Proteínas

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre

proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("proteios"), que significa "primario" o
del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más

versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

 Estructural (colágeno y queratina)
 Reguladora (insulina y hormona del crecimiento),
 Transportadora (hemoglobina),
 Defensiva (anticuerpos),
 Enzimática (sacarasa y pepsina),
 Contráctil (actina y miosina).

Las proteínas están formadas por aminoácidos.

Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por
su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es
decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula,
un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las

codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las
proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Estructura de Proteínas

La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de

las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las
características físicas de su entorno y la presencia de compuestos, simples o complejos que las
estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento específico, distinto del espontáneo. Por ello, deriva
de sus componentes, es decir de la propia estructura de los aminoácidos, de cómo
interaccionan químicamente éstos, de forma jerarquizada y específica, y evidentemente está
en relación con la función a acometer en el destino celular.

La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes.

Estos niveles corresponden a:
 1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
2. Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.
3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo
polipéptido.
4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

Estructura primaria

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la

combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico.
Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas
importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de

organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del
material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de
aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura
primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta

gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.

Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.

Hélice alfa

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con
unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los
carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está
estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas
las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice. 6

El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo
carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos
puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en
(n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice.
Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.

Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro
de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de
hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede
llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice
alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionadas sobre y bajo el plano de las
láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya
que se vería afectada la estructura de la lámina. 7

Estructura terciaria

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una
determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el
interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización
por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes
disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante
enlaces iónicos.

Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,

conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de
sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no
covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes
salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser
un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.

Clasificación de Proteínas

Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica.

Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas
sonqueratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La
mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son
ejemplos de proteínas globulares.
 Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte
globular (en los extremos).

Según su composición química

Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y

el colágeno (globulares y fibrosas).
Conjugadas  o  heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no
proteicas con un grupo prostético.
Enzimas

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre

que sea termodinámicamente posible (si bien pueden hacer que el proceso sea más
termodinámicamente favorable). En estas reacciones, las enzimas actúan sobre
unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que
ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad
crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula
determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la
regulación de la expresión génica.

Clasificación de Enzimas

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con
la palabra terminada en -asa. Por ejemplo,lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol
deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar"
el alcohol; ADN polimerasa proviene también de la reacción que cataliza que consiste en
polimerizar el ADN.

La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura

para identificar a las enzimas basada en los denominados Números EC. De este modo, cada
enzima queda registrada por una secuencia de cuatro números precedidos por las letras "EC".
El primer número clasifica a la enzima según su mecanismo de acción. A continuación se indican
las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la

colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o
ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan
modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a
efectuar una nueva reacción catalítica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas

moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de
monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.
 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención
de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a
otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis →
'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar
un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas

sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de
posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar
en procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes"

mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos:
sintetasas, carboxilasas.