METABOLISMOS DE AMINOACIDOS

INTEGRANTES:

Estefanía Cruz Cuellar

Joaquín José Esquivel Vergara

José Andres Muñoz Barón

María Elena Novoa

DOCENTE:

ING. FERNANDO MENDOZA CORVIS

M.SC. AGOALIMENTARIAS

UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA

FACULTAD DE INGENIERÍAS

DEPARTAMENTO DE INGENIERÍA DE ALIMENTOS

PROGRAMA INGENIRÍA DE ALIMENTOS

CAMPUS BERÁSTEGUI

2019-2
 INTRODUCCION

Todos los tejidos tienen cierta capacidad para la síntesis de los aminoácidos no
esenciales, remodelación de aminoácidos, y conversión de los esqueletos de
carbono que no son de aminoácidos en aminoácidos y en otros derivados que
contienen nitrógenos. Sin embargo, el hígado es el sitio principal de metabolismo
de nitrógeno en el cuerpo. En etapas de exceso dietético, el nitrógeno
potencialmente toxico de los aminoácidos es eliminado vía transacción,
Desaminación y formación de urea; los esqueletos de carbono se conservan
generalmente como carbohidratos, vía gluconeogénesis, o como ácidos grasos vía
síntesis de ácidos grasos. A este respecto los aminoácidos caen en tres
categorías: glucogénicos, cetogénicos o glucogénicos y cetogénicos. Los
aminoácidos glucogénicos son los que dan lugar a una producción neta de
piruvato o intermediario del ciclo del TCA, tales como a-cetoglutarato u
oxaloacetato, que son precursores de la glucosa vía gluconeogénesis. Todos los
aminoácidos excepto la lisina y la leucina son al menos en parte glucogénicos.

OBJETIVOS

Objetivo general

Fundamentar la importancia del metabolismo de aminoácidos dando a conocer las

diferentes rutas de síntesis y reacciones.

Objetivos específicos

 Definir biosíntesis de aminoácidos.

 Interpretar el catabolismo de proteínas y de nitrógeno de aminoácidos.
 Conocer la conversión de aminoácidos en productos especializados.
 Explicar los distintos procesos que intervienen en el metabolismo de
aminoácidos: transaminación, Descarboxilación, Desaminación y el ciclo de
la urea.
 AMINOÁCIDOS

 Los mamíferos pueden sintetizar los aminoácidos no esenciales (ANE)

mediante rutas de reacción relativamente sencillas (Desaminación y
trasaminación).
 Por el contrario, los aminoácidos esenciales (AE) deben obtenerse del
alimento, ya que los mamíferos carecen de las rutas para su síntesis.
Funciones

 La función más importante de los aminoácidos es la síntesis de proteínas.

 También son la fuente principal de átomos de nitrógeno.
 Las partes no nitrogenadas de los aminoácidos (esqueletos carbonados)
son una fuente de energía, y precursores de varias rutas de reacción.

Moléculas nitrogenadas
Debido a que No existe una molécula de almacenamiento de nitrógeno.
 Los organismos deben reponer constantemente sus suministros de
nitrógeno utilizable para sustituir al nitrógeno que se pierde en el
catabolismo.
 Para eliminar las moléculas nitrogenadas excedentes (toxica) que no se
requieren de forma inmediata en los procesos celulares, los animales han
tenido que desarrollar ciertos mecanismos.
 El nitrógeno se elimina por reacciones de Desaminación donde se convierte
en amoniaco y rápidamente en urea, de modo que se puede eliminar sin
gran pérdida de agua.

METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS

Dependiendo de las necesidades metabólicas, se sintetizan determinados

aminoácidos o se interconvierten y luego se transportan a los tejidos, en los que
se utilizan.

En el metabolismo de las proteínas se incluyen procesos como los de la

regulación de la digestión de las proteínas proceso que a su vez incluye la
absorción y suministro e aminoácidos de la dieta. Las proteínas al contrario que
otras biomoléculas no se almacenan todos los aminoácidos se degradan.

Los aminoácidos se metabolizan mediante la escisión por un lado de su esqueleto

carbonado y por otro lado el grupo amino, este último se eliminara en forma de
urea. La digestión de las proteínas empieza en el estómago donde será atacada
por la enzima pepsina, y se completa en el duodeno y yeyuno. El jugo pancreático
junto con las enzimas que contienen las células intestinales, transformaran el
contenido proteico en estructuras más simples, estas pasaran a través de la
mucosa intestinal hasta llegar hasta los enterocitos donde se completara la
hidrolisis obteniendo así aminoácidos en una menor cantidad (oligopeptidos).

Para entrar en el enterocito desde la luz intestinal hay dos tipos de transporte, uno
dependiente del sodio y otro independiente de él, tratándose del método de
transporte activo con gasto energético. Una vez dentro del enterocito los
aminoácidos pueden seguir varias guías metabólicas. Estos podrán ser utilizados
para obtener energía, síntesis de proteínas o se liberara directamente a la sangre,
portal para su posterior utilización por parte de los diferentes tejidos. La glutamina,
el aspar tato y el glutamato son la principal fuente de energía del intestino

CATABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS

El catabolismo de proteínas consiste en la transformación de

las proteínas en aminoácidos y compuestos derivados simples para su transporte
dentro de la célula través de la membrana plasmática y, en última instancia,
su polimerización en nuevas proteínas a través del uso de los ácidos ribonucleicos
(ARN) y ribosomas. El catabolismo de proteínas, que consiste en la
descomposición de macromoléculas, es principalmente un proceso digestivo.
Este proceso lo llevan a cabo normalmente endo- y exo-proteasas no específicas.
Sin embargo, se utilizan proteasas específicas para partir las proteínas para
funciones reguladoras. Los aminoácidos producidos por el catabolismo pueden ser
reciclados directamente, utilizados para crear nuevos aminoácidos, o ser
convertidos en otros compuestos a través del ciclo de Krebs.

CATABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS Y DEL NITRÓGENO DE AMINOÁCIDOS

La transaminación transfiere nitrógeno α-amino hacia α-cetoglutarato, lo que forma
glutamato Las reacciones de transaminación, que interconvierten pares de α-
aminoácidos y α-cetoácidos, son reversibles con facilidad y funcionan también en
la biosíntesis de aminoácidos. De los aminoácidos de proteínas, todos, excepto
lisina, treonina, prolina e hidroxiprolina, participan en la transaminación, la cual
sucede por medio de un mecanismo de “ping-pong”. La coenzima fosfato de
piridoxal (PLP) está presente en el sitio catalítico de todas las aminotransferasas
(y de muchas otras enzimas que actúan sobre aminoácidos). El PLP, un derivado
de la vitamina B6, forma un intermediario base de Schiff unido a enzima que
puede reordenarse de varios modos. Durante la transaminación, el PLP unido a
enzima sirve como un acarreador de grupos amino. El reordenamiento forma un α-
cetoácido y fosfato de piridoxamina unido a enzima, que luego forma una base de
Schiff con un segundo cetoácido. Después de la eliminación de su nitrógeno α-
amino mediante transaminación, el “esqueleto” de carbono restante de un
aminoácido es degradado.
La alanina-piruvato aminotransferasa (alanina aminotransferasa) y la glutamato-α-
cetoglutarato aminotransferasa (glutamato aminotransferasa) catalizan la
transferencia de grupos amino hacia piruvato (lo que forma alanina) o hacia α-
cetoglutarato (lo que forma glutamato). Cada aminotransferasa es específica para
un par de sustratos, pero inespecífica para el otro par. Puesto que la alanina
también es un sustrato para la glutamato aminotransferasa, todo el nitrógeno
amino proveniente de aminoácidos que pasa por transaminación puede
concentrarse en el glutamato. Esto es importante porque el l-glutamato es el único
aminoácido que pasa por Desaminación oxidativa a un índice apreciable en tejidos
de mamífero. De esta manera, la formación de amoniaco a partir de grupos α-
amino ocurre principalmente por medio del nitrógeno α-amino del l-glutamato. La
transaminación no se restringe a grupos α-amino. El grupo δ-amino de la ornitina
(no así el grupo є-amino de la lisina) pasa con facilidad por transaminación. Las
concentraciones séricas altas de aminotransferasas caracterizan a ciertas
enfermedades.
LA l-GLUTAMATO DESHIDROGENASA OCUPA UNA POSICIÓN
FUNDAMENTAL EN EL METABOLISMO DE NITRÓGENO
La transferencia de nitrógeno amino hacia α-cetoglutarato forma lglutamato. La l-
glutamato deshidrogenasa hepática (GDH), que puede usar NAD+ o NADP+,
libera este nitrógeno como amoniaco. La conversión de nitrógeno α-amino en
amoniaco por la acción concertada de la glutamato aminotransferasa y la GDH
suele denominarse “transdesaminación”. La actividad de GDH en el hígado es
inhibida de modo alostérico por ATP, GTP y NADH, y activada por ADP. La
reacción de GDH es libremente reversible, y funciona también en la biosíntesis de
aminoácidos. Las aminoácido oxidasas también eliminan nitrógeno como
amoniaco Aun cuando su importancia fisiológica es incierta, las l-aminoácido
oxidasas del hígado y los riñones convierten un aminoácido en un α-aminoácido
que se descompone hacia un α-cetoácido con liberación de ion amonio. El
oxígeno molecular reoxida a la flavina reducida, lo que forma peróxido de
hidrógeno (H2O2), al cual luego la catalasa divide hacia O2 y H2O.
La glutamina sintetasa fija el amoniaco como glutamina:
La glutamina sintetasa mitocondrial cataliza la formación de glutamina. Puesto que
la síntesis de enlace amida está acoplada a la hidrólisis de ATP hacia ADP y Pi, la
reacción favorece fuertemente la síntesis de glutamina. Una función clave de esta
última es secuestrar amoniaco en una forma no tóxica.
La glutaminasa y asparaginasa desamidan la glutamina y asparagina:
La glutamina sintetasa tiene importancia en la destoxificación de amoniaco, el flujo
de nitrógeno interórganos, y la homeostasis acidobásica. La liberación hidrolítica
del nitrógeno amida de la glutamina como amoniaco, catalizada por la glutaminas,
favorece con fuerza la formación de glutamato. La l-asparaginasa cataliza una
reacción análoga. De esta manera, la acción concertada de la glutamina sintetasa
y de la glutaminasa cataliza la interconversión de ion amonio libre y glutamina.
Una rara deficiencia de la glutamina sintetasa en recién nacidos da por resultado
daño cerebral grave, insuficiencia multiorgánica y muerte.
La formación y secreción de amoniaco mantienen el equilibrio acidobásico:
La excreción hacia la orina del amoniaco producido por las células de los túbulos
renales facilita la conservación de catión y la regulación del equilibrio acidobásico.
La acidosis metabólica incrementa la producción de amoniaco a partir de
aminoácidos renales intracelulares, en especial glutamina, en tanto que la
alcalosis metabólica la aminora.
CONVERSIÓN DE AMINOÁCIDOS EN PRODUCTOS ESPECIALIZADOS
AMINOÁCIDOS
ALANINA: Sirve como un acarreador de amoniaco y de los carbonos del piruvato
desde el músculo estriado hacia el hígado por medio del ciclo de Cori (fig. 20-4), y
junto con la glicina constituye una fracción importante de los aminoácidos libres en
el plasma.
ARGININA: La reacción catalizada por la óxido nítrico sintasa, una
oxidorreductasa de cinco electrones con múltiples cofactores, convierte un
nitrógeno del grupo guanidina de la arginina en óxido nítrico (NO), una molécula
emisora de señales intercelulares que sirve como un neurotransmisor, relajante
del músculo liso y vasodilatador.
L-Arginina + NADPH + H+ + O2 NO + citrulina + NADP+
El grupo guanidino de la arginina se incorpora en la creatina, y después de
conversión en ornitina, su esqueleto de carbono se convierte en el de las
poliaminas putrescina y espermina.

CISTEÍNA: Participa en la biosíntesis de la coenzima A al reaccionar con

pantotenato para formar 4-fosfopantotenoil-cisteína. Tres reacciones catalizadas
por enzima convierten la cisteína en taurina, que puede desplazar la porción
coenzima A de la colil-CoA para formar el ácido biliar ácido taurocólico. La
conversión de cisteína en taurina se inicia por su oxidación hacia cisteína sulfinato,
catalizada por la enzima Fe2+ no hem cisteína dioxigenasa. La descarboxilación
de cisteína sulfinato por la cisteína sulfinato descarboxilasa forma hipotaurina,
cuya oxidación por la hipotaurina deshidrogenasa forma taurina.
GLICINA: Los metabolitos y los productos farmacéuticos excretados como
conjugados de glicina hidrosolubles comprenden el ácido glicocólico y el ácido
hipúrico formado a partir del aditivo de alimentos benzoato. Muchos
medicamentos, metabolitos de fármacos, y otros compuestos con grupos carboxilo
se excretan en la orina como conjugados de glicina. Esta última se incorpora en la
creatina, y el nitrógeno y el carbono α de la glicina se incorporan en los anillos
pirrol y los carbonos de puente de metileno del hem, y toda la molécula de glicina
se convierte en los átomos 4, 5 y 7 de purinas.
HISTIDINA: La descarboxilación de la histidina por la enzima histidina
descarboxilasa, dependiente de piridoxal 5ʹ-fosfato, forma histamina. La histamina,
una amina biogénica que funciona en las reacciones alérgicas y la secreción
gástrica, está presente en todos los tejidos. Su concentración en el hipotálamo
varía de acuerdo con un ritmo circadiano. Los compuestos histidina presentes en
el organismo humano son ergotioneína, carnosina y la anserina de la dieta. Aun
cuando se desconocen sus funciones fisiológicas, la carnosina (β-alanil-histidina) y
la homocarnosina (γ-aminobutirilhistidina) son constituyentes importantes de
tejidos excitables, del cerebro y del músculo estriado. Las cifras urinarias de 3-
metilhistidina son extraordinariamente bajas en pacientes con enfermedad de
Wilson.
METIONINA: El principal destino no proteínico de la metionina es la conversión en
S-adenosilmetionina, la fuente primordial de grupos metilo en el cuerpo. La S-
adenosilmetionina es sintetizada a partir de metionina y ATP, una reacción
catalizada por la metionina adenosiltransferasa (MAT). Los tejidos humanos
contienen tres isozimas de MAT (MAT-1 y MAT-3 del hígado, y MAT-2 de tejidos
no hepáticos). Aun cuando la hipermetioninemia puede producirse por una
disminución grave de la actividad de la MAT-1 y MAT-3 hepáticas, si hay actividad
residual de MAT-1/MAT-3, y la actividad de la MAT-2 es normal, una
concentración hitica alta de metionina asegurará síntesis de cantidades
adecuadas de S-adenosilmetionina.
Luego de descarboxilación de S-adenosilmetionina por la metionina
descarboxilasa, tres carbonos y el grupo α-amino de la metionina contribuyen a la
biosíntesis de las poliaminas espermina y espermidina. Estas poliaminas
funcionan en la proliferación y el crecimiento celulares, son factores de crecimiento
para células de mamífero en cultivo, y estabilizan células intactas, organelos
subcelulares y membranas. Las dosis farmacológicas de poliaminas originan
hipotermia e hipotensión. Dado que portan múltiples cargas positivas, las
poliaminas se asocian fácilmente con DNA y RNA.
SERINA: Participa en la biosíntesis de la esfingosina, y de purinas y pirimidinas,
donde proporciona los carbonos 2 y 8 de las purinas, y el grupo metilo de la timina.
La cistationina β-sintasa cataliza la conversión de serina en homocisteína.
TRIPTÓFANO: Después de la hidroxilación del triptófano hacia 5-hidroxitriptófano
por la tirosina hidroxilasa hepática, la descarboxilación subsiguiente te forma
serotonina (5-hidroxitriptamina), un potente vasoconstrictor y estimulador de la
contracción del músculo liso.
TIROSINA: Las células neurales convierten la tirosina en epinefrina y
norepinefrina. Aunque la dopa también es un intermediario en la formación de
melanina, diferentes enzimas hidroxilan a la tirosina en melanocitos. La dopa
descarboxilasa, una enzima dependiente de fosfato de piridoxal, forma dopamina.
La hidroxilación subsiguiente por la dopamina β-oxidasa a continuación forma
norepinefrina. En la médula suprarrenal, la feniletanolamina-N-metiltransferasa
utiliza S-adenosilmetionina para metilar la amina primaria de la norepinefrina, lo
que forma epinefrina. La tirosina también es un precursor de la triyodotironina y la
tiroxina.
FOSFOSERINA, FOSFOTREONINA Y FOSFOTIROSINA: La fosforilación y
desfosforilación de residuos serilo, treonilo o tirosilo específicos de proteínas
regulan la actividad de ciertas enzimas del metabolismo de los lípidos y los
carbohidratos y de proteínas que participan en cascadas de transducción de señal.
SARCOSINA (N-METILGLICINA): La biosíntesis y el catabolismo de la sarcosina
(N-metilglicina) ocurren en las mitocondrias. La formación de sarcosina a partir de
dimetilglicina es catalizada por la flavoproteína dimetilglicina deshidrogenasa, que
requiere pteroilpentaglutamato (TPG) reducido.
CREATINA Y CREATININA: La creatinina se forma en el músculo a partir del
fosfato de creatina por medio de deshidratación no enzimática irreversible, y
pérdida de fosfato; puesto que la excreción de creatinina en orina de 24 h es
proporcional a la masa muscular, proporciona una medida de si se ha reunido un
espécimen completo de orina de 24 h. La glicina, arginina y metionina participan
en la biosíntesis de creatina. La síntesis de creatina se completa mediante
metilación del guanidoacetato por la S-adenosilmetionina.
REACCIONES GENERALES DE LOS AMINOÁCIDOS
Descarboxilación, Trasaminación, y Desaminación
Descarboxilación
El término Descarboxilación designa una reacción química en la cual ocurre la
eliminación del grupo carboxilo de un ácido carboxílico, resultando de ahí la
liberación de dióxido de carbono (CO2). La descarboxilación ocurre por acción de
enzimas denominadas descarboxilasas, pudiendo también aparecer, en ciertos
casos, de forma espontánea tras el calentamiento de los metabolitos.
Reacción general de descarboxilación
Las descarboxilaciones constituyen el modo esencial de formación de CO 2 durante
la respiración celular y durante la descomposición de sustancias orgánicas.
En bioquímica, las descarboxilaciones ocurren en los ácidos carboxílicos que
poseen un grupo carbonilo (CO) tanto en el carbono α (alfa), carbono adyacente al
grupo carboxilo, como en el carbono β (beta), segundo carbono siguiente al grupo
carboxilo. Estos compuestos son, como tal, llamados α-cetoácidos y β-cetoácidos,
respectivamente (el prefijo ceto indica la presencia de un grupo carbonilo y el
sufijo ácido, la presencia de un grupo carboxilo).

Ejemplos de cetoácidos: A – α-cetoácido e B – β-cetoácido

Descarboxilación de β-cetoácidos
La mayoría de los ácidos carboxílicos son resistentes al calor. Sin embargo, los β-
cetoácidos son una excepción puesto que, en laboratorio, un calentamiento puede
llevar a su descarboxilación.
Por ejemplo, el ácido acetoacético (o ácido 3-oxobutanóico) sufre una
descarboxilación espontánea originando acetona y CO 2 cuando es
moderadamente calentado.
In vivo, la descarboxilación de β-cetoácidos también sucede. Como ejemplo
podemos citar lo que ocurre en el organismo tras una fase de ayuno prolongado o
en condiciones de diabetes mal controlada. Las alteraciones metabólicas, debidas
a ese tipo de condiciones, son caracterizadas por una producción excesiva de
moléculas llamadas cuerpos cetónicos, de las cuales forman parte el ácido
acetoacético y la acetona. El ácido acetoacético sufre una descarboxilación
enzimática, por acción de descarboxilasas, llevando a la producción de acetona,
cuyo olor característico es exhalado en la respiración del individuo en cuestión.
Descarboxilación de α-cetoácidos
Los α-cetoácidos también sufren descarboxilación. La eliminación del grupo
carboxilo de ese tipo de moléculas requiere la acción catalítica de una
descarboxilasa.
El ácido pirúvico (o ión piruvato) proveniente de la glucólisis es un ejemplo de α-
cetoácido. En condiciones anaerobias, la degradación de la glucosa se efectúa a
través de la fermentación. En la fermentación alcohólica, el ácido pirúvico es
descarboxilado por la acción de una enzima llamada piruvato descarboxilasa que
está presente, por ejemplo, en las levaduras. De esa reacción resulta, además del
CO2 liberado, acetaldehído (o etanal) que es convertido a continuación en etanol
por la acción de otra enzima, el alcohol deshidrogenasa.

Reacción de descarboxilación del ácido pirúvico

En condiciones aerobias, el piruvato producido en el transcurso de la respiración
celular sufre una descarboxilación oxidativa (descarboxilación combinada con
oxidación) en la matriz mitocondrial. Esta reacción es catalizada por un complejo
multienzimático constituido por tres enzimas (piruvato deshidrogenasa,
dihidrolipamida transcetilasa y dihidrolipamida deshidrogenasa) llamado complejo
del piruvato deshidrogenasa y cinco coenzimas, una de las cuales siendo la
coenzima A (CoA o CoA-SH). El producto resultante de esta reacción, la
acetilcoenzima A (Acetil-CoA), entra en el ciclo de Krebs que corresponde a una
secuencia de descarboxilaciones oxidativas.
Reação global da descarboxilação oxidativa do piruvato
Descarboxilación de aminoácidos
La descarboxilación de los aminoácidos se hace por acción de una descarboxilasa
específica para cada aminoácido dando origen a la respectiva amina.

Reacción general de descarboxilación de aminoácidos

Esta reacción es muy importante puesto que es responsable por la producción de
compuestos (aminas) con efectos fisiológicos significativos en el organismo.
Ejemplos de descarboxilaciones de aminoácidos:

Aminoácido Amina Papel de la amina

GABA (ácido γPrincipal neurotransmisor del sistema
Ácido glutámico
-aminobutírico) nervioso central de los mamíferos
Fenilalanina Feniletilamina Neuromodulador
Estimula la secreción gástrica;
Histidina Histamina
Envuelta en varios procesos alérgicos
L-DOPA (L-3,4-
Dopamina Precursora de la adrenalina
dihidroxifenilalanina)
Producida durante a putrefacción de
Lisina Cadaverina tejidos orgánicos y responsable por el
olor a cadáver
Tirosina Triptamina Neuromodulador
REACCIÓN DE TRANSAMINACIÓN
Las reacciones de transaminación se producen siempre entre un a-aminoácido y
un a-cetoácido, donde el primero traspasa el grupo amino al segundo, para formar
el a-cetoácido correspondiente al a-aminoácido y el a-aminoácido prodedente del
a-cetoácido.

Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan de forma genérica

transaminasas o aminotransferasas y en función de los compuestos sobre los que
actúen reciben nombres específicos, por ejemplo: glutamato-oxalacetato-
transaminasa (GOT), que recibe en la actualidad el nombre de ASAT (aspartato,
amino-transferasa).
COENZIMA DE LAS TRANSAMINASAS: PIRIDOXAL-FOSFATO (PLP)

 
El fosfato de piridoxal, derivado de la vitamina B6, es la coenzima de las
transaminasas. Se aloja en el centro activo de las enzimas, unido covalentemente,
de forma transitoria, al grupo amino en épsilon de un resto de LYS de la enzima.
TRANSAMINASAS CON APLICACIÓN CLÍNICA: GPT o ALAT y GOP o ASAT
La función fundamental de la GPT o ALAT en el transporte de grupos amino
desde los tejidos hasta el hígado para la síntesis de la urea (forma de excrección
del amino) ha quedado expuesta arriba.

La función fundamental de la GOT o ASAT en la conexión entre el ciclo de la urea

y el ciclo de Krebs ha quedado manifiesta. El nivel de ambas enzimas en plasma
puede ser un índice de lesiones en cualquiera de estos tejidos; fundamentalmente
son indicativas de la funcionalidad hepática.
DESAMINACIÓN OXIDATIVA
La Desaminación oxidativa es una reacción química que se caracteriza por la
ruptura de un grupo amino. Esta reacción es clave a nivel biológico en la
degradación de los aminoácidos. El glutamato es desaminado oxidativamente en
la mitocondria por la glutamato deshidrogenasa, la única enzima conocida que, al
menos en algunos organismos, puede trabajar tanto con NAD+  (El dinucleótido
de nicotinamida y adenina) o NADP+  (La nicotinamida adenina dinucleótido
fosfato) como coenzima redox. Se piensa que la oxidación ocurre con la
transferencia de un ion hidruro del carbono a del glutamato al NAD(P)+ formando
α-iminoglutarato el cual es hidrolizado a α-cetoglutarato y amonio.
 CICLO DE LA UREA

El ciclo de la urea es el proceso metabólico en el cual se procesan los derivados

proteicos y se genera urea como producto final.
Si no se reutilizan para la síntesis de nuevos aminoácidos u otros productos
nitrogenados, los grupos amino se canalizan a un único producto final de
excreción.

 En animales amoniotélicos, por ejemplo, peces óseos, el amoníaco se libera

rápidamente de la sangre en las branquias, gracias al gran volumen de agua que
pasa a través de éstas. Las bacterias y protozoos simplemente liberan el
amoníaco al medio en que el agua es abundante, donde se disuelve este
compuesto
Mientras que los animales uricotélicos, las aves y reptiles, la disponibilidad de
agua es limitada. Puesto que la excreción de urea por la orina necesita un gran
volumen de agua, esta circunstancia haría imposible el vuelo de las aves y
provocaría una deshidratación de los reptiles que habitan hábitats áridos. Para
evitar esto, el amoniaco se convierte en ácido úrico, compuesto insoluble que se
excreta en forma de masa semisólida de cristales de ácido úrico en las heces.
En la especie humana, ureotélica, el ión amonio es un compuesto muy tóxico que
se convierte en el hígado y el riñón en urea, en el llamado ciclo de la urea. Ésta
pasa al torrente sanguíneo y es eliminada por el riñón en la orina.
La acumulación de amonio tiene consecuencias tóxicas. Por lo tanto se debe
eliminar con la misma rapidez con la con la que se genera. Los animales acuáticos
eliminan directamente amonio gracias a que pueden captar y expulsar cantidades
ilimitadas de agua. En cambio los animales terrestres necesitan transformarlo en
un compuesto que pueda excretarse sin que ello implique una pérdida importante
de agua. Las aves y los reptiles producen ácido úrico y los mamíferos urea. La
urea se forma a lo largo de una secuencia de cinco reacciones en el hígado, de la
cuales cuatro forman un ciclo:
PRIMERA FASE
En la mitocondria, la enzima mitocondrial cabamoil fosfato sintetasa I, que
técnicamente no forma parte del ciclo de la urea, cataliza la reacción limitante.
Condensa amonio y bicarbonato para formar carbamoil fosfato, quien proporciona
uno de los dos átomos de nitrógeno de la urea. Esta reacción es irreversible y
requiere de 2 ATP. En los eucariotas la carbamoil fosfato sintetasa II es citosólica,
usa glutamina como donador de nitrógeno y está involucrada en la síntesis de
pirimidinas.
SEGUNDA FASE
El grupo carbamoil del carbamoil fosfato es transferido a la ornitina formando
citrulina. Esto ocurre dentro de la mitocondria gracias a la
ornitinatranscarbamoilasa. La citrulina debe salir de la mitocondria para que pueda
continuar el ciclo de reacciones.
TERCERA FASE
La citrulina, en el citosol, se condensa con el aspartato produciendo
argininsuccinato, el aspartato proporciona el segundo átomo de nitrógeno de la
urea. La argininsuccinato sintetasa, responsable de la reacción, requiere de dos
enlaces de alta energía del ATP.
CUARTA FASE
El argininsuccinato se convierte en arginina al liberar fumarato, con la participación
de la argininosuccinasa. La arginina es el precursor inmediato de la urea. En el
ciclo de Krebs el fumarato se transforma en oxalacetato, el cual por
transaminación se convierte nuevamente en aspartato.
QUINTA FASE
Por último la arginasa hidroliza a la arginina con lo que se restaura la ornitina y se
libera la urea. La urea es excretada a través de la orina y la ornitina es trasladada
a la mitocondria, para que nuevamente reaccione con el carbamoil fosfato y el
ciclo continúe.

IMPORTANCIA DEL CICLO DE LA UREA

Como ya se ha visto, el amonio es convertido en urea a través del ciclo explicado
anteriormente. El amonio es altamente tóxico para el organismo, por lo que es
necesario que sea expulsado del cuerpo.
Gracias a la acción de las enzimas en el ciclo de la urea, el organismo es capaz
de desechar el amonio y evitar las dificultades, en muchos casos fatales, que
están vinculadas con la acumulación de este elemento altamente toxico para el
cuerpo.

DESÓRDENES EN EL CICLO DE LA UREA

Puede ocurrir que las enzimas degradadoras del amonio no funcionen
correctamente. Si esto ocurre, el organismo tiene dificultades para desechar el
amonio y termina acumulándolo tanto en la sangre como en el cerebro.
Este fenómeno es conocido como hiperamonemia, y está referido a altos niveles
de amonio en el organismo.
Las fallas en la síntesis de algunas enzimas son hereditarias, por lo cual puede
generar trastornos congénitos en el ámbito metabólico. Es posible que un niño
nazca con desórdenes en el ciclo de la urea como consecuencia de información
genética errónea.
Si esto ocurre, el niño tendrá problemas para desechar el amonio, lo acumulará y
podrá intoxicarse con éste.
Los síntomas que presentará pueden ser leves, como vómitos o rechazo de
alimentos, pero también pueden ser más graves, generando incluso un estado de
coma.
TRATAMIENTO
Para evitar escenarios fatales en niños que presentan desórdenes en el ciclo de la
urea, es necesario identificar la situación lo más anticipadamente posible, y evitar
la intoxicación por amonio a través de la elección minuciosa de la dieta que le será
más conveniente.
En dicha dieta deben restringirse las proteínas naturales, debido a que cuando el
niño las ingiere se liberan los aminoácidos propios de éstas, que liberarán amonio
y que no podrán ser sintetizados naturalmente por el organismo, por lo que se
generará una hiperamonemia.
Las personas que padecen síndromes en el ciclo de la urea pueden llevar una vida
bastante normal, sólo con restricciones en el ámbito alimenticio.

INTERCORVERSIÓN DE GLÚCIDOS, LÍPIDOS Y PROTEÍNAS

Los aminoácidos desempeñan varios papeles en el organismo. Buena parte de
ellos es utilizada en la síntesis de proteínas requeridas para la formación de
nuevas células o para la reparación de las ya existentes. Estos procesos se
realizan fundamentalmente durante el crecimiento o el embarazo, pero también en
períodos críticos como los que se presentan después de las cirugías, quemaduras,
enfermedades infecciosas, etc. Los aminoácidos se requieren igualmente para la
síntesis de hormonas, enzimas, anticuerpos y ácidos nucleicos.
Los aminoácidos no utilizados en procesos biosintéticos pueden ser catabolizados
para la producción de energía. El proceso se inicia con una reacción de
desaminación, es decir, con la remoción del grupo amino. Esta forma el amoníaco,
que se combina luego con dióxido de carbono para producir urea, La urea es
eliminada posteriormente a través de la orina.
El resto de la molécula del aminoácido puede entrar al ciclo de Krebs,
constituyéndose así en fuente energética. Esto significa que un excesivo consumo
de proteínas también engorda.
La figura de abajo nos presenta un esquema global del metabolismo de los
carbohidratos, los lípidos y las proteínas. Observamos en ella cómo estas tres
clases de compuestos pueden entrar al ciclo de Krebs a través de intermediarios
apropiados fundamentalmente el acetil coenzima A. Es notorio el caso de los
aminoácidos que presentan varias vías de entrada dependiendo de cuál sea el
aminoácido en cuestión. De todas maneras, es claro que los tres componentes
alimenticios citados constituyen fuentes de energía potencial para la síntesis del
ATP.
Se constan también en la figura la posibilidad de interconversión entre estos tres
grupos. Por ejemplo, los carbohidratos pueden transformarse en grasas o en
proteínas a través de intermediarios comunes, como el ácido pirúvico o la acetil
coenzima A. De manera similar, las proteínas pueden convertirse en grasas y
algunos aminoácidos pueden originar carbohidratos vía el ácido pirúvico. Pero no
es posible transformar grasa en carbohidratos debido a la irreversibilidad de la
conversión del ácido pirúvico en acetil coenzima A.
 CONCLUSION
Con la realización de este trabajo se alcanzaron los objetivos propuestos y a su
vez se pudo comprender el porqué de este proceso. Puesto que un ser vivo es un
ser natural, complejo, capaz de actuar por sí mismo y de realizar las funciones de
nutrición, relación y reproducción.
Los aminoácidos juegan un papel vital en el metabolismo. Las proteínas ingeridas
en la dieta constituyen para el organismo la fuente de la mayoría de los
aminoácidos. Estas proteínas llamadas exógenas son degradadas en el aparato
digestivo mediante la acción de una serie de enzimas proteolíticas, que degradan
hasta sus aminoácidos constituyentes, para que sean absorbidos por el intestino.
Finalmente, se puede decir que, el metabolismo se refiere a todos los procesos
físicos y químicos del cuerpo que convierten o usan energía, tales como:
Respiración, Circulación sanguínea, Regulación de la temperatura corporal,
Contracción muscular, Digestión de alimentos y nutrientes, Eliminación de los
desechos a través de la orina y de las heces y Funcionamiento del cerebro y los
nervios, entre otros.
 BIBLIOGRAFÍA

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