03/10/2016

BIOQUÍMICA GENERAL

ENZIMAS

UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA
FACULTAD DE INGENIERIA
INGENIERÍA DE ALIMENTOS

ENZIMAS

Características y especificidad de las enzimas.

Clasificación de las enzimas.

Cinética enzimática.

Factores que afectan la actividad enzimática.

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ENZIMAS

1. Introducción
2. Producción de Enzimas
3. Extracción de Enzimas
4. Purificación de Enzimas
5. Optimización
6. Aplicaciones de los Enzimas
1. Aplicaciones en la Industria Alimentaria
2. Aplicaciones en la Industria no Alimentaria
7. Problemas de la Tecnología Enzimática
8. El Futuro de la Tecnología Enzimática
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1. INTRODUCCIÓN
ENZIMAS

1.1 CONCEPTO DE ENZIMA

1.2 CONCEPTO DE CATALIZADOR
1.3 NOMENCLATURA
1.4 CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

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1.1. CONCEPTO DE ENZIMA

Una enzima es una proteína que actúa como

catalizador biológico, llevando a cabo reacciones
bioquímicas a muy altas velocidades.

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1.1. CONCEPTO DE ENZIMA

No se consume durante la reacción. Como

catalizadores, los enzimas actúan en pequeña
cantidad y se recuperan indefinidamente.
En general presenta un elevado grado de
especificidad.

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1.2. CATALIZADOR

Un catalizador es una sustancia que acelera una

reacción química, hasta hacerla instantánea o casi
instantánea.

Un catalizador acelera la reacción al disminuir la

energía de activación.

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1.2. CATALIZADOR
Niveles de energía de las moléculas

Energía de
activación de
Estado de la energía Energía de activación reacciones no
Inicial de Sustratos de la reacción catalizadas
catalizada por enzimas

Estado de la energía
final de los
Productos

Avance de la reacción (tiempo)

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1.2. CATALIZADOR

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ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS ENZIMAS

Los enzimas son catalizadores específicos.

En una reacción catalizada por un enzima:

1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama

sustrato.

2. El sustrato se une a una región concreta del enzima,

llamada centro activo.

3. Se forman los productos y el enzima ya puede comenzar

un nuevo ciclo de reacción

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REACCIÓN CATALIZADA

1.- El enzima y 2.- Unión al 3.- Formación de

su sustrato centro activo productos

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ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS ENZIMAS

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1.3. NOMENCLATURA

Hay varias formas mediante las cuales se asigna

el nombre a un enzima:

a) Nombres particulares.
b) Nombre sistemático.
c) Código de la comisión enzimática (EC).
• Enzyme Comission.

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1.4. CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS

En función de su acción catalítica específica,

distinguimos 6 grandes grupos o clases:

• Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
• Clase 2: TRANSFERASAS
• Clase 3: HIDROLASAS
• Clase 4: LIASAS
• Clase 5: ISOMERASAS
• Clase 6: LIGASAS
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Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxido reducción, es decir,

transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-)
de un sustrato a otro, según la reacción general:

AH2 + B ↔ A + BH2
Ared + Box ↔ Aox + Bred

Ejemplos son la Succinato deshidrogenasa o la

Citocromo c oxidasa.
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Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

En este grupo se incluyen las deshidrogenasas, oxidasas,

oxigenasas y peroxidasas.
Esquema de oxidorreductasas

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Clase 2: TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo químico

(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro,
según la reacción:
A-B + C ↔ A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la

reacción siguiente:
glucosa + ATP ↔ ADP + glucosa-6-fosfato

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Clase 2: TRANSFERASAS

Promueven la transferencia de distintos grupos químicos

entre una molécula donadora y una aceptora.
Dentro de las más estudiadas se incluye: Glicosil transferasas,
Amino transferasas y Fosfo transferasas
Ejemplo de la glucoquinasa.

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Clase 2: TRANSFERASAS

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Clase 3: HIDROLASAS

Llevan a cabo la ruptura de enlaces covalentes

con la introducción de una molécula de agua.

Catalizan las reacciones de hidrólisis:

A-B + H2O ↔ AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

Lactosa + agua ↔ Glucosa + Galactosa

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Clase 3: HIDROLASAS

Las enzimas hidrolíticas que incluyen:

Amilasas, esterasas, glicosidasas, lipasas y proteasas, entre
otras.
Son las que se utilizan, con mayor frecuencia, como aditivos
en la industria alimentaria.

Introducción de una molécula de agua

H2 O

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Clase 4: LIASAS

Catalizan reacciones de ruptura de enlaces para

la eliminación de un determinado grupo químico
del sustrato:
A-B ↔ A + B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que

cataliza la reacción:

Ácido acetacético ↔ CO2 + acetona

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Clase 4: LIASAS

Ácido acetacético ↔ CO2 + acetona

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Clase 5: ISOMERASAS

Catalizan la interconversión de isómeros:

A ↔ B

Un ejemplo, la fosfotriosa isomerasa que cataliza las

reacción representada:

Gliceraldehído-3-fosfato ↔ Dihidroxiacetona-fosfato

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Clase 5: ISOMERASAS

Gliceraldehído-3-fosfato ↔ Dihidroxiacetona-fosfato

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Clase 6: LIGASAS

Promueven la unión covalente de dos sustratos

con la ruptura de un enlace pirofosfato (ATP, UTP
o CTP).
El termino ligasa es sinónimo de sintetasa.
A + B + XTP ↔ A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa

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Clase 6: LIGASAS

A + B + XTP ↔ A-B + XDP + Pi

Provoca la
Unión
covalente

Ruptura de un
pirofosfato

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1.4. CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS

Clase Reacción Ejemplo

1. Oxidorreductasas Reacciones de oxido-reducción. Peroxidasas,
Transferencia de (H) o (e-) deshidrogenasas

2. Transferasas Transferencia de un grupo químico de un sustrato Cinasas,

a otro. cetoaldolasas

3. Hidrolasas Ruptura de enlaces con adición de moléculas de Peptidasas,

agua (H2O). glucosidasas.

4. Liasas Ruptura de enlaces sin adición de moléculas de Carboxipeptidasas

agua y eliminación de un determinado grupo aldolasas
químico.

5. Isomerasas Alteran la configuración molecular de los sustratos. Racemasas,

epimerasas.

6. Ligasas Promueven la unión covalente de dos sustratos RNA ligasa

con la ruptura de un enlace pirofosfato

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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Las enzimas tienen la capacidad de catalizar

reacciones químicas de manera muy específica.

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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Es decir, su intervalo de acción se limita a

un determinado tipo de compuesto que
debe reunir ciertas características
estructurales para que pueda ser
utilizado como sustrato.

Su especificidad, es una propiedad que las

hace muy diferentes a muchos
catalizadores no biológicos.

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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Especificidad estereoquímica.

Regioespecificidad.

Quimioselectividad.

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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Especificidad estereoquímica.
Se puede explicar a partir de la especificidad de las
glucosidasas.

La maltosa (O-α-D-glucopiranosil-(1-4)-O-α-D-glucopiranósido) y
La celobiosa (O-β-D-glucopiranosil-(1-4)-O-β-D-glucopiranósido)

son disacáridos compuestos por dos moléculas de glucosa,

poseen el enlace glucosídico con configuración α y β con
respecto al C1, respectivamente, lo que ocasiona una orientación
de los grupos glucosídicos diferente.
Esto ocasiona que la celobiosa no pueda ser hidrolizada por una α-
glucosidasa.
Así como la maltosa no puede ser sustrato de una β-glucosidasa.
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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Especificidad estereoquímica.

α-glucosidasa

No es posible

β-glucosidasa

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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Regioespecificidad.

reconocen un determinado
grupo químico sólo en una
determinada posición de la
molécula.

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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Quimioselectividad.

Se presenta cuando las enzimas actúan sobre un sustrato

que contiene un determinado enlace y un grupo químico
específico al lado de éste.

Ejemplo de la tripsina: hidroliza los enlaces peptídicos en los que el grupo

carboxilo del enlace está dado por lisina o arginina.

Proteasas vegetales (papaína y ficina) hidrolizan las uniones adyacentes a

aminoácidos básicos, leucina o glicina.

Pepsina actúa sobre los enlaces que contienen aminoácidos aromáticos o

ácidos dicarboxílicos.

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3. SITIO ACTIVO DE LAS ENZIMAS

El centro activo es una cavidad existente en la superficie

del enzima que está compuesta interiormente por una
serie de residuos de aminoácidos .

Se ha mencionado que las proteínas con actividad catalítica son

esencialmente globulares, con una superficie irregular, que presenta
protuberancias y cavidades.
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3. SITIO ACTIVO DE LAS ENZIMAS

Dependiendo del plegamiento de la proteína, ciertos residuos

de aminoácidos, generalmente polares, se exponen en la
estructura globular de la superficie de la proteína mientras
otros quedan ocultos dentro de la molécula.

Generalmente, es en la superficie donde se ubica el dominio

de interacción con el sustrato, es llamado sitio activo.
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3. SITIO ACTIVO DE LAS ENZIMAS

Residuos de aminoácidos sobre la superficie de

la enzima forman el sitio activo.

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3. SITIO ACTIVO DE LAS ENZIMAS

Mecanismo de acción de la β-galactosidasa (lactasa). Nótese que el sitio activo está

formado por el nitrógeno nucleófilo de la histidina y el sulfhídrico de la cisteína.
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

La velocidad a la que las reacciones enzimáticas

proceden depende de varios factores, dentro de
los que destacan:

pH.
Temperatura.
Concentración de sustrato.
Concentración de enzimas.
Agua del medio.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

1. Efecto del pH.

Para cada enzima existe un valor de pH al cual

alcanza la mayor velocidad de reacción (Vo) .

La actividad de las enzimas depende fuertemente de la concentración

de iones hidronio del medio.
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

1. Efecto del pH.

[H] afecta el grado de ionización de los aminoácidos
de la proteína, incluyendo a los del sitio activo.

El pH influye en la estructura tridimensional de la proteína y a su vez, sobre la

afinidad que tenga la enzima por el sustrato.
La mayoría de las enzimas presentan un rango de pH relativamente estrecho
en el que presentan una actividad óptima, desactivándose en pHs extremos.
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

1. Efecto del pH.

Efecto del pH en la actividad enzimática: (a), pH óptimo; (b), intervalo de estabilidad de la

enzima; (c), intervalo de inactivación reversible, y (d), inactivación irreversible
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

1. Efecto del pH.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

1. Efecto del pH. tripsina colinesterasa

pepsina
Tasa de reacción (M)

El pH afecta la formación
de puentes de H y de S
en las proteínas y así
afectan a su forma.

2 4 6 8 10
pH
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

1. Efecto del pH.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

1. Efecto del pH.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

2. Efecto de la temperatura.
La velocidad de las reacciones enzimáticas se incrementa
con la temperatura, al aumentar la energía cinética de las
moléculas, pero sólo en el intervalo en que la enzima es
estable y retiene su capacidad catalítica.

Temperatura optima: 30 – 45°C.

Inactividad: 60°C.

Q10 mide el efecto de la temperatura

en la velocidad de las reacciones.

20 – 40°C Q10 ≈ 2 𝑉𝑒𝑙𝑜𝑐𝑖𝑑𝑎𝑑 𝑇+10°𝐶

𝑄10 =
𝑉𝑒𝑙𝑜𝑐𝑖𝑑𝑎𝑑 𝑇

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

2. Efecto de la temperatura.

Temperatura óptima
Tasa de reacción

La tasa de La Enzima se
duplica cada desnaturaliza y pierde su
10oC capacidad catalítica

Temperatura
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

2. Efecto de la temperatura.
En casos extremos, cuando el incremento es muy grande, se
favorece la desnaturalización y consecuentemente la proteína
pierde su capacidad.

Enzimas termófilas.
Aisladas de microorganismos
termófilos.

Aplicación potencial:

Procesamiento almidón.
Procesos a temperaturas que
limiten el crecimiento de
microorganismos
contaminantes.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

2. Efecto de la temperatura.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

2. Efecto de la temperatura.

Inactivación térmica de la polifenol

oxidasa de la remolacha sometida a
incubación a diferentes temperaturas.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

2. Efecto de la concentración de sustrato.

Una enzima funciona de manera eficiente cuando la
concentración de sustrato está en exceso en
relación con la concentración de enzima.

Esto se debe a que las colisiones “exitosas” con el reactivo son

más frecuentes, asegurando así la mayor actividad enzimática.

En estas condiciones, el producto se obtiene a la máxima

velocidad posible para la cantidad de enzima presente.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

2. Efecto de la concentración de sustrato.

Ok Vmax = Tasa de reacción máxima
Tasa de reacción(M)

Vmax alcanzada cuando

todos los sitios activo se
llenan.
Algunos sitios activos
libres a bajas
concentraciones de
Sustrato

Concentración de Sustrato
La tasa de acción enzimática es dependiente del Nº de moléculas de Sustrato presentes
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

2. Efecto de la concentración de sustrato.

Tasa inicial de la reacción

Tasa de reacción (M)

Se mide la tasa al inicio

de la reacción antes de
que ciertos factores (por
ej. la concentración de
Sustrato) hayan tenido
tiempo de cambiar.

Variable independiente
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

ENZIMÁTICA

2. Efecto de la actividad enzimática.

Los alimentos se deshidratan para evitar el
crecimiento microbiano; sin embargo, aun en estas
condiciones perdura la acción de muchas enzimas.

Las verduras y las frutas deshidratadas están sujetas a reacciones de

deterioro cuando no se inactivan sus enzimas con un tratamiento
de escaldado.

Algunas enzimas llegan a actuar con un mínimo de agua, como

ocurre con las lipasas que contienen los aceites puros.

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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

Consiste en analizar como varía la velocidad de las reacciones

catalizadas enzimáticamente en función de algunos
parámetros experimentales como la concentración del
sustrato o la del propio enzima, lo que globalmente se conoce
con el nombre de cinética enzimática.

Modelo desarrollado por Leonor Michaelis y Maud Menten.

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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

Modelo Michaelis y Menten

Cuando el reactivo o sustrato (S) está en contacto con la enzima (E),
rápidamente se combinan para formar un complejo enzima-sustrato (ES).

Posteriormente, de este complejo se liberan tanto el producto (P) como la

enzima, dejándola disponible para combinarse con una nueva molécula de
sustrato.

Los coeficientes k1, k-1, k2 y k-2 representan las constantes de velocidad

para cada reacción.
La formación del complejo ES es generalmente rápida, mientras que su
descomposición en producto y enzima libre es un paso lento, (k2 < k1),
mientras que k2 es generalmente mucho mayor que k2.
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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

Según lo indica el sentido de las flechas, tanto la formación del

complejo enzima-sustrato como su consumo para liberar al
producto, pueden ser procesos reversibles.
𝑲𝟏+ 𝑲𝟐+
𝑬 + 𝑺 𝑬𝑺 𝑬+𝑷
𝑲−𝟏 𝑲−𝟐

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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

Durante los primeros instantes de la reacción, la velocidad

de formación de producto (ΔP/Δt) se define como
velocidad inicial (𝑣𝑖 )
𝑲𝟏+ 𝑲𝟐+
𝑬 + 𝑺 𝑬𝑺 𝑬+𝑷
𝑲−𝟏 𝑲−𝟐

𝑣𝑖 = 𝑘2 𝑬𝑺 Proporcional a la concentración del complejo ES.

La concentración de enzima total 𝑬 𝑻 , en cualquier

momento es igual a [E] + [ES] (enzima libre + enzima en el
complejo)
𝑬 𝑻 = 𝑬 + 𝑬𝑺

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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

Cuando [S]>>[E] la enzima está totalmente saturada, es

decir, se encuentra toda formando el complejo [ES], por lo
que se encuentra a su máxima velocidad (𝑣𝑚á𝑥 )
𝑲𝟏+ 𝑲𝟐+
𝑬 + 𝑺 𝑬𝑺 𝑬+𝑷
𝑲−𝟏 𝑲−𝟐

𝑬 𝑻 = 𝑬𝑺 𝑠𝑖 𝑺 ≫ 𝑬

𝑣𝑖 = 𝑘2 𝑬 𝑻 = 𝑣𝑚á𝑥

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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

𝑲𝟏+ 𝑲𝟐+
𝑬 + 𝑺 𝑬𝑺 𝑬+𝑷
𝑲−𝟏 𝑲−𝟐

𝑁𝑜𝑟𝑚𝑎𝑙𝑚𝑒𝑛𝑡𝑒 𝑃𝑎𝑟𝑎 𝑐𝑢𝑎𝑛𝑑𝑜 𝑺 ≫ 𝑬

𝑬 𝑻 = 𝑬 + 𝑬𝑺 𝑬 𝑻 = 𝑬𝑺

𝑣𝑖 = 𝑘2 𝑬𝑺 𝑣𝑖 = 𝑘2 𝑬 𝑻 = 𝑣𝑚á𝑥

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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

Es importante recordar que existe una relación entre la

concentración de los reactivos con la velocidad de
reacción, lo que define el orden de una reacción química.

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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

constante de
Michaelis-
Menten o Km.
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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

En la parte superior de la grafica, la velocidad de reacción no depende

de la concentración del sustrato y por lo tanto es una reacción de orden
cero.
Por lo que dependerá solamente de la concentración de la enzima.

𝑣𝑖 = 𝑘2 𝑬 𝑻 = 𝑣𝑚á𝑥
𝑲𝟏+ 𝑲𝟐+
𝑬 + 𝑺 𝑬𝑺 𝑬+𝑷
𝑲−𝟏 𝑲−𝟐
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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

Por otra parte, en la figura se observa que en concentraciones

bajas de sustrato, la velocidad (𝑣𝑖 ) en los inicios de la reacción
es proporcional a la concentración de sustrato y, por lo tanto,
se establece un sistema de primer orden.

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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

A la relación entre k1, k-1 y k2 se le conoce con el

nombre de constante de Michaelis-Menten o Km.
𝑘−1 + 𝑘2
𝐾𝑚 =
𝑘1
La Km, junto con k2, también conocida como constante
catalítica (kcat) o número de recambio, son específicas para
cada enzima y la relación kcat/Km determina la eficiencia
catalítica de la enzima para un determinado sustrato
𝑘𝐶𝑎𝑡
𝐸𝑓𝑖𝑐𝑖𝑒𝑛𝑐𝑖𝑎𝐶𝑎𝑡 =
𝑘𝑚
𝑲𝟏+ 𝑲𝟐+
𝑬 + 𝑺 𝑬𝑺 𝑬+𝑷
𝑲−𝟏 𝑲−𝟐
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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

𝑲𝟏+ 𝑲𝟐+
𝑬 + 𝑺 𝑬𝑺 𝑬+𝑷
𝑲−𝟏 𝑲−𝟐

𝐸𝑛 𝑐𝑜𝑛𝑑𝑖𝑐𝑖𝑜𝑛𝑒𝑠 𝑑𝑒 𝑠𝑎𝑡𝑢𝑟𝑎𝑐𝑖𝑜𝑛 𝑃𝑎𝑟𝑎 𝑐𝑢𝑎𝑛𝑑𝑜

[𝑆]0 > 𝑘𝑚 [𝑆]0 < 𝑘𝑚

𝑣𝑖 = 𝑣𝑚á𝑥 [𝑆]0
𝑣𝑖 = 𝑣𝑚á𝑥
𝑘𝑚

𝐸𝑛 𝑔𝑒𝑛𝑒𝑟𝑎𝑙
[𝑆]
𝑣𝑖 = 𝑣𝑚á𝑥
𝑘𝑚 +[𝑆]
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5. CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

constante de
Michaelis-
Menten o Km.
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6. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

Existen una serie de sustancias,

llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la
acción de los enzimas.

La inhibición enzimática puede ser:

Inhibición Irreversible.

Inhibición reversible:
Inhibición competitiva.
Inhibición acompetitiva.
Inhibición no competitiva.
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6. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

6.1. Inhibición Irreversible

Algunos inhibidores se combinan de modo
permanente con el enzima uniéndose
covalentemente a algún grupo funcional esencial
para la catálisis con lo que el enzima queda
inactivado irreversiblemente.

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6. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

6.2. Inhibición Reversible

Los inhibidores reversibles se combinan
transitoriamente con el enzima.

Competitiva.
Acompetitiva.
No competitiva.

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6. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

6.2.1 Inhibición Competitiva (Reversible)

El inhibidor es una molécula que presenta un cierto
parecido estructural con el sustrato, de manera que
puede competir con él por acceder al centro activo.
Pero que no posee ningún enlace susceptible de ser atacado
por el enzima.

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6. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

6.2.1 Inhibición Competitiva (Reversible)

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6. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

6.2.1 Inhibición Acompetitiva (Reversible)

El inhibidor no se combina con el enzima libre ni
afecta a su unión al sustrato, sino que da lugar a un
complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que no
se descompone.

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6. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

6.2.1 Inhibición Acompetitiva (Reversible)

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6. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

6.2.1 Inhibición No Competitiva (Reversible)

El inhibidor puede combinarse con el enzima libre o bien
con el complejo enzima-sustrato, interfiriendo en la
acción de ambos.
Los inhibidores no competitivos se unen a un lugar del enzima diferente del centro
activo provocando en el una alteración que dificulta bien la formación del
complejo enzima-sustrato.
o bien la descomposición de éste para dar lugar a los productos.

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6. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

6.2.1 Inhibición No Competitiva (Reversible)

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7. FUENTES DE ENZIMAS

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7. FUENTES DE ENZIMAS

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7. FUENTES DE ENZIMAS

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7. FUENTES DE ENZIMAS

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