Degradación de proteínas

La degradación de las proteínas debe estudiarse fundamentalmente a dos niveles

dependiendo de la localización del proceso:

 Tracto digestivo:
Se procesan las proteínas exógenas o ingeridas de la dieta; es la denominada
digestión de proteínas.
 Interior de la célula:
Se procesan las proteínas endógenas, lo que se suele conocer bajo la denominación
de recambio proteico.

Recambio Proteico:

La digestión celular hace referencia a la degradación intracelular de las proteínas, con la

finalidad de reciclar o degradar los aminoácidos de las mismas. Esta proteólisis puede darse
en los lisosoma (orgánulo celular especializado en la degradación de moléculas) o en
el citoplasma.
Proteólisis lisosómica:

El interior de estos orgánulos se encuentra a un pH de·5,5. y contiene proteasas e

hidrolasas, principalmente de la familia de la catepsinas, encargadas de la digestión de las
proteínas.

Dicha digestión puede ser:

Autofágica, si procesa proteínas intracelulares como, por ejemplo, proteínasde membrana,

-receptores hormonales o de ribosomas.

Hetorofágica, si actúa sobre proteínas extracelulares capturadas por endocitosis como, por
ejemplo, las procedentes de las lipoproteínas, sobre todo de las HDL.

Degradación de aminoácidos

En el proceso de degradación de los aminoácidos hay dos partes claramente diferenciadas:

La primera la determina el grupo amino, que debe ser eliminado de la estructura del
aminoácido y transportado de forma segura hasta su eliminación del organismo; y la
segunda implica la eliminación o aprovechamiento del resto del aminoácido, es decir, el
esqueleto carbonado.

La correcta eliminación del grupo amino de los aminoácidos es muy importante, pues es
relativamente fácil que dicho compuesto acabe formando amoníacoen el organismo.

El amoníaco es un tóxico potencialmente muy peligroso para el ser vivo, cuando se acumula
y origina hiperamonemia, se hace especialmente tóxico para el cerebro por diferentes
motivos:

Interfiere con el intercambio iónico a través de las membranas. El ión amonio presenta carga
y es muy pequeño, por lo que actúa interfiriendo en los potenciales de membrana. Esto
causa grandes daños en el cerebro, ya que las neuronas son células que dependen del
potencial de membrana para su correcto funcionamiento.

Bloqueo del ciclo de Krebs. El amonio, en presencia de a-cetoglutarato, produce glutamato

(Glu), retira dicho intermediario del ciclo de Krebs y, en consecuencia, origina una grave
interferencia metabólica.

El amonio, en presencia del glutamato (generado por el mismo ión amonio), produce
glutamina y, su acúmulo, puede producir edema cerebral
La glutamina, que ha aumentado por el amonio, a través de determinadas transaminasas,
origina a-cetoglutámico, un compuesto tóxico para el cerebro.

Para la separación del grupo amino, todos los aminoácidos sufren una reacción de
transaminación, que forma un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido; finalmente, todos
los grupos amino se transfieren al a-cetoglutarato, formando glutamato que es la única
molécula que puede ser, objeto de una desaminacion oxidativa rápida.

Ambas reacciones, transaminación y desaminación, que se verán a continuación, son

esenciales en el metabolismo de los aminoácidos.

Transaminación

Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas muy importantes en la degradación y

también en la síntesis de aminoácidos. Las reacciones son reversibles por lo que también
se emplean en el anabolismo.

Proceso de degradación

Si se degradan durante la digestión, participan peptidasas específicas como la tripsina,

la quimotripsina, las carboxipeptidasas y la elastasa.

Lleva a cabo un complejo multienzimático denominado proteosoma, que actúa en el citosol.

Se trata de una estructura cilíndrica formada por proteasas y dos extremos de complejos
proteicos que alimentan la cámara interna del cilindro al reconocer las proteínas. Las
proteínas que van a ser degradadas han sido marcadas anteriormente con una pequeña
proteína llamada ubiquitina.

La proteólisis tiene varias funciones para la célula, entre ellas:

 Eliminación de metionina en el extremo N-terminal tras la traducción.

 Eliminación de las secuencias señal de péptidos después de su transporte a través

de la membrana.

 Separación de proteínas virales que se traducen desde un ARN mensajero

monocistrónico.

 Digestión de proteínas de los alimentos como fuente de aminoácidos.

 Conversión de proteínas inactivas (proenzimas, zimógenos, pre-hormonas) en sus

formas funcionales finales.
  Degradación de ciclinas y otras proteínas requeridas para la progresión en el ciclo
celular.

Proceso de degradación

Si se degradan durante la digestión, participan peptidasas específicas como la tripsina,

la quimotripsina, las carboxipeptidasas y la elastasa.

La degradación intracelular la lleva acabo un complejo multienzimático denominado

proteosoma, que actúa en el citosol. Se trata de una estructura cilíndrica formada por
proteasas y dos extremos de complejos proteicos que alimentan la cámara interna del
cilindro al reconocer las proteínas. Las proteínas que van a ser degradadas han sido
marcadas anteriormente con una pequeña proteína llamada ubiquitina.