Alimentos hidrocoloides 50 (2015) 84 mi 93

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Diseño de microestructura y reología en proteínas. mi proteína mi

compuestos de polisacárido

Hassan Firoozmand, D erick Rousseau * *

Departamento de Química y Biología, Universidad Ryerson, 350 Victoria St., Toronto, ON, M5B 2K3, Canadá

información del artículo resumen

Historia del articulo: La microestructura y la reología de la proteína. mi proteína mi Se exploraron compuestos de polisacáridos, con proteína de trigo o soja utilizada para
Recibido el 15 de septiembre de 2014 Recibido modular la microestructura y las propiedades reológicas de la gelatina y la gelatina. þ geles de almidón. El grado de separación de fases típicamente
en forma revisada el 4 de marzo de 2015
asociado con la proteína. mi las mezclas de polisacáridos se redujeron considerablemente en presencia de cualquiera de las proteínas de origen
vegetal. La proteína de soja cargada negativamente generalmente aumentó el módulo elástico de la gelatina þ geles de almidón, mientras que la
Aceptado el 5 de abril de 2015 Disponible en línea el
proteína de trigo cargada positivamente lo disminuyó. Se observó un comportamiento reológico único cuando estaban presentes tanto el almidón como
17 de abril de 2015
el 6% en peso de proteína de origen vegetal, ya que los geles separados por fases se volvieron blandos y fl Owable Microestructuralmente, la adición
de proteína de soja a la gelatina condujo a la presencia de coacervados, mientras que la proteína de trigo se agregó dentro de la fase continua de
Palabras clave:
gelatina. En gelatina þ soja þ mezclas de almidón, la gelatina y la soja permanecieron mezcladas como la fase continua y el almidón existió como la
Separación de fases
Reología Almidón de
fase discontinua. En gelatina þ trigo þ mezclas de almidón, una microestructura compleja de múltiples fases separadas fue evidente ya que los tres

gelatina biopolímeros parecían distintos. En general, estos resultados demostraron que las proteínas de origen vegetal pueden usarse como modi de estructura fi
ers para generar nuevos geles separados por fases con diversas propiedades reológicas.
Aislado de proteína de trigo Aislado

de proteína de soja

Incompatibilidad termodinámica Geles

multicomponentes
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1. Introducción
La innovación en la industria alimentaria a menudo se entrelaza con el desarrollo de nuevos
productos con texturas distintas utilizando materiales rentables y disponibles. Sin embargo, para la
elaboración de nuevos alimentos a base de gel, solo se permite un número limitado de ingredientes.
Como es lento y costoso introducir y aprobar nuevos ingredientes funcionales ( Jones y McClements,
2010 ), los desarrolladores de productos alimenticios a menudo prefieren combinar ingredientes
existentes para diseñar nuevas estructuras / texturas en lugar de explorar nuevas ( Champán & Fustier,
2007 )
Los biopolímeros mixtos se usan con frecuencia en los alimentos, ya que imparten
características de textura a medida ( DeMars y Ziegler, 2001; Siegwein, Vodovotz y Fisher, 2011;
Tolstoguzov, 1997 ) En este sentido, una proteína bien estudiada mi la mezcla de polisacáridos es la
de gelatina y almidón en la que los biopolímeros permanecen como una fase o separados en dos
fases ( Abdulmola, Hember, Richardson y Morris, 1996; Djakovic, Sovilj, y Milosevic, 1990;
Firoozmand, Murray, y Dickinson, 2009; Khomutov, Lashek, Ptitchkina y Morris, 1995; mar fi l, Anhe y
Telis, 2012 ) Separación de fases en este sistema, que se ha atribuido a la incompatibilidad
termodinámica entre estos biopolímeros diferentes ( Antonov, Grinberg y Tolstoguzov, 1977; Frith,
2010; Semenova y Dickinson, 2010 ), da como resultado una variedad de morfologías que van desde
fractales hasta gotitas y redes bicontinuas ( Clark, Richardson, Robinson, Ross-Murphy y Weaver,
1982; Clark y Ross-Murphy, 1987; Firoozmand, Murray y Dickinson, 2007 ; ER
Morris, 1990 ; VJ Morris, 1986; Owen y Jones, 1998 ) Proteína mi Las interacciones proteicas también
siguen diversas vías, incluida la separación de fases ( Howell, 1995 ), precipitación debida a
interacciones electrostáticas ( Howell, Yeboah y Lewis, 1995 ) y / o interacciones sinérgicas ( Ngarize,
Adams y Howell, 2004 ), como se ha informado en geles mezclados a base de proteínas animales y
vegetales ( Badii & Howell, 2006; Chronakis y Kasapis, 1993; Herrnansson, Altskar y Jordansson,
1998; Howell y Lawrie, 1984; Leksrisompong & Foegeding, 2011; Pang, Deeth, Sopade, Sharma,

Y Bansal, 2014; Sengupta y Damodaran, 2000; Walkenstr € om &

Hermansson, 1994 ) Dependiendo de su composición, así como del historial de temperatura, una

** Autor correspondiente. Tel .: þ 1 416 979 5000x2155; fax: þ 1 416 979 5044.
variedad de morfologías que incluyen droplettype, particulado o fi Las redes de cadena ne pueden

Dirección de correo electrónico: rousseau@ryerson.ca (D. Rousseau). ocurrir en tales geles.

http://dx.doi.org/10.1016/j.foodhyd.2015.04.003
0268-005X / © © 2015 Elsevier Ltd. Todos los derechos reservados.
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Adaptar la magnitud de la incompatibilidad termodinámica entre proteínas y polisacáridos
mediante el uso de proteínas vegetales fácilmente disponibles ofrece una gran oportunidad para
crear sistemas separados por fases con diversas microestructuras y propiedades reológicas. A este
respecto, el presente trabajo exploró la capacidad del aislado de proteína de trigo solubilizado
(SWPI) o del aislado de proteína de soja (SPI) para alterar la microestructura y las propiedades
reológicas de la gelatina y la gelatina. þ geles compuestos de almidón. Las propiedades de estos
cuatro biopolímeros se han caracterizado ampliamente ( Ashogbon y Akintayo, 2014; Bietz y Rothfus,
1970; Liu, 1997; Malhotra y Coupland, 2004; Nesterenko, Alric, Silvestre y Durrieu, 2013; Patil,
Baczynski, y McCurry, 2006; Puppo y Anon, 1998; Singh, Kumar, Sabapathy, y Bawa, 2008;
Veraverbeke y Delcour, 2002 ) Los resultados de este estudio demostraron que las proteínas de
origen vegetal como SPI y SWPI pueden alterar sustancialmente la microestructura y las propiedades
reológicas de la gelatina y la gelatina. þ geles de almidón.
2. Materiales y métodos
2.1. Materiales
Gelatina de grado alimenticio de piel porcina tratada con ácido (Tipo A, pI ~ 7.0 mi 9.0, Bloom 300
± 25) fue comprado de Sigma mi Aldrich (Oakville, ON, Canadá). Almidón de hidroxipropil tapioca
comercial (N-DULGE ™ C1, [E # 1440] fue amablemente suministrado por Ingredion Incorporated
(Bridgewater, NJ, EE. UU.). Este almidón débilmente gelificante se obtiene por tratamiento químico
del almidón de tapioca nativo con óxido de propileno. SPI comercial (Pro-Fam ® 974, pI ~ 4.5 mi 5.1) y
SWPI comercial (Prolite ® 100, pI ~ 6.5) fueron suministrados amablemente por Archer Daniels
Midlands Co (Decatur, IL, EE. UU.). FITC ( fl uoresceína-5isotiocianato, 90% de grado HLPC) se
adquirió de Sigma-
mi Aldrich (Oakville, ON, Canadá). Rhodamine B se adquirió de Acros Organics (Nueva Jersey, EE.
UU.). Se usó agua destilada en todas partes.
2.2. Preparación de soluciones.
Todas las soluciones de biopolímeros se prepararon en viales de vidrio sellados con tapa de
rosca de 20 ml y se colocaron en un recipiente de 90 ml. C baño de agua donde se mantuvieron
durante 3 min (gelatina) o 10 min (almidón y proteína a base de plantas), con agitación vorticial a
intervalos de 30 s (Fisher Scienti fi c, Nepean, ON, Canadá) para promover la solubilización. Para la
preparación de las muestras de dos componentes, soluciones del doble de lo requerido fi Se preparó
una concentración final de biopolímero y se mezclaron pesos iguales de ambas soluciones de
biopolímero. Para la preparación de las muestras de tres componentes, las soluciones de almidón y
gelatina se prepararon por separado con 4 veces la cantidad requerida fi concentración final y
mezclado a pesos iguales. La solución mixta de gelatina. þ el almidón se mezcló con un peso igual de
la proteína de origen vegetal al doble de lo requerido fi concentración final Por ejemplo, para la
proteína mi Se combinaron mezclas de proteínas, pesos iguales de una solución de gelatina al 12% en
peso y una solución de proteína a base de plantas al 12, 8 o 4% en peso para obtener mezclas con
6% en peso de gelatina y 6, 4 o 2% en peso de proteína a base de plantas. Para producir las
mezclas de 3 componentes, inicialmente, se mezcló un peso igual de 24% en peso de almidón y 24%
en peso de gelatina produciendo un 12% en peso de almidón þ 12% en peso de mezcla de gelatina.
Cantidades iguales de esta mezcla y un
Se combinaron 12, 8 o 4% en peso de solución de proteína de origen vegetal para obtener mezclas
de 6% en peso de gelatina þ 6% en peso de almidón þ 6, 4 o 2% en peso de proteína de origen
vegetal. Para cada paso de mezcla, las mezclas se mezclaron a ~ 70 C y nuevamente colocado en un
baño de agua a ~ 90 C por 2 mi 3 min con vórtice repetido. Esto fue seguido por ultrasonidos durante
~ 10 s a ~ 90 C para eliminar las burbujas de aire (Eumax ® Baño ultrasónico UD50SH-2L, Kwun Wah
Int. Ltd, Hong Kong).
85
2.3. Tratamiento térmico y reometría de pequeña deformación.
La reometría de pequeña deformación en modo oscilatorio y las pruebas de barrido de
deformación a una frecuencia constante (1 Hz) se realizaron con un reómetro Physica MCR 301
(Anton Paar GmbH, Graz, Austria) equipado con una unidad de control de temperatura de placa
Peltier (P-PTD 200) . Se usó una geometría de medición de placa paralela (PP 25 / TG) con un
diámetro de 25 mm. El almacenamiento dependiente del tiempo (G 0) y pérdida (G 00)
los módulos se midieron a los 25 C a una frecuencia constante de 1 Hz y una deformación objetivo
de 0.2% por hasta 70 minutos seguido de pruebas de barrido de deformación. Para evitar el secado
de la muestra, la geometría de medición se cubrió con una trampa de solvente que contenía una tira
húmeda de papel de seda. Antes de cada medición, la temperatura de la placa Peltier se ajustó a 80
° C y la solución mixta de biopolímero caliente (a 90 ° C). C) se vertió directamente sobre la placa
caliente. Luego se bajó la geometría sobre la muestra a un ancho de espacio operativo (1 mm), la
muestra se recortó cuidadosamente y la temperatura de la celda del reómetro se redujo de 80 C a 40
C a 16 Cmin 1) La muestra se mantuvo a 40 ° C durante 30 segundos o durante 10 minutos. Este
protocolo de procesamiento térmico se adoptó a partir de nuestro trabajo anterior que demostró
producir diferentes grados de separación de fases en una mezcla de soluciones de biopolímeros
termodinámicamente incompatibles ( Firoozmand y Rousseau, 2014 ) Usando el siguiente tratamiento
térmico: T h ¼ 40 C y t h ¼ 30 s (T h ¼ temperatura de calentamiento y t h ¼ tiempo de retención), se
produjo un grupo de muestras separadas por fases con un grado relativamente bajo de separación
de fases. Usar un tratamiento más largo (T h ¼ 40 C para t h ¼ 10 min), se produjo otro grupo de
muestras con un mayor grado de separación de fases. Después de estos tratamientos, la
temperatura de la celda del reómetro se redujo de 40 C a 25 C a 16 C min. 1) Después de un tiempo
de espera de 2 min a 25 C, las mediciones comenzaron y duraron 1 h. Con este protocolo, la
condición convencional del estado del gel (G 0> GRAMO 00) fue fácilmente satis fi ed para todas las
muestras. Todos los resultados aquí informados se basan en corridas al menos por triplicado. La
desviación estándar resultante para cada punto de datos se calculó utilizando el software OriginPro y
se incorporó como barras de error en los gráficos correspondientes.
2.4. Microscopía de escaneo láser confocal
La microscopía de escaneo láser confocal (CLSM) se realizó utilizando un Zeiss LSM 510
vertical (Carl Zeiss, Toronto, ON, Canadá). Se usaron soluciones de gelatina con ~ 0.001% en peso
de FITC y proteínas de origen vegetal que contenían ~ 0.0001% en peso de Rhodamine B, y la
primera mostró una fuerte af fi nity para gelatina y este último con SPI o SWPI. Sin embargo, para
compensar la pérdida de fl Durante la fluorescencia observada durante los tratamientos térmicos, se
utilizó una alta intensidad de láser CLSM, lo que resultó en cierto blanqueamiento de la imagen. El
CLSM fue operado en fl modo fluorescente con una fuente de láser Ar (488 nm) y una fuente de láser
HeNe1 (543 nm). Los espectros de emisión se recogieron con 2 canales establecidos a 505 nm para
gelatina (FITC) y 560 nm (Rhodamine B) para las proteínas de origen vegetal. Para someter las
muestras de CLSM a un tratamiento térmico similar a los experimentos de reología, una pequeña
copa metálica (diam ¼ 10 mm, profundidad ¼ 5 mm) con alta conductividad térmica se utilizó como
soporte de muestra. Este soporte se colocó en una etapa de calentamiento / enfriamiento Linkam
PE120 equipada con una unidad de control de temperatura T95 LinkPad, se equilibró, y luego las
muestras se procesaron según el acondicionamiento térmico utilizado para las mediciones
reológicas. A 10
lente objetivo (NA: 0.3) y 10 se usaron oculares
(magni fi catión 100 ) Las imágenes se grabaron a 25 C con una resolución de 1024 1024 píxeles. La
optimización de la imagen se realizó utilizando el software de análisis de imagen incorporado del
LSM 510. Las imágenes mostradas aquí son representativas de la microestructura vista para una
composición dada.
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2.5. Potencial Zeta y mediciones de pH
El zeta ( z) - El potencial de todas las soluciones de biopolímeros de un solo componente al
0,5% en peso se midió con un analizador de tamaño de partículas 90 Plus [Brookhaven Instruments
Corporation (Holtsville, EE. UU.)]. Para las mediciones de pH, se preparó cada mezcla de
biopolímeros de uno, dos y tres componentes según la Sección 2.2 2.2 . Se prepararon dos réplicas
de cada una y se midió el pH. fi cinco veces por réplica usando un medidor de pH Fisherbrand
Accumet. Los resultados de pH se promediaron y se informaron con la desviación estándar adjunta.
Todas las soluciones se prepararon a su pH natural, sin ningún ajuste de pH.
3. Resultados
3.1. Microestructura de gel
Figura 1 UNA mi C muestra la microestructura del 6% en peso de gelatina mezclada con 2 mi 6%
en peso de SPI. Cuando se somete a T h ¼ 40 C y t h ¼ 30 s, todas las muestras exhibieron
microestructuras relativamente uniformes sin signos evidentes de segregación inducida
térmicamente. Sin embargo, los residuos de SPI insolubles o sin mezclar estaban presentes,
aumentando su tamaño y frecuencia con la concentración. Las muestras que contenían 4 y 6% en
peso de SPI mostraron la presencia de posibles coacervados, lo que sugiere una relación
dependiente de la concentración ( Figura 1 B y C marcos). No hubo cambios en la microestructura de
la mezcla de gelatina-SPI con el tratamiento más largo (T h ¼ 40 C, t h ¼ 10 minutos).
Figura 2 UNA mi C muestra la microestructura del 6% en peso de gelatina mezclada con 2 mi 6%
en peso de SWPI. Con el tratamiento térmico más corto, todas las muestras contenían numerosos
agregados SWPI agrupados rodeados por la fase continua de gelatina. El tamaño de los elementos
esféricos individuales dentro de los grupos creció en diámetro desde ~ 5 metro ma 2% en peso ( Figura
2 A) hasta más de 20 metro ma 6% en peso de proteína de trigo, lo que demuestra un efecto
dependiente de la concentración ( Figura 2 C). Con t h ¼ 10 min, la microestructura de la gelatina Los
geles SWPI no cambiaron apreciablemente.
El 6% en peso de gelatina þ 6% en peso de geles de almidón sometidos a separación de fases
durante 30 s ( Fig. 3 A) o 10 min ( Fig. 3 B) exhibió microestructuras similares separadas por fases, con
un mayor engrosamiento en este último basado en la interconectividad reducida de los dominios ricos
en gelatina (región brillante) y una mayor proporción de los dominios ricos en almidón (región oscura)
visibles.
Toda la gelatina þ SPI þ los geles de almidón exhibieron microestructuras separadas por fases,
con la gelatina y el SPI permaneciendo mezclados como la fase continua y el almidón existiendo
como la fase discontinua con 2 y 4% en peso de SPI ( Fig. 4 A y B). La presencia de 6% en peso de
SPI dio como resultado una microestructura compleja donde el tipo de gota
Figura 1. CLSM de geles hechos de 6% en peso de gelatina mezclada con 2% en peso (A) 4% en peso (B) o 6% en peso (C) SPI sometido a T h ¼ 40 C y t h ¼ 30 s. Los cuadrados redondeados muestran áreas de posible coacervación SWPI.
La morfología observada con un menor contenido de proteína de soja no fue evidente ( Fig. 4 C). Más
bien, parecía haber segregación de la gelatina y el SPI, lo que implicaba la posibilidad de una
microestructura trifásica continua. Las microestructuras de estas 3 muestras no fueron diferentes
cuando se sometieron a tiempos de espera de 30 so 10 min.
Fig. 5 A y B muestran la microestructura de la gelatina þ SWPI þ geles de almidón. A los 30 s,
todas las muestras exhibieron múltiples microestructuras separadas por fases en las que los tres
biopolímeros eran claramente distintos ( Fig. 5 A1 mi A3). Con 2% en peso de SWPI ( Fig. 5 UNA mi 1), el
almidón y la gelatina formaron dominios semicontinuos, mientras que los agregados SWPI se
ensamblaron en la interfaz de fase de gelatina-almidón (cuadrado en
Fig. 5 UNA mi 1) y se parecía a una forma de estabilización Pickering. Al aumentar SWPI a 4% en
peso ( Fig. 5 UNA mi 2), los agregados de SWPI aumentaron en número y fracción de volumen, lo que
acompañó a una reducción visible en el tamaño del dominio de ambos dominios de gelatina y
almidón. Con un 6% en peso de SWPI ( Fig. 5 UNA mi 3), como consecuencia de una mayor ocupación
del espacio por parte del SWPI, la gelatina y, más aún, la fase de almidón se volvieron más discretas
visualmente desde una perspectiva microestructural. Con el mayor tiempo de retención, la fase de
gelatina se hizo más gruesa, particularmente a 2% en peso de SWPI ( Fig. 5 si mi 2 y 5B mi 3 ver
marco). Microestructuras similares al tiempo de espera de 30 s fueron evidentes a 4% en peso y 6%
en peso de SWPI ( Fig. 5 B2 y 5B mi 3), aunque los dominios de gelatina eran algo más gruesos (ver
cuadros).
3.2. Mediciones reológicas
3.2.1. Mediciones oscilatorias de pequeña deformación
Fig. 6 muestra el elástico dependiente del tiempo (almacenamiento) (G 0) y viscoso (pérdida) (G 00) módulos
de la gelatina þ geles de proteínas vegetales. Con un tiempo de espera de 30 s, la muestra de gelatina
solo mostró la G más baja 0 0
después de 1 h (425 ± 10 Pa) y G 00 ( 10 ± 0 Pa). Con 2% en peso de SWPI, G 0 0
aumentado a 462 ± 5 Pa, mientras que la adición de 4% en peso y 6% en peso de SWPI, G 0 0 aumentado
a 545 ± 12 Pa y 663 ± 9 Pa, respectivamente. El g 00 de los geles solo de gelatina aumentó a 16 ± 1
Pa con 2% en peso de SWPI y hasta 31 ± 1 Pa y 59 ± 1 Pa con 4 y 6% en peso de SWPI,
respectivamente, que representa grandes aumentos de 59%, 202% y 475%, respectivamente sobre
el gel de gelatina de control ( Fig. 6 UNA).
Fig. 6 B muestra la G dependiente del tiempo 0 0 y G 00 de gelatina-SPI geles mixtos. Con 2% en
peso de proteína de soja, G 0 0 aumentado a 647 ± 17 Pa, y hasta 738 ± 15 Pa y 1047 ± 15 Pa con
4% en peso y 6% en peso de SPI, respectivamente, que representaron aumentos en G 0 0 del 52%,
74% y 146% - una señal fi no puede elevarse en comparación con los geles que contienen trigo. Gel G 00
aumentado a 35 ± 1 Pawith 2wt% SPI, y a 46 ± 1 Pa y 65 ± 2 con 4% en peso y 6% en peso SPI mi incrementos
de 241%, 345% y 536% frente al control de gelatina.
El aumento del tiempo de retención a 10 min no alteró el control de gelatina G 0 ( 426 ± 3 Pa) y G 00
( 11 ± 1 Pa) ( Fig. 6 C). Aunque el
 H. Firoozmand, D. Rousseau / Food Hydrocolloids 50 (2015) 84 mi 93 87

Figura 2. CLSM de geles hechos de 6% en peso de gelatina mezclados con 2% en peso (A) 4% en peso (B) o 6% en peso (C) SWPI sometidos a (A) T h ¼ 40 C y t h ¼ 30 s. Las regiones brillantes representan grupos de SWPI agregados.

Fig. 3. CLSM de geles hechos de 6% en peso de gelatina mezclada con 6% en peso de almidón sometido a T h ¼ 40 C y t h ¼ 30 s (A) o t h ¼ 10 min (B). Las regiones brillantes son ricas en gelatina, mientras que las regiones oscuras son ricas en maltodextrina. La misma
región se muestra en ambas imágenes con fi El aumento del grado de engrosamiento con el tiempo.

Fig.4. CLSM de geles hechos de 6% en peso de gelatina y 6% en peso de almidón que contiene 2% en peso (A) 4% en peso (B) o 6% en peso (C) SPI sometido a T h ¼ 40 C y t h ¼ 30 s. Las regiones brillantes son gelatinosas y regiones ricas en soja y las regiones oscuras son ricas

en almidón.

la adición de 2% en peso de SWPI dio como resultado una G idéntica 0 ( 427 ± 6 Pa) al control, la Fig. 7 muestra la G dependiente del tiempo 0 0 de la gelatina mi geles de almidón con SWPI o SPI
presencia de 4% en peso y 6% en peso de SWPI aumentó ligeramente G 0 0 a 496 ± 4 Pa y 665 ± 6 después de un tiempo de retención de 30 so 10 min a 40 C. Después de 1 h, la gelatina mi el control
Pa. G 0 0 aumentado a 619 ± 12 Pa, 678 ± 11 Pa y 1157 ± 21 Pa con 2, 4 y 6% en peso de SPI, de almidón consistió en G 0 0 y G 00

correspondiente a aumentos del 45%, 59% y 172%, respectivamente ( Fig. 6 RE). Gel G 00 en
presencia de SWPI o SPI signi fi Cantly Rose. Por ejemplo, G 00 subió a 56 ± 2 Pa con 6% en peso de
SWPI mi un aumento del 448%. Con 6% en peso de SPI, G 00
aumentado a 71 ± 1 Pa, correspondiente a un aumento del 548% sobre el control.
valores de 766 ± 13 Pa y 38 ± 3 Pa, respectivamente. Adición de 2, 4 o 6% en peso de SWPI
reducido G 0 0 a 701 ± 21 Pa, 614 ± 10 Pa y 485 ± 12 Pa, respectivamente ( Fig. 7 UNA). Por el
contrario, G 0 0 aumentado a 1397 ± 25 Pa, 1650 ± 43 Pa y 1050 ± 17 Pa con 2, 4 o 6% en peso de
SPI, respectivamente ( Fig. 7 SI). Inusualmente, el cambio en G 0 0 no siguió la tendencia esperada con
incrementos del 82% y 115% con 2% en peso y 4% en peso de SPI pero
88 H. Firoozmand, D. Rousseau / Food Hydrocolloids 50 (2015) 84 mi 93

Fig.5. CLSM de geles hechos de 6% en peso de gelatina y 6% en peso de almidón que contiene SWPI sometido a T h ¼ 40 C y t h ¼ 30 s (A) o t h ¼ 10 min (B). A-1 y B-1: 2% en peso de SWPI; A-2 y B-2: 4% en peso de SWPI; A-3 y B-3: 6% en peso de SWPI. Las regiones

parecidas a parches de color gris oscuro (rojo en versión coloreada) son ricas en gelatina, mientras que las características parecidas a gotas de color blanco (amarillo-verde en versión coloreada) son regiones ricas en trigo y las regiones oscuras son ricas en almidón. Los

cuadrados redondeados muestran áreas de interés (ver texto para más detalles). (Para la interpretación de las referencias al color en este fi Leyenda, el lector se remite a la versión web de este artículo).

solo 37% con 6% en peso de SPI agregado. El g 00 de los geles de gelatina y almidón que contienen SWPI y
SPI también aumentaron. Con 2, 4 y 6% en peso de SWPI, G 00
aumentado a 64 ± 5 Pa, 105 ± 8.1 Pa y 152 ± 5.6 Pa correspondiente a incrementos de 69%, 176% y
299%, respectivamente. Del mismo modo, con 2, 4 y 6% en peso de SPI, G 00 creció a 79 ± 1 Pa, 114
± 2 Pa y 143 ± 10 Pa mi
incrementos de 108%, 200% y 275%, respectivamente.
El aumento del tiempo de retención de estos compuestos a 10 minutos dio como resultado diferentes
tendencias. Como era de esperar, la gelatina mi el control de almidón mostró una G menor 0 0 y G 00 en
comparación con el tiempo de espera de 30 s (381 ± 15 Pa y 40 ± 1 Pa, respectivamente). Con la proteína
de trigo, G 0 0 aumentado a 525 ± 8 Pa con 2% en peso de SWPI, con cambios menores observados en 4%
en peso (471 ± 9 Pa) y 6% en peso de SWPI (425 ± 2 Pa) ( Fig. 7 C). Con la proteína de soja, G 0 0 subió a
1327 ± 21 Pa y 1467 ± 64 Pa con 2% en peso y 4% en peso de SPI, pero solo hasta 871 ± 49 Pa con 6%
en peso de SPI ( Fig. 7 RE). GRAMO 00
El gel de gelatina mostró el% máximo sh ( 87%) en gramo ¼ 3.2.
La adición de SWPI redujo ambos% sh y gramo valores (61% y 47% a
gramo ¼ 2.7 con 2 y 4% en peso de SWPI; 44%, gramo ¼ 1,2 a 6% en peso de SWPI) ( Fig. 8 UNA).
Cambios en % sh no fueron tan directos tras la adición de SPI ( Fig. 8 SI). Al agregar 2 y 4% en peso de
SPI,% sh disminuyó a 51% y 55% (ambos en gramo ¼ 2.7) pero solo disminuyó a 32% en gramo ¼ 2.3
con 6% en peso de SPI.
Presencia de almidón en los compuestos de proteína de planta de gelatina radicalmente alterado% sh comportamiento
( Fig. 9 UNA). En el control de gelatina-almidón,% sh se desplomó al 23% en gramo ¼ 1.6 en comparación
con el gel de gelatina solamente. Con un 2% en peso de SWPI, solo se observó un endurecimiento por
deformación menor, mientras que a un 4% en peso, un ligero reblandecimiento por deformación fue evidente
antes de la producción del gel. Con 6% en peso de SWPI, el valor de G * disminuyó con la cepa que
demuestra el gel fl Owability. Con 2 y 4% en peso de SPI,% sh

aumentó en presencia de SWPI y SPI. Por ejemplo, con 6% en peso de SWPI, G 00 subió a 148 ± 5 los valores fueron 14% y 26% a gramo ¼ 1.6 y en gramo ¼ 2.2, respectivamente ( Fig. 9 SI). No se evidenció

Pa, un aumento del 269%, mientras que con un 6% en peso de SPI, solo aumentó a 71 ± 1 pa mi Un endurecimiento por deformación con la adición de 6% en peso de SPI.

aumento del 75% sobre el control.

3.2.2. Pruebas de barrido de esfuerzo a una frecuencia constante. 4. Discusión

Las figs. 8 y 9 mostrar pruebas de barrido de deformación a frecuencia constante (1 Hz) y
temperatura (25 C) en muestras sometidas a T h ¼ 40 C para t h ¼ 10 minutos. En estas pruebas, se
monitorearon los cambios en el módulo de corte complejo (G *) en función de la amplitud de
deformación por corte en el modo oscilatorio. Aumentando la tensión ( gramo) resultó en una fractura
de gel macroscópica, causando una fuerte disminución en G *. Antes de llegar al punto de fractura, la
mayoría de las muestras mostraron endurecimiento por deformación ( Groot, Bot,
Y Agterof, 1996 ) por el cual G * aumentó con la magnitud de gramo y los geles se hicieron resistentes
a fl bajo una mayor deformación. El% de endurecimiento por deformación (% sh) fue de fi Ned de la
siguiente manera:
% sh ¼ GRAMO Max GRAMO Inicial 100
GRAMO Inicial
4.1. Microestructura
La intención de este estudio fue extender la separación de fases de dos componentes mediante
la adición de un tercer componente potencialmente incompatible. Al hacerlo, queríamos ampliar el
rango de posibles microestructuras y propiedades reológicas alcanzables usando mezclas estándar
de biopolímeros de gelatina y almidón. Algunas de las propiedades inherentes de las proteínas
vegetales afectaron el comportamiento de separación de fases observado. A los valores de pH
investigados, el z- El potencial de gelatina fue de 10.8 ± 0.3 mV mientras que los de SWPI y SPI
fueron 14.1 ± 0.4 mV y 39,2 ± 1,7 mV, respectivamente. En muestras que contenían gelatina más
SWPI, el pH estaba por debajo del pI de ambas proteínas [gelatina (7 mi 9) y SWPI (~ 6.5)] ( tabla 1 )
Dado su positivo z- valores potenciales, estas proteínas se repelen entre sí
(1)

dónde GRAMO Max es el máximo G * y GRAMO Inicial es el G * inicial.

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Fig.6. Cambios dependientes del tiempo en G 0 ( fi símbolos llenos) y G 00 ( símbolos abiertos) a los 25 C para geles sometidos a T h ¼ 40 C y t h ¼ 30 s [(A) y (B)] o T h ¼ 40 C y t h ¼ 10 min [(C) y (D)]. Columna izquierda mi SWPI; Columna derecha mi SPI
Gel hecho con 6% en peso de gelatina,
SPI , ; 4% en peso de SPI , ; 6% en peso de SPI, .
conduce a la formación de agregados SWPI y proteínas mi separación de fases proteicas. En
muestras que contenían gelatina y SPI, los valores de pH estaban por encima del pI del SPI (4.5 mi 5.1)
y por debajo de la gelatina (7 mi 9) Con su negativo z- potencial, SPI interactuó con las cadenas de
polipéptidos de gelatina con carga positiva y permaneció como una fase, lo que demuestra una
mayor compatibilidad que la proteína de trigo.
Polipéptido plegable ( Tolstoguzov, 1999 ) y limitaciones de espacio
causado por el volumen excluido de la proteína ( Tolstoguzov, 1997 ) pueden haber mejorado la
asociación de biopolímeros similares en la mezcla termodinámicamente incompatible de gelatina y
SWPI, dando como resultado una segregación concurrente de gelatina-proteína de trigo y
autoagregación del SWPI dentro de la fase continua de gelatina. Un factor probable en fl La
compatibilidad de SPI-gelatina fue la existencia de unidades de glucósidos en el primero ( Kimura et
al., 2008 ), ya que estos impulsan la hidrofóbica mi equilibrio hidrofílico hacia una mayor hidrofilia.
Como la incompatibilidad de proteínas está fuertemente en fl influido por la diferencia en
hidrofobicidad ( Polyakov, Grinberg y Tolstoguzov, 1997 ), la mayor hidrofilia de la proteína de soja
probablemente promovió su compatibilidad con la gelatina. Como ambas proteínas vegetales se
desnaturalizaron térmicamente debido al calentamiento a 95ºC. C durante la preparación de la
muestra, esto probablemente expuso dominios hidrófobos enterrados que alteraron aún más sus
interacciones con la gelatina ( Gosal y Ross-Murphy, 2000; Ross Murphy, 1998 ) Sin embargo, esto no
fue investigado en detalle. Polisacárido clásico la separación de proteinasas tuvo lugar en la gelatina þ mezclas
de almidón, mediante las cuales la composición y el tratamiento térmico dictaron la reología y la
morfología del gel ( Tolstoguzov, 2003 ) Sin embargo, en la gelatina þ SPI þ geles de almidón,
interacciones segregativas entre
89
; 6% en peso de gel de gelatina y: 2% en peso de SWPI `` 4% en peso de SWPI `` 6% en peso de SWPI `` 2% en peso
gelatina y almidón e interacciones asociativas entre gelatina y SPI tuvieron lugar mientras que en la
gelatina þ SWPI þ geles de almidón, se produjeron múltiples interacciones segregativas entre
gelatina y almidón, así como entre gelatina y SWPI. En ambos casos, las proteínas de origen vegetal
se dividieron hacia la fase más favorable: el SWPI, con sus efectos positivos. z- potencial, repelió la
gelatina cargada positivamente y particionó preferentemente hacia el almidón casi neutro ( z-
potencial: 2.5 ± 1.1 mV). El SPI se comportó de manera diferente dado su negativo z- potencial ya que
interactúa con la fase de gelatina cargada positivamente.
4.2. Mediciones reológicas
Todas las proteínas mi mezclas de proteínas exhibieron mayor G 0 0 valores que el gel solo de
gelatina que muestra que al aumentar el contenido total de sólidos en la mezcla aumenta G 0. Fig. 10 A
compara el fi nal G 0 0 de la proteína mi geles de proteínas de 1 h de edad después de T h ¼ 40 C para t h ¼
30 s o t h ¼ 10 minutos. GRAMO 0 0 fue generalmente menor después de t h ¼ 10 minutos en geles que
contienen trigo y soja, excepto el 6% en peso de gelatina þ 6% en peso de gel de proteína de trigo
que no vio cambios en función del tiempo de retención y el 6% en peso de gelatina þ 6% en peso de
gel de proteína de soja cuya G 0 0 aumentado con el tiempo de espera.
Solo, la elasticidad de la red de gelatina surge de pequeños cristalitos ordenados localmente (o
zonas de unión) conectados por una malla de enredados fl polímeros exibles, estabilizados
predominantemente por enlaces de hidrógeno y otras fuerzas secundarias en forma cooperativa
entre cadenas. Con componentes diferentes (es decir, gelatina þ SWPI), la separación de fases
inducida térmicamente da como resultado la concentración de
90 H. Firoozmand, D. Rousseau / Food Hydrocolloids 50 (2015) 84 mi 93
Fig.7. Cambios dependientes del tiempo en G 0 ( fi símbolos llenos) y G 00 ( símbolos abiertos) a los 25 C para geles sometidos a T h ¼ 40 C y t h ¼ 30 s [(A) y (B)] o t h ¼ 10 min [(C) y (D)]. Gel hecho con 6% en peso de gelatina þ 6% en peso de almidón,
; y: 2% en peso de SWPI `` 4% en peso de SWPI
componentes similares en dominios separados mediante difusión ascendente ( Nishi, Wang y Kwei,
1975 ), lo que reduce el contacto entre las diferentes moléculas de proteína debido a un efecto de
volumen excluido. La extensión reducida del contacto entre moléculas de proteínas diferentes
reducirá la posibilidad de interacciones sinérgicas entre ellas y, como consecuencia, G 0 0 se reducirá
con el tiempo, por ejemplo, en geles que contengan 6% en peso de gelatina mezclada con 2 y 4% en
peso de proteína de trigo o soja después de 10 min frente a 30 s. Sin embargo, a una mayor
concentración de proteína a base de plantas (p. Ej., 6% en peso), dado que el contenido de
biopolímero (proteína) aumentó, la difusión cuesta arriba se vio obstaculizada ya que una porción del
solvente fue absorbida por las moléculas de proteína. Especulativamente, el resultado fue que una
mayor proporción de los diferentes biopolímeros (es decir, proteínas) permanecieron en estrecha
proximidad produciendo una red más interdigitada y, por lo tanto, mayor G 0 0 valores.
Los geles mixtos de gelatina-almidón-proteína vegetal mostraron propiedades reológicas
radicalmente alteradas ( Fig. 10 SI). La presencia de SWPI redujo sistemáticamente G 0 0 Con una
concentración creciente en tratamientos térmicos más largos. Según el z- mediciones potenciales y
observaciones CLSM, las cadenas SWPI y gelatina se repelen entre sí. Es probable que cuando el
SWPI se retiró de la fase de gelatina y formó agregados dispersos, actuó como inactivo fi ller
efectivamente reduciendo gelatina mi interacciones de gelatina con una reducción concomitante de G 0
( Chen y Dickinson, 1999; Van Vliet, 1988 ) Esto es claramente evidente en muestras que contienen 2 mi
6% en peso de SWPI donde, después de un tratamiento térmico de 30 s, G 00 aumentó 69%, 176% y
299% con solo pequeños aumentos correspondientes en G 0 ( 9 mi 37% solamente).
Por el contrario, con su negativo z- potencial, SPI particionado dentro de la fase de gelatina
comportándose así como un activo fi ller a 2 y 4% en peso aumentando así G 0 ( Anillo & Stainsby, 1982 )
A 6% en peso de SPI, el alto
`` 6% en peso de SWPI `` 2% en peso de SPI `` 4% en peso de SPI `` 6% en peso de SPI, .
concentración de biopolímero (18% en peso) probablemente intensa fi Ed la extensión de la
incompatibilidad termodinámica entre los biopolímeros, impactando así la formación de la red dentro
de la matriz de gel. Tal comportamiento ha sido reportado en otros sistemas como la proteína de
guisante / kappacarrageenan / geles de almidón donde la separación de fases multicomponente
reduce G 0 ( Nunes, Raymundo y Sousa, 2006 ) Durante la separación de fases inducida por la
temperatura, diferentes factores en fl uence la reología y la microestructura del gel, incluida la división
del agua entre las fases ( Clark, 1987; Kasapis, Morris, Norton y Clark, 1993 ), gelificación de
componentes individuales ( Kasapis, Morris, Norton y Clark, 1993 ) y el grado de reticulación de
gelatina ( Firoozmand et al., 2009 ) En el presente caso, es muy probable que el reparto del agua se
haya visto afectado, al igual que la gelificación y la reticulación física de las cadenas de gelatina.
Como se señaló, al ser interdigitado dentro de la gelatina, la proteína de soja reforzó la G de la
gelatina. 0 0 mientras que con la proteína de trigo, ese no era el caso. En general, la dinámica de los
sistemas mixtos fue multifacética, y con ella surgió una imagen compleja de dinámica segregante /
asociativa.
La gran reología de la deformación proporcionó más información sobre las propiedades físicas y fl
Comportamiento de los geles. Fig. 8 indica que el gel de gelatina se volvió menos elástico en
presencia de las proteínas de origen vegetal, como el% sh del gel solo de gelatina (86%) cayó a 32 mi
55% con SPI y 44 mi 61% con SWPI. Por lo tanto, la adición de ambas proteínas redujo el
comportamiento de endurecimiento por deformación visto en geles de gelatina, disminuyendo el ' extensibilidad
' de cadenas de polipéptidos de gelatina presumiblemente a nivel molecular debido a la interferencia
de la formación de triple hélice de gelatina y la reticulación física ( Djabourov, 1988 ) El almidón
también redujo el comportamiento de endurecimiento por deformación de la gelatina, por ejemplo,
tras la adición de 6% en peso de almidón al gel de gelatina% sh caido de
 H. Firoozmand, D. Rousseau / Food Hydrocolloids 50 (2015) 84 mi 93
Fig.8. Módulo complejo dependiente de la cepa (G *) de gelatina y geles de gelatina-proteína vegetal sometidos a Th ¼ 40 C y th ¼ 10
min después del envejecimiento 1 ha 25 C. 6% en peso de gel de gelatina
- ' 0 0 '; Gel de gelatina al 6% en peso þ proteína a base de plantas a: 2% en peso - ' 2 '; 4% en peso - ' 4 4 '; 6% en peso - ' 6 6 '. ( A) SWPI; (B) SPI. Observe diferentes escalas del eje y en A y B.
diferentes escalas del eje y en A y B.
86% a 23% ( Fig. 9 ) La presencia de almidón en proteínas. mi mezclas de proteínas alteraron el fl bajo
comportamiento de los geles signi fi Cantly. Valores de % sh mostró valores negativos con 2 mi 4% en
peso de SWPI, mientras que con 6% en peso de SWPI el gel era fl debible, sin evidencia de
endurecimiento por deformación. Esto probablemente se debió a la presencia de dominios dispersos
que contienen biopolímeros incompatibles como lo observaron otros en geles mixtos ( Zasypkin,
Braudo, y Tolstoguzov, 1997 ) Finalmente la gelatina þ soja þ geles de almidón mostraron ligeros
cambios en% sh (< 25%) con 2 mi 4% en peso de SPI, mientras que a 6% en peso de SPI, el
endurecimiento por deformación no era medible como indicativo de gel completo fl Owability. A esta
concentración, gel G 0 0 disminuyó a medida que se redujo la elasticidad de la red de gelatina y, en
consecuencia, la red de gel no pudo resistir la deformación por lo tanto fl debido a una mayor tensión.
5. Conclusiones
El impacto de dos proteínas de origen vegetal, SPI y SWPI, en la microestructura y la reología
de la proteína. mi Se exploraron los compuestos de polisacáridos. Los geles resultantes revelaron
sorprendentes diferencias microestructurales y reológicas, con el z- potencial de los biopolímeros
91 91
Fig.9. Módulo complejo dependiente de la cepa (G *) de gelatina-almidón y gelatina-gelatina de proteína de almidón sometidos a Th ¼ 40
C y th ¼ 10 min después del envejecimiento 1 ha 25 C. 6% en peso de gelatina þ 6% en peso de gel de almidón - ' 0 0 '; 6% en peso de gel
de gelatina-almidón þ proteína a base de plantas a: 2% en peso - ' 2 '; 4% en peso - ' 4 4 '; 6% en peso - ' 6 6 '. ( A) SWPI; (B) SPI. Observe
jugando un en fl papel esencial Notablemente, con similar z- valores potenciales, el SWPI y la gelatina
se repelen entre sí, mientras que con SPI, hubo interacción con la gelatina. En presencia de almidón
(que era termodinámicamente incompatible con la gelatina), la proteína de trigo se dividió en una
tercera fase que condujo a la formación de un sistema trifásico con un disolvente común. Tal sistema
puede considerarse una emulsión de agua en agua en agua. Con la soja, tal segregación no era tan
evidente, dada la asociación de la soja con la gelatina.
La presencia de las proteínas de origen vegetal en los geles de gelatina y almidón de gelatina
alteró la viscoelasticidad y generalmente aumentó el módulo de gel. La propiedad reológica más
notable de los geles mixtos fue su diferencia en el endurecimiento por deformación, que difería
mucho entre los geles mixtos. El desarrollo de estos geles que refuerzan la tensión puede conducir al
desarrollo de una nueva clase de matrices de gel que imparten diferentes atributos sensoriales,
facilitan la masticación y la masticación para niños y una población de ancianos, así como nuevos
productos alimenticios con texturas suaves y extensibles para reemplazar el aceite grasa en matrices
alimentarias. Está claro que tales geles ordenan un estudio continuo.
92 H. Firoozmand, D. Rousseau / Food Hydrocolloids 50 (2015) 84 mi 93

tabla 1
Los valores de pH de las soluciones de biopolímeros, St: almidón; Ge: gelatina; SWPI: aislado de proteína de trigo soluble; SPI: aislado de proteína de soja.

Muestra pH Muestra pH

6% en peso de G 4.81 ± 0,08 6% en peso de G þ 6% en peso de St 4.82 ± 0,02

6% en peso de St 6.06 ± 0,21
2% en peso de SPI 7.17 ± 0,01 2% en peso de SWPI 3.97 ± 0,02
4% en peso de SPI 7.04 ± 0,02 4% en peso de SWPI 4.01 ± 0,12
6% en peso de SPI 6,98 ± 0,02 6% en peso de SWPI 3.98 ± 0,12
6% en peso de G þ 2% en peso de SPI 5,62 ± 0,02 6% en peso de G þ 2% en peso de SWPI 4.72 ± 0,05
6% en peso de G þ 4% en peso de SPI 5.98 ± 0,02 6% en peso de G þ 4% en peso de SWPI 4.66 ± 0,04
6% en peso de G þ 6% en peso de SPI 6.15 ± 0,02 6% en peso de G þ 6% en peso de SWPI 4.63 ± 0,02
6% en peso de St þ 6% en peso de G þ 2% en peso de SPI 5.46 ± 0,02 6% en peso de St þ 6% en peso de G þ 2% en peso de SWPI 4.6 ± 0,01
6% en peso de St þ 6% en peso de G þ 4% en peso de SPI 5.86 ± 0,03 6% en peso de St þ 6% en peso de G þ 4% en peso de SWPI 4.5 4.5 ± 0,03

6% en peso de St þ 6% en peso de G þ 6% en peso de SPI 6.04 ± 0,01 6% en peso de St þ 6% en peso de G þ 6% en peso de SWPI 4.5 4.5 ± 0,07

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Fig. 10. ( A) G 0 0 de 6% en peso de geles de gelatina solos y mezclados con proteínas de origen vegetal; (B) G 0 0

de 6% en peso de gelatina þ 6% en peso de geles de almidón solos y mezclados con 2 mi 6% en peso de proteínas de origen vegetal.
Todas las muestras sometidas a T h ¼ 40 C para t h ¼ 30 s () o t h ¼ 10 min () después del envejecimiento 1 ha 25 C. G: gelatina; St:
almidón; W: proteína de trigo; S: proteína de soja.
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