "impreso" de los receptores
postsinápticos que ligan la ACh.

Paso 2: El potencial de acción del músculo depolariza los túbulos T en la unión de las
bandas A-I del sarcómero.
Paso 3: La depolarización del sistema de túbulos T ocasiona que el Ca 2+ se libere desde los
sacos laterales (cisternas terminales) del retículo sarcoplásmico.

Paso 4: Los iones de Ca2+ se unen al complejo troponina-tropomiosina en los filamentos

de actina, lo cual elimina la inhibición que evita que la actina se combine con la miosina.
Paso 5: Durante la actividad muscular, los filamentos de actina y miosina reaccionan entre si

en presencia de Ca2+ y ATP.

Paso 6: La contracción se mantiene si existe suministro adecuado de ATP y Ca2+.

Paso 7: La remoción del Ca2+ y la presencia de ATP mantienen el músculo en estado

relajado.

Figura 4. Esquema de los principales eventos que ocurren durante la contracción y relajación de un
músculo (McArdle y cols, 1996).
Estado activo

Cuando los puentes cruzados de miosina se unen con los filamentos de actina, se dice que
la fibra muscular ha ent rado en estado activo; la duración e intensidad del estado activo
depende de la concentración de Ca2+ alrededor de los filamentos contráctiles.

Los registros de sacudidas musculares isométricas dan una pobre indicación de la

intensidad y duración del estado activo debido al componente elá stico en serie con los
elementos contráctiles. El estado activo comienza estirando los componentes elásticos en
serie y luego inicia el registro de la sacudida muscular simple, además su duración es
menor que el de la sacud ida. Por lo tanto, la tensión generada por los filamentos
contráctiles podría ser más grande que la registrada. Una vía simple de prolongar el estado
activo es dar una secuencia rápida de estímulos a la fibra, de esta forma el estado activo de
cada excitación se une con el siguiente y el tiempo es suficiente para que todas las
estructuras elásticas en series sean reclutadas por los elementos contráctiles y la tensión
registrada es considerablemente mayor que la de una sacudida simple. Cuando la frecuencia
de estimulación se incrementa, la tensión gradualmente aumenta hasta alcanzar un nivel
máximo, ésta respuesta contráctil es llamada tétanos (Figura 5). La frecuencia necesaria
para la generación de un tétanos es más grande para los músculos de sacudida rápida que
para los de sacudida lenta.

Una propiedad adicional observada en los músculos, es que segundos después de un tétanos
la respuesta de una sacudida simple es mayor, éste comportamiento ha sido llamado
potenciación postetánica y es debido probablemente a una alteración temporal en la
intensidad o duración del estado activo. También la potenciación se ha atribuido a una
fosforilación de las cadenas ligeras sobre las cabezas de miosina (Moore y Stull, 1984).
Otro posible mecanismo es la elevación de Ca2+ en el citosol por un corto periodo después
de finalizado el tétanos o activación voluntaria (Allen, Lee y Westerblad, 1989). Otro
fenómeno es el llamado escalera positiva observado originalmente en músculo
gastrocnemio de rana (Slomic, Rosenfalck y Buchthal, 1968), el cual onsiste en un
incremento progresivo en las sacudidas isométricas cuando se aplican estímulos de baja
frecuencia, como de 2Hz.

Figura 5. Desarrollo de tensión por el músculo extensor brevis hallucis de humano cuando es
estimulado a diferentes frecuencias hasta llegar a la formación de un tétanos. CT = tiempo de
contracción (Mc Comas, 1996).

Tipos de contracciones

La estimulación neural de un músculo causa que los elementos contráctiles se acorten a lo

largo del eje longitudinal de las células. Si la longitud del músculo no cambia durante su
activación, la acción es llamada isométrica o estática y cuando hay movimiento del
esqueleto, la acción es considerada dinámica. Entre las actividades dinámicas se encuentran
las acciones concéntricas y las excéntricas.

Acción concéntrica. Los músculos se acortan y ocurre un movimiento de la articulación con

desarrollo de tensión. La figura 6A ilustra una acción concéntrica durante el levantamiento
de una "mancuerna" desde la posición del codo extendido a flexionado.

Acción excéntrica. Esta ocurre cuando la resistencia externa excede la fuerza que es capaz
de desarrollar el músculo, en consecuencia este se estira mientras está desarrollando
tensión, como se ilustra en la figura 6B. En levantadores de pesas los músculos actúan
excéntricamente cuando el peso es regresado a la posición inicial para iniciar la siguiente
acción concéntrica (acortamiento). La combinación de acciones musculares concéntricas y
excéntricas aumenta la eficiencia del ejercicio, aumentando la fuerza y tamaño de las fibras.
Otros datos también sugieren que la fuerza adquirida por entrenamiento se mantiene cuando
el entrenamiento es alternado con periodos de reposos e incluye acciones excéntricas
(McArdle y cols, 1996).

Acción isométrica. Esta ocurre cuando un músculo genera fuerza y tiende a acortarse, pero
no puede superar la resistencia externa. Como resultado, no se desarrolla trabajo externo.
Se genera una fuerza considerable, sin embargo, durante la acción isométrica (estática) no
es evidente el estiramiento o acortamiento del músculo y no hay movimiento de la
articulación. La figura 7 ilustra una acción isométrica.
 Tipos de fibras musculares.
Una técnica común para establecer el tipo específico de fibra en los músculos se basa en la
ensibilidad diferencial a los cambios de pH de la enzima miosina ATPasa (Klug y Tibbits,
1988; Pette y Staron, 1990).
Se ha propuesto que las características de esta enzima son las que determinan la velocidad
de acortamiento del sarcómero. Además, estudios de músculo completo y fibras
musculares aisladas (Edman, Reggiani, Schiaffino y Tekronnie, 1988) han mostrado que la
velocidad de acortamiento muscular es proporcional a la actividad de la miosina ATPasa.
De acuerdo a la tinción histoquímica de la ATPasa, las fibras musculares han sido
identificadas como fibras tipo I, IIa, IIb y IIc (Brooke y Kaiser, 1970). La separación está
en función de la diferente labilidad en álcalis o ácidos de las cadenas ligeras de miosina. La
tinción de la ATPasa permite así monitorear los cambios en las propiedades moleculares
del aparato contráctil ante diversos estímulos. La actividad de la miosina ATPasa específica
de las fibras de sacudida rápida es inactivada con un pH ácido pero es regularmente estable
en un rango de pH alcalino; la presencia de la enzima tiñe de oscuro las fibras. En las
fibras de sacudida lenta, la actividad de su miosina ATPasa específica se mantiene alta en
un pH ácido pero es inactivada en medio alcalino (McArdle y cols 1996).
Las diferentes propiedades fisiológicas y bioquímicas de los tipos de fibras que han sido
clasificadas histoquímicamente las podemos resumir como sigue:

Fibras de sacudida rápida (Tipo II).

Estas fibras se encuentran inervadas por motoneuronas que pueden disparar a altas
frecuencias y tienen rápidas velocidades de conducción. Las fibras musculares desarrollan
tensión rápidamente pero pueden mantenerla sólo por cortos periodos de tiempo. Además,

poseen una capacidad para la liberación y de almacenamiento de Ca 2+ rápida debido a su

retículo sarcoplásmico altamente desarrollado. También tienen una alta velocidad en la
actividad de la enzima miosina ATPasa. Estas características se conjugan para la ejecución
de acciones motoras potentes y rápidas. El desarrollo de tensión y la velocidad de
acortamiento intrínseco de las fibras de sacudida rápida, es tres a cinco veces más rápida
que la de las fibras clasificadas como de sacudida lenta (Kovanen, 1989; McArdle y cols,
1996). El desempeño de las fibras de sacudida rápida se basa en sistemas glicolíticos. Esto
explica porque estas fibras son activadas durante trabajos que requieren respuestas rápidas de
gran fuerza como los "sprints" o la halterofilia que dependen principalmente de la energía
del metabolismo anaeróbico (Gollnick, 1983).
Las fibras musculares tipo II se clasifican en fibras tipo IIa, consideradas intermedias, en las
que su rápida velocidad de acortamiento se combina con una moderada capacidad de
metabolismo aeróbico (alto nivel de la enzima aeróbica succinil deshidrogenasa o SDH) y
anaeróbico (a nivel de la enzima anaeróbica fosfofructoquinasa o PFK). Estas son las fibras
glucolíticas oxidativas rápidas o FOG. Otra subdivisión son las fibras del tipo IIb, que
poseen el mayor potencial anaeróbico y son las verdaderas fibras glucolíticas rápidas o FG.
Las fibras tipo IIc son fibras normalmente raras e indiferenciadas que pudieran estar
presentes durante procesos de reinnervación o transformación de unidades motoras de un
tipo a otro de fibras musculares (Komi y Karlsson, 1978).
Fibras de sacudida lenta (Tipo I).
Las fibras musculares de sacudida lenta (tipo I) están inervadas por motoneuronas que
disparan a bajas frecuencias y tienen una velocidad de conducción más lenta. Las fibras tipo
I pueden generar tensión por largos periodos de tiempo. Se distinguen por tener una baja
actividad específica de la miosina ATPasa y están adaptadas para la producción aerobia de
energía por medio de la actividad de las enzimas oxidativas, (Kovanen, 1989) además tienen
una menor capacidad para movilizar el Ca2+ y la velocidad de acortamiento es
comparativamente menor, tienen una capacidad glucolítica menos desarrollada que la de las
fibras rápidas.
Las fibras lentas también contienen mitocondrias más grandes y en mayor número
comparado con lo observado en las fibras tipo II. Esta alta densidad de mitocondrias
(incluyendo los citocromos que contienen hierro) combinado con altos niveles de
mioglobina es lo que da a las fibras lentas su pigmentación roja característica. Aunado a esta
desarrollada maquinaria metabólica se encuentra una alta concentración de enzimas
mitocondriales que son requeridas para mantener el metabolismo aeróbico (Gollnick y cols,
1973; Faulker, 1979). Así, las fibras lentas son resistentes a la fatiga y aptas para el ejercicio
aeróbico prolongado. Estas fibras han sido llamadas fibras SO para describir su lenta
velocidad de acortamiento (S: slow) y su gran metabolismo oxidativo (O: oxidative). A
diferencia de las fibras rápidas, las cuales e fatigan fácilmente, las fibras SO están adaptadas
para el trabajo prolongado y son reclutadas selectivamente en actividades aeróbicas (Mc
Ardle y cols, 1996).
Estudios de patrones de depleción del glucógeno muscular indican que en el ejercicio
prolongado la responsabilidad es casi exclusiva de las fibras musculares lentas. También es
notable que la capacidad del flujo sanguíneo a través del músculo está determinado por la
diferencia en la capacidad oxidativa de los dos tipos de fibras; las fibras lentas reciben el
mayor riego sanguíneo (Terjung y Engbretson, 1988).
Figura 8. Esquema de varios tipos de fibras musculares ilustrando la tensión máxima y la
duración de sacudida, además se aprecia la el grado de fatiga que pueden sufrir las diferentes
fibras (McArdle y cols, 1996).

Propiedades fisiológicas de los tipos de fibras musculares.

La principal información al respecto proviene de los experimentos fisiológicos realizados en
músculos formados principalmente por un solo tipo de fibras. Algunos músculos de animales
cumplen este criterio, mientras que sólo lo hacen muy pocos músculos en el humano.
El problema con este planteamiento es que se asume que las propiedades de un músculo son
simplemente la suma de todas las fibras disponibles en el músculo y que cada fibra ejerce la
misma influencia relativa. También se asume que, por ejemplo, una fibra SO de un músculo
que contiene varios tipos de fibras (heterogéneo en composición) es igual a una fibra SO de
un músculo compuesto completamente de fibras SO (homogéneo en composición).
Velocidad máxima de contracción (Vmax).
La relación fuerza- velocidad fue establecida por Hill (1938) y Katz (1939) en experimentos
con músculo completo aislado de rana. Esta relación proporciona una herramienta para la
caracterización de la velocidad específica del tipo de fibra. El parámetro Vmax puede ser
comparado entre músculos que tienen diferencias en la composición del tipo de fibras. Es
conocido que la arquitectura muscular tiene una marcada influencia sobre la velocidad
absoluta de contracción, y por lo tanto, todas las velocidades medidas experimentalmente
deberían ser expresadas en términos de velocidad normalizada, como puede ser longitud de
la fibra por segundo o longitud sarcomérica por segundo para determinar el valor intrínseco
de Vmax para una fibra. En este punto se establece de nuevo que la comparación entre
músculos con diferentes tipos de fibras, sin hacer las correcciones en las diferencias de
arquitectura puede llevar (y ha llevado) a conclusiones erróneas (Lieber, 1992).
Asumiendo que se realiza el tipo de experimento correcto, encontramos que las fibras
musculares de contracción rápida se acortan aproximadamente dos a tres veces más rápido
que las fibras de contracción lenta en Vmax (Close, 1972). Esto en realid ad no es una gran
diferencia, y probablemente tiene poca influencia sobre el rendimiento en los deportes o en la
rehabilitación. A pesar de la discusión popular de la distribución de los tipos de fibras, es
probable que esto tenga que ver muy poco con el desempeño físico.

Tensión tetánica máxima.

La tensión tetánica máxima de un músculo depende de la composición en tipos de fibras,
sin embargo, para diferenciar la contribución de los diferentes tipos de fibras es
indispensable tomar en cuenta la arquitectura del músculo, es decir el área de sección
transversal fisiológica (PCSA: por sus siglas en inglés).
Al expresar la tensión en términos de PCSA se genera el valor conocido como tensión
específica. Los músculos compuestos principalmente de fibras rápidas desarrollan mayor
tensión específica que los músculos compuestos principalmente de fibras lentas.

Diferencias bioquímicas y estructurales.

Se ha mencionado que la miosina difiere considerablemente entre las fibras musculares
rápidas y lentas. Aunque esta diferencia es importante funcionalmente, no existen
realmente grandes diferencias estructurales entre las diferentes miosinas. Las miosinas
lentas y rápidas tienen aproximadamente la misma forma y masa. Los músculos
compuestos de sarcómeros lentos o rápidos tienen aproximadamente el mismo
espaciamiento entre los filamentos y la misma densidad de puentes cruzados (Lieber, 1992).
La diferencia en la capacidad oxidativa y glucolítica entre las fibras musculares está
representada por las diferencias en la concentración relativa de las enzimas metabólicas. En
las fibras rápidas, el citoplasma tiene una mayor concentración de enzimas glucolíticas. Las
fibras oxidativas (FOG y SO) tienen una mayor concentración de enzimas oxidativas. La
fosforilación oxidativa ocurre en las mitocondrias, por lo que las fibras oxidativas tienen
una densidad mitocondrial mayor que las fibras no oxidativas. Las fibras musculares
altamente oxidativas pueden llegar a tener hasta un 25% de su volumen ocupado por
mitocondrias (Eisenberg, 1983).
Las membranas de las fibras musculares poseen importantes mecanismos moleculares para
el intercambio de sustancias entre el sarcoplasma y el líquido extracelular. Las fibras

musculares rápidas y tónicas de rana, poseen el mecanismo intercambiador Na+/Ca2+

(Donozo e Hidalgo 1989; Huerta y cols, 1991). Este mecanismo intercambia el Ca 2+ del

citoplasma por Na+ extracelular. En el caso de las fibras tónicas juega un papel más
importante que en las fibras rápidas, como lo demuestra el hecho de que la sustitución del

Na+ extracelular por otro catión monovalente induce la acumulación intracelular de Ca 2+,
generando desarrollo de tensión (Huerta y cols, 1991).

En diferencia s membranales, los músculos que son requeridos para responder rápidamente
(fibras rápidas) tienen un sistema de activación membranal más desarrollado. El sistema T y
el RS de las fibras rápidas podrían ocupar de dos a tres veces más volumen en las fibras
rápidas que en las fibras lentas. Así, las diferencias en la velocidad entre las fibras rápidas
y lentas resultan de las diferencias en las velocidades enzimáticas de la miosina ATPasa y
de las diferencias en la velocidad de propagación de la activación (Go nzález-Serratos, 1983).
Otra diferencia estructural entre los tipos de fibras que es poco entendida, es el grosor de
los discos Z. Eisenberg (1983) mostró que las fibras FG tienen discos Z de 60 nm de
ancho, mientras que las fibras SO tienen discos más anc hos de 150 nm. El grosor de los
discos Z en las fibras FOG es intermedio (80 nm). Es interesante notar que en la
contracción excéntrica, los discos Z parecen ser las uniones más susceptibles a las lesiones
(Lieber, 1992). Se han demostrado diferencias en la estructura de la banda M entre los tipos
de fibras. La banda M de las fibras tipo I tienen cinco puentes distintos, mientras que las
fibras IIb tienen sólo tres puentes. Las bandas M de las fibras IIa tienen tres puentes
centrales prominentes y dos puentes externos tenues (Lieber, 1992).

Fibras musculares en atletas de diferentes especialidades deportivas.

Varias observaciones se han hecho con respecto a los tipos de fibras musculares y la
posible influencia del entrenamiento específico sobre la composición de los músculos en
fibras musculares y su capacidad metabólica. Con respecto a este tópico, McArdle y cols.
(1996) han realizado una revisión detallada en la cual encontraron ciertos patrones de
distribución de las fibras entre atletas altamente experimentados. Los mejores atletas de
resistencia mostraron una predominancia de fibras de sacudida lenta en los músculos
activados por su deporte específico.
En los mejores atletas de velocidad predominaron las fibras de sacudida rápida. Los grupos
de atletas con las más altas capacidades aeróbicas y de resistencia, tales como los
corredores de distancia y los esquiadores de travesía de campo, que tienen los más altos
porcentajes de fibras lentas en los músculos gastrocnemius de las piernas, a menudo tan
altas como del 90 al 95%. Los levantadores de pesas, los jugadores de hockey sobre hielo,
y los corredores de velocidad, por otro lado, tienden a tener más fibras rápidas y una baja
capacidad aeróbica relativa.
En términos de tamaño muscular, los atletas de resistencia presentan fibras lentas de
tamaño relativamente normal. Los levantadores de pesas y otros atletas de potencia, por
otra parte, muestran una clara hipertrofia de las fibras rápidas. Estas fibras pueden ser 45%
más grandes que aquellas de los atletas de resistencia o de personas sedentarias de la
misma edad.
Esto es porque el entrenamiento de fuerza y potencia induce un aumento definitivo del
aparato contráctil de la fibra, específicamente de los filamentos de actina y miosina y del
contenido total de glucógeno