1. Como se clasifican las proteínas.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en:

 HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos

 HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético
HOLOPROTEÍNAS
 Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

 Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

 Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)

Globulares

 Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina

 Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

 Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.

Fibrosas
 Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos

 Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

HETEROPROTEÍNAS
 Ribonucleasa

 Mucoproteínas

Glucoproteinas
 Anticuerpos

 Hormona luteinizante

 De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

Lipoproteínas

 Nucleosomas de la cromatina

Nucleoproteínas
 Ribosomas

 Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno

Cromoproteínas
 Citocromos, que transportan electrones

2.COMO SE UNEN LAS PROTEINAS EXPLIQUE GRAFIQUE.

las proteinas son unidades compuestas por aminoacidos q se unen entre si por enlaces peptidos, cuando se unen varios aminoacidos forman polipeptidos ;el

polipe`ptido se madura y toma una forma en tres dimensiones es aqui cuando obtenemos la proteina.........

 
 3.    Como puede una proteina perder su estructura explique, como se denomina este fenómeno ?
4.    Cual es la finalidad de las siguientes reacciones? MILLON, XANTOPROTEICA. BIURET.

 REACCIÓN DE BIURET
La producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos, ya que se debe a la presencia del enlace peptídico (- CO- NH -) que se destruye al liberarse los aminoácidos.  
Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado, se forma una sustancia compleja denominada Biuret, de fórmula:

Debido a dicha reacción fue que observamos que al agregar el reactivo de sulfato de cobre mas ovo albúmina precipito a una coloración violeta. Quedando en el fondo del tubo una tonalidad
azul cielo reacción positiva.

A los 2 ml de peptona se le agregaron 2 gotas del reactivo de Biuret

Precipitando a una coloración amarilla  la reacción nos torna negativa  al no haber presencia de proteínas.

B)  REACCIÓN XANTOPROTEICA

Es debida a la formación de un compuesto aromático nitrado de color amarillo, cuando las proteínas son tratadas con ácido nítrico concentrado. La prueba da resultado positivo en aquellas
proteínas con aminoácidos portadores de grupos bencénicos, especialmente en presencia de tirosina. Si una vez realizada la prueba se neutraliza con un álcali vira a un color anaranjado
oscuro.

En el caso de esta reacción nuestro tubo arrojo un precipitado blanco con grumos.

C) REACCIÓN DE MILLON

Los compuestos mercúricos en medio fuertemente nítrico (reactivo de Millon) se condensan con el grupo fenólico del aminoácido tirosina,formando complejos de color rojizo.

El precipitado se torno blanco lechoso y se separo la parte blanca que dando bajo del tubo y arriba de el reactivo de Millon.

5.    Enumere y describa las funciones principales de las proteínas en los sistemas vivos.

Tipos Ejemplos Localización o función

Enzimas Ácido-graso-sintetosa Cataliza la síntesis de ácidos grasos.
Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre.
Protectoras en la sangre Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas.
Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las fibras musculares

6.    Describa la estructura y propiedades de los aminoácidos que se encuentran en los seres vivos.

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la
cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de
distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula
prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su formaaniónica (con carga negativa). Sin
embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado
se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

[editar] Clasificación

Propiedades

 Ácido-básicas.

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustanciasanfóteras.

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

 Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un

rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a

la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la

naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.

Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos

distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.Todos los aminoacidos proteicos son L-aminoacidos.

 Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc

 Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

Las que afectan al grupo R.

7.    Describa la estructura y propiedades de los péptidos y polipéptidos

Estructura y propiedades del enlace peptídico.

Un péptido es un polímero de aminoácidos. Un polímero (de poli,

muchos ymeros, unidad) es una cadena de unidades básicas unidas
entre sí por enlaces químicos covalentes.  Hay varias maneras de unir
a dos aminoácidos entre sí, pero si queremos tener siempre un nuevo
sitio de unión para añadir un tercer aminoácido debemos unirlos
cabeza con cola, dejando así la cabeza del primero y la cola del
segundo libres para reaccionar con nuevas unidades de aminoácido.

8.    Explique la importancia de la estructura de las proteínas en relación con su función biológica.

El valor biológico de las proteínas o UPN (unidad proteica neta), es establecido por la similitud en cantidad y variedad de los aminoácidos que necesitamos con los procedentes del alimento. Por
ejemplo, la clara de huevo posee una UPN del 94 por ciento; es decir que casi todas las proteínas del huevo serán asimiladas por nuestro cuerpo. Considerando lo expuesto, tenemos que la carne
posee una UPN del 67 por ciento contra una UPN del 61 por ciento que posee la harina de soja y el 75 por ciento que posee el amaranto.
Si bien es cierto que en el reino vegetal generalmente las proteínas no son completas, las combinaciones entre los aminoácidos procedentes de diversos alimentos vegetales producen proteína
completa de alto valor sin colesterol y con menos purinas. Por ejemplo, legumbres con cereal.

9.    Indique las principales clases de proteínas y describa sus propiedades y funciones.

clasificación de las proteínas

Las proteínas pueden clasificarse, basándose en su :
 Composición
 Conformación
 Según su composición, las proteínas se clasifican en :
 Proteínas Simples : Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente µ -aminoácidos.
 Proteínas Conjugadas : Son aquellas que por hidrolisis, producen µ -amino-ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos
llamados : Grupo Prostético.

Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prostético :

 Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco)
 Metaloproteínas (Metal)
 Fosfoproteínas (Fosfato)
 Glucoproteínas (Glucosa)

Funciones de las proteínas

- Funciones Específicas :
- Catálisis : Las enzimas catalizan diferentes reacciones.
La hexoquinasa cataliza la transferencia del grupo fosfato desde el ATP a la glucosa.
- Almacenamiento de aminoácidos, cómo elementos nutritivos :
Ovoalbúmina, Caseína, Glidina.
- Transporte de moléculas específicas : Seroalbúmina, Lipoproteínas, Hemogloibina.
- Protección : Los anticuerpos protegen el organismo de agentes extraños que puedan dañarlo.
- Estructuración : Forman la masa principal de los tejidos.
- Funciones no Específicas (por ser generales) :
 Amortiguadora
 Energética
 Oncótica
 Funciones Hereditarias

Hidrólisis de las proteínas

La hidrolisis de las proteínas termina por fragmentarlas en a -aminoácidos. Existen 3 tipos de hidrolisis :
 Hidrolisis ácida : Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones ácida fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye completamente el triptófano y
parte de la serina y la treonina.
 Hidrolisis básica : Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrolisis anterior, pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza (NaOH e
BaOH).
 Hidrolisis enzimática : Se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin embargo no se produce racemización y no se destruyen los
aminoácidos; por lo tanto es muy específica.

 10. De ejemplos y analice los péptidos y polipéptidos más importantes

 Algunas Hormonas Peptídicas Importantes

Número de
   Hormona    Función
aminoácidos
Reduce el nivel de glucosa en la sangre,
promueve el almacenamiento de glucosa como
Insulina 51
glucógeno y grasa. El ayuno disminuye la
producción de insulina.
Aumenta el nivel de glucosa en la sangre. El
Glucagón 29
ayuno aumenta la producción de glucagón.
Estimula la liberación de la hormona del
Ghrelin 28
crecimiento, aumenta la sensación de hambre.
Su presencia suprime la sensación de hambre.
Leptina 167
El ayuno disminuye los niveles de leptina
La Hormona de Crecimiento Humano (HGH),
también llamada somatotropina, promueve la
Hormona del absorción de aminoácidos por las células y
191
crecimiento regula el desarrollo del cuerpo. Los niveles de
la hormona de crecimiento aumentan durante
el ayuno.
Prolactina 198 Inicia y mantiene la lactancia en los mamíferos
Lactógeno placental Producido por la placenta en las etapas finales
191
humano (HPL) de la gestación
Hormona luteinizante 204 Induce la secreción de testosterona
Hormona
Induce la secreción de testosterona y
foliculoestimulante 204
dihidrotestosterona
(FSH)
Gonadotropina Producido después de la implantación de un
237
coriónica huevo en la placenta
Hormona estimulante Estimula la secreción de tiroxina y
201
del tiroides (tirotropina) triyodotironina
Hormona Estimula la producción de esteroides por la
39
Adrenocorticotrópica corteza suprarrenal (cortisol y corticosterona)
Aumenta la reabsorción de agua en las células
Vasopresina 9 de los túbulos renales (hormona antidiurética)
Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly
Provoca la contracción de las células en las
glándulas mamarias para producir leche y
Oxitocina 9 estimula los músculos uterinos durante el
parto
Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly
Regula la presión arterial a través de la
Angiotensina II 8 vasoconstricción
Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe
Aumenta los niveles de iones de calcio en los
Hormona paratiroidea 84
fluidos extracelulares
Regula la secreción de ácido gástrico y
Gastrina 14 pepsina, una enzima digestiva que consta de
326 aminoácidos

 Las hormonas peptídicas se producen por las glándulas endocrinas (hipófisis, tiroides, pineal, suprarrenales, páncreas) o por varios órganos como el riñón,
estómago, intestino, placenta, o el hígado. Las hormonas peptídicas pueden tener estructuras complejas y retorcidas conteniendo cientos de aminoácidos. Los
siguientes gráficos ilustran la estructura química de la insulina humana y su forma tridimensional. La insulina está hecha de dos secuencias de aminoácidos.
La Cadena A tiene 21 aminoácidos, y la Cadena B tiene 30 aminoácidos. Las cadenas están unidas entre sí a través de los átomos de azufre de la cisteína (Cys).
Las hormonas peptídicas por lo general son diferentes para cada especie, pero pueden tener similitudes. La insulina humana es idéntica a la insulina de cerdo,
excepto que el último aminoácido de la cadena B del cerdo es alanina (Ala) en véz de treonina (Thr).

11. Mencione y describa las características estructurales generales de las moléculas que componen los principales grupos de lípidos.