COFACTORES DE ENZIMAS

Iones metálicos relacionados con las enzimas que son cofactores, multivitamínicos con
elementos metálicos como el Selenio (metal en algunas verduras en pequeñas cantidades
(trazas) partes por millón o por billón) actúa como cofactor de la enzima del glutatión
peroxidada que esta involucrada en varias actividades metabólicas.
Coenzima cuando se trata de una estructura completa de naturaleza orgánica o metal
orgánicas.
Grupo prostético unión entre una coenzima unida covalentemente a la proteína
coenzimatica.
HEMOGLOBINA- Grupo hemo de naturaleza metal orgánica covalentemente se une a la
proteína y la función de la proteína está relacionada con su grupo prostético.
SITIO ACTIVO- La característica que mas destaca a nivel estructural de las enzimas, aquí
ocurre la reacción/transformación que tiene lugar sitio exclusivo donde se dan las
interacciones entre el sustrato y la enzima.
SUSTRATO- Molécula que se fija en el sitio activo de la enzima, especie química que sufre
una transformación (reactivos) gracias a la catálisis enzimática.
UNIDADES DE ACTVIDAD ENZIMATICA (U)- Unidades de actividad catalítica enzimática
transforma un micromol de sustrato por minuto.
UNIDAD CATAL- Actividad catalítica responsable de transformar un mol de sustrato por
segundo.
 COENZIMAS

Si los cofactores son iones las coenzimas van a ser estructuras moleculares complejas
(Lipoato).
Estas coenzimas suelen sustraerse de los alimentos fuentes exógenas.
 CLASIFICACION DE ENZIMAS

Se agrupan en seis grupos principales (CE) número de clasificación enzimática.

1. OXIDO REDUCTASA- se encarga de catalizar donde hay reacciones de transferencia
de electrones donde hay oxido reducción.
2. TRANSFERASA- Funciones de transferencia de grupos.
3. HIDROLASAS-catalizan reacciones de hidrolisis, transferencia, formación o
eliminación de grupos de agua.
4. LIASAS- enzimas que catalizan reacciones de adición de grupos A dobles enlaces o
formación de dobles enlaces por sustracción de segmentos de la molécula
5. ISOMERASAS- catalizan reacciones de transferencia de grupo dentro de una misma
molécula para alcanzar transformaciones isomericas, tris-trans, isómeros ópticos.
6. LIGASAS- catalizan reacciones de nuevos enlaces carbono-carbono, carbono-
azufre, carbono-oxigeno, carbono-nitrógeno, suelen ser reacciones que requieren
energía la adquieren por acople de transformación del ATP.
Fosforilación de la glucosa entra en el eritrocito con la ayuda del transportador de
membrana (GLUT), el proceso de la fosforilación de la glucosa lo cataliza la enzima
hexoquinasa (TRANSFERASA-ENZIMA DE TIPO 2) (ATP- GLUCOSO
FOSFOTRASNFERASA) La fosforilación ocurre en el carbono 6 de una glucosa.

ESTRUCTURA DE MODELO DE CINTAS- presencia de las hojas beta y alfa hélice,

modelo de superficie está construido teniendo en cuenta el nivel primario,
secundario y terciario de la enzima.
EL MODELO DE SUPERFICIE- resulta útil para entender el concepto de sitio activo,
donde ocurren las transformaciones enzimáticas, tiene una semejanza con la
forma estructural del sustrato.

EL SITIO ACTIVO debe coincidir con una variable del sustrato denominado estado
de transición, el sustrato ha sufrido cambios estructurales previos a la formación
del producto.
 VARIACIONES ENERGETICAS

ENERGIA INVOLUCRADA EN LA REACCION- el aumento de la velocidad en

transformación hay que tener en cuenta el enfoque energético, se construye
diagrama de energía libre (G) (EJE Y) (cantidad de energía que se necesita En el
proceso) VS avance de la reacción (EJE X) (transformación desde sustrato (S) a
producto (P)) para que el sustrato se convierta en producto debe de correr un
camino energético propio de cada transformación que incluye un pico energético
(ESTADO DE TRANSICIÓN) energía relacionada con el pico (ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN) hasta que los sustratos no alcanza la energía de activación no se
pueden transformar en productos y la energía de activación es la que se necesita
para pasar de sustrato a producto. (SIN CATALIZADOR ENZIMATICO REQUIERE DE
MAS ENERGIA, RELACIONADO CON LA VELOCIDAD DE REACCION).
 Se generan unas interacciones entre el sustrato y la enzima, las interacciones
disminuyen la energía de activación.

 LOS SUSTRATOS SE ENCUENTRAN EN UN NIVEL SUPERIOR QUE LOS PRODUCTOS-

Sistemas con mayor necesidad de energía están relacionados con una baja
estabilidad
A menos energía en el sistema mayor estabilidad en el sistema.

ESTADO DE TRANSICION- PUNTO DE MUCHO ENERGIA RELACIONADO CON UNA

BAJA ESTABILIDAD.
Las enzimas ayudan a disminuir el pico de energía, lo hace por medio de
interacciones NO COVALENTES entre la ENZIMA Y EL SUSTRATO, luego entre la
ENZIMA Y EL PRODUCTO.

ENTRES LAS ENZIMAS Y EL SUSTRATO NO SE DAN ENLACES QUIMICOS, SOLO

INTERACCIONES.
RELACION DIRECTA ENTRE LA CONSTANTE DE EQULIBRIO (Ka) PERMITE VER EL
AVANCE DE LA REACCION.

K es una división, que si toma valores mayores a 1 (CUANDO LOS VALORES DEL
NUMERADOR SON SUPERIORES AL DENOMINADOR) es decir hay mas producto
que reactivo, cuando la reacción está avanzando, se correlaciona con VALORES
NEGATIVOS DE ENERGIA LIBRE (REACCIONES ESPONTANEAS- NO NECESITAN DE
ENERGIA PARA QUE SE LLEVE A CABO).

K toma valores iguales a 1, hay las mismas cantidades de especies químicas

(REACCIÓN EN EQUILIBRIO) DELTA G (VALORES DE ENERGIA LIBRE =0) tomara
valores iguales a 0.

K toma valores entre 0 y 1, (CUANDO LOS VALORES DEL DENOMINADOR SON

MAYORES DEL DENOMINADOR) hay más cantidad de reactivos o sustratos que de
productos la reacción no está avanzando, TOMA VALORES POSITIVOS DE ENERGIA
LIBRE (REACCION QUE NECESITA DE ENERGIA PARA QUE SE LLEVE A CABO).

FACTOR DE VELOCIDAD- Velocidad determinada de los catalizadores de enzimas

queda determinada por la

V=K[S]- (CONCENTRACION DEL SUSTRATO) (MULTIPLICADO POR UNA CONSTANTE

DE VELOCIDAD DE REACCION) LA VELOCIDAD DE REACCION DEPENDE DE UNA
TRANSFORMACION CATALIZADA POR UNA ENZIMA DE LA CONCENTRACION DE
SUSTRATO. (si en la transformación solo depende de un solo tipo de sustrato-
REACCION DE PRIMER ORDEN)
V=K[S1][S2]- Interviene más de un sustrato, la VELOCIDAD DE REACCION está
determinada por (CONSTANTE DE K) (MULTIPLICADO POR LA CONCETRACION DEL
SUSTRATO 1) (MULTIPLICADO POR LA CONCENTRACION DEL SUSTRATO 2)
(REACCION DE SEGUNDO ORDEN).

INTERACCIONES QUE DISMINUYEN LA ENERGIA DE ACTIVACION (NO COVALENTE)-

ESTA ENERGIA SE CONOCE COMO ENERGIA DE FIJACION.

ORDEN DE VELOCIDAD DE REACCION CATALIZADA POR ENZIMA- aumentan la

velocidad en orden de 105,107 hasta 1017, aumentan la velocidad mil millones de
veces más rápido.
ASPECTOS GENERALES DE LOS TIPOS DE FORMAS DEL SITIO ACTIVO- SIMILAR A LA
FORMA DEL SUSTRATO
ENZIMA- estructura de naturaleza proteica (cadena de aminoácidos), en el sitio
activo se encuentra aminoácidos y las transformaciones depende de los
aminoácidos, que se encuentran protonados o desprotonados dependiendo de
esto se da la reacción en el sitio activo.

QUIMOTRIXINA (ENZIMA DIGESTIVA)- Se caracteriza por llevar a cabo catálisis

enzimática de tipo de transferencia de electrones (ACIDO-BASE), en su sitio activo
se encuentra un espacio donde se darán las transformaciones, tiene una serina en
el lugar 195 y es la que se encarga de realizar la transformación de transferencia de
electrones en el sitio activo de la quimotrixina y cuando esta desprotonada puede
hacer la catálisis acido- base. Uniendo al sustrato que se va a unir a la serina
cuando se encuentre desprotonada, de esta forma la serina se une al sustrato.

La unión depende de que la serina está o no desprotonada (factores

fisicoquímicos) que depende del pH.

El factor velocidad es el que se ve afectado de una forma significativa en términos

de catalisis enzimática ya que cambia de una forma marcada, gran parte del
estudio de la catalisis se dirige a la evaluación de velocidad de reacción (CINETICA
ENZIMATICA) el sustrato se consume ya que se convierte en producto, la enzima
no debe de consumirse (NO REACCIONA) solo interactúa con el sustrato.
En la práctica por diferentes condiciones la enzima se gasta, por la interacción el
catalizador enzimático se gasta.
ENZIMAS COMERCIALES- las inmovilizan en soportes que no afectan la interacción.

Las reacciones catalizadas por enzimas en su gran parte son naturales en nuestro
organismo se dan de forma natural en cada una de las células.

Las reacciones enzimáticas en ellas se estudian diferentes factores velocidad de

formación, tipo de reacción que se desarrolla, como afecta la temperatura y el pH,
como afecta el estado de agregación de los sustratos. La velocidad de como ocurre
la reacción es el factor mas llamativo desde esto se estableció su papel en el
aumento de la velocidad significativamente.

La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas al medirse la velocidad y la

concentración de sustrato y la relación entre estas dos variables se estableció que
la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas tienen un comportamiento
(DE LA IMAGEN DE ARRIBA) relación directa con la velocidad de reacción, se
analiza de forma análoga velocidad y concentración de sustratos.
GRAFICA TIPICA DE CINETICA ENZIMATICA- En el EJE Y se tiene información sobre
velocidad (EN MICROMOLES SOBRE MINUTO) y en el EJE X se tiene información
sobre concentración de sustratos (MILIMOLAR).

Hay un aumento en la velocidad significativo al comienzo de la reacción donde al

adicionar sustrato la velocidad de reacción aumenta casi exponencialmente, en el
segundo segmento donde la velocidad de reacción no supera un valor asintótico.
Sigue un comportamiento de una ETAPA RAPIDA (CORRESPONDE A LA
INTERACCION ENTRE LA ENZIMA Y EL SUSTRATO) y una ETAPA LENTA
(FINALIZACION DE LA REACCION- INTERACCION ENZIMA-PRODUCTO Y POR ENDE
LA LIBERACION DEL PRODUCTO).

EL COMPORTAMIENTO DE LA REACCION- Velocidad máxima (Valor de naturaleza

asintótica) se toma la mitad del valor de la velocidad máxima (VALOR MEDIO) se
alcanza con una cierta cantidad de sustrato (K m- cantidad de sustrato para que la
reacción alcance la mitad de la velocidad máxima) (CONSTANTE DE MIICHAELS).

MODELO MATEMATICO QUE MEJOR DESCRIBE LA CURVA

Para las reacciones catalizadas por enzimas.

Tiene en cuenta la velocidad inicial multiplicado por la velocidad máxima por la
concentración de sustrato, dividido en la constante de Michaelis más la
concentración de sustratos.

LINEALIZACION DE LA ECUACION DE MICHAELIS-MENTEN

DOBLES RECIPROCOS O LAIN WEBER BURKE
 Surge de tomar el inverso termino -término de la ecuación de Michaelis- Mentel,
que se convierte en una línea recta.

Ya se tiene valores concretos de velocidad máxima y de la ecuación de Michaelis-Mentel,

permite distinguir ciertos tipos de reacción enzimática y analizar inhibición enzimática.
Tiene forma de igual Mx+B.

Medición de la transformación de sustrato se utiliza una variable denominada K cat (numero

de recambio o constante catalítica) es igual al número de moléculas de sustrato
convertida en producto por unidad de tiempo, la constante de velocidad describe la
velocidad límite de la reacción enzimática será igual al número de moléculas de sustrato
convertida en producto por unidad de tiempo.