Proteínas:

PROTEINAS

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Son biomoléculas compuestas básicamente por CHON. Pueden además contener azufre y en
algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros.
 LAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS

ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIÓN

se distinguen
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Aminoácidos Colágeno
(según R) Contráctil Estructural Ej
unidos por Fibrosas
Actina/Miosina
Enzimática Reserva
Enlace peptídico Holoproteínas
Albúminas
formando Ej.
Defensa Transporte Globulares
Globulinas
Péptidos o proteínas
Hormonal
tienen Nucleoproteínas
Ej.
Cromatina

Organización estructural Ej.

Fosfoproteínas Caseína
Secuencia de es la
aminoácidos E. primaria Ej.
Cromoproteínas Hemoglobina
Heteroproteínas
 hélice
definida por

Proteoglucanos
E. secundaria Ej.
Glucoproteínas
Conformación 
FSH, TSH...

Plegamiento
espacial E. terciaria Ej.
Lipoproteínas HDL, LDL
sólo en
Proteínas
oligoméricas E. cuaternaria
 Características generales

Moléculas operadoras Pueden unirse a

de la célula cualquier molécula

Su estructura
tridimensional determina
la actividad biológica

Determinan
funcionamiento y Actividades codificadas
apariencia de la célula por genes
 Clasificación- por su naturaleza química
Proteínas simple u Proteínas conjugadas o
holoproteínas heteroproteinas

•Formadas por aminoácidos y por un

• Están formado por cadenas peptídicas compuesto no peptidico.
(aminoácidos). •La parte no proteica (grupo prostético)
• Ubiquitina • Nucleoproteinas
• Insulina • glicoproteinas
• Albumina • Fosfoproteinas
 Clasificación- por la forma que adopta
Proteínas fibrosas o Proteínas globulares
escleroproteinas

Colágeno
Quimotripsina
•Forma de rodillo •Forma de esfera
•Baja solubilidad en agua •Alta solubilidad en agua
•Armazón estructural en animales: •Dinámicas Metabolismo: enzimas
músculos
• Insulina
• Colágeno • Globulinas
• Elastina • prolactinas
• Queratina www.pdb.com
 Clasificación- criterios físicos: Solubilidad

Nombre Características ejemplo

Proteínas que son solubles en agua o en seroalbúmina (sangre),
Albuminas disoluciones salinas diluidas ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche).
Globulinas Requieren concentraciones salinas más elevadas IgM
para permanecer en disolución IgG
Prolaminas Solubles en alcohol
Gluteninas Sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas Proteína derivada del
trigo
Escleroproteínas Son insolubles en la gran mayoría de los Colágeno
disolventes Elastina
Unidad Estructural: Aminoácidos

La cadena lateral es distinta en cada a.a , ella determina las

propiedades químicas y biológicas de la proteína
Isomería de los aminoácidos
Los aa que hacen parte de las proteínas son isómeros L.

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 Clasificación de los amino
ácidos
• No polares: Grupos R formados por cadenas hidrocarbonadas que no llevan carga ni positiva
ni negativa. Son hidrófobos debido a su poca interacción con el agua, y gracias a esto
participan de manera importante en la estructura tridimensional de las proteínas.

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 Clasificación de los amino
ácidos
• Polares sin carga: Interactúan con el agua, no tienen ninguna carga en el
grupo R

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 Clasificación de los amino
ácidos
• Polares Básicos: R positivas, hidrófilos, mas grupos aminos que carboxilos
• Polares Acidos: R negativos, hidrófilos, mas grupo carboxilos que aminos.

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 Clasificación
Aromáticos: En este grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral posee un anillo
aromático

Dopamina Seratonina Adrenalina

Norepinefrina Melatonina Noradrenalina
Tirosina Auxinas
Epinefrina
Melanina
ENLACE PEPTIDICO
 Estructura de proteínas
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:

• Dipéptido
• Tripéptido
• Tetrapeptido

Oligopéptido: Si el número de aa que forma la molécula no es mayor de 10

Polipéptido: si es superior a 10
Proteína: Si el número es superior a 50 aa
Estructura de las proteínas
 Estructura Primaria
Enlace peptídico

• Secuencia lineal de a.a. La secuencia de una proteína es importante

por:
 Elucida su mecanismo de acción (mecanismo
catalítico –enzima).

 Determina la estructura primaria de la

proteína.

 Determinar la secuencia es componente de la

patología molecular. (fibrosis quística)

 Revela acerca de la historia evolutiva de una

proteína.
 Estructura Secundaria
Enlaces por puente de hidrógeno del grupo amino, (-NH2) de un
aminoácido que se une aun átomo de oxígeno del grupo carboxilo (-
COOH) de otro aminoácido del giro siguiente

La mioglobina es una proteína de los

músculos esquelético y cardiaco
 Estructura Secundaria
Esta conformada por cadenas polipeptídicas extendidas en zig-zag,
enlazadas transversalmente por puentes de hidrógeno, entre grupos
carboxilos y aminos de un y otra cadena.

Proteína de unión a ácidos

grasos.
Estructura terciaria

Estructura tridimensional
determinada por las
interacciones químicas de
grupos R de los a.a.
 Estructura Terciaria

Factores que afectan el plegado

Desnaturalización: proceso por el cual se pierde la estructura
nativa de una proteína junto con la mayoría de sus propiedades
específicas

• pH

• Temperatura

• Moléculas orgánicas
─ Alcohol, acetona
─ Urea
─ Cloruro de Guanidino
─ Detergentes
─ Agentes reductores (mercaptoetanol)

Los enlaces peptidicos y puentes disulfuro no suelen ser

afectados (a menos que se use un agente reductor en el
caso de los puentes disulfuro)
 Estructura Cuaternaria:

Son las que es su estructura tiene dos o mas cadenas

polipetídicas, conocidas como oligómero; se denominan dímeros,
trímeros etc.
Estructura Cuaternaria:
HEMOGLOBINA
Absorción de aminoácidos

• Transportadores de membrana de gupos

específicos de aa: grandes, pequeños, neutros,
acidos o básicos

• Aa absorbidos como di y tripéptidos por

transporte activo secundario y en el enterocito se
termia a aa

• Solo aa individuales entran por la vena porta

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Digestión y
absorción
de las
proteínas
Digestión y absorción de las proteínas
Digestión y absorción de las proteínas
28 grams

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Requerimiento proteíco durante la vida

• 0-0.5 años: 1 g/lb

• 0.5-1 años: .71 g/lb
• 1-6 años: .56 g/lb
• 7-14 años: .45 g/lb
• 15-18 años: .41 g/lb
• 19+ años: .36 g/lb

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 Fuentes exógenas Fuentes endógenas
(aprox.70 g/ día) (aprox. 140 g/ día)
Proteínas de la dieta Proteínas tisulares ( enzimas,
hormonas proteicas, etc)

Digestión y absorción Degradación

AMINOACIDOS

Transaminación y/ó Desaminación

Degradación Biosíntesis
Proteínas
Aminoácidos No esenciales
α - cetoácidos Amoníaco Constituyentes nitrogenados no
Proteicos: purinas, pirimidinas
porfirinas, ácidos biliares
 Consideraciones en la dieta
La carencia de proteínas causa una serie de problemas que
incluyen:
– Deficiencias de crecimiento
– Alteraciones intelectuales en niños
– Problemas de desarrollo en fetos
– Sistema inmunológico deficiente

Se recomienda dietas bajas en proteínas a personas con:

– Problemas renales
– Enfermedad de Parkinson
– Enfermedades en las que el cuerpo no puede metabolizar las proteínas o
sus componentes
 DESVENTAJAS DE ALGUNAS PROTEINAS DE LA
DIETA

Intolerancia al gluten
GLIADINA

frutos secos, ciertas frutas, legumbres,

Alergenos huevos, crustáceos, pescado, algunas
semillas
http://learn.genetics.utah.edu/content/cells/insideacell/