Está en la página 1de 2

Traducción (síntesis de proteínas)

Las proteínas son el producto final de muchas rutas metabólicas. Una célula típica
requiere de miles de proteínas diferentes en cada fase de su ciclo. Estas son
sintetizadas de acuerdo a las necesidades de la célula, y son transportadas al
lugar donde son requeridas así como degradadas cuando ya no lo son. El
entendimiento de la síntesis proteica ha sido un gran desafío para la bioquímica
por ser uno de los procesos metabólicos mas complejos. La síntesis de proteínas
en las células eucarióticas requiere mas de 70 proteínas ribosomales diferentes,
20 o mas enzimas para activar los precursores de los aminoácidos, mas de una
docena de enzimas auxiliares y otros factores proteicos necesarios para la
iniciación, elongación y terminación de las cadenas polipeptídicas, quizás 100
enzimas adicionales son necesarias para el procesamiento final de diferentes
proteínas y 40 o mas grupos de transferencia y ARN ribosomales. Alrededor de
300 diferentes macromoléculas cooperan en la síntesis de polipéptidos. En
general la síntesis de proteínas consume cercas del 90% de la energía celular
destinada a rutas de biosíntesis y a pesar de ser un proceso de alta complejidad la
velocidad es rápida, un polipéptido de 100 aminoácidos (aa) en E coli es
sintetizado en cinco segundos y miles de estos son sintetizados simultáneamente
para satisfacer los requerimientos metabólicos.

A nivel molecular el proceso de síntesis proteica involucra cinco diferentes pasos o


fases los cuales son similares en procariotas y eucariotas. Fase 1- activación de
aminoácidos: Para la síntesis de un polipéptido con una secuencia definida dos
requerimientos químicos son fundamentales, (1) el grupo carboxilo de cada aa
debe estar activado para facilitar la formación del enlace peptídico, y (2) se debe
establecer un vinculo entre cada nuevo aa y la información codificada en el ARNm.
Los dos requerimientos se cumplen enlazando el aminoácido a un ARNt en la
primera etapa de la síntesis de proteínas. La ubicación correcta del aa a la
derecha del ARNt es fundamental. Esta reacción tiene lugar en el citoplasma.
Cada uno de los 20 aa esta unido covalentemente a un ARNt especifico con
consumo de ATP, utilizando enzimas de pendientes d Mg 2 conocidas como
aminoacil-ARNt- sintasas. Fase 2: En esta etapa el ARNm se une a la subunidad
más pequeña del ribosoma y al aminoacil-ARNt que indica el comienzo del
polipéptido. Este proceso requiere de GTP y proteínas citosólicas denominadas
factores de iniciación. Fase 3: El polipéptido naciente es alongado mediante unión
covalente de aa sucesivos, cada uno transportado en posición correcta por su
ARNt de acuerdo al codon correspondiente en el ARNm. La extensión de la
cadena polipeptídica requiere de proteínas citisolicas conocidas como factores de
elongación. La unión de de cada aminoacil-tRNA entrante y el movimiento de el
ribosoma a lo largo del ARNm se ven facilitadas por la hidrólisis de GTP.
Fase 4: La terminación de la síntesis y liberación del polipéptido es señalada por
un codón de terminación en la ARNm. El polipéptido nuevo se libera del ribosoma,

con la ayuda de proteínas llamadas factores de liberación. Etapa 5: El polipéptido


es plegado y sufre un procesamiento postrasduccional con el fin de alcanzar su
forma biológicamente activa, el polipéptido nuevo debe constituirse en su correcta
conformación tridimensional. Antes o después de plegarse el polipéptido nuevo
puede someterse a una transformación enzimática, incluyendo la eliminación de
uno o más aminoácidos (generalmente en el extremo amino terminal); o adición de
grupos metilo, carboxilo, acetilase o fosforilarse, tambien incorporar otros grupos
para determinados residuos de aminoácidos. Sufrir rupturas proteolíticas y unión
de oligosacaridos y grupos prostéticos.

Fig 1. Esquema general de la síntesis proteica en una célula eucariótica

Harvey Lodish, Arnold Berk, Paul Matsudaira, Chris A. Kaiser, Monty Krieger, Matthew
P. Scott, Lawrence Zipursky, and James Darnell. Molecular Cell Biology . Fifth
edition.

David L. Nelson, and Michael M. Cox Lehninger Principles of Biochemistry. Fourth edition. U.
of Wisconsin–Madison.

También podría gustarte