AMINOÁCIDOS,

PÉPTIDOS Y LA
• MARÍA CLAUDIA
ESTRUCTURA SANDOVAL

TRIDIMENSIONAL
DE LAS PROTEÍNAS
 AMINOÁCIDOS

COO-

+
H3N Cα H

R
 La masa molecular de una proteína
dividida por el número de
Avogadro, se expresa en Daltons,
Da

PESO
MOLECULAR 1 Da = 1/12 de la masa del carbon-
12 (unidades de masa atómica)
PROTEÍNAS
Una molécula con masa 1000 veces
la del agua, tiene una masa de
18000 Da o 18 kDa
 Los aminoácidos son las unidades
fundamentales de las proteínas, las
cuales son polímeros de aminoácidos

Cada residuo de aminoácido está unido

al siguiente de forma covalente,
formando una cadena
AMINOÁCIDOS
Todas las proteínas pueden hidrolizarse
en sus aminoácidos constituyentes, por
una variedad de métodos

Existen 20 aminoácidos (aa) comunes

en todas las proteínas
ESTRUCTURA GENERAL DE LOS
AMINOÁCIDOS

R es la
cadena
lateral
 CARACTERÍSTICAS
• Un grupo carboxilo y un grupo amino están
unidos al mismo átomo de carbono, el carbono
α
• Difieren en la cadena lateral (R), lo cual hace
que el aminoácido varíe en estructura, tamaño,
carga eléctrica, e influencia su solubilidad en
agua
• Además de los 20 aminoácidos comunes, hay
otros que son residuos modificados después de
la síntesis de la proteína, y otros, están
presentes pero no forman parte de las
proteínas.
 GRUPOS R NO POLARES,
ALIFÁTICOS

Prolina

Glicina

Metionina
Leucina Isoleucina
Alanina Valina
GRUPOS R NO POLARES, ALIFÁTICOS
• Son no polares e hidrofóbicos
• Tienden a juntarse en las proteínas, estabilizando la
estructura de las proteínas por medio de interacciones
hidrofóbicas
• La glicina, al ser el aminoácido más sencillo, no tiene una
contribución real a las interacciones hidrofóbicas
• La prolina tiene una estructura alifática que contiene una
estructura cíclica; el grupo amino mantiene una
conformación rígida que reduce la flexibilidad estructural de
la proteína
 pKR
Abrev. / pK1 pK2
Nombre Mr (Cadena pI Abundancia (%)
símbolo (-COO-) (-NH3+)
lateral)
Alifáticos
Glicina Gly / G 75 2,34 9,60 - 5,97 7,2
Alanina Ala / A 89 2,34 9,69 - 6,01 7,8
Prolina Pro / P 115 1,99 10,96 - 6,48 5,2
Valina Val / V 117 2,32 9,62 - 5,97 6,6
Leucina Leu / L 131 2,36 9,60 - 5,98 9,1
Isoleucina Ile / I 131 2,36 9,68 - 6,02 5,3
Metionina Met / M 149 2,28 9,21 - 5,74 2,3
 GRUPOS R AROMÁTICOS

Fenilalanina
Tirosina Triptófano
 GRUPOS R AROMÁTICOS

• Son relativamente no polares e hidrofóbicos

• El grupo hidroxilo de la tirosina puede formar puentes de
hidrógeno, y es un grupo funcional importante en varias enzimas
• La tirosina y el triptófano son significativamente más polares que
la fenilalanina, por el grupo hidroxilo de la tirosina y el nitrógeno
del triptófano
• Tanto el triptófano como la tirosina absorben luz ultravioleta, así
como la fenilalanina, en menor medida. Por eso, las proteínas
tienen una fuerte absorbancia de la mayoría de proteínas a una
longitud de onda de 280 nm.
 pKR
Abrev. / pK1 pK2 Abundancia
Nombre Mr (Cadena pI
símbolo (-COO-) (-NH3+) (%)
lateral)
Aromáticos
Fenilalanina Phe / F 165 1,83 9,13 - 5,48 3,9
Tirosina Tyr /Y 181 2,20 9,11 10,07 5,66 3,2
Triptófano Trp /W 204 2,38 9,39 - 5,89 1,4
 GRUPOS R POLARES SIN CARGA

Serina Cisteína Treonina

Asparagina
Glutamina
 GRUPOS R POLARES SIN CARGA
› Son más hidrofílicos que los no polares, gracias a sus grupos
funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua.
› La serina y la treonina tienen grupos hidroxilo
› La cisteína tiene un grupo sulfhidrilo
› La asparragina y la glutamida tienen un grupo amida, y a su vez,
son las amidas derivadas de otros aminoácidos, el aspartato y el
glutamato
 Se puede formar un
PUENTES DISULFURO dímero, unido por un
enlace covalente. La
cistina, es fuertemente
hidrofóbica.

Los puentes disulfuro

juegan un papel muy
importante en la
estructura de proteínas
al formar enlaces
covalentes entre
subunidades de
proteína o dos
proteínas diferentes
 pKR
Abrev. / pK1 pK2
Nombres Mr (Cadena pI Abundancia (%)
símbolo (-COO-) (-NH3+)
lateral)
Polares sin
carga
Serina Ser / S 105 2,21 9,15 - 5,68 6,8
Treonina Thr / T 119 2,11 9,62 - 5,87 5,9
Cisteína Cys / C 121 1,96 10,28 8,18 5,07 1,9
Asparagina Asn / N 132 2,02 8,80 - 5,41 4,3
Glutamina Gln /Q 146 2,17 9,13 - 5,65 4,2
 GRUPOS R CARGADOS POSITIVAMENTE

Lisina Arginina Histidina

GRUPOS R CARGADOS
POSITIVAMENTE

› Son los grupos R más hidrofílicos, junto con los cargados

negativamente
› Estos aminoácidos tienen una carga positiva a pH 7,0
› La histidina es el único aminoácido con una cadena
lateral ionizable con un pKa cerca a la neutralidad, lo cual
hace que este aminoácido facilite la reacción de algunas
enzimas, siendo el dona y acepta protones
 pKR
Abrev. / pK1 pK2 Abundancia
Nombres Mr (Cadena pI
símbolo (-COO-) (-NH3+) (%)
lateral)

Cargados
Positivamente
Lisina Lys / K 146 2,18 8,95 10,53 9,74 5,9
Histidina His / H 155 1,82 9,17 6,00 7,59 2,3
Arginina Arg / R 174 2,17 9,04 12,48 10,76 5,1
GRUPOS R CARGADOS
NEGATIVAMENTE

Aspartato Glutamato
GRUPOS R CARGADOS
NEGATIVAMENTE

• Sólo son dos aminoácidos con carga negativa a

pH 7,0: aspartato y glutamato, ambos con
grupos carboxilo en su cadena lateral, el cual se
protona y desprotona.
 pKR
Abrev. / pK1 pK2 Abundancia
Nombres Mr (Cadena pI
símbolo (-COO-) (-NH3+) (%)
lateral)
Cargados
Negativamente
Aspartato Asp / D 133 1,88 9,60 3,65 2,77 5,3
Glutamato Glu / E 147 2,19 9,67 4,25 3,22 6,3
 TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS

• Al igual que los ácidos débiles, los aminoácidos presentan una zona para cada protón
dependiendo del pH
• En el punto isoeléctrico, la especie que dona protones, +H3N-CH2-COOH y la que acepta
protones +H3N-CH2-COO- se encuentran presentes en concentraciones equimolares.
• En este punto, la remoción del primer protón está casi terminada y la del segundo
apenas comienza
• Cuando los aminoácidos tienen grupos ionizables en la cadena lateral, la curva se hace
más compleja, teniendo 3 valores de pKa
 PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
NH3+

COO-
 Estructural

Transporte Enzimas

Canales
iónicos y
bombas Hormonas
PROTEÍNAS

Balance ácido base Anticuerpos

Balance de fluidos
 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
› Los polímeros de aminoácidos se les llaman péptidos y proteínas, que
pueden ser muy pequeños hasta dos y tres mil aminoácidos unidos
› Los péptidos son cadenas de aminoácidos unidos covalentemente
mediante un enlace de amida sustituida, o enlace peptídico
› La unión de algunos aminoácidos se le conoce como oligopéptido, mientras
que si son muchos aminoácidos se les llama polipéptidos, tienen un peso
máximo de 10000 Da
› Las proteínas son cadenas de miles de aminoácidos, y su peso supera los
10000 Da
ENLACE PEPTÍDICO
 CARACTERÍSTICAS
› Al formarse el enlace peptídico, en los extremos
quedan los grupos NH2 y COOH, los cuales se
llaman N-terminal y C-terminal, respectivamente
› El enlace peptídico es muy estable y puede durar
hasta 7 años en condiciones intracelulares
› Las cadenas laterales alteran el comportamiento
ácido base de las proteínas
› Los péptidos y proteínas también tienen punto
isoeléctrico (pI), en el cual sus cargas negativas y
positivas son iguales, por lo que no se mueven en
un campo eléctrico
COMPOSICIÓN DE PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
› Los péptidos pueden hidrolizarse para obtener los aminoácidos libres
› Los aminoácidos no se encuentran en igual proporción en una
proteína, y no se encuentran los 20 aminoácidos en todas las
proteínas
› Además de tener aminoácidos, algunas proteínas pueden tener otros
elementos químicos. A estas proteínas se les llama proteínas
conjugadas
› La parte de la proteína que no contiene aminoácidos se le conoce
como grupo prostético; las proteínas pueden tener más de uno,
necesario para cumplir una función biológica específica
TAREA
› Buscar la estructura de la oxitocina y mencionar cómo
cambia con el pH.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

• Primaria: Enlaces covalentes: enlaces peptídicos y puentes disulfuro;

secuencia de aminoácidos.
• Secundaria: Se refiere a los arreglos muy estables de los residuos de
aminoácidos, formando patrones estructurales.
• Terciaria: describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un
polipéptido
• Cuaternaria: El arreglo en el espacio de las subunidades de polipéptidos
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
 CARACTERÍSTICAS DE LA ESTRUCTURA
› Dada la libre rotación que tienen los cientos de enlaces covalentes en las
proteínas, ellas pueden tomar diferentes estructuras tridimensionales
› Cada proteína tiene una función química o estructural diferente, lo que
sugiere que cada proteína tiene una estructura tridimensional diferente,
evidente en la cristalización de diversas proteínas,
› La estructura tridimensional de las proteínas, está determinada por su
secuencia de aminoácidos
› Su función depende de su estructura
› Una proteína aislada existe en una o pocas formas estructurales
› Las fuerzas más importantes en la estabilización de proteínas son las no
covalentes
IMPORTANCIA DE LAS INTERACCIONES DÉBILES
• El interior de la proteína está generalmente empacado de forma muy densa, por la
interacciones hidrofóbicas y puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los
aminoácidos
• Los grupos cargados y polares que forman puentes de hidrógeno sin unir en el centro de
la proteína pueden desestabilizar la conformación al ser termodinámicamente inestables
• Los puentes de hidrógeno en la proteína se forman cooperativamente, así que la
formación de uno, facilita la formación de otros
• Las interacciones electrostáticas (Puente salino) pueden estabilizar la conformación
nativa de algunas proteínas
• En el patrón estructural general, los residuos hidrofóbicos quedan en el interior de la
proteína, maximizando el número de puentes de hidrógeno, a excepción de las proteínas de
membrana
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

› Se refiere a la
conformación local de una
parte del polipéptido.
› En 1951 Pauling y Corey
predijeron la existencia de las
estructuras secundarias, antes
de que la estructura completa
de la proteína fuera elucidada
› La más común es la de α-
hélice
ESTRUCTURA α - HÉLICE
 LA ESTABILIDAD DE LA HÉLICE
• La unidad que se repite es una vuelta de la hélice, que se extiende 5,4 Å
a lo largo del eje, formando una conformación de 45 a 50 y 60 aminoácidos
y cada vuelta incluye 3,6 residuos de aminoácidos
• La hélice encontrada en todas las proteínas es dextrógira
• La hélice es la estructura predominante en las queratinas
• Cerca de ¼ de los residuos de aminoácidos, se encuentran en α-hélices
• Las estructuras de hélice se forman con mucha facilidad, gracias a que
esta conformación hace un uso óptimo de los puentes de hidrógeno
• Dentro de la hélice, todos los enlaces peptídicos participan en los
puentes de hidrógeno
• Una segunda estructura secundaria es la de hoja plegada β
• En esta estructura, el esqueleto del polipéptido se extiende formando un zigzag
• En este arreglo los puentes de hidrógeno se forman entre segmentos
adyacentes de la cadena polipeptídica
• Los grupos R de los aminoácidos adyacentes se proyectan en dirección opuesta

ESTRUCTURA DE HOJA PLEGADA β

PARALELA Y ANTIPARALELA
 ESTRUCTURA TERCIARIA
› El arreglo tridimensional general de los átomos en una proteína se
le conoce como estructura terciaria
› Incluye aspectos de rango más amplio de la secuencia de
aminoácidos
› Partes de la proteína que no interactúan en las estructuras
primarias y secundarias, pueden interactuar en la terciaria
› Los segmentos de polipéptidos se mantienen unidos por
interacciones débiles y a veces por puentes disulfuro
 PROTEÍNAS FIBROSAS
› Proteínas como la queratina, el colágeno y la fibroina de
seda ilustran la relación entre la estructura de la proteína y
su función biológica
› Estas proteínas son insolubles en agua, por la alta
concentración de residuos de aminoácidos hidrofóbicos en
la superficie y en el interior
› Queratina: se encuentra en mamíferos y constituye casi
todo el peso del pelo seco, la lana, las uñas, las garras, las
púas, plumas, cuernos y la parte externa de la piel. Forman
parte de una familia: las proteínas de filamento intermedio.
Otras proteínas de esta familia se encuentran en el
citoesqueleto celular.
 COLÁGENO
› Es también una proteína que provee fuerza. Se encuentra en
tejido conectivo como los tendones, cartílagos, la matriz de
hueso y la córnea
› La hélice del colágeno es una estructura secundaria muy
diferente de la α-hélice
› Se enrolla hacia la izquierda y tiene tres residuos de aminoácidos
por vuelta
› En su estructura única, tres cadenas de polipéptidos se enrollan
entre sí, hacia la derecho, en dirección opuesta a la hélice
› La gelatina es derivada del colágeno. Su bajo valor nutricional
como proteína se debe a que es extremadamente baja en
aminoácidos esenciales para la dieta
COLÁGENO
 FIBROINA DE SEDA

• Producida por insectos como arañas y el gusano de seda, es la proteína

predominante de la seda.
• Es rica en residuos de Ala y Gly, lo que permite un empaquetamiento muy
apretado de las hojas plegadas y un arreglo de los grupos R. La estructura está
estabilizada por puentes de hidrógeno e interacciones de van der Waals entre hojas
• En la proteína globular, los diferentes segmentos de una cadena
polipeptídica se pliegan sobre sí mismos o sobre otros
• Esto genera que la proteína sea más compacta en comparación con la
estructura de hojas plegadas
• La forma como están plegadas también garantiza la estructura necesaria
para llevar a cabo un gran número de funciones biológicas, incluyendo
enzimas, proteínas de transporte, entre otras
• Aún cuando hay muchas proteínas con diferentes formas de plegamiento,
se reconocen distintos patrones estables de plegamiento

PROTEÍNAS
GLOBULARES
PROTEÍNAS GLOBULARES
 El Fe tiene un
enlace coordinado
con la proteína y
con el oxígeno

GRUPO HEMO
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
› El arreglo tridimensional entre subunidades de proteínas es la
estructura cuaternaria
› Se clasifican en dos grandes grupos de acuerdo a las estructuras
terciaria y cuaternaria:
› Fibrosas: las que tienen cadenas polipeptídicas
arregladas en hojas. Las fibrosas consisten en un solo
tipo de estructura secundaria, y su función es de
soporte, forma y protección externa
› Globulares: las cadenas polipeptídicas están dispuestas
en una forma esférica o globular. Las globulares
consisten en varios tipos de estructura secundaria; las
enzimas y proteínas reguladoras son globulares
ESTRUCTURA CUATERNARIA