EXAMEN BIOQUIMICA INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

Nombre: Diego Fernando Salas Burbano Código 219035291 Fecha 08/06/2020

Evaluación 2
Responda las primeras 4 preguntas, seleccionando la respuesta correcta y justificando cada
respuesta con 200 palabras. Valor por pregunta 0.8 puntos.
1. Los aminoácidos con cadenas laterales ácidas, a un pH superior al pI (punto o pH
isoeléctrico) del aminoácido:
a) No tendrán grupos cargados.
b) Su carga neta será nula.
c) Tendrán una carga neta positiva.
d) Las cargas positivas y negativas estarán en igual concentración.
e) Tendrán una carga neta negativa.
2.  Respecto a las propiedades disolventes del agua; este compuesto:
a) Disuelve a compuestos polares de naturaleza no iónica
b)  Puede disolver a compuestos iónicos
c) Mediante la formación de micelas puede disolver moléculas anfipáticas
d) La formación de enlaces de hidrógeno ayudan a solubilizar a alcoholes, aminas y
aminoácidos
e) Todo lo anterior es cierto
3. Respecto a la actividad óptica de los aminoácidos:
a. Todos los aminoácidos proteínicos son ópticamente activos.
b. Los aminoácidos naturales normalmente son de la familia D.
c. Solo hay un aminoácido, la treonina, que posea dos centros de asimetría.
d. La forma predominante de la glicina es la L.
e. Nada de lo anterior es cierto.
4. Las albúminas son:
a) Globulinas.
b) Nucleoproteínas.
c)  Proteínas conjugadas.
d) Proteínas simples.
e) Proteínas fibrosas

Preguntas abiertas
5. Explique la aplicación agroindustrial de 5 proteínas (400 palabras). Valor 1 punto
6. Explique las propiedades iónicas de los aminoácidos (200 palabras). Valor 0.8 puntos
Nota: Tiempo previsto 3 horas inicio 9 am. Recepción 12m. Por favor entregue antes de las
12m. Si se excede de este tiempo no se recibe.

Desarrollo:
1 pregunta: respuesta es la E tendra una carga neta negativa.
Justificacion: Estos aminoacidos que tienen cadenas laterales acidas en las cuales esta un grupo
functional carboxilo coo- en el pH cellular este realiza una disociacion del grupo amino en su
cadena lateral, esta cadena es por la tanto ionica y hidrofilica aqui encontramos el acido aspartico y
acido glutaminico estos estan cargados negativamentea pH fisiologico estos son dadores de
protones H+ a un pH neutron estan completamente ionitados y con un coo- cargado negativamente
si en el aminoacido tenemos dos grupos carboxilo cargados negativamente uno se anulara con la
carga positive del grupo amino pero el otro le cambiara el signo a todo el compuesto debido a que
estos tienen dos grupos carboxilos uno unido al carbon quiral y el otro en la cadena lateral , a un pH
superior al pl se encuentran disociacios y con carga negativa.

2 pregunta: respuesta es la E todo lo anterior es cierto.

Justificacion: El agua disuelve compuestos polares de naturaleza no ionica esto es cierto y lo
podemos notar en la disolucion como del azucar y el etanol que son compuestos no ionicos pero son
covalentes con alta polaridad estos ocurre debido a que en su estructura tienen enlaces O-H y
permiten formar puentes de hidrogeno con el agua.
El agua puede disolver compuestos ionicos? : si es el caso de la sal cloruro de sodio este es rodeado
por moleculas de agua y ejerce una mayor atraccion polar por lo que puede desprenderlos del
cristial cuando esta se disuelve se separa en sus iones los cuales se unen a las moleculas de agua.
Mediante la formación de micelas puede disolver moléculas anfipáticas? Si es el ejemplo como el
de la sal sódica que posee un solo grupo carboxilo que es polar por lo tanto es soluble en agua pero
también tiene una larga cola formada de compuestos de carbono y hidrogeno (hidrocarburos) que no
es polar al igual los fosfolípidos en la bicapa lipida de las células y jabones de baño donde por un
lado de adhieren al agua y por otro a la suciedad Cuando se agita una mezcla de agua y acido
oleico en su forma COOH, el resultado es una suspensión blanca y turbia que dura tan solo unos
minutos antes de volver a separarse en las dos fases originales. Esa suspensión consta de partículas
esféricas llamadas micelas las cuales se forman por efectos hidrofóbicos Cuando las moléculas de
ácido oleico se mezclan inicialmente con el agua algunas de las moléculas de esta última se
orientan en torno a cada molécula de ácido oleicoy entablan con ella interacciones de tipo dipolo En
esta estructura la parte no polar forma la parte central y hacia el exterior se sitúa la parte polar que
por sus características puede interactuar con el agua.
La formación de enlaces de hidrógeno ayudan a solubilizar a alcoholes, aminas y aminoácidos
? si, tambien podemos darnos cuenta con los ejemplos de como solubiliza los aminoacidos ,
proteinas aminas y alcohols como el etanol por medio de puentes de hidrogeno que se dan entre un
atomo de hidrogeno y un atomo eletronegativo que lo atrae como lo es el oxigeno en estos grupos se
encuentran enlaces o-H lo cual facilitia la formacion de estos enlaces.

3 pregunta : respuesta E Ninguna de las anteriores es cierta

Justificación: en todos los aminoácidos proteicos presentan actividad optimica exepto la glicina por
lo tanto no todos los aminoácidos proteicos van a tener la actividad óptica por que uno de ellos no
la tiene ( glicina. Si el enunciado diría que Todos los aminoácidos proteínicos son ópticamente
activos incluyendo la glicina ahí estaría correcto.

Por lo tanto la respuesta es que ninguna es acertada.

4 pregunta: respuesta A esta en las globulinas .

Justificación: Las globulinas son un grupo de proteínas solubles en agua, en disoluciones salinas, se
encuentran en todos los animales vegetales y se sintetizan en el hígado la albumina es una proteína
que hace parte de este grupo se encuentra ubicada en el plasma sanguíneo, es la principal proteína
de la sangre esta es fundamental para la presión onconita necesaria para que se puedan distribuir los
liquidos corporales en el cuerpo humano La albúmina y la globulina constituyen la mayor parte de
las proteínas dentro del cuerpo y se miden como proteínas totales. La albúmina es una proteína
sintetizada por el hígado. Constituye aproximadamente el 60 por ciento de las proteínas totales. El
principal objetivo de la albúmina dentro de la sangre consiste en mantener la presión osmótica
coloidal. Además, la albúmina transporta constituyentes sanguíneos importantes, como fármacos,
hormonas y enzimas.

Preguntas abiertas.
5. Explique la aplicación agroindustrial de 5 proteínas (400 palabras).

PROTEASAS (SUAVISAN EL CUERO)

Las proteasas de microorganismos son muy efectivas en la producción del cuero
Después de remover el pelo y antes de curtir, el cuero debe ser suavisado por un proceso que se
conoce como rendido o purga, en la antigüedad esta técnica constaba de sumergir el cuero en agua y
estiércol fermentado de perro o de pájaro, que son un campo de cultivo para las bacterias que
producen proteasas suavizan el cuero.

PECTINASAS EN LA PRODUCCION DEL ZUMO DE FRUTAS

Al prensar la fruta y vegetales para la obtención de jugo, las pectinas de alto peso molecular
reducen la producción se pica la fruta y se añade pectinasas para degradar las pectinas de larga
cadena con esto logramos que se redusca la viscosidad del zumo, facilitando la filtración y se
obtiene mas cantidad esto se lo utiliza en la alimentación de bebes, pectinasas maceran la fruta y los
vegetales para hacerlos mas suaves y fácil al comerlos.

AMILASAS EN LA PRODUCCION DE CERVEZA Y EL PAN:

Remplazo de la malta por granos sin germinar de maíz o arroz prácticamente no contiene enzimas, se
añaden enzimas amilasas, glucanasas, y proteasas el almidon y azúcar que sufren fermentación
alcohólica por levadura, En la panadería estas aceleran la degradación del almidon, asi aumenta el
contenido de azúcar en la masa acelerando el proceso de fermentación del pan.

PROTEINA DE SOJA: se usa para emulsionar y dar textura, entre sus aplicaciones agroindustriales
como adesivos cueros pesticidas fungicidas, harinas y demás fibras textiles.

PROPIEDADES Y POSIBLES APLICACIONES DE LAS PROTEINAS SOLVATADAS

DEL TRIGO.
El salvado de trigo se destina principalmente al consumo animal, por lo que algunos de sus
componentes son subutilizados, representando oportunidades de valor agregado. Constituye las
capas externas del grano y contiene hasta 18 % en peso de proteínas con mejor calidad que las de la
harina. Estas proteínas no son aprovechadas debido a que la mayoría están protegidas por una
matriz de polisacáridos, indigerible para el sistema gastrointestinal humano, por lo que es necesaria
su extracción. Tradicionalmente, las proteínas de salvado han sido recuperadas mediante extracción
alcalina y se han propuesto como ingredientes para la elaboración de productos alimenticios. Sin
embargo, su uso es casi inexistente, debido a que los procesos de extracción son agresivos y no
redituables. El objetivo del presente trabajo fue describir las propiedades de las proteínas del
salvado de trigo, así como sus usos potenciales. Entre sus propiedades destacan la digestibilidad, el
perfil de aminoácidos y la capacidad de absorción de grasa. La fracción soluble en agua de estas
proteínas, por su fácil extracción, podría tener valor agregado al utilizarse en tecnologías
emergentes: como fuente de péptidos bioactivos, en la producción de nanopartículas con
aplicaciones industriales o como matrices para procesos de biomineralización artificial.

6. PROPIEDADES IONICAS DE LOS AMINOACIDOS:

Las propiedades acido- basicas en los aminoacidos se comporta como un ior polar estas tienen gran
influencia en las propiedades de las proteinas en los aminoacidos libres de grupos ionizables en
estos estan el carboxilo y grupo amino
R-CH-COO- + NH2
En esto el aminoacido tiene un comportamiento como un ion dipolar, posee la misma molecula de
dos cargas postiiva en el grupo amino y negative en el grupo functional carboxilo , a este tipo de ion
dipolar se lo conoce mas como zwitterion o anfolito,
Los aminoacidos solo contienen dos grupos ionizables se comportan como dipolares o valores Ph
cernandos al valor neutron estos aveces tiene un tercer grupo ionizable , este se comporta como
acido o aveces como base, segun su pH que rodea el aminoacido, en todo aminoacido existe un
valor pH, en el que el numero de carga positivas son iguales al de cargas negativas, cuando esto
sucede es lo que nosotros lo llammos el punto isoeletrico en este estado las cargas estan en un
balance.
Los aminoacidos ademas son Buenos amortiguadores gracias a la capacidad de disociacion del
grupo carboxilo y los demas grupos funcionales como el amino son ionizables en sus cadenas
laterales.
El comportamiento acido- basede los aminoacidos es el que determina sus propiedades eletroliticas
de las proteinasy con ellas sus propiedades biologicas en el modelo de interaccion proteina ligando,
la carga eletrica siempre juega un papel importante.
A un pH bajo la mayor parte de los grupos estan protonados asi que este estara cargado
positivamente
A un pH alto los grupos no estaran protonados y Habra por lo tanto estara cargado negativamente