Proteínas

Son macromoléculas que están formadas por aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos.
Son 20 aa divididos en esenciales y no esenciales. Los esenciales son aquellos que no pueden ser
sintetizados en el organismo y para obtenerlos es necesario ingerirlos a través de la dieta. Los no
esenciales pueden sintetizarse en el propio organismo.
Los aminoácidos son anfóteros, una parte básica y una parte acida.
Estructura: carbono alfa, grupo amino (básico), grupo carboxilo (acida) y cadena lateral (R).

Propiedades químicas: dependen del grupo o cadena lateral del aa.

Se dividen en:
*Extra de la manera en que se dividen
Aminoácidos no polares o apolares: cadena lateral hidrofóbica y por lo tanto su solubilidad en
agua es menor. Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina, Metionina, Fenilalanina, Triptófano.
Aminoácidos polares: cadena lateral hidrofílica, le permite formar puentes de hidrogeno con
moléculas polares, son muy solubles en agua. Glicina, Serina, Treonina, Cisteína, Tirosina,
Asparagina, Glutamina.
Aminoácidos ácidos: presentan grupo carboxilo en la cadena lateral y poseen una carga eléctrica
negativa, ya que ese grupo desprende hidrogeniones. Ácido Aspártico y Ácido Glutámico.
Aminoácidos básicos: son aquellos que contienen algún grupo amino en la cadena lateral y debido
a su carácter básico, puede tomar hidrogeniones del medio, lo que hará que el aa tenga carga
positiva. Arginina, Histidina, Lisina.
Conformadas en su mayoría por C, H, N y O. Pueden contener azufre, zinc, fosforo, hierro, magnesio
y cobre. La Cisteína es la única que tiene azufre formando los llamados puentes disulfuro.
Oligopéptido: de 2 a 10 aa
Polipéptido: de 10 a 100 aa
Proteína: mayor a 100 aa
*Aminoácidos con cadena alifática no tienen polaridad, son neutros.

Enlace peptídico
Enlace con el cual los aminoácidos se unen. Se lleva a cabo en condiciones normales o fisiológicas
(pH del organismo, de 7 a 7.4), los aa se encuentran en forma cargada. N con carga positiva y el
grupo carboxilo con carga negativa. Oxigeno con carga negativa crea un ataque nucleofílico, este
ataca a la carga positiva del protón del hidrogeno del grupo amino. El oxígeno arranca al hidrogeno
formando un grupo OH. El otro par de electrones solitarios del oxígeno vuelve a robar otro hidrogeno
del grupo amino. Hidrogeno con carga negativa y oxigeno con carga positiva.
 Estructuras
Primaria: cadena en donde un aa esta unido a otro hasta que conforman una cadena de múltiples aa
unidos entre sí. Es simplemente la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Dos
cadenas: central, unión del grupo amino con grupo carboxilo. Lateral, se compone de los grupos R.
*Al momento de retirar agua deja de llamarse alanina, se llama alanil y así con cada aa. Glicina=
glicil.

Secundaria: se refiere a cualquier segmento de una cadena peptídica y describe el arreglo espacial
de los átomos. Existen 3 tipos de estructuras secundarias:
 LOOPS

Laminas beta, estas se ven representadas como cinta, listón o lamina. El esqueleto de la cadena
polipeptídica se extiende en modo de zigzag. Las cadenas de los polipéptidos adyacentes pueden
ser paralelas o antiparalelas, y se representan con flechas. Los grupos R se extienden por arriba y
por abajo del plano de la hoja.
Hélices alfa, de forma helicoidal o espiral sobre si misma. Esta estructura se mantiene gracias a los
puentes de hidrogeno. Los grupos R de los aminoácidos sobresalen hacia fuera de la hélice α, donde
pueden interactuar libremente.
Ambas estructuras separadas por los loops. Interacciones con puentes de hidrogeno. Amas
estructuras se mantienen debido a los puentes de hidrogeno que se forman entre el O del grupo
carbonilo de un aminoácido y el H del grupo amino de otro.

Terciaria: plegamiento de la proteína de acuerdo con las interacciones que pueden existir entre los
laterales de los aa. Unión de 2 o más estructuras secundarias unidas entre sí. La estructura
tridimensional general de un polipéptido, generada principalmente por las interacciones entre los
grupos R de los aminoácidos que conforman las proteínas. Las interacciones del grupo R que
contribuyen a la estructura terciaria incluyen puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones
dipolo-dipolo y fuerzas de dispersión de London: básicamente, conforman toda la gama de enlaces
no covalentes.
Los grupos R con cargas similares se repelen entre sí, mientras que aquellos con cargas opuestas
pueden formar un enlace iónico. Asimismo, los grupos R polares pueden formar puentes de
hidrógeno y otro tipo de interacciones dipolo-dipolo. Las interacciones hidrofóbicas también son
importantes para la estructura terciaria, ya que los aminoácidos con grupos R no polares hidrofóbicos
se agrupan en el interior de la proteína, dejando a los aminoácidos hidrofílicos en el exterior para
interactuar con las moléculas de agua circundantes.

Finalmente, existe un tipo especial de enlace covalente que puede contribuir a la estructura terciaria:
los puentes disulfuro. Estos enlaces covalentes, formados entre los azufres de las cadenas
laterales de las cisteínas, son mucho más fuertes que los otros tipos de enlaces que contribuyen a la
estructura terciaria. Actúan como "pasadores de seguridad" moleculares al mantener todas las partes
del polipéptido bien unidas entre sí.
Cuaternaria: las interacciones de proteína y proteína, o de un péptido y otro péptido. Muchas
proteínas se componen de una cadena polipeptídica única y tienen solo tres niveles de estructura
(los cuales acabamos de ver). Sin embargo, algunas proteínas se componen de varias cadenas
polipeptídicas, también conocidas como subunidades. Cuando estas subunidades se unen, generan
la estructura cuaternaria de la proteína.
En general, los mismos tipos de interacciones que contribuyen a la estructura terciaria (sobre todo
interacciones débiles, como los puentes de hidrógeno y las fuerzas de dispersión de London)
también mantienen unidas a las subunidades para generar la estructura cuaternaria.

Subunidad
Subunidad

Subunidad Subunidad
Oligomerización
La oligomerización puede cambiar el funcionamiento de una aa. Un monómero es una subunidad
que se repite varias veces (una sola función), al momento en que se ensambla con otra proteína
puede cambiar su función. Varios monómeros forman un oligómero.
Holoproteínas
Es una proteína que está conformada exclusivamente por una secuencia de aminoácidos.
Dos tipos de proteínas:
Globulares: se diferencia de las fibrosas, por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas,
siendo las fibrosas prácticamente insolubles. Su nombre se debe a que sus cadenas de polipéptidos
se pliegan sobre si misma de forma compacta, dejando a los aminoácidos hidrofóbicos en el interior.
Fibrosas: son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen sus motivos
estructurales predominantes. Son principalmente estructurales ya que forman fibras.
Heteroproteínas
Péptidos unidos a otras macromoléculas. Se clasifican en:
Glicoproteínas: es una proteína unida a un carbohidrato
Lipoproteínas: es una proteína unida a un lípido
Ribosoma: son ácidos nucleicos unidos con proteínas
Entre otros.
Funciones
De reserva: aquellas que sirven como almacén. Como la albumina (almacén de aminoácidos), la
gluteina (en el trigo, crecimiento de semilla), ferritina (hierra en el bazo).
De estructura: colágeno (piel, tendones, huesos, etc.), elastina (conectivo), queratina (forma piel y
derivados), mucoproteinas (mucosidad y liquido sinovial)
Hormonal: insulina (regula metabolismo glúcido), hormona del crecimiento (regula el metabolismo de
calcio y fosforo), proteínas G (comunicación entre células)
De transporte: hemoglobina (transporta oxígeno en vertebrados), hemocianina (transporta oxígeno
en invertebrados), lipoproteínas (transporta lípidos).
De defensa: Inmunoglobulinas (defensa inmunológica), fibrinógeno y trombina (coagulación de la
sangre).
Contráctil: Actina y Miosina (contracción muscular en miofibrillas), Tubulina (forma microtúbulos del
citoesqueleto)
Enzimática: Enzimas (catalizadores en reacciones orgánicas)
 Carbohidratos
Biomoléculas compuestas por Carbono, Hidrogeno, Oxigeno y Grupos Carboxilo. Además de un
grupo funcional Cetona (en la parte media de la estructura) así se les conoce como Cetosas. Y un
grupo funcional Aldehído (en el extremo de la cadena) conocidas como Aldosas. Su función es de
energía. Otros nombres: polialcoholes, polihidrocetona, polihidroxialdeido.
Compuestos por C, O e H, a veces de S y N. Se forman a partir de H2O y CO2 en vegetales y por
vías anabólicas en organismos heterótrofos. Se clasifican por el número de carbohidratos que
forman al complejo. En Monosacáridos, Oligosacáridos y Polisacáridos.

Monosacáridos
Pueden estar conformados por una cadena de que puede ir de los 3 a los 8 atomos de carbono.
Siendo los de 5 y 6 los mas comunes. Son azúcares simples, de los cuales el más común es la
glucosa. Tienen una fórmula (CH2O)n. Si tiene un grupo funcional Cetona (en la parte media de la
estructura) así se les conoce como Cetosas. Y si tiene un grupo funcional Aldehído (en el extremo de
la cadena) conocidas como Aldosas.
Los azúcares también se nombran de acuerdo con el número de carbonos: algunos de los tipos más
comunes son las triosas (tres carbonos), pentosas (cinco carbonos) y hexosas (seis carbonos).

Oligosacáridos
Si un carbohidrato tiene dos o más monómeros es un oligosacárido. Aquí entran los disacáridos,
unión de dos monosacáridos; y también desde los trisacáridos hasta los decasacaridos.

Polisacáridos
Si el número de monómeros es mayor a 10, se le denomina polisacáridos.
Dentro de los carbohidratos mas simples se encuentran las Triosas:

Las triosas más simples se llaman: Gliceraldehido (aldotriosa) y la Dihidroxiacetona (cetotriosa).

Las mas comunes van a ser las Pentosas y las Hexosas.

En las pentosas se encuentran la Ribosa y la Desoxirribosa, ambas se diferencian por el Carbono 2

de la estructura. En la Ribosa existe un grupo OH y en la Desoxirribosa un H.
En las hexosas se encuentran la Glucosa, la Galactosa y la Fructosa.
Glucosa, el primero en ser analizado por su abundancia. Se tienen 6 carbonos y, según la
nomenclatura orgánica, el carbono principal va a ser aquel que se encuentre cerca de un grupo
funcional, en este caso el grupo Aldehído. La Glucosa cuenta con un grupo funcional Aldehído en el
carbono 1, del carbono 2 al carbono 5 son alcoholes secundarios (unidos al carbono con un
hidrogeno solos) y el carbono 6 es un alcohol primario (debido a su capacidad de unirse con 3
átomos). Se encontró que había otras moléculas con estructuras diferente, porque la disposición de
los grupos hidroxilo (OH) va a dar características diferentes.
¿Cómo se unen los compuestos?
Se forma un enlace hemiacetal, ya que las moléculas se encuentran mas estables de manera cíclica.
un hemiacetal es un grupo químico que resulta de una reacción entre un aldehído y un alcohol (R-
OH). A diferencia de un hemicetal donde la reacción se da con una cetona en vez de un aldehído. En
bioquímica de glúcidos, se forma un hemiacetal heterocíclico cuando un sustituyente hidroxilo ataca
al extremo carbonílico de un aldehído de aldosa.