Cuestionario de bioquimica

PEPTIDOS

Son estructuras formadas por la unión de varios aminoácidos a través del enlace peptídico. La secuencia de los
aminoácidos en el péptido determinan su función biológica

Estructura:

CLASIFICACION

Con base al número de aminoácidos que conforman al péptido, pueden existir:

 OLIGOPEPTIDOS: todos los que contengan entre 2 y 10 residuos de aminoácidos. Por tal motivo,
existen Di-Tri-Tetra-Penta-Hexa-Hepta-Octa-Nona y decapéptidos
 POLIPEPTIDOS: contienen más de 10 residuos de aminoácidos y si tienen más de 100 residuos son las
PROTEINAS

Clasificados de acuerdo a si forman a las proteínas o no, en:

 PROTEICOS: son el resultante de la hidrólisis parcial de las proteínas.

 NO PROTEICOS: existen en estado libre, no asociados a las proteínas y cumplen funciones biológicas
determinadas.
 Algunos péptidos con actividad biológica son: Glutation, tirotropina, oxitocina, vasopresina, insulina,
glucagón, corticotropina.

REPRESENTACION

La estructura de los péptidos se representa siempre con el residuo N-terminal a la izquierda y el C-terminal a
la derecha. Los aminoácidos cuyos grupos alfa carboxilo participan en el enlace peptídico se llaman
“residuos aminoacilos” y se designan con la terminación IL, mientras que en los que el grupo alfa carboxilo
queda libre, se designan con su nombre original. Por ejemplo, el tetrapéptido LIS-LEU-TIR-GLN, será Lisil-
leucil-tirosil-glutamina.

ENLACE PEPTIDICO

Es el que une a los aminoácidos para formar a los péptidos y a las proteínas. Se establece entre el grupo
carboxilo de uno y amino de otro

CARACTERISTICAS DE EL ENLACE PEPTIDICO

 Es un enlace covalente tipo amida planar, es decir, el grupo amino y carboxilo en el mismo plano. Es un
enlace fuerte y primario
 Es un enlace rígido y no tiene ángulo de rotación. Carece de carga eléctrica a pH fisiológico. los enlaces
del carbono alfa con el amino y con el carboxilo si tienen ángulo de rotación, por lo que pueden formar
puentes de hidrógeno entre ellos, plegando la estructura
  Tiene carácter de doble enlace parcial
 El O del carbonilo es electronegativo y el H amídico es electropositivo. Están en posición Trans, y por el
carácter rígido del enlace no se aproximan, no pueden establecer puentes de hidrógeno en un mismo
enlace

FUNCION E IMPORTANCIA

Principalmente en formar parte de las proteínas, además de ejercer control sobre la tensión arterial, el
crecimiento, el parto, la lactancia, la homeostasis y los niveles de glucosa, contribuir a la defensa
inmunológica. Se hace mención:

 Agentes vasoactivos (angiotensina II)

 Antibióticos (bacitracina, actinomicina, gramicidina)
 Antioxidantes (glutation), que elimina los peróxidos tóxicos que se forman durante el metabolismo
 Hormonas (insulina, glucagón, oxitocina, vasopresina, somatotropina)
 Neuropéptidos, cadenas simples que poseen diversas funciones tales como regular la ingesta de
comida, comportamiento sexual, balance hídrico, control del dolor, tensión arterial

4 niveles de de acción biológica en los neuropéptidos:

 FACTORES DE LIBERACION HIPOTALAMICA: somatotropina y estimulante de melanocitos.

 HIPOFISIARIOS: ACTH, OXITOCINA y VASOPRESINA
 DEL APARATO DIGESTIVO
 GRUPO ECLEPTICO: endorfinas, angiotensinas y encefalinas

PROPIEDADES

son moléculas cargadas a pH fisiológico. Esto determina su solubilidad en agua, y al igual que para los
aminoácidos, su carga neta dependerá de los valores del pH del medio y de los pK de éstos grupos ionizables.
La descarboxilación del TRP produce SEROTONINA y la de HIS produce HISTAMINA

PEPTIDOS DE INTERES

 ASPARTAME, el cual es un poderoso endulzante bajo en calorías, no produce caries y con 200 veces
mayor eficacia que el azúcar común de mesa. Es un dipéptido formado por FEN + ASP + METANOL. Sus
efectos neurotóxicos conocidos son: dolor en el pecho, migraña, temblores, pérdida de la visión,
erupciones, fatiga, edema, diarreas, cambios menstruales, depresiones, entre otros
 En el campo de la salud existen otros péptidos que son sintetizados y utilizados como antibióticos.
 LA CARNOSINA, dipéptido natural formado por B-alanil-histidina, presente en el tejido muscular.

CARBOHIDRATOS

CONCEPTO Y ESTRUCTURA
Son biomoléculas con contenido de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno que se consideran importantes a
todos los seres vivos, debido a que su utilización nos permite obtener energía para realizar los procesos vitales

IMPORTANCIA BIOLOGICA

 Son utilizados en todas las oxidaciones biológicas

 Forman parte del ADN y del ARN, encargados de la información genética.
 Están presentes en membranas celulares como glucoproteínas y en terminaciones nerviosas como
gangliósidos y cerebrósidos.
 Algunos tienen acción cardíaca, otros son antibióticos.

CLASIFICACION

SEGÚN SUS RESIDUOS:

 MONOSACARIDOS (1 residuo), como por ejemplo: glucosa, fructosa, galactosa, manosa

 OLIGOSACARIDOS (2-9 residuos), citando entre ellos a maltosa, lactosa, sacarosa
 POLISACARIDOS (más de 10 residuos) donde se mencionan a glucógeno, almidón

SEGÚN SU CONTENIDO: SIMPLES como almidón y glucosa o CONJUGADOS como quitina

MONOSACARIDOS

Estas moléculas se adaptan a la estructura general de un carbohidrato, considerándolos polihidroxilados, que

pueden poseer un grupo aldehido o uno cetónico OTORGANDO EL NOMBRE DE ALDOSA O CETOSA. Las formas
más comunes las pentosas ( RIBOSA del ADN y DESOXIRIBOSA del ARN) y las hexosas (GLUCOSA)

CONFIGURACION: mientras más átomos de carbono posea un sacárido, existirán más carbonos quirales y
mayor será la estereoisomería resultante.

PROYECCION DE FISHER

Establece estructuras de los diversos azúcares de acuerdo a la convención sobre perspectiva bidimensional,
donde:

 Los enlaces que se escriben en forma vertical, en 3D están hacia atrás.

 Los enlaces que se escriben en forma horizontal, en 3D están hacia al frente.
 El carbono más oxidado se escribe en la parte superior y se nombra como C-1
 Los otros átomos se enumeran de manera secuencial, comenzando desde la parte superior
 La designación L o D se hará en base a la dirección (izquierda o derecha) que ocupe el grupo funcional
OH en el carbono más alto

ESTRUCTURAS ISOMEROS
  Los isómeros D-eritrosa y D-treosa no son imágenes especulares ni superponibles, a lo que se le conoce
como DIASTEROMEROS
 Cuando los isómeros Diasterómeros difieren entre si por la configuración de 1 carbono quiral son
llamados EPIMERO

ESTRUCTURAS CICLICAS

Los carbohidratos de 5 y 6 carbonos, más comunes en la naturaleza, existen casi siempre como estructuras
cíclicas, llamadas ANOMEROS, ESTO SE DEBE A LOS GRUPOS FUNCIONALES OH EQUIDISTANTES Y TIENDEN A
FORMAR ENLACES COVALENTES

 Si se forma un enlace entre el C-1 y el C-5, se formará un HEMICETAL CICLICO (solo para las
cetohexosas
 Si ocurre entre el C-2 y el C-5, se formará un HEMI A CETAL CICLICO (solo para las aldohexosas).

En ambos casos anteriores, el carbono carbonilo (enlace OH) se transforma en un nuevo carbono quiral:

 los anómeros alfa si el grupo OH anomérico se presenta a la derecha del carbono anomérico
 Los anómeros beta si el grupo OH anomérico se presenta a la izquierda del carbono anomérico

PROYECCIONES DE HAWORTH

Estas representaciones se muestran mediante dibujos en perspectiva, como anillos planos de 5 o 6 miembros,
vistos desde una arista. El anillo de 5 miembros, se llama FURANOSA por su semejanza con el Furano y el de
6 miembros PIRANOSA, por su semejanza con el Pirano. Como bases para sus proyecciones:

 Cualquier grupo escrito a la derecha del carbono en Fisher, acá tiene dirección descendente.
 Cualquier grupo escrito a la izquierda del carbono en Fisher, acá tiene dirección ascendente.
 El grupo CH2OH terminal que está contenido en el carbono con más alta numeración, tendrá sentido
ascendente.

REACCIONES DE LOS MONOSACARIDOS

 OXIDOREDUCCION: debido a que la oxidación de azúcares suministra energía a los organismos para
realizar sus procesos vitales
 ESTERIFICACION: Si un grupo OH de un azúcar reacciona con ácidos se forman ésteres. Un ejemplo
importante lo constituye el ATP
 GLUCOCIDIFICACION: ocurre al reaccionar el OH enlazado al carbono anomérico de un azúcar con el
OH de otro compuesto (que puede ser un glúcido o no). La reacción resulta en la formación de un
glucósido, a través de un enlace glucocídico, y agua

GLUCOSIDOS
La formación de un glucósido a través de un enlace puede ocurrir por un enlace O glucocídico si la reacción es
entre dos grupos OH, pero también puede ocurrir entre el OH y un grupo amino, el cual recibe el nombre de N
glucocídico. tiene las mismas características del enlace covalente: fuerte, primario, necesita más de 10 kcal.
Y forma agua

DISACARIDOS

moléculas formadas por 2 sacáridos enlazados. pertenecen al grupo de los oligosacáridos. Estas moléculas en
general conservan las propiedades de los monosacáridos que las forman, pero en ocasiones, dependen del
enlace para ello, los mas comunes son: sacarosa, lactosa, maltosa, celobiosa

SACAROSA: Se refiere al azúcar común de mesa, que se extrae de la remolacha y la caña de azúcar.SE UNE EL
C-1 DE LA GLUCOSA CON EL C-2 DE LA FRUCTOSA a través de un enlace alfa 1-2. Esto tiene consecuencias
importantes, ya que le elimina el poder reductor al disacárido

LACTOSA: Es un disacárido formado por B-D-galactosa y ALFA-D-glucosa, El resultante, mantiene su poder

reductor, gracias a que el OH del C-1 de la glucosa no está involucrado en el enlace anomérico y puede
participar en reacciones de oxidoreducción

MALTOSA: Producto de la hidrólisis del ALMIDON. Posee 2 residuos de D-glucosa con enlace ALFA-1-4,
manteniendo éste su poder reductor al conservar intacto el grupo del C-1 de la segunda glucosa y poder
intervenir en reacciones oxido-redox.

CELOBIOSA: El disacárido formado por 2 moléculas de B-D-glucosa enlazadas por enlace B 1-4, resultante de
la hidrólisis de CELULOSA, se denomina Celobiosa. Es considerado un azúcar con poder reductor, que no
puede ser digerido por los mamíferos.

POLISACARIDOS

Repeticiones de residuos de azúcares en número superior a 10. Según su composición, ellos pueden ser:

 HOMOPOLISACARIDOS: sacáridos simples como almidón, celulosa y glucógeno

 HETEROPOLISACARIDOS: presencia de otros compuestos además de los grupos sacáridos, como
quitina, glucosaaminoglucanos, glucoproteínas

CELULOSA

más abundante de la naturaleza y el principal polisacárido de las plantas leñosas y fibrosas. Es un polímero
lineal de D-glucosa, unidas por enlaces B 1-4, lo cual permite que su esqueleto expandido sea empaquetado
con una red de puentes de hidrógeno, lo cual le confiere una gran resistencia mecánica y extensibilidad
limitada. Forma parte de la pared celular vegetal, está presente en el tejido conjuntivo humano y en algunos
animales marinos

QUITINA: Es un homopolímero de N-acetil-B-D-glucosamina, con estructura similar a la anterior (celulosa).

Está presente en muchos reinos como componente en hongos, algas, levaduras
ALMIDON: Es un polímero de Alfa-D-glucosa que se encuentra almacenado como gránulos en el citosol de las
células vegetales, EXISTEN DIFERENTES TIPOS SEGÚN EL GRADO DE AMILOSA QUE POSEEA

GLUCOGENO: Es la reserva de carbohidratos a nivel animal, muy parecido al Almidón, pero mucho más
ramificado. Posee moléculas de glucosa enlazadas por enlaces Alfa 1-4 y Alfa 1-6.

GLUCOSAAMINOGLUCANOS

Son conocidos como Mucopolisacáridos. Se conocen a CONDROITINSULFATOS y QUERATINSULFATOS. Son

muy solubles en agua y cumplen funciones importantes, como lo es la formación de una matriz o
Proteoglucano del cartílago, que permite mantener los componentes proteicos de la piel y el tejido
conjuntivo, además de estar presente en el líquido sinovial y humor vítreo donde parece actuar como
lubricante de las articulaciones y del ojo

La HEPARINA se encuentra presente en los tejidos y es un anticoagulante natural, debido a que se une a la
proteína sanguínea Protrombina, formando un complejo con ella que inhibe a las enzimas propias de la
coagulación

GLUCOPROTEINAS

Polisacárido que posee residuos de carbohidratos. Un ejemplo importante son los grupos sanguíneos del
sistema ABO. La diferencia entre los grupos está determinada por la porción del oligosacárido de la
glucoproteína presente en la superficie de los eritrocitos

MARCADORES CELULARES

En la superficie de muchas células existe un recubrimiento de polisacáridos unidos a proteínas y/o lípidos
usadas como señales de reconocimiento. Las Inmunoglobulinas parecen intervenir en las interacciones
celulares y ayudan a mantener las estructuras tisulares y orgánicas

PRUEBAS DE RECONOCIMIENTO

 MOLISH: prueba general para Monosacáridos con 5 átomos de carbono, donde se utilizan ácidos
fuertes, que producen color violeta intenso
 BENEDICT: prueba para los grupos reductores libres en los glúcidos que tratados con una solución de
sulfato de cobre y citrato de sodio producen un color desde el amarillo hasta el naranja intenso.
 SELLIWANOFF: prueba que nos permite reconocer a las cetosas con 5 o más átomos de carbono al
tratarlas con ácido en caliente y producir color salmón
 BIAL: consiste en una prueba exclusiva de las pentosas, las cuales producen un color verde si se tratan
con ácidos en caliente.
 LUGOL: nos permite reconocer a los homopolisacáridos al producir un color violeta intenso (amilosa,
con enlaces Alfa 1-4) o rojo caoba (amilopectina, con enlaces Alfa 1-4 y Alfa 1-6)
 PROTEINAS

Son macromoléculas compuestas por 1 o varias cadenas polipeptídicas, donde cada una posee una secuencia
característica de alfa-Laminoácidos unidos a través del enlace peptídico

CLASIFICACION

 COMPOSICION QUIMICA: en PROTEINAS SIMPLES, aquellas que solo producen alfa-L-aminoácidos al

degradarse (seroalbumina, quimiotripsina, ribonucleasa) y PROTEINAS CONJUGADAS, aquellas que su
hidrólisis produce además de alfa-L-aminoácidos un grupo prostético (lipoproteínas, glicoproteínas,
hemoproteínas
 La función biológica que cumplan: CATALITICAS o Enzimas (amilasa, hexocinasa), ESTRUCTURALES
(colágeno, queratina), TRANSPORTADORAS (hemoglobina), CONTRACTILES (actina, miosina),
DEFENSIVAS (inmunoglobulinas), HORMONALES (insulina, oxitocina). DE LA VISION (iodopsina,
rodopsina), RECEPTORAS DE SEÑALES, TRANSDUCTORAS DE SEÑALES Y REPRESORAS (proteínas de
membrana), NEUROTRANSMISORAS (factores liberadores)
 Según su conformación en FIBROSAS (largas, filamentosas, hélices y en hojas), GLOBULARES
(compactas), OLIGOMERICAS (formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas.

NIVELES

NIVEL PRIMARIO: éste se refiere al número y secuencia de los aminoácidos dispuestos en la cadena peptídica,
es decir, el orden de encadenamiento de los aminoácidos en su esqueleto covalente (enlace peptídico), que
viene dado genéticamente. La función de la proteína depende de su secuencia y la forma que adopte

NIVEL SECUNDARIO: es la disposición de la secuencia de los aminoácidos en el espacio, ya que al ser

enlazados durante la síntesis proteica, los aminoácidos debido a su capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición espacial estable y compacta.Existen varios tipos de estructura secundaria, que se
describen como: ALFA HELICE: donde el esqueleto peptídico se enrrolla helicoidalmente sobre sí misma,
alrededor de un eje longitudinal imaginario. El giro en la alfa hélice es dextrógiro y cada uno consta de 3,6 Aas,
ocupando un espacio de 0,56 nm aproxidamente del eje. Es una estructura flexible, pero resistente y resulta insoluble
en agua. Se encuentra presente en proteínas globulares como la queratina. Hay algunos Aas, que por su forma y
tamaño, pueden desestabilizar la cadena (ASN, SER, TRE, LEU); otros, pueden causar repulsión estérica o
abigarramiento (GLU, ARG, LIS) por sus cargas (si están cercanos) y pocos, no se consiguen en ella (PRO, OH-PRO).

LAMINA BETA PLEGADA: en ésta disposición, los Aas forman una cadena en zigzag sobre sí misma o sobre una cadena
adyacente, a través de puentes de H, y el esqueleto peptídico se encuentra casi totalmente expandido

ESTRUCTURA SUPER SECUNDARIA: se refiere al agrupamiento estable de varias elementos de estructura secundaria,
tales como la yuxtaposición de regiones de alfa hélice o la asociación de éstaa con lámina beta plegada, es decir,
combinaciones de estructuras secundarias
DOMINIOS: función particular estructural que tiene la cadena polipeptídica dentro de la estructura supersecundaria.

NIVEL TERCIARIO

Consiste en el acomodo tridimensional de todos los átomos de la molécula. Las conformaciones laterales y el correcto y
oportuno plegado se logran gracias a las PROTEINAS CHAPERONAS o ACOMPAÑANTES, presentes en todos los
organismos vivos que permiten la dinámica del plegado gracias a las Fuerzas de Van der Waals, enlaces electrostáticos y
puentes di sulfuro.

NIVEL CUATERNARIO

se presenta solo en aquellas proteínas oligoméricas, formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas iguales o diferentes.
Son ejemplos el ADN y la Hemoglobina. La estabilización de la molécula se efectúa por enlaces electrostáticos y puentes
salinos e hidrofóbicos

PROTEINAS FIBROSAS Y GLOBULARES

Las proteínas fibrosas son insolubles en agua y cumplen funciones de soporte y sostén como uñas, cartílago, tendones,
cabello, queratina y colágeno. Las globulares tienen una forma más compacta y densa, cumplen con funciones de
transporte, regulación y protección, como mioglobina y hemoglobina.

Los valores séricos de las proteínas se establecen entre 6,1 y 7,9 g/dl. De ellos, la Albúmina oscila entre 3,5 y 5,5 g/dl.,
mientras que las Globulinas pueden estar entre 2,3 y 4,8 g/dl., en adultos normales según la electroforesis de proteínas

PROPIEDADES

 SOLUBILIDAD: los radicales de los aminoácidos que conforman a la proteína, les permite interactuar con el agua,
pero si abundan radicales hidrofóbicos, serán poco o nada solubles en agua.
 ESPECIFICIDAD: aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de las proteínas y puede ser de
función, sustrato o de especia.
 DESNATURALIZACION: la conformación de una proteína depende del pH y de la temperatura de la disolución en
la que se encuentran

El desdoblado de las proteínas se denomina desnaturalización y ocurre debido a que las interacciones no covalentes que
mantienen la estructura de las proteínas son débiles y se pueden afectar por cambios de pH y temperatura

HEMOGLOBINA

Es una proteína oligomérica formada por 4 cadenas, de las cuales, 2 son alfa con 141 Aas y 2 son beta con 146 Aas.
Contiene el grupo Hemo con 4 átomos de hierro, está localizada en los eritrocitos, otorgando el color rojo a la sangre. Es
la encargada del transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos(función transportadora), gracias a un sistema
de cooperatividad. Existen varios tipos de hemoglobina:

 A: representa el 97% de la degradada en un adulto.

 A2: es menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento.
 S: alterada genéticamente. Es el tipo que produce anemia falciforme.
 F: característica del feto.
 GLICOSILADA: presente en patologías como la diábetes Mellitus, resultante de la unión de la Hb con
carbohidratos libres.
 OXIHEMOGLOBINA: es la Hb unida al O2
  METAHEMOGLOBINA: es la Hb con grupo Hemo que tiene sus átomos de hierro Oxidados, por lo que son
incapaces de unirse al O2
 CARBOXIHEMOGLOBINA: es la resultante de unir Hb con CO2. Es letal en grandes concentraciones

CADENAS GLOBULARES DE LA HEMOGLOBINA

PRIMARIO: 4 cadenas con 141 y 146 Aas, respectivamente. SECUNDARIO: las cadenas alfa poseen 7 segmentos de alfa
hélice y las cadenas beta poseen 8 segmentos de alfa hélice interrumpidos por un residuo de PRO (una curvatura). El
resto de ésta estructura es al azar. TERCIARIO: es la forma globular de cada cadena dispuesta en una esfera compacta de
distribución anfipática, donde el grupo Hemo está sujeto en el inerior hidrófobo. CUATERNARIO: uniones con enlaces
salinos entre las cadenas, lo que permite los cambios de conformación para aumentar o disminuir su afinidad por el O2

MIOGLOBINA: Proteína compacta localizada en las células musculares, con 1 sola cadena de 153 Aas, plegada sobre un
grupo prostético Hemo que contiene el lugar de unión con el O2. Posee estructura secundaria tipo alfa hélice en un 78%.
Sus curvaturas están dadas por la presencia de PRO, SER. TRE, ASN. Su función consiste en almacenar oxígeno, ya que no
lo suelta con facilidad en los tejidos.

ACTINA Y MIOSINA: son proteínas musculares, a veces presentes en otro tipo de células. Ambas interactúan para
producir la estructura contráctil de la musculatura lisa, estriada y cardíaca. Guardan relación con el citoesqueleto, la
citocinesis y los cambios de forma de la célula en movimiento.

TUBULINAS: proteínas asociadas a la motilidad por un sistema de microtúbulos presentes en los flagelos celulares y
espermatozoides que favorecen el transporte celular al actuar como pistas para dirigir los nutrientes en un sentido dado

INMUNOGLOBULINAS: Son proteínas globulares, insolubles en agua, compactas, con funciones defensivas. Se conocen 5
tipos:

 Ig M: se produce como respuesta inicial a un invasor y se consigue en valor elevado en las enfermedades de
curso reciente o activas
 Ig G: se consideran los anticuerpos circulantes más abundantes, llamadas ganma globulinas, capaces de
atravesar placenta y vasos sanguíneos, considerados los patrulleros inmunológicos o memoria inmunológica
 Ig A: está presente en todas las secreciones y fluídos corporales (lágrimas, sudor, saliva, semen, intestino y
calostro). Permite la defensa inmunológica a niveles donde no llegan los anticuerpos
 Ig D: se encuentra en la superficie de las células B y se desconoce su efecto con certeza.
 Ig. E se asocia con algunas de las respuestas alérgicas, debido a que se eleva en personas alérgicas.

ANTIGENOS: sistema de defensa contra agentes externos que nos puedan invadir por las diferentes puertas de entrada y
causar daño

ANTICUERPOS: Es la unión de una ig especifica. Pueden existir 2 tipos de repuesta:

 HUMORAL cuando las células linfáticas o Linfocitos B sintetizan las Ig específicas que se unen al invasor, lo
marcan, para que sea destruído por Macrófagos
 CELULAR: si las células Linfáticas o Linfocitos T llevan en su superficie Ig capaces de identificar y destruir al
agente invasor o Antígeno

FLAGELINAS: son proteínas fibrosas en forma helicoidal, que permiten movimientos rotatorios de los flagelos y
desplazamientos de las células
QUERATINAS: son proteínas fibrosas, insolubles en agua y ricas en CIS. Existen alfa y beta queratinas y su función
principal es ser tejidos de sostén o estructural (cabello y uñas

BETA QUERATINAS: tienen como características más importantes el ser de conformación lámina beta plegada con
periodicidad entre 0,65 y 0,7 nm, su estabilización solo se da por puentes de H, ya que existe ausencia de enlaces di-
sulfuro, la orientación de las cadenas polipeptídicas puede ser paralelas o antiparalelas y los Aas. más frecuentes en ellas
son Gli-Ala-Ser

COLAGENO: de glicoproteína es fibrosa, insoluble en agua, rica en Aas y capaz de cumplir funciones como brindarle al
organismo la armazón en el que toman forma órganos y tejidos, ser responsable4 de la firmeza, elasticidad e integridad
de las estructuras e hidratación del cuerpo. Está formada por 3 cadenas que forman una triple hélice
(TROPOCOLAGENO), donde cada cadena posee unos 1400 Aas, y donde 1 de cada 3 el Aa se corresponde con GLI. Entre
las cadenas se forman puentes de H que le confieren gran estabilidad a la estructura.

TIPOS DE COLAGENO

TIPO I: se encuentra abundantemente en el hueso, la dermis, tendones y córnea en fibrillas estriadas, constituído por 2
cadenas alfa de 2 tipos que difieren ligeramente en su composición de Aas. Su función principal es la resistencia al
estiramiento

TIPO II: está presente en el cartílago, humor vítreo del ojo y en la córnea embrionaria en fibrillas finas

TIPO III: s presenta abundantemente en el tejido laxo, paredes de los vasos sanguíneos, dermis y presenta fibras de 50
nm llamadas fibras reticulares. Se sintetizan en fibroblastos, glías y células del músculo liso y su función es de sostén de
los órganos expandibles.

TIPO IV: forma la lámina basal que subyace a los epitelios. No se polimeriza en fibrillas, forma un fieltro de moléculas
orientadas al azar. Se sintetiza por células epiteliales y endoteliales y su función es de sostén y filtración.

PROTEINAS CATALITICAS

Se llaman así a las ENZIMAS o Catalizadores biológicos, que poseen una variada composición de conformación globular y
un espacio denominado CENTRO ACTIVO Algunas pueden necesitar la presencia de cofactores (vitaminas y minerales)
que se unan a ellas a través de enlaces covalentes para hacerlas más activas y potenciar su acción catalítica

PROTEINAS DE MEMBRANA

están presentes algunas proteínas, casi siempre son glicoproteínas, ocupando solo la capa superficial (PROTEINAS
PERIFERICAS) cuya función consiste en ser receptora de señales o también pueden ocupar toda o la mayor parte del
espacio de la membrana (PROTEINAS INTEGRALES) cuya función es la de trasladar moléculas del exterior al interior
celular y viceversa