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*Aminoácidos.
Un aminoácido es una de las molécula orgánica con un grupo amino (-NH 2) y un grupo
carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que
forman parte de las proteínas; juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave. Los
aminoácidos son la base de las proteínas.
Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y
el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se
denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido, si se une
un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido.
Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas. En el
código genético están codificados los veinte distintos aminoácidos, también llamados residuos,
que constituyen los eslabones que conforman péptidos, que cuando forman cadenas
polipeptídicas y alcanzan pesos moleculares se denominan proteínas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa
que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de
otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a
este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena
lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada
uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales pero sólo 20 son los que
conforman a las proteínas
“R” representa la “cadena lateral”, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el
amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH,
por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en
la figura, sino que se encuentra ionizado.
Zwiterión, en disolución.
Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los aminoácidos se
comportaran de distintas maneras. De manera general a pH bajo (ácido), los aminoácidos se
encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto
(básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
La mayoría de los alfa-aminoácidos son aminas primarias, siendo 19 los que comparten esta
característica, esto debido a que solo difieren en la cadena lateral. Solo la prolina es una amina
secundaria, pues los átomos de N y del carbono alfa se encuentran dentro de un anillo.
Ácido-base.
Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio ácido, el grupo carboxilo no se
encuentra disociado completamente, mientras que en disolución básica se encuentra
totalmente disociado; el caso inverso ocurre para el grupo amino, que en un pH alto no se
encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra disociado. Es por esto que los aminoácidos
tienen tanto propiedades ácidas como básicas, dependiendo del medio donde se encuentren.
También se deben tener en cuenta las cadenas laterales, ya que como se mencionó
anteriormente, tenemos aminoácidos ácidos, básicos o neutros debido a que las cadenas
pueden ser ácidas, básicas o neutras; esta es la razón por la que se les cataloga como
sustancias anfóteras.
Como sabemos, los aminoácidos se encuentran regularmente a un pH fisiológico (7,3), donde
haciendo uso de la ecuación de Henderson-Hasselbach, junto con el conocimiento del pKa de
cada uno, podemos saber las cantidades en las que se puede encontrar un aminoácido, ya sea
en sus formas protonadas o en la forma zwitterión; en este caso la cadena lateral tiene un
papel muy importante, ya que cadenas que contienen halógenos, aldehídos, NO2 o CN, le
confieren propiedades más ácidas, mientras que aquellos con grupos hidroxilos los vuelven
más básicos.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
● Proteínas.
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y
cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que
reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Se encuentran
entre las moléculas de mayor tamaño y comparten junto con los ácidos nucleicos el poseer una
gran variedad y diversidad, prácticamente no existen dos seres que sean idénticos en lo que se
refiere a sus proteínas. Las proteínas forman la base de moléculas que cumplen funciones
específicas en el organismo, como la hemoglobina, encargada del transporte de gases en
sangre; el fibrinógeno plasmático, fundamental en la coagulación sanguínea; los anticuerpos,
que son la base de la inmunidad, además de muchas hormonas y todas las enzimas.
Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de
aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aa que forma la molécula no es mayor de
10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es
superior a 50 aa se habla ya de proteína.
● Estructura de las proteínas.
En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag,
denominada disposición en lámina plegada.
Esta conformación globular se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los
radicales de aminoácidos que tiene azufre:
Los puentes de hidrógeno
Los puentes eléctricos
Las interacciones hidrófobas.
Inicio de proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIA Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles
(no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
● Clasificación.
● Enlace peptídico.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH 2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido
de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.
Las proteínas son sustancias orgánicas que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Están compuestas de aminoácidos, sus unidades más simples, algunos de los
cuales son esenciales para nuestro organismo; es decir, que necesariamente han de ser
ingeridos junto con la dieta, ya que el cuerpo no es capaz de producirlos por sí solo.
Simples: si al hidrolizarse sólo dan aminoácidos. Incluyen la albúmina del huevo, las globulinas
del plasma sanguíneo, las prolaminas el colágeno...
Conjugadas: formadas por la unión de una fracción nitrogenada y otra de naturaleza no
proteica. En este grupo se encuentran las lipoproteínas (que combinan proteínas y lípidos), las
glucoproteínas y mucoproteínas, las metaloproteínas (como la hemosiderina o ferritina), las
fosfoproteínas y las nucleoproteínas (formadas al combinarse una proteína simple con un ácido
nucleico - ADN, ARN-).
El reactivo de Millon es un ensayo químico que sirve para saber si existe tirosina en la solución,
si esto es así se genera un coágulo blanco que por calentamiento pasa al rojo carne.
El reactivo de Millon se prepara disolviendo una parte de mercurio (Hg) en una parte de ácido
nítrico (HNO3). De esta forma, la presencia de cantidades relativamente altas de mercurio
conduce a la formación de Nitrato de mercurio (I) Hg 2(NO3)2 el cual en un medio fuertemente
ácido reacciona con el grupo -OH de la tirosina produciendo una coloración roja característica.
La evidencia de este tipo de reacción se dará por la presencia repentina de un anillo fenólico en
la muestra como tirosina.
En tres tubos de ensayo diferentes, cinco gotas de albumina al 1%, gelatina al 1% y añadir a
cada tubo tres gotas del reactivo de Millon.
Mezclar bien y cuando forme un precipitado blanco someter a baño María hasta la aparición de
un color rojo que indica como prueba positiva