AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Laboratorio de química orgánica, Departamento de Química, Universidad del Valle, Calle 13 # 100-00, Cali.
Fecha de realización: 07/03/2019 Fecha de entrega: 22/03/2019

RESUMEN: El objetivo principal de la practica fue comprobar de forma visual, los efectos parciales o
definitivos que pueden causar la temperatura y sustancias químicas como ácidos y sales en aminoácidos y
proteínas. Se realizo la preparación de sales.

PALABRAS CLAVE: aminoácidos, proteínas,

RESULTADOS Y DISCUCION:
Prueba 2. Formación de una sal compleja de ácido
amino acético
Prueba 5. Reacción Xantoproteica
Los aminoácidos aromáticos, como la fenilalanina, la Figura 1. Formación de productos nitrados a partir de
tirosina y el triptófano, responden a esta prueba. Los aminoácidos con grupos aromáticos.
aminoácidos tirosina y triptófano contienen anillos de PREGUNTAS:
benceno activados y se someten fácilmente a la
nitración, mientras que la fenilalanina no se somete 2. En que consiste la prueba de Millon? ¿Cuáles
fácilmente a la nitración, debido a que el anillo no proteínas dan positiva esta prueba? ¿Cuál es la
está activado. [1] reacción química que acompaña esta prueba?

La formación de un color amarillo en los
aminoácidos y proteínas se genera porque contienen
grupos aromáticos o derivados del benceno.
En la práctica se tomó 1 mL de la solución de clara
de huevo y se agregó 1 mL de ácido nítrico ( H NO3 ¿
concentrado. En presencia de H NO3 concentrado, el
anillo de fenilo aromático está nitrado para dar nitro-
derivados de color amarillo.
Al agregar hidróxido de sodio a la solución al 50%,
su pH es alcalino, y su color cambia a naranja debido
a la ionización del grupo fenólico.
Este reactivo está formado por una mezcla de nitrito
y nitrato mercúrico disuelto en H NO3. Esta reacción
se lleva a cabo con residuos fenólicos, es decir
proteínas que contienen tirosina para la formación de
nitrotirosina. Las proteínas se precipitan por acción
de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando
un precipitado blanco que se vuelve gradualmente
rojo al calentar por formación de una sal mercúrica.
[2]
Las proteínas que dan positiva la prueba de Millón
son las que tienen tirosina, ya que la reacción de la
proteína con el reactivo de Millón se debe a la
presencia de grupos hidroxifenilos en la molécula
proteica. Cualquier compuesto fenólico que no esté
sustituido en la posición 3, 5, como la tirosina, fenol
y timol, dan lugar a la reacción
 REFERENCIAS:
[1] Qualitative Analysis of Amino Acid (Theory).
Biochemistry Virtual Lab I. Biotechnology and
Biomedical Engineering : Amrita Vishwa
Vidyapeetham Virtual Lab [Internet]. [citado 21 de
marzo de 2019]. Disponible en:
http://vlab.amrita.edu/

Figura 2. Formación del complejo (sal mercúrica) a [2]http://blog.pucp.edu.pe/blog/quimicaalimentos/20

partir de una proteína con restos de tirosina. 17/10/31/reacciones-de-reconocimiento-de-proteinas/
4. ¿Qué es una proteína globular? [3] libro: Fundamentos de Bioquímica, Juli Peretó,
Son cadenas polipeptídicas que forman estructuras Pagina 73.
compactas, a diferencia de la forma extendida de las
proteínas fibrosas. La cadena polipeptídica de la
proteína globular se pliega localmente en las
diferentes clases de estructuras secundarias, pero al
llegar a una estructura globular y compacta hace falta
que estas regiones se plieguen las unas con las otras
mediante giros y lazos. Las proteínas globulares
suelen dejar poco espacio libre en su interior, de
manera que el agua está prácticamente excluida. [3]
5. ¿Qué es un punto isoeléctrico de una proteína?
El punto isoeléctrico se define como el pH en el cual
el número de cargas positivas se iguala al número de
cargas negativas que aportan los grupos ionizables de
una molécula. En el punto isoeléctrico la carga neta
de la molécula es cero (0). En los aminoácidos los
grupos ionizables corresponden a grupos carboxilos,
amino, fenólicos y tiólicos.
Los puntos isoeléctricos proporcionan información
útil para razonar sobre el comportamiento de los
aminoácidos y proteínas en solución. Así, la
presencia de grupos ionizables en estas moléculas
tiene importantes consecuencias sobre la solubilidad.
Los aminoácidos y las proteínas son menos solubles
en su punto isoeléctrico si las demás condiciones
permanecen iguales. Esto se debe a que los iones
dipolares no presentan carga neta y cristalizan en
forma de sales insolubles a ese pH.
https://www.ecured.cu/Punto_isoel
%C3%A9ctrico#Punto_isoel.C3.A9ctrico_de_amino.
C3.A1cidos_y_proteinas