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● Péptidos
● Aminoácidos
● Polipéptidos
o Estructuras
o Desnaturalización
o Clasificación
▪ Según el orden de la cadena
polipeptídica:
Fibrosas
Globulares
● Según la presencia de componentes no
peptídicos
Simples
Complejas o conjugadas
Inmunológicas
● Según su función biológica
Reguladoras
Reserva
Proteínas de membrana
Otros aminoácidos
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PÉPTIDOS
Los aminoácidos forman enlaces entre un grupo
amino y un grupo carboxilo, se conocen como
enlaces ​peptídicos y​ a estos compuestos se les
conoce como ​péptidos.
Fuente:
http://wps.prenhall.com/esm_madigan_brockbio_10
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Aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas que poseen un
grupo amino (base orgánica) y un grupo
carboxilo (ácido orgánico).

carbonilo

hidroxilo

Federico Rivadeneira-Vollhardt p.827

http://permian.wordpress.com/2007/06/13/la-sintesis-de-proteinas/

Son los constituyentes de las proteínas y poseen

un átomo de carbono central (carbono α)
rodeado por:
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Un grupo
carboxilo
- Un grupo
amino
- Un
átomo de
hidrógeno
- Una
cadena
lateral R
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Aminoácidos_​Clasificación
La cadena lateral R ​puede tener:
Distinto tamaño, carga, polaridad y reactividad
Proporcionándoles a los aminoácidos propiedades
diferentes tanto química como biológicamente.
Se clasifican principalmente en:
Grupo I​: Aminoácidos con cadenas laterales​ apolares
(apolares neutros o neutros no polares)
Grupo II​: Aminoácidos con cadenas laterales​ polares
Grupo III​: Aminoácidos con cadenas laterales ​ácidas
Grupo IV​: Aminoácidos con cadenas laterales ​básicas
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R: Cadena de hidrocarburos alifáticos (cadena abierta):

Alanina, Leucina, Isoleucina, Valina y Prolina
R: Cadena con anillos aromáticos: ​Fenilalanina y
triptófano
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R: Cadena que contiene azufre: ​Metionina

Son hidrófobos​ y por lo tanto menos solubles en agua.

R: ​Cadena con grupos hidroxilo: Glicina o glicocola,

Serina, treonina y tirosina
R: Cadena con grupos amídicos: ​Asparagina y glutamina
R: Cadena con grupo sulfihidrilo: ​Cisteína
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No tienen carga eléctrica en el pH fisiológico (pH=7.2),

forman puentes de hidrógeno.

Aminoácidos del Grupo IV

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Grupo III: Aminoácidos con cadenas laterales

ácidas
R: Cadena con grupos carboxilo: ​Aspartato y
Glutamato
✔ Tienen un grupo ácido en la cadena
lateral.
✔ Sus tres grupos funcionales (1 amino y 2
ácidos) se ionizan a pH fisiológico con carga
eléctrica neta de -1
En la figura se muestran los aminoácidos no
ionizados, por eso la terminación ​-ico ​en lugar
de ​ato.
Grupo IV: Aminoácidos con cadenas laterales
básicas
R: Cadena con grupo amino: ​Lisina, Arginina e
Histidina
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PÉPTIDOS

Los aminoácidos (residuos) se pueden asociar

nuevamente formando ​oligopéptidos (< 10
residuos) y/o ​poli-péptidos (​ >10 aminoácidos) a
través de enlaces peptídicos.
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http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/Mat2b.html

En ​química orgánica​, la posición alfa se refiere

al primer átomo (principalmente carbono)
unido al ​grupo funcional​. Por extensión, el
segundo átomo está en la posición beta, y así
sucesivamente.

Esta forma estándar es considerada no

coherente con la nomenclatura IUPAC
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(identificación de los átomos por número, no

por letra griega)
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PÉPTIDOS.
Entre los ​péptidos más reconocidos​ se tienen:
Penicilina ​G (Val y Cis): Un antibiótico
Aspartame​ (Asp y Phe): Un edulcorante artificial
Insulina​ (51 aminoácidos): Hormona
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Proteínas
POLIPÉPTIDOS: PROTEÍNAS
La unión de polipéptidos forman las proteínas.
Ellos se unen también por enlaces peptídicos.
Pueden ser uniones de unidades del mismo
polipéptido (monoméricas) o de distintas
cadenas polipetídicas (oligoméricas).
ESTRUCTURA
Las proteínas están formadas por 20
aminoácidos principalmente, los cuales dan
lugar a un gran número de combinaciones
diferentes.
Las proteínas varían en composición, secuencia
y número de aminoácidos que les confiere unas
estructuras particulares:
Estructura primaria​: Secuencia de aminoácidos
La estructura primaria es la secuencia de
aminoácidos de la proteína. Indica qué
aminoácidos componen la cadena polipeptídica
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y el orden en que dichos aminoácidos se

encuentran.
La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte

http://wps.prenhall.com/esm_madigan_brockbio_10/

Estructura secundaria​: Plegamiento de la

molécula debida a las cadenas laterales R de los
aminoácidos
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Conformación hélice α:
Átomos de N y O de los aminoácidos se
disponen en una estructura enrollada que
facilita la formación de
puentes de hidrógeno
Es una configuración muy
estable (cilindro
enrollado)
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http://www.fisicanet.com.ar/biologia/introduccion_biologia/ap12_aminoacidos_y_proteinas.php ​/

Conformación hoja β:
La cadena de aminoácidos del polipéptido se
pliega en zig-zag sobre sí misma
Da lugar a la formación de puentes de
hidrógeno entre aminoácidos distantes.
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http://biologiabc1.blogspot.com/2010/10/estructura-secu
ndaria-beta-lamina.html
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Las proteínas varían en composición, secuencia

y número de aminoácidos que les confiere unas
estructuras particulares.
Estructura terciaria​: Un polipéptido con
estructura secundaria determinada se pliega
sobre sí mismo para ser más estable a través de
enlaces covalentes disulfuro, puentes de
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hidrógeno, interacciones hidrófobas y

electrostáticas.

http://wps.prenhall.com/esm_madigan_brockbio_10/

Su forma tridimensional le proporciona

propiedades biológicas y depende en
definitiva de la estructura primaria
Se originan regiones expuestas y hendidas
importantes en la unión con otras
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moléculas (sustrato-enzima)

http://wps.prenhall.com/esm_madigan_brockbio_10/

Estructura cuaternaria​: Disposición espacial de

los polipéptidos que forman la proteína.
Si las unidades proteicas son las mismas, la
estructura es ​homogénea,​ si son una
combinación de diferentes unidades de
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proteína, entonces la estructura es

heterogénea.​
Ejemplo, proteínas globulares: los aminoácidos
hidrófilos encierran a los hidrófobos y se
pliegan sobre sí mismos.

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DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS
Se presenta cuando una enzima es sometida a
condiciones extremas de temperatura y pH.
Usualmente. Bajo estas condiciones o frente a
otras sustancias la configuración tridimensional
se altera

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Inicialmente la proteína con su configuración

espacial está en forma activa, capaz de catalizar
reacciones. Puede presentarse
desnaturalización suave o drástica (fuerte)
Dependiendo de las condiciones.
Luego de una desnaturalización suave, Es
posible tener la enzima activa biológicamente
Efectos:
✔ Descenso de la solubilidad
✔ Incremento viscosidad
✔ Expuesta a proteólisis
✔ No actividad biológica
http://wps.prenhall.com/esm_madigan_brockbio_10/
​

CLASIFICACIÓN
Según el orden de la cadena polipeptídica:

Fibrosas
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✔ Cadenas polipeptídicas filamentosas

✔ Uniones laterales (covalentes, puentes de
hidrógeno)
✔ Insoluble en agua, soluciones salinas
diluidas, otros.
✔ Estructura hélice α u hoja β plegada
✔ Componentes de estructura (colágeno,
β-queratina, α-queratina, elastina)

www.3dchem.com/​molecules.asp?ID=195​/

Globulares
✔Cadenas polipeptídicas enrolladas, confieren
estructura esférica
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✔Estructura es hélice α u hoja β plegada

✔Grandes cantidades de residuos polares y con carga
✔Solubles en agua, soluciones salinas diluidas
✔La gran mayoría son globulares: enzimas, hormonas,
anticuerpos, hemoglobina.

http://www.3dchem.com/imagesofmolecules/Hemoglobin1.jpg
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Según la presencia de componentes no

peptídicos
Simples_​(​consultar estructura)
✔Albuminas: Soluble en agua, proteína del huevo (
consultar estructura)
✔Globulinas: Insoluble en agua, si en solución salina,
anticuerpos
✔Histonas: Principalmente lisina y/o arginina
✔Escleroproteínas: Insolubles, queratina (pelo, piel,
uñas)

Complejas o conjugadas
✔Producen aminoácidos y material no proteico (grupo
prostético)
✔Fosfoproteínas: Producen á. fosfórico + aminoácidos,
caseína
✔Glucoproteínas: Contienen carbohidrato, mucina en
la saliva
✔Cromoproteínas: Grupo prostético pigmentado,
hemoglobina
✔Lipoproteínas: Esteres de colesterol y fosfolípidos
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Según su función biológica

Estructurales
✔Sirven de soporte mecánico a células y/u organismos
(colágeno, queratina, glucoproteínas)
Inmunológicas
✔Anticuerpos (inmunoglobulina): atacan virus y
bacterias.

Según su función biológica

Reguladoras
✔Regulan metabolismo, hormonas (insulina: glucosa),
proteínas de unión al ADN (replicación, traducción).
Reserva
✔Almacenamiento de nutrientes (ferritina: hierro, etc)

CONSTRUCCIÓN DE MEMBRANAS
✔Son parte importante de las células y de organelos en
las células eucariotas
✔Sirven de barrera física y proporcionan estructura a la
célula
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✔Es a su vez el filtro para el transporte de materiales

del exterior al interior celular y viceversa
✔Tienen la función de captar (receptora) la presencia
de una molécula o agente extraño para activar el
mecanismo metabólico apropiado
✔Participan en metabolismo energético – generación
de ATPs

✔Están compuestas principalmente por: Lípidos,

proteínas, carbohidratos

✔Sus propiedades depende de la composición

✔Básicamente se presentan como Glicoproteínas y
Glicolípidos
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Membranas conformadas por bicapas de fosfolípidos

unidos por interacciones hidrofóbicas, no covalentes
La porción hidrofóbica se direcciona hacia el interior
celular.
La porción hidrofílica se direcciona hacia el medio acuoso

CONSTRUCCIÓN DE MEMBRANAS
Proteínas de membrana
Extrínsecas o periféricas​: Unidas a superficie de la
membrana, son polares y solubles en agua. Proteínas
periféricas unidas por interacciones iónicas y puentes de
hidrógeno
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Intrínsecas o integrales​: Unidas a la porción lipídica,

insolubles en sistemas acuosos. Aproximadamente 70%
del total de membrana
Para romperlas, atacar la porción lípidica e interferir en
interacciones hidrófobas

Proteínas de membrana: Modelo de mosaico

fluido

http://itsi.concord.org/share/mw_activities/tree_of_life/tree_of_life_plant/molecule/jpg/plant_phospholipids.jpg
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Otros aminoácidos
Aparte de los 20 aminoácidos esenciales, en la
naturaleza se encuentran alrededor de otros
150.
Se encuentran principalmente en plantas,
hongos y algunas bacterias.
Son precursores de vitaminas e intermediarios
en la síntesis de los aminoácidos esenciales
Propiedades Generales.
✔ Se encuentran en estado sólido en forma
de cristales
✔ Son incoloros
✔ No son volátiles
✔ Se encuentran en forma de: iones cuando
están en soluciones acuosas a pH neutro.
✔ Forman dipolos
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Propiedades generales
✔ Se descomponen a temperaturas
superiores a 200°C
✔ Generalmente son solubles en agua
✔ No solubles en solventes orgánicos no
polares
✔ Presentan quiralidad (cuatro grupos
diferentes unidos a un átomo de carbono
central)
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✔ Las soluciones acuosas de aminoácidos

son conductoras de electricidad
✔ El pH afecta la rotación específica del
aminoácido y ésta depende de la naturaleza
de la cadena R
✔ Son anfotéricos (se comportan como
bases o como ácidos) gracias a sus dos
grupos funcionales (reciben/ceden e​-​)