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Bicarbonat
Cuando el pH disminuye, el bicarbonato toma los
protones libres. Así, el equilibrio se desplaza hacia
el H2CO3, que a su vez, mediante la reacción
catalizada por la anhidrasa carbónica (glóbulos
rojos), cede una molécula de H2O y se convierte en
CO2, el cual se elimina a través de los pulmones.
Por el contrario, si el pH de la sangre aumenta, se
forma HCO3- a partir de H2CO3, lo que conduce a
mayor captación de CO2. Las concentraciones de
HCO3- y de H+ también se pueden controlar por
mecanismos fisiológicos a nivel renal. El riñón
puede eliminar protones uniéndolos a amoníacos o
fosfatos y mantiene la concentración de bicarbonato
mediante reabsorción o regeneración del mismo.
La suma de las formas sal y ácido se llama reserva
alcalina. En condiciones normales, esta suma tiene
el valor 25,2 mEq de CO2 por litro. Como a pH
sanguíneo (pH=7,4), la proporción entre la forma sal
y ácido es de 20, resulta que [HCO3-] es 24 mEq/L y
[CO2] es 1,2 mEq/L.
Así, es importante tener en cuenta que el cuerpo
necesita más bicarbonato que no ácido carbónico
porque el metabolismo produce más ácidos que
bases.
Tampón fosfato
El tampón fosfato está compuesto por el hidrógeno
fosfato (HPO4−2) y el dihidrógeno fosfato (H2PO 4-).
Actúa en el plasma y el líquido intersticial. Este
tampón tiene un pKa de 6,8, el cual está mucho
más cerca del pH plasmático. Esto significaría que
este tampón tendría que ser más útil que el anterior,
pero no es así ya que se encuentra en
concentraciones menores en sangre y la eliminación
del fosfato es mucho más lenta, por vía renal.
Fosfat
A pH fisiológico de 7,4, la relación HPO 4−2/
H2PO4- es igual a 4. Así, se trata de un sistema
eficaz para amortiguar ácidos. Como hemos dicho,
a nivel sanguíneo, el tampón bicarbonato resulta
más útil que el tampón fosfato ya que este último se
encuentra en concentraciones bajas. Ahora bien, a
nivel intracelular, el tampón fosfato tiene
concentraciones elevadas y es más eficiente.
Tampón hemoglobina
La hemoglobina es una proteína globular
multimérica que dispone de cuatro puntos de unión
a ligandos cuyas propiedades de unión están
reguladas alostéricamente. La función principal de
la hemoglobina es el transporte de dioxígeno por la
sangre.
Referente a su estructura, se trata de un
heterotetrámero y consta de dos pares de cadenas
polipeptídicas diferentes. Cada una de las cadenas
lleva un hemo como grupo prostético, donde se
unen las moléculas de O2, por lo que una
hemoglobina puede unir como máximo cuatro
moléculas de O2.
La captación de O2 se ve afectada, entre otros
factores, por los H+ y el CO2. Algunos factores
favorecen el estado T, en el cual la proteína no tiene
O2 unidos, y otros favorecen el estado R, en el cual
la hemoglobina tiene unidas moléculas de O 2. Este
fenómeno se denomina efecto Bohr. Es muy
positivo para remarcar la diferencia entre las
distintas afinidades para el O2; la cual es esencial
para que cumpla su función de transporte.
Cuando el CO2 forma ácido carbónico y protones,
los protones estabilizan el estado T, de descarga de
O2. Así, en los capilares periféricos, dónde
encontramos CO2, la hemoglobina cede las
moléculas de O2. En los capilares de los alvéolos
pulmonares se invierte este efecto.
Así, cuando se unen H+ a la hemoglobina, se
produce un efecto en el equilibrio del tampón
bicarbonato ya que se induce la formación de
bicarbonato.
Es un tampón fisiológico muy eficiente gracias al
cambio de su pK cuando pasa de la forma oxidada
(pK=7.16) a la reducida (pK= 7.71) y a la gran
cantidad que hay en la sangre.
Aminoácidos y proteínas
Los aminoácidos tienen carácter anfótero, es decir,
pueden ceder protones y también captarlos. Esto es
así gracias a dos de los radicales iones comunes en
todos los aminoácidos: el grupo amino (NH 2) y el
grupo carboxili (COOH). Estos radicales, al estar en
contacto con el agua, se presentan ionizados o
protonados; actuando los dos como donantes o
aceptores de protones.
En pH ácidos: