Macromoléculas

características
de los seres vivos
El estudiante:

• Conocerá la importancia de
la bioquímica como ciencia
y su interrelación con otras
disciplinas
• Conocerá cuáles son las prin-
cipales biomoléculas, sus ca-
racterísticas y funciones en
los organismos.

INTRODUCCIÓN

Uno de los principales objetivos de la bioquímica es explicar cómo están confor-

mados los seres vivos y cuál es el papel que desempeñan las biomoléculas.

En su mayoría, las moléculas que constituyen a los seres vivos están formadas
por átomos de carbono unidos covalentemente entre ellos y con hidrógeno, oxí-
geno y nitrógeno. Las moléculas orgánicas de tamaño pequeño como los mono-
sacáridos, ácidos grasos y aminoácidos, sirven como unidades monoméricas de
las macromoléculas, tales como carbohidratos, lípidos y proteínas.

El agua juega un papel fundamental dentro de los seres vivos, tanto por su abun-
dancia como por ser el medio en el que se llevan a cabo las reacciones biológicas
de los seres vivos.

Entender la forma en la que los organismos obtienen la energía a partir de las

macromoléculas principales es necesario para poder comprender la nutrición y el
metabolismo normales, así como las principales causas de enfermedad derivadas
de un mal funcionamiento del metabolismo de las mismas.
 macromoléculas características de los seres vivos 11

1.1 La bioquímica como ciencia

La bioquímica como ciencia es relativamente joven. El término bioquímica fue introducido en

1903 por Carl A. Neuberg (1877-1956), químico alemán quien es reconocido como el “padre
de la bioquímica”. Descubrió la enzima carboxilasa (cataliza la descarboxilación del ácido pirú-
vico). Desarrolló la teoría de la fermentación alcohólica de la glucosa y la obtención industrial
del glicerol por fermentación de azúcares, descubrimiento empleado durante la Primera Guerra
Mundial para el desarrollo de explosivos. Además, fue el descubridor de los hidrótropos, sus-
tancias que aumentan la solubilidad de compuestos hidrofóbicos en el agua y se utilizan para la
fabricación de detergentes. Carl Alexander
Neuberg
Después del establecimiento de las configuraciones ópticas de los carbohidratos y aminoácidos,
del conocimiento de la especificidad de las enzimas (Emil Fischer) y de la fermentación alcohó-
lica (Buchner), surge la bioquímica moderna.

Esta ciencia, como tal, trata de dar respuesta a las preguntas:

• ¿Cómo están conformados los seres vivos?

• ¿Qué estructuras tienen las macromoléculas características de los seres vivos?
• ¿Cuál es la función biológica de estas macromoléculas?
• ¿Qué procesos químicos se llevan a cabo para la obtención de energía en los seres vivos?

A partir de lo anterior podemos definir a la bioquímica como:

Ciencia que estudia la estructura molecular de los seres vivos y la forma como interaccionan, para
regular las funciones vitales.

I.

II.
Investiga las ciencias con las que se relaciona la bioquímica y de qué manera lo hace.

Elabora una línea del tiempo con los principales hechos que dan fundamento a esta ciencia.
A
Actividad

Los seres vivos están conformados en gran proporción por agua, aproximadamente del 65 al
70% para el ser humano y del 80 al 98% para las plantas, y otras macromoléculas, como los
carbohidratos, proteínas, lípidos y ácidos nucleicos; de manera que la composición cualitativa
de los seres vivos es similar, variando cuantitativamente entre cada especie y aun entre los dife-
rentes órganos y tejidos.

La vida, como sabemos, transcurre en soluciones acuosas. Se originó en el agua; hasta hace muy
poco tiempo, en términos geológicos, los organismos acuáticos invadieron ambientes terrestres
12 UNIDAD I

pero, aun así, cargan consigo su propio océano pues la composición de sus fluidos intra y ex-
tracelulares son similares al agua de los mares.

El agua es tan familiar para los seres vivos que nosotros los humanos generalmente la conside-
ramos como un fluido muy simple, pero sus propiedades físicas y químicas son muy complejas
y tienen profundos significados para la Biología ya que son muy importantes para el funciona-
miento celular, están directamente relacionadas con las propiedades de las biomoléculas y, por
tanto, con el metabolismo.

Las estructuras de las macromoléculas que conforman a los seres vivos resultan de las interac-
ciones con el medio acuoso que las contiene. La combinación de las propiedades del solvente
responsable de las asociaciones intra e intermoleculares de estas sustancias es peculiar del agua;
ninguna otra sustancia se asemeja al agua a este respecto.

Por lo tanto no es de sorprenderse que el agua sea la sustancia más abundante en los sistemas
biológicos, más del 70% del volumen de los seres vivos está formado por agua.

El estudio de las propiedades del agua es fundamental para la bioquímica por las siguientes
razones:

a) Casi todas las biomoléculas asumen sus formas y por tanto sus funciones en respuesta a
las propiedades físicas y químicas del agua.
b) El agua es el medio de la mayoría de las reacciones bioquímicas. Los productos y reac-
tivos de las reacciones metabólicas, los nutrientes y los productos de desecho dependen
del agua para su transporte en el interior y exterior celular.
c) Está presente en muchas reacciones químicas que participan en la vida. Frecuentemente
los componentes iónicos del agua, los iones H+ y OH–, son reactivos. La reactividad de
muchos grupos funcionales de las biomoléculas depende de la concentración de estos
iones en los alrededores.
d) La oxidación del agua para producir oxígeno molecular, O2, es la reacción fundamental
de la fotosíntesis, en la cual la energía del sol es almacenada químicamente para soportar
la vida.
e) Sirve como amortiguador para mantener la homeostasis de los organismos, gracias a
características como: calor específico, calor latente de vaporización y conductividad tér-

A
mica. Además, sirve como medio de transporte de nutrientes debido a su viscosidad.

Actividad Investiga tres propiedades físicas y tres propiedades químicas del agua.

1.2 Carbohidratos

A los carbohidratos se les conoce también con el nombre de hidratos de carbono, glúcidos o
azúcares. Como moléculas características de los seres vivos se encuentran ampliamente dis-
 macromoléculas características de los seres vivos 13

tribuidas en la naturaleza, tanto en plantas como animales, realizando funciones energéticas,

estructurales y como constituyentes de otras macromoléculas propias de los seres vivos como
los ácidos nucleicos. El almidón, por ejemplo, es la fuente de energía más importante de los ali-
mentos y se encuentra en cereales, tubérculos y legumbres. La celulosa y la quitina son ejemplos
de carbohidratos con función estructural. La primera es un constituyente importante del cuer-
po de los vegetales, mientras que la segunda forma parte de los exoesqueletos de crustáceos e
insectos. La ribosa forma parte del ácido ribonucleico (ARN).

1.2.1 Estructura

Los carbohidratos son moléculas orgánicas compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno. Su
fórmula empírica es Cn(H2O)n, motivo por el cual reciben este nombre. Los carbohidratos se
pueden definir como:

Aldehídos y cetonas polihidroxílicos o sustancias que al hidrolizarse producen estos

compuestos.

Los carbohidratos se sintetizan en las plantas verdes, por medio de la fotosíntesis:

6CO2 + 6H2O energía solar C6H12O6 + 6O2

En su mayoría, se presentan en
forma cíclica en la naturaleza, gra-
cias a los enlaces internos entre el
carbono, del grupo carbonilo del
aldehído o la cetona con uno de
los grupos hidroxílicos.
Figura 1.1
Forma cíclica
de un carbohidrato.

1.2.2 Clasificación

Se clasifican con base en el grado de polimerización que presentan en:

• Monosacáridos
• Disacáridos
• Oligosacáridos
• Polisacáridos
14 UNIDAD I

Monosacáridos

Son los azúcares más sencillos, no pueden ser hidrolizados en moléculas más simples. Se clasi-
fican de acuerdo con:

• El grupo funcional que contengan; se dividen en aldosas si contienen un grupo aldehído

en su estructura, y cetosas si contienen un grupo cetona en su estructura:

Figura 1.2
Aldosas.

Figura 1.3
Cetosa.

• El número de carbonos presentes en la cadena:

Triosas: 3 carbonos
Tetrosas: 4 carbonos
Pentosas: 5 carbonos

Las dos clasificaciones anteriores se pueden unir en una, anteponiendo a la clasificación por
el número de carbonos, el prefijo aldo, si se trata de un carbohidrato que contenga el grupo
funcional aldehído; o el prefijo ceto, si se trata de un carbohidrato que contenga el grupo fun-
cional cetona.
 macromoléculas características de los seres vivos 15

CH= O CH2 – OH

CH – OH C = O

CH2 – OH CH – OH

Aldotriosa Cetotriosa

La mayoría de los monosacáridos en la naturaleza presenta designación D, a excepción de al-

gunos monosacáridos bacterianos. Los monosacáridos de 5 o 6 átomos de carbono presentan Hemiacetal es una mo-
lécula que tiene un grupo
estructura cíclica; si la estructura tiene 5 átomos de carbono se le llama furanosa y si tiene 6 –OH y un residuo –OR
átomos de carbono se le llama piranosa. El hemiacetal cíclico formado se encuentra en equi- unidos a un mismo átomo
de carbono.
librio con la forma de aldehído o cetona libre.

Veamos la glucosa, que se puede representar en una proyección de Fischer, proyección de

Haworth y en forma de silla:

Otra característica química importante de los monosacáridos es su carácter de azúcares reduc-

tores. Característica que es utilizada en el diagnóstico clínico para la cuantificación de la glucosa
sanguínea; en la industria de los alimentos, para formar colores y aromas de tostado por reac-
ción con las proteínas, y en el gusto que le confieren al vino.

Características químicas de los monosacáridos

• Sólidos cristalinos
• Solubles en agua
• Insolubles en solventes orgánicos
• Desvían el plano de luz polarizada
16 UNIDAD I

Los monosacáridos más importantes son la glucosa, fructosa, galactosa, ribosa y manosa.

Glucosa. Es una aldohexosa. Considerado el monosacárido más importante. Se encuentra am-

pliamente distribuida en la naturaleza en frutas, miel y en la sangre. Es el compuesto orgánico
más abundante. Industrialmente se obtiene por hidrólisis enzimática del almidón. Tiene gran
importancia biológica ya que es la fuente primaria de energía para los seres vivos, además de ser
el componente principal de muchos polisacáridos, por ejemplo, la celulosa, que tiene importan-
cia estructural en las plantas; y el almidón y el glucógeno, que son fuentes de almacenamiento
de energía.

Las soluciones de glucosa presentan el fenómeno de mutarrotación, es decir, existe un equi-

librio entre las estructuras cíclicas (anómeros) y lineales. Los anómeros o formas anoméricas
de la glucosa pueden ser α o β, ya que originan hemiacetales internos estables con el grupo
hidroxilo sobre el carbono en posición 5 para dar los dos estereoisómeros diferentes que pro-
vocan la mutarrotación.

Estas formas isoméricas, α–D-glucosa y β-D-glucosa, tienen diferentes propiedades, principal-

mente en su capacidad para desviar el plano de giro de la luz polarizada.

Forma isomérica α–D-glucosa β-D-glucosa Equilibrio

Rotación específica 112° 18.7° 52.7°

Fructosa. Es una cetohexosa. Se encuentra presente en las frutas y en la miel. Es el azúcar más
dulce que se conoce, pero tiene un aporte calórico menor que la glucosa (4 kcal/g), ya que sólo
se absorbe alrededor del 30% de lo ingerido, por lo que se le utiliza como edulcorante para
diabéticos.
 macromoléculas características de los seres vivos 17

Industrialmente se obtiene por isomerización enzimática de la glucosa con la enzima glucosa-

isomerasa. Anteriormente se obtenía por hidrólisis de la sacarosa.

Galactosa. Es una hexoaldosa. Se sintetiza en las glándulas mamarias para producir lactosa,
disacárido formado por glucosa y galactosa. Además forma parte de los glucolípidos y gluco-
proteínas de las membranas celulares, principalmente neuronas.

Ribosa. Es una pentoaldosa muy importante en los seres vivos porque forma parte del ácido ribo-
nucleico (ARN), nucleótidos y riboflavina. A partir de ella se sintetiza la desoxirribosa en el ciclo de
las pentosas, la cual forma parte del ácido desoxirribonucleico (ADN). Actualmente hay indicios

A
de que la ribosa mejora la tolerancia al ejercicio en las personas que padecen angina de pecho.

I. Investiga la función de la ribosa como suplemento deportivo. Sus ventajas y desventajas Actividad
como tal.

II. Investiga las ventajas de la obtención de la fructosa por isomerización enzimática.

Manosa. Aldohexosa que se encuentra formando parte de algunos polisacáridos de plantas

como el manano, y en algunas glucoproteínas animales, en donde desempeña funciones antigé-
nicas. Industrialmente se obtiene de la hidrólisis de las gomas vegetales.

Derivados de la glucosa

D-glucuronato. Es un derivado carboxílico de la glucosa, forma parte de los glucurónicos y

está presente en los glucosaminoglucanos. Dentro de los glucosaminoglucanos más importan-
tes tenemos al ácido hialurónico, componente del tejido conectivo suelto: condoitrina, presente
en cartílago y huesos, y heparina, presente en la mayoría de las células y su función es alinear las
arterias de los pulmones e hígado.

Aminoazúcares. Se forman cuando se sustituyen los grupos hidroxilo de la glucosa por gru-
pos amino. Los aminoazúcares más conocidos son la glucosamina, constituyente del cartílago
y líquido sinovial, empleado en el tratamiento de la osteoartritis; y la galactosamina, que forma
parte de algunas glicoproteínas que actúan como hormonas, por ejemplo, la hormona folículo
estimulante y hormona luteinizante.

Gluconolactona. Derivado obtenido por oxidación de la glucosa o fermentación con Aspergillus ni-
ger, utilizado en la industria de los alimentos como acidificante, como coagulante para producir tofu,
en rebozados congelados y en productos cárnicos para acelerar el desarrollo del color curado.

Ácidos siálicos. Intervienen en la formación de glucoproteínas y glucolípidos de las membra-

nas celulares.
18 UNIDAD I

Disacáridos

Los disacáridos resultan de la unión entre dos monosacáridos, iguales o diferentes, por medio
de un enlace glicosídico.

Se clasifican en reductores y no reductores con base en como se forma el enlace glicosídico:

• Disacáridos reductores. El carbono anomérico de un monosacárido reacciona con un

OH alcohólico del otro, quedando libre el carbono anomérico del segundo monosacá-
rido y por lo tanto conservará sus propiedades reductoras y el fenómeno de mutarrota-
ción. Ejemplo: maltosa, celobiosa y lactosa.
• Disacáridos no reductores. Cuando la unión de los monosacáridos se efectúa entre los
carbonos anoméricos de cada uno, la molécula pierde su característica reductora al care-
El enlace glicosídico es el cer de carbono anomérico libre. Ejemplo: trehalosa y sacarosa.
que se lleva a cabo entre
los grupos –OH, –NH2 y
–SH del hemiacetal interno Maltosa. Se le conoce como azúcar de malta. No existe libre en la naturaleza. Se obtiene a
de un monosacárido con partir de la hidrólisis del almidón y la malta. Está formada por dos glucosas unidas por enlace
pérdida de agua. Si el com-
puesto que reacciona con el α (1-4).
monosacárido (aglicona) es
otro monosacárido, el com-
puesto resultante se llama
Se hidroliza fácilmente, por ello es de rápida digestión, motivo por el que es utilizado como
holósido. Cuando la aglico- endulzante de alimentos infantiles y en bebidas como la leche malteada, además de ser indis-
na no es un monosacárido, pensable en la elaboración de la cerveza.
el compuesto resultante re-
cibe el nombre de heterósi-
do o glicósido.

Celobiosa. No se encuentra libre en la naturaleza. Se obtiene a partir de la hidrólisis de la ce-

lulosa. Está formado por dos moléculas de glucosa unidas por enlace β (1-4). Se utiliza para la
mejora de suelos estériles, reforestación de laderas de fácil derrumbe y recuperación de cauces
de ríos.

La malta es el grano germi- Lactosa. Es el azúcar de la leche de los mamíferos. Está formado por una molécula de glucosa
nado de la cebada que se y una de galactosa. La leche contiene aproximadamente de 4 a 5% de lactosa. Se utiliza en la
utiliza en la elaboración de
la cerveza. industria alimentaria para la elaboración de leche en polvo, quesos, yogurt y helados.
 macromoléculas características de los seres vivos 19

Trehalosa. Está formado por dos glucosas unidas por sus carbonos anoméricos. Se encuen-
tra en los champiñones, setas y hemolinfa de insectos. Industrialmente se obtiene a partir del
almidón procedente de cereales. Estudios recientes muestran que administrado a ratones con
enfermedad de Huntington, aumenta las expectativas de vida. Actualmente se utiliza en suple-
mentos alimenticios. Protege a las membranas celulares durante la deshidratación, por lo que se La enfermedad de Hun-
le utiliza como preservador de células y tejidos y osmoprotector de plantas de ornato. Además tington es un trastorno he-
reditario causado por una
de estabilizar enzimas y anticuerpos cuando son desecados a 37 °C. mutación genética que pro-
voca demencia y muerte.

Sacarosa. Se le conoce como azúcar de caña o remolacha, es el azúcar común (de mesa). Está
formado por glucosa y fructosa. Se encuentra en vegetales, principalmente remolacha (betabel)
y caña de azúcar. Se le conoce como azúcar invertido por la capacidad de levorrotación de la
fructosa. Es el edulcorante más utilizado. Estudios recientes indican que ayuda a evitar la pro-
liferación bacteriana en heridas infectadas.
20 UNIDAD I

A
Completa el siguiente cuadro:

Actividad Disacárido Formado por… Reductor No reductor Fuente Uso

Lactosa
Sacarosa
Maltosa
Celobiosa
Trehalosa

Oligosacáridos

Son carbohidratos formados por tres a nueve monosacáridos unidos por enlace glicosídico.
Como ejemplos de ellos citaremos:

Rafinosa. Trisacárido formado por galactosa, glucosa y fructosa. Se encuentra en el azúcar

de remolacha parcialmente refinada y vegetales. Es la responsable del efecto flatulento de las
leguminosas.

Estaquiosa. Trisacárido formado por dos moléculas de galactosa y una de sacarosa. Se en-
cuentra en pequeñas cantidades en algunas legumbres, cereales y verduras.

Maltodextrinas. Contienen hasta nueve unidades de glucosa, se producen por la hidrólisis

parcial del almidón de maíz. Se emplean en bebidas isotónicas para deportistas (10% de malto-
dextrinas). Se usan en la industria alimentaria como espesantes y aditivos en productos bajos en
grasas. La industria farmacéutica las utiliza como aditivos.

Existe otro tipo de oligosacáridos que está unido a proteínas (glicoproteínas) y lípidos (glicolí-
pidos) que funcionan como señales de reconocimiento de superficie. Por ejemplo, las proteínas
que se producen en los ribosomas del retículo endoplasmático rugoso se unen al oligosacárido
nuclear (Asn,N), que se va modificando enzimáticamente para dar lugar a distintas marcas de
destino celular. De modo que las proteínas destinadas al lisosoma van marcadas con un oligo-
sacárido de destino lisosómico y las proteínas destinadas a secreción, con el oligosacárido de
secreción.

Polisacáridos

Resultan de la unión de muchas moléculas de monosacáridos a través del enlace glicosídico.

Tienen un grado muy alto de polimerización, pero a diferencia de otros polímeros biológicos
no son portadores de información. No son reductores, no presentan mutarrotación, son lige-
ramente solubles en agua y se encargan de dos funciones biológicas:
 macromoléculas características de los seres vivos 21

• Polisacáridos de reserva energética. Son polisacáridos con enlace α- como el almidón (vegeta-
les) y el glucógeno (animales). Son más digeribles que los polisacáridos unidos con enlace β-.
• Polisacáridos estructurales. Polisacáridos con enlace β- como la celulosa y la quitina.

Los polisacáridos se clasifican en:

• Homopolisacáridos. Contienen un solo tipo de monosacárido. Ejemplos: almidón, glu-

cógeno, dextrano, insulina, celulosa, lignina y quitina.
• Heteropolisacáridos. Contienen diferentes tipos de monosacáridos. Se dividen en:
No nitrogenados: agar, hemicelulosa, pectinas.
Nitrogenados: glucosaminoglucanos.

Almidón. Es el principal polisacárido de reserva energética en los vegetales. Se encuentra pre-

sente en los cereales (maíz, arroz y trigo, principalmente), tubérculos (papas), leguminosas
(frijol). Proporciona de 70 a 80% de las calorías ingeridas.

Está formado por amilosa (estructura lineal) y amilopectina (estructura ramificada). A diferen-
cia de los demás polisacáridos se presenta en forma de gránulos, relativamente densos, inso-
lubles en agua fría. Se utiliza en la industria alimentaria como aditivo, conservante para el pan,
para dar consistencia a los embutidos y salsas. Se utiliza también en la preparación de embalajes
de espuma, como alternativa biodegradable de los envases de PET.

Glucógeno. Se encuentra en cantidades significativas en el hígado y músculo. Se le conoce

como almidón animal. Sirve de reserva energética, descomponiéndose en ácido pirúvico y lác-
tico durante la glucogenólisis, para liberar ATP.

Celulosa. Está formado por glucosas unidas por enlaces β (1-4). Es el polisacárido más abun-
dante y resistente de la pared celular de las plantas. Se utiliza como materia prima para la ela-
boración del papel y de los tejidos de fibras naturales y telas sintéticas como el rayón. Para la
elaboración de algodón hidrófilo (algodón utilizado en medicina, el cual es muy absorbente).
También se emplea en la fabricación de películas fotográficas y materiales plásticos. La celulosa
se obtiene principalmente de la madera.

Quitina. Polisacárido estructural que encontramos en el exoesqueleto de los artrópodos y pared

celular de los hongos. Está formado por N-acetilglucosamina unidas por enlace β (1-4). Indus-
trialmente se utiliza como materia prima para la obtención de quitosano, polisacárido empleado
para favorecer el crecimiento de las plantas y evitar las infecciones provocadas por hongos.

Funciones de los carbohidratos

Función energética. Cada gramo de carbohidratos proporciona una energía de 4 kcal. Ocupan
el primer lugar en el requerimiento diario de nutrientes debido a que constituyen el combustible
necesario para realizar las funciones orgánicas, físicas y psicológicas de nuestro organismo.
22 UNIDAD I

Una vez ingeridos los carbohidratos se hidrolizan a glucosa, la sustancia más simple. La glucosa
es de suma importancia para el correcto funcionamiento del sistema nervioso central (SNC).
Diariamente nuestro cerebro consume aproximadamente 100 g de glucosa; cuando estamos en
ayuno, el SNC recurre a los cuerpos cetónicos que existen en bajas concentraciones, es por eso
que en condiciones de hipoglucemia podemos sentirnos mareados o cansados.

También ayudan al metabolismo de las grasas e impiden la oxidación de las proteínas. La fer-
mentación de la lactosa ayuda a la proliferación de la flora bacteriana favorable.

Carbohidratos y fibra vegetal

La fibra vegetal (presente en los carbohidratos complejos) provee muchos beneficios: ayuda a
la regulación del colesterol, previene el cáncer de colon, regula el tránsito intestinal y combate
las subidas de glucosa en sangre (muy benéfica para los diabéticos), aumenta el volumen de las
heces y aumenta la sensación de saciedad, esto puede servirnos de ayuda en las dietas de control
de peso.

También se ha demostrado que los alimentos ricos en fibra soluble consiguen mayor efecto
hipocolesterolemiante que los vegetales ricos en fibra insoluble como el salvado, al modular la
absorción de grasas, colesterol y azúcares en el intestino.

El requerimiento diario aconsejado es de 30 gramos al día, obtenido a través de frutas, ver-

duras, legumbres y cereales integrales. Grandes ingestas de fibra (más de 30 g al día) tienen
efectos perjudiciales ya que afectan la absorción de ciertos nutrientes como el calcio, el zinc y
el hierro. La fibra dietética no se considera un nutriente ya que carece de valor calórico, razón
por la cual nuestro organismo no puede absorberla ni metabolizarla para obtener energía.
Incluye a todas aquellas sustancias vegetales que nuestro aparato digestivo no puede digerir,
actuando fundamentalmente sobre el tránsito intestinal, combatiendo el estreñimiento.

Requerimientos diarios de carbohidratos en la dieta

En una dieta equilibrada, la ingesta de alimentos ricos en carbohidratos es de 55%: 30% de grasas
y el 15% restante de proteínas. Dentro de los carbohidratos se diferencian los simples o de rápida
asimilación, como los dulces, galletas, chocolates, mermeladas, postres, etc., y los complejos o
de lenta asimilación, como los cereales integrales, verduras y frutas frescas, lácteos y legumbres.
Por lo que si deseamos controlar nuestro peso, evitar las caídas bruscas de azúcar en sangre y los
efectos que producen en nuestro estado de ánimo, debemos limitar los azúcares simples y con-
centrarnos en los complejos o de asimilación lenta. Una dieta basada en el consumo de cereales

A
integrales libera una corriente continua de glucosa en sangre que permanece por varias horas.

Actividad Investiga qué enfermedades están asociadas a deficiencias en el metabolismo de carbohidratos.

 macromoléculas características de los seres vivos 23

1.3 Lípidos

Son un grupo heterogéneo de compuestos que comparten más propiedades físicas que quí-
micas. Dentro de las propiedades físicas en común destacan el ser relativamente insolubles en
agua y solubles en solventes no polares.

Los lípidos son sustancias derivadas de los ácidos grasos o sustancias estrechamente
relacionadas.

Su estudio es importante ya que desempeñan diversas funciones en el organismo, tales como:

• Reserva. Son las sustancias que brindan mayor energía al organismo, aproximadamente
9.4 kcal/gramo. Los ácidos grasos se almacenan en los adipocitos en forma de glucóge-
no, constituyendo la reserva principal.
• Estructural. Los glucolípidos, fosfolípidos y lipoproteínas forman las bicapas lipídicas
de las membranas citoplasmáticas y de los organelos celulares. Otros, como las ceras del
cabello, recubren estructuras y les dan consistencia. Los acilglicéridos se almacenan en
los adipocitos de tejidos subcutáneos de las plantas del pie y palma de la mano, como
protección mecánica; otros, alrededor de ciertos órganos funcionando como aislantes
térmicos. Los lípidos no polares actúan como aislantes eléctricos, formando parte de la
mielina que cubre los nervios.
• Transportadora. Es la función de transportar lípidos desde el intestino hacia el lugar de
utilización o al tejido adiposo para su almacenamiento. Esta función se realiza median-
te la emulsión de los lípidos por los ácidos biliares y los proteolípidos, permitiendo su
transporte por sangre y linfa.

Debido a estas funciones, el estudio de los lípidos es fundamental para comprender enferme-
dades como la obesidad y la ateroesclerosis.

1.3.1 Estructura

Los lípidos están formados por carbono, hidrógeno, oxígeno y ocasionalmente nitrógeno, fós-
foro y azufre.

1.3.2 Clasificación

Los lípidos se clasifican en:

• Lípidos simples: Grasas y ceras.

• Lípidos complejos: Fosfolípidos, glucolípidos y esfingolípidos.
• Lípidos precursores o derivados, que a su vez se pueden agrupar como lípidos neutros:
acilgliceroles, colesterol y ésteres de colesterilo.
24 UNIDAD I

Ácidos grasos

Los ácidos grasos son ácidos carboxílicos alifáticos de cuatro átomos de carbono en adelante.
Existen en grasas y aceites naturales principalmente como ésteres. Se encuentran sin esterificar,
es decir, como ácidos grasos libres en el plasma. Pueden ser:

• Saturados: Provienen del ácido acético. No poseen dobles enlaces en su cadena, son
flexibles y sólidos a temperatura ambiente.
• Insaturados: Contienen uno o más dobles enlaces en la cadena. Son rígidos a nivel del
doble enlace. Son líquidos aceitosos.

Los ácidos grasos son moléculas anfipáticas o bipolares, la cabeza de la molécula es polar,
es decir, hidrofílica y la cadena es apolar o hidrofóbica. Sus propiedades físicas y fisiológicas
están determinadas por la longitud de su cadena y por su grado de insaturación. Por ejemplo,
su punto de fusión aumenta conforme aumenta el número de carbonos y baja de acuerdo con
la insaturación, lo que hace que los lípidos de la membrana celular, que deben ser líquidos a
todas las temperaturas ambientales, sean más insaturados que los lípidos almacenados; los
lípidos que sirven de protección en animales hibernadores son menos insaturados.

Su nomenclatura se basa en ponerle el nombre del hidrocarburo con el mismo número de átomos
de carbono, sustituyendo la o final por la terminación –oico. Aunque la forma más usada para refe-
rirnos a los ácidos grasos es la nomenclatura común, que nos indica la fuente de la cual provienen.

A
Actividad
Plantea los principales ácidos grasos saturados e insaturados de importancia fisiológica y nutricional,
indicando la fuente en la que se encuentran.

Existen algunos ácidos grasos poli-insaturados, como el linoleico, que el organismo no puede
fabricar, pero debido a que desempeñan funciones fisiológicas importantes es necesario incor-
porarlos a la dieta. Estos ácidos son llamados ácidos grasos esenciales (AGE), y se clasifican en
dos tipos:

• Ácidos grasos esenciales omega-3. Dentro de este grupo está el ácido alfa-linolénico
(ALA), de origen vegetal y presente en semillas y vegetales con hojas verde oscuro, por
ejemplo la verdolaga. Dentro de los de origen animal, los más importantes son los que
poseen los peces azules como el salmón, atún, caballa y sardina, por ejemplo, los ácidos
eicosapentanoico (AEP) y docosahexanoico (ADH).
• Ácidos grasos esenciales omega-6. En este grupo destacan el ácido gama-linoleico y el
araquidónico. El ácido linoleico se encuentra presente principalmente en las semillas de

A
girasol, sésamo, nueces, germen de trigo.

Actividad Investiga los alimentos ricos en ácidos linolénico y linoleico por orden de mayor cantidad.
 macromoléculas características de los seres vivos 25

Lípidos simples

Los lípidos simples comprenden los glicéridos (ésteres de ácidos grasos y glicerol) y las ceras
(ésteres de ácidos grasos y alcoholes superiores).
Entre las funciones fisioló-
gicas de los ácidos esenciales
Los glicéridos pueden ser monoglicéridos, diglicéridos y triglicéridos, siendo estos últimos la prin- está la de antiartrítico, anties-
cipal forma de almacenaje de los ácidos grasos. Se clasifican con base en su punto de fusión en: clerótico, antiinflamatorio, hepa-
toprotector e hipocolestero-
lémico.
• Aceites. Ácidos grasos insaturados y/o de cadena corta. Líquidos a temperatura am-
biente. Se encuentran principalmente en plantas oleaginosas, algunas plantas acuáticas y
pescados azules que se alimentan de ellas.
• Mantecas. Grasas semisólidas a temperatura ambiente. Se encuentran en algunos anima-
les, como el cerdo.
• Sebos. Grasas sólidas a temperatura ambiente, formadas por ácidos grasos saturados y
de cadena larga, como las grasas de cabra y buey.

Los glicéridos se descomponen mediante hidrólisis en ácidos grasos y glicerol. Si la hidrólisis

se realiza en medio alcalino da lugar a una sal de ácido graso denominada jabón. Esta reacción
recibe el nombre de saponificación.

Triglicérido Sal sódica Jabón

En los seres vivos la hidrólisis se lleva a cabo por medio de enzimas (lipasas). Esta hidrólisis, en
los animales se lleva a cabo en el estómago, y en las plantas y vegetales durante la germinación
de las semillas oleaginosas:
26 UNIDAD I

Las ceras naturales son mezclas de ésteres, alcoholes no esterificados, cetonas e hidrocarburos.
Son sólidos con puntos de fusión entre 60 °C y 80 °C. Su función principal es la de cobertura
protectora y repelente al agua en plantas y animales.

Lípidos complejos

Son ésteres de ácidos grasos que contienen otros grupos químicos además de un alcohol y del
ácido graso. Se clasifican en:

• Fosfolípidos:
Fosfoglicéridos: lecitinas, cefalinas y plasmalógenos.
Fosfoinosítidos.
Fosfoesfingósidos.
• Glicolípidos.
• Esfingolípidos.

Fosfolípidos. Son los principales constituyentes de las membranas celulares, por ejemplo, la
cardiolipina es el principal lípido de las membranas mitocondriales. Las lecitinas son los fosfolí-
pidos más abundantes de la membrana celular y constituyen la reserva corporal más importante
de colina, la cual es un neurotransmisor. Se encuentran en la yema de huevo y la soya.

Las cefalinas desempeñan funciones importantes en la coagulación de la sangre, las principales

son la fosfatidiletanolamina, la fosfatidilserina y la fosfatidilglicerol o cardiolipina. Se encuen-
La ausencia de dipalmitil- tran principalmente en la yema de huevo y en el tejido nervioso de animales.
lecitina causa el síndrome
de insuficiencia respiratoria
en los lactantes prematuros. Los plasmalógenos se encuentran en la mielina cerebral, músculos cardiaco, estriado y en el se-
El veneno de serpientes men. Un ejemplo de plasmalógeno es el factor de activación de plaquetas (PAF por sus siglas en
hidroliza los ácidos grasos
no saturados en lisolecitina inglés) que funciona como mediador de hipersensibilidad en las reacciones inflamatorias
y lisocefalina, destruyen- agudas y en el choque anafiláctico.
do los glóbulos rojos de la
sangre.
 macromoléculas características de los seres vivos 27

Un ejemplo de lípidos fosfoinositídicos es el fosfatidilinositol, el cual es un precursor de segun-

dos mensajeros en la transducción de señal de las células.

Los fosfoesfingósidos o esfingomielinas se encuentran en grandes cantidades en el encéfalo y

tejido nervioso.

Glicolípidos. Están distribuidos ampliamente en los tejidos del cuerpo, principalmente el tejido
nervioso (cerebro). Los principales glucolípidos son los glucoesfingolípidos, a los cuales per-
tenecen los cerebrósidos, importantes por su asociación con los glóbulos rojos, constituyendo
los aglutinógenos determinantes de los grupos sanguíneos.

Lípidos precursores y derivados

Compuestos que a pesar de su estructura presentan poca relación con los demás lípidos. Den-
tro de este grupo destacan los terpenos y esteroides.

Terpenos. Están ampliamente distribuidos en los vegetales. Por ejemplo, el geraniol (presente
en los geranios, utilizado en perfumería), mentol (árbol de menta, utilizado en la industria far-
macéutica por sus propiedades terapéuticas sobre las vías respiratorias), retinol o vitamina A
(presente principalmente en las zanahorias).

Esteroides. Desarrollan numerosas funciones fisiológicas importantes. El colesterol es el este-

roide más conocido, es el precursor metabólico de las hormonas esteroides las cuales regulan
el desarrollo sexual y el metabolismo de carbohidratos. Otros derivados del colesterol son los
ácidos biliares, la vitamina D (aunque no es propiamente un esteroide), hormonas suprarrena-
les y glicósidos cardiacos.

El colesterol se encuentra ampliamente distribuido en las células del organismo, pero sobre
todo en las del tejido nervioso. Es constituyente importante de la membrana celular y de las
lipoproteínas plasmáticas. Se puede encontrar combinado con ácidos grasos como éster de
colesterilo.
28 UNIDAD I

A
I. Investiga qué alimentos son ricos en colesterol, qué es la ateroesclerosis y cuál es su relación con
el colesterol.
Actividad II. Discutan los requerimientos diarios de lípidos para un niño, adolescente y adulto sanos.

1.4 Proteínas

Son macromoléculas de elevado peso molecular, constituidas principalmente por carbono, hidróge-
no, oxígeno y nitrógeno, aunque algunas contienen fósforo y azufre y en menor proporción hierro,
cobre y magnesio. Aunque existen en diversos tamaños, formas y con distintas funciones, tienen
características en común, son poliamidas y sus unidades monoméricas son los aminoácidos.

Su presencia es indispensable para el desarrollo de los procesos vitales en los seres vivos. Cons-
tituyen el principal componente de los tejidos animales, aproximadamente 70 a 75% del peso
seco de las células corresponde a proteínas.

Las proteínas desempeñan funciones diversas, forman parte de la estructura de tejidos y reali-
zan funciones metabólicas, reguladoras e inmunológicas.

1.4.1 Estructura

La unidad estructural de las proteínas radica en los α-aminoácidos, que se caracterizan por tener
un grupo carboxilo (–COOH) y un grupo amino (–NH2):

Son los veinte α-aminoácidos distintos los que se encuentran en la mayoría de las proteí-
nas, unidos por enlaces peptídicos. Los polímeros resultantes se denominan péptidos, que
pueden ser:

• Oligopéptidos: si tienen hasta 20 aminoácidos:

Dipéptido: dos aminoácidos.
Tripéptido: tres aminoácidos.
Tetrapéptido: cuatro aminoácidos, etc.

• Polipéptidos: si el número de aminoácidos es mayor a 20.

El enlace peptídico es un enlace covalente de tipo amídico, formado por los grupos α-carboxilo
y α-amino de dos aminoácidos con desprendimiento de una molécula de agua:
 macromoléculas características de los seres vivos 29

Los aminoácidos se clasifican en básicos, ácidos, iminoácidos y neutros, y en función del grupo
R en cinco grupos:

1. El grupo R es neutro:
Glicina (G, Gli), alanina (A, Ala), valina (V, Val), leucina (L, Leu), isoleucina (I, Ile), fenila-
lanina (F, Fen), asparragina (N, Asn), glutamina (Q, Glu), triptófano (W, Trp) y prolina
(P, Pro).
2. El grupo R contiene un grupo OH:
Serina (S, Ser), treonina (T, Tre), tirosina (Y, Tir) e hidroxiprolina (Hip).
3. El grupo R contiene S:
Cisteína (C, Cis), cistina (Cis-Cis) y metionina (M, Met).
4. El grupo R contiene un grupo carboxilo:
Ácido aspártico (D, Asp), ácido glutámico (E, Glu).
5. El grupo R contiene un grupo amino básico:

A
Lisina (K, Lis), arginina (R, Arg) e histidina (H, His).

Investiga los aminoácidos básicos, neutros, ácidos e iminoácidos con sus respectivas fórmulas. Actividad

La función biológica que desempeña una proteína está determinada por su estructura tridimen-
sional, definida por cuatro niveles de organización: estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura cuaternaria.

Estructura primaria

Indica por cuáles aminoácidos está formada la proteína y el orden en el que están dispuestos,
determinado por la serie de nucleótidos del ARN y el ADN del núcleo de la célula. Por con-
vención el orden de escritura de los aminoácidos es desde el grupo amino terminal hasta el
carboxilo final. Esta estructura define la especificidad de cada proteína y determina cuál será la
estructura secundaria y por tanto terciaria y cuaternaria de la proteína.
30 UNIDAD I

Figura 1.4
Estructura primaria
de una proteína.

Estructura secundaria

Representa la estructura tridimensional de la proteína, es decir, la disposición espacial que

adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que es sintetizada en los ribosomas.
Está determinada por la capacidad de rotación del carbono y formación de puentes de hidró-
geno que permiten giros y plegamientos para adoptar diversas formas:

a) α – hélice: Estructura geométrica uniforme en donde el grupo carboxílico de un ami-

noácido se une por puentes de hidrógeno al grupo amino de otro aminoácido, cada 3.6
aminoácidos, formando una vuelta de 5.4 angstroms.
b) Láminas β: La distancia entre aminoácidos es de 3.5 angstroms, por lo que la cadena
polipeptídica está más extendida que en la α – hélice. La estructura está mantenida por
puentes de hidrógeno con elementos de cadenas distintas o de la misma que da vuelta
formando una lámina que puede ser paralela, si los dos segmentos tienen direcciones
iguales; o antiparalela, si los dos segmentos tienen direcciones diferentes.

Figura 1.5 Figura 1.6

Estructura secundaria Estructura secundaria
de una proteína en de una proteína en
alfa hélice. lámina plegada.
 macromoléculas características de los seres vivos 31

c) Giros β: Son secuencias de la cadena polipeptídica con estructuras α- hélice o lámina β,

conectadas entre sí por una conformación especial que le impone un giro brusco a la
proteína (180°), estabilizado por medio de un puente de hidrógeno entre el carbonilo y
el amino del enlace peptídico. Estos giros le dan gran estabilidad a la molécula.
d) Superhélice: Son asociaciones entre estructuras secundarias, hélices que se enrollan con
otras para formar una superhélice.

Una proteína puede contener una o varias

zonas con cada tipo de estructura secun-
daria: α-hélice, lámina β, o giro β. Existen
varios tipos de modelos para representar la
estructura secundaria de las proteínas, el más
utilizado es el de cintas-flechas, que repre-
senta los segmentos de lámina β como cintas
en flecha, las α-hélices como cintas espirales
y los giros β, como una línea fina.

Figura 1.7
Modelo de cintas y flechas
de una proteína.
Estructura terciaria

Es el plegamiento de la cadena polipeptídica sobre sí misma, dando una estructura tridimensio-

nal específica para cada proteína. Esta estructura determina la función de la proteína, es decir,
la actividad biológica que va a desempeñar.

Para que se efectúe el plegamiento de la cadena primero se pliega un conjunto de unidades

autónomas (dominios), que son regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria y
constituyen un nivel estructural intermedio entre la estructura secundaria y la terciaria de la
proteína. Y es finalmente la asociación de los distintos dominios la que origina la estructura
terciaria.

Los enlaces que estabilizan la estructura terciaria de las proteínas pueden

ser de dos tipos:

• Enlaces covalentes. Dados por la formación de un puente disulfuro o un enlace amida.

• Enlaces no covalentes. Pueden ser de cuatro tipos:
Fuerzas electrostáticas
Puentes de hidrógeno
Enlaces hidrofóbicos
Enlaces polares
32 UNIDAD I

Existen dos tipos de estructuras terciarias: fibrosas y globulares.

a) Proteínas con estructura terciaria fibrosa: Formadas por una o más cadenas polipeptí-
dicas, son moléculas muy alargadas. Se encuentran principalmente como proteínas es-
tructurales de los tejidos conectivo, elástico, contráctil, y en el cabello y la piel. Como
ejemplo de ellas podemos citar al colágeno (piel), queratina (cabello) y fibroína (seda).
b) Proteínas con estructura terciaria globular: Son de forma esférica o helicoidal. La ma-
yoría de proteínas es de este tipo. Son solubles en agua, por ejemplo, la hemoglobina,
fosfoglucosaisomerasa, lactato deshidrogenasa.

Estructura cuaternaria

Se forma en proteínas que tienen más de una cade-

na polipeptídica. Esta estructura considera el nú-
mero y naturaleza de los distintos monómeros y la
forma en que se asocian en el espacio. En las pro-
teínas con estructura terciaria fibrosa, la estructura
cuaternaria se genera de la asociación de varias he-
bras para formar una fibra o soga. En las proteínas
globulares los monómeros que se asocian pueden
ser idénticos (hexoquinasa) o diferentes, ya sea con
una misma función (hemoglobina) o con funcio-
Figura 1.8 nes distintas (aspartato transcarbamilasa).
Estructura cuaterna-
ria de una proteína.

Los enlaces que mantienen unidas las cadenas polipeptídicas en esta estructura son básicamen-
te los mismos que para la estructura primaria, aunque algunas inmunoglobulinas pueden estar
unidas por puentes disulfuro.

Desnaturalización

Es el fenómeno en el cual se rompen los enlaces que mantienen la estructura tridimensional

de la proteína, es decir, la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, quedando solamente la
estructura primaria (secuencia de aminoácidos). Las proteínas desnaturalizadas tienen caracte-
rísticas en común como la disminución de su solubilidad en agua, aumento de la viscosidad,
disminución de su coeficiente de difusión y pérdida de las propiedades biológicas.

Los agentes que desnaturalizan a una proteína (agentes desnaturalizantes) pueden ser:

• Físicos: Como la temperatura, la mayoría de proteínas se desnaturaliza cuando se calien-

tan entre 50 y 60 °C y algunas cuando se enfrían por debajo de los 10 °C.
• Químicos: Detergentes, disolventes orgánicos, pH.
 macromoléculas características de los seres vivos 33

En muchos casos la desnaturalización puede ser reversible; el proceso mediante el cual una pro-
teína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización. Al renaturalizarse
una proteína recupera su función biológica, ya que es la secuencia de aminoácidos de la cadena
polipeptídica (estructura primaria) la que contiene la información necesaria para determinar la
conformación tridimensional (plegada) de la proteína y por tanto su actividad biológica.

La renaturalización es una propiedad de gran utilidad en el aislamiento y purificación de pro-

A
teínas.

I. Investiga qué aminoácidos rompen o son incompatibles con la α-hélice. Actividad

II. Existen algunas proteínas que se encuentran entre el tipo fibroso y globular, investiga dos de ellas
y qué actividad biológica realizan.

1.4.2 Clasificación

Las proteínas se dividen con base en su composición en simples y conjugadas.

• Proteínas simples. Cuando se hidrolizan producen únicamente aminoácidos. Están com-

puestas por 50% carbono, 7% hidrógeno, 23% oxígeno, 16% nitrógeno y 0-3% azufre.
• Proteínas conjugadas. Al hidrolizarse producen aminoácidos y otros componentes orgá-
nicos o inorgánicos (grupo prostético). Se clasifican de acuerdo con la naturaleza quími-
ca de su grupo prostético en:
Nucleoproteínas
Lipoproteínas
Fosfoproteínas
Metaloproteínas

A
Glicoproteínas

Enlista algunas proteínas conjugadas de cada tipo y señala cuál es su grupo prostético. Actividad

1.4.3 Principales α-aminoácidos en las proteínas

Existen 20 α-aminoácidos que están presentes en las proteínas. Algunos no pueden ser sinteti-
zados por los organismos heterótrofos y deben ser incorporados con la dieta, éstos reciben el
nombre de aminoácidos esenciales. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son diez: ar-
ginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
Se hallan presentes en las proteínas de origen animal como la leche, carne, huevos; en cereales
y legumbres siempre hay algún aminoácido que no está presente en cantidades suficientes.
34 UNIDAD I

1.4.4 Propiedades de las proteínas

• Propiedades anfóteras. Esta característica hace a la proteína capaz de neutralizar las va-
riaciones de pH del medio, ya que puede comportarse como un ácido o una base y por
tanto liberar o captar protones. Cuando el pH es bajo, los grupos ionizables están proto-
nados y la carga neta de la proteína es positiva y viceversa. Entre ambas zonas existe un
pH en el cual la carga neta de la proteína es nula, a este punto se le conoce como punto
isoeléctrico, y es característico para cada proteína.

• Solubilidad. La solubilidad de una proteína depende de varios factores, entre ellos:

El tipo de aminoácidos presentes en la cadena: una proteína con mayor contenido de
aminoácidos polares es más soluble que una proteína rica en aminoácidos hidrófo-
bos.
La estructura tridimensional: las proteínas globulares son más solubles que las fibrosas.
La temperatura: como se mencionó, ocasiona la desnaturalización de las proteínas, tra-
yendo como consecuencia una disminución drástica de la solubilidad al quedar los resi-
duos hidrofóbicos en la superficie de la proteína.
La constante dieléctrica del medio.
El pH del solvente.
La fuerza iónica: la presencia de sales puede aumentar o disminuir la solubilidad de
una proteína. En el efecto de solubilidad por salado, los iones de las sales neutras inte-
ractúan con los grupos iónicos de las moléculas proteicas, disminuyendo la interacción
proteína-proteína y, por lo tanto, favoreciendo la solubilidad. En la precipitación por
salado, los iones salinos atraen a las moléculas de agua polarizadas ocasionando que
disminuya la cantidad de agua disponible para unirse a la proteína. Entre más cerca
del punto isoeléctrico se lleva a cabo la precipitación por salado, la solubilidad de la
proteína será menor.

1.4.5 Métodos de purificación de proteínas

Una de las características que debe tener el método empleado para la purificación de proteínas
es el obtenerlas en forma soluble. Este proceso se lleva a cabo en varias etapas, que van desde
la extracción de la proteína de interés hasta su almacenamiento.

Existen varios métodos para la purificación de las proteínas, basados en su carga, polaridad,
tamaño y especificidad del enlace:

• Carga: Cromatografía de intercambio iónico y electroforesis.

• Polaridad: Cromatografía de interacciones hidrofóbicas.
• Tamaño: Cromatografía de gel o exclusión, electroforesis en gel de poliacrilamida con
ducecil sulfato sódico (por sus siglas en inglés SDS-PAGE) y ultracentrifugación.
• Especificidad de enlace: Cromatografía de afinidad.
 macromoléculas características de los seres vivos 35

Investiga cómo se purifica la insulina.

1.4.6 Funciones de las proteínas

A
Actividad

Las proteínas realizan diversas funciones en los seres vivos, entre ellas:

• Función estructural. Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica alrede-

dor del que se organizan todos sus componentes y realiza funciones como el transporte
intracelular. Ciertas glicoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan
como receptores o facilitan el transporte de nutrientes. Otras proteínas, como colágeno
(tejido conjuntivo fibroso), elastina (tejido conjuntivo elástico), queratina (epidermis),
fibroína (segregada por las arañas y gusanos de seda) son las encargadas de la elasticidad
y resistencia de órganos y tejidos.
• Función enzimática. Es la función que cuenta con mayor número de proteínas. Las en-
zimas actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas en el metabolismo.
• Función hormonal. Algunas hormonas como la insulina y el glucagón (regulación hor-
monal de los niveles de glucosa sanguínea), la hormona del crecimiento y la calcitonina
(regula el metabolismo del calcio) son de origen proteico.
• Función defensiva. Es una función importante de las proteínas, como las inmunoglobu-
linas (actúan como anticuerpos), las mucinas (presentes en las mucosas y poseen efecto
germicida). Algunas bacterias, como el Clostridium botulinum, producen toxinas proteicas.
Las serpientes y alacranes fabrican proteínas con funciones defensivas, contenidas en sus
venenos.
• Función de transporte. Esencial en los seres vivos, va a estar siempre realizada por pro-
teínas, por ejemplo:
Hemoglobina, transporte de oxígeno en la sangre de vertebrados.
Mioglobina, transporte de oxígeno en músculo.
Lipoproteínas, transporte de lípidos en la sangre.
• Función de movimiento. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están rela-
cionadas con las proteínas. La actina y la miosina son las responsables de la contracción
del músculo. La dineína está relacionada con el movimiento de la célula mediante cilios
y flagelos.
• Función de reserva. Algunas proteínas funcionan como reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión, como la ovoalbúmina de la clara de huevo o la gliadina del grano
de trigo.
• Función reguladora. Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes, uniéndose
al ADN para controlar la transcripción génica. Las fases del ciclo de división celular son
reguladas por la proteína ciclina.
36 UNIDAD I

1.4.7 Necesidades diarias de proteínas en el organismo

La cantidad de proteínas que se requiere diariamente en la dieta depende de factores como la

edad, la capacidad de asimilación de las mismas y del valor biológico de las proteínas que se
consuman.

El valor biológico de una proteína se define por su capacidad de ofrecer todos los aminoácidos
necesarios para los seres humanos; es decir, la calidad biológica de una proteína será mayor
cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas del cuerpo humano. El conjunto de
aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal; en la mayoría de los
vegetales siempre hay algún aminoácido que no está presente en cantidades suficientes.

Generalmente se recomienda de 40 a 60 gramos de proteínas al día para un adulto sano, o 0.8

gramos por kilogramo de peso por día. Las necesidades de proteína aumentan durante el creci-
miento, embarazo, lactancia y para deportistas de alto rendimiento.

Una dieta que exceda las necesidades proteicas puede conducir a la destrucción de tejidos,
ocasionando enfermedades renales. Estudios recientes han demostrado que los aminoácidos
excedentes de la dieta se acumulan en las membranas basales de los capilares sanguíneos oca-

A
sionando micorangiopatías (Wendt et al.).

Actividad I. Plantea los requerimientos diarios de proteínas para el adolescente y el adulto y elabora un menú
que cumpla con ellos.

II. Determina las ventajas y desventajas de ingerir proteínas de tipo animal y de tipo vegetal, ¿es
posible cubrir los requerimientos diarios de proteínas con una dieta vegetariana? Justifica tu res-
puesta.

1.5 Enzimas

1.5.1 Naturaleza de las enzimas

Las enzimas son proteínas globulares capaces de catalizar las reacciones metabólicas en los seres
vivos.

Como todo catalizador, las enzimas favorecen la velocidad de reacción, logrando que en condi-
ciones fisiológicas ocurra un sinfín de reacciones que sin catalizar requerirían condiciones ex-
tremas de presión, temperatura o pH. Con frecuencia las deficiencias en la función enzimática
causan patologías en el organismo.
 macromoléculas características de los seres vivos 37

Son solubles en agua y se difunden bien en los líquidos orgánicos. Pueden actuar a nivel intra-
celular, donde se han formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan.

1.5.2 Nomenclatura y clasificación

Las enzimas se clasifican por el tipo de reacción y mecanismo de la reacción que catalizan.
Existe una terminología antigua basada en la adición del sufijo –asa al nombre del sustrato
que hidrolizan; por ejemplo: lipasas, enzimas que hidrolizan las grasas; proteasas, enzimas que
hidrolizan las proteínas.

Al descubrirse que varias enzimas catalizan reacciones de un mismo sustrato, la denominación

de las enzimas cambió al tipo de reacción catalizada; por ejemplo, deshidrogenasas: enzimas
que catalizan reacciones de eliminación de hidrógeno, transferasas: enzimas que catalizan re-
acciones de transferencia. Al descubrirse más enzimas se dio lugar a ambigüedades, por lo que
actualmente se sigue la nomenclatura propuesta por la Unión Internacional de Bioquímica (por
sus siglas en inglés IUB), aunque las nomenclaturas anteriores siguen en uso.

Nomenclatura IUB

1. Las enzimas se dividen en seis clases principales, cada una con cuatro a 13 subclases:

• Clase 1: Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferen-

cia de hidrógeno o electrones de un sustrato a otro.
• Clase 2: Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto al hidró-
geno) de un sustrato a otro.
• Clase 3: Hidrolasas. Catalizan las reacciones de hidrólisis.
• Clase 4: Liasas. Catalizan las reacciones de ruptura de sustratos.
• Clase 5: Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros.
• Clase 6: Ligasas. Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nu-
cleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).

2. El nombre de la enzima consta de dos partes, la primera es el nombre del sustrato y la

segunda indica el tipo de reacción catalizada, con terminación –asa. Ejemplo: succinato
deshidrogenasa, afosfotiosa isomerasa.

3. Si es necesario aclarar la reacción se hace hasta el final entre paréntesis, por ejemplo: L-
malato: NADH oxidorreductasa (descarboxilante).

4. Cada enzima tiene un número clave, E.C., que indica: el primer dígito (tipo de reacción se-
gún la clase), segundo dígito (la subclase), tercer dígito (sub-subclase), cuarto dígito (enzima
específica).
38 UNIDAD I

Por ejemplo: E.C.2.7.1.1 o ATP: D-hexosa-6-fosfotransferasa:

Clase 2, transferasa.
Subclase 7, transferasa de fosfato.
Sub-subclase 1, función alcohol como aceptor de fosfato.
Enzima específica 1, hexocinasa que es la enzima que cataliza la transferencia de fosfato
desde el ATP al hidroxilo del carbono 6 de la glucosa.

1.5.3 Las enzimas como catalizadores

Las enzimas son catalizadores muy específicos. Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción y
casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy definido de sustrato.

En una reacción catalizada por una enzima se llama sustrato a la sustancia sobre la que actúa la
enzima. Ésta tiene un centro activo, región en donde se une al sustrato. El centro comprende
dos sitios, uno de unión formado por aminoácidos que entran en contacto con el sustrato, y
un sitio catalítico, formado por aminoácidos implicados en el mecanismo de reacción. Una vez
formado el producto la enzima comienza un nuevo ciclo de reacción.

1.5.4 Especificidad para el sustrato

Como se ha mencionado, las enzimas catalizan reacciones específicas. Existen distintos grados
de especificidad; por ejemplo, la sacarasa rompe el enlace β-glucosídico, siendo la sacarosa el
sustrato natural, mientras que la maltosa e isomaltosa son sustratos análogos. Otras enzimas
son poco específicas, como la quimiotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y pép-
tidos de diversos tipos.

La especificidad de las enzimas por el sustrato tiene aplicación importante en la preparación

de medicamentos para inhibir la actividad de enzimas específicas; por ejemplo, la HMG-CoA

A
reductasa, enzima limitante en la velocidad de biosíntesis del colesterol.

Actividad Investiga otras aplicaciones de la especificidad por el sustrato de las enzimas.

1.5.5 Formación de complejos enzima-sustrato

Las reacciones catalizadas por enzimas, es decir, la transformación de sustrato en productos

finales no ocurren de manera directa, es necesario que el sustrato se active para que sus enlaces
se debiliten y se favorezca su ruptura. Tal paso es la formación del complejo enzima-sustrato
(E-S) o complejo activado y requiere de energía, generalmente en forma de calor, llamada ener-
gía de activación.
 macromoléculas características de los seres vivos 39

Para ello, las enzimas actúan de dos formas: fijándose mediante enlaces covalentes (enlaces
fuertes) al sustrato, de modo que los enlaces de éste se debiliten y no sea necesaria tanta energía
para romperlos; o bien, atrayendo al sustrato hacia su superficie para aumentar la posibilidad de
encuentro y facilitar la reacción.

Una vez realizada la transformación del sustrato en productos, éstos son liberados para permi-
tir que las enzimas sigan actuando sobre más sustrato.

Figura 1.9
Complejo
1.5.6 Cofactores y coenzimas enzima-sustrato.

Muchas enzimas son proteínas conjugadas, se les conoce con el nombre de holoenzimas. Pue-
den disociarse en un componente proteico, llamado apoenzima, y en grupo prostético no pro-
teico, llamado cofactor.

Los cofactores pueden ser metales o cofactores orgánicos, varios son derivados de componen-
tes que no pueden ser sintetizados por los mamíferos y se conocen con el nombre de factores
nutricionales esenciales, por ejemplo, el nicotinamida adenina nucleótido (NAD) que contiene
la tioramina nicotinamida y el flavin adenina dinucleótido (FAD) que contiene la vitamina ribo-
flavina como zinc y fierro.

Algunos cofactores orgánicos actúan como aceptores o donadores de grupos funcionales o

átomos que son separados o adicionados al sustrato de la enzima. Estos cofactores se deno-
minan coenzimas. Se disocian fácilmente de la enzima y participan estequiométricamente en la

A
reacción catalizada.

Investiga y discutan en grupo sobre las principales coenzimas. Actividad

40 UNIDAD I

1.5.7 Cinética enzimática

Para poder entender la normalidad y por ende la anormalidad del metabolismo de los seres
vivos, es importante considerar la velocidad con la que ocurren los procesos enzimáticos, es
decir, la cinética de la reacción enzimática. Cuando una sustancia no es proporcionada con
la velocidad adecuada, sea porque se suministre con mayor o menor rapidez, o bien, cuando
un producto no es eliminado con suficiente rapidez para evitar su acumulación, se producen
desajustes metabólicos que de no ser regulados por el organismo dan origen a las llamadas
enfermedades metabólicas, tales como la fenilcetonuria.

La velocidad de las reacciones enzimáticas se define como el cambio de la concentración del

sustrato o producto en un tiempo determinado. Dependiendo del valor de la concentración
del sustrato, las reacciones enzimáticas se clasifican en:

1. Reacciones de orden cero: Cuando la velocidad es independiente de la concentración

del sustrato.
2. Reacciones de primer orden: Cuando la velocidad es proporcional a la concentración del
sustrato.
3. Reacciones de segundo orden: Cuando la velocidad es proporcional a la segunda poten-
cia de la concentración del sustrato.

En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron una ecuación de velocidad que ex-
plica el comportamiento cinético de las enzimas. Propusieron, como ya se explicó, que las
reacciones enzimáticas se desarrollan en dos etapas, en la primera se forma el complejo E-S y
en la segunda es liberada la enzima para poder actuar sobre más sustrato.

Siendo la concentración del complejo E-S pequeña y constante a lo largo de la reacción, la ve-
locidad de formación del complejo E-S va a ser igual a la velocidad de disociación, quedando
matemáticamente resumido en la ecuación que lleva sus nombres:
 macromoléculas características de los seres vivos 41

Donde KM es la constante de Michaelis-Menten y su valor da una idea de la afinidad de la en-

zima por el sustrato:

• A menor KM, mayor afinidad de la enzima por el sustrato.

• A mayor KM, menor afinidad de la enzima por el sustrato.
• La KM del sustrato natural es menor que la de los sustratos análogos.
• Los valores de KM de muchas enzimas son próximos a los de la concentración fisiológica
de sus sustratos, de tal forma que una variación en la concentración del sustrato, por
pequeña que sea, ocasiona grandes cambios en la velocidad de una ruta metabólica.

Entre los principales factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas tenemos:

• Concentración de la enzima. La velocidad de la reacción enzimática es directamente

proporcional a la concentración de la enzima.

• Concentración del sustrato. Cuando se eleva la concentración del sustrato, la velocidad

de reacción aumenta hasta un determinado punto que depende de la saturación de la
enzima con el sustrato.
42 UNIDAD I

• Temperatura. La velocidad de reacción aumenta al incrementar la temperatura, llegando

a un máximo (temperatura óptima), por encima de esta temperatura la velocidad decrece
rápidamente.

• pH. La mayoría de las enzimas muy sensibles a los cambios de pH. El pH en el cual la velo-
cidad de reacción es máxima se conoce como pH óptimo. Los seres vivos han desarrollado
mecanismos complejos (amortiguadores fisiológicos) para mantener el pH intracelular es-
table y evitar que una pequeña variación desnaturalice la proteína.

1.5.8 Usos industriales y médicos de las enzimas

Las enzimas ofrecen muchas aplicaciones industriales en diversas ramas como la industria ali-
menticia, en la fabricación de detergentes, en la producción de energía, en el tratamiento de
desechos, en la producción de productos farmacéuticos y en la medicina.

• Industria alimentaria. La fermentación alcohólica y otros procesos industriales importan-

tes dependen de la acción de enzimas, sintetizadas por levaduras y bacterias empleadas
en el proceso de producción. La capacidad de no alterar las propiedades de los alimentos
 macromoléculas características de los seres vivos 43

las convierte en productos biológicos seguros en la elaboración de pan, derivados lác-

teos, fabricación de gelatinas y zumos.
• Fabricación de detergentes. Las enzimas se empezaron a utilizar en la fabricación de
detergentes a partir de los años 60’s, como una herramienta para atacar ciertos sustratos,
generalmente de origen lipídico y proteico. Los detergentes que contienen enzimas se
llaman biológicos. Este tipo de detergentes presenta el inconveniente de que al ser usa-
dos en exceso se desechan a los cuerpos de agua enzimas activas que provocan daños en
los seres vivos que habitan esos cuerpos de agua o en los nutrientes que componen su
dieta. Además afectan los procesos de tratamiento de aguas residuales.
• Obtención de biocombustibles. Un ejemplo de biocombustible es el alcohol obtenido
por fermentación de material rico en azúcares y almidón.
• Tratamiento de desechos. Un ejemplo en el tratamiento de desechos es el uso de la
peroxidasa de la cola de caballo que se emplea para iniciar la degradación de fenoles y
aminas aromáticas presentes en aguas residuales de muchas industrias.
• Productos médicos y farmacéuticos. Las enzimas se emplean para la producción de ami-
noácidos; tratamientos terapéuticos, por ejemplo, la tripsina se emplea para eliminar el tejido
muerto de las heridas y quemaduras; en la producción de antibióticos semi-sintéticos como
la bencilpenicilina. También son usadas en el análisis de algunas muestras fisiológicas.

1.6 Hormonas

La transmisión de la información en el organismo es llevada a cabo por los sistemas nervioso

y endocrino. En este último, el mensaje es transportado desde una célula a otra mediante el
torrente sanguíneo a través de unas sustancias llamadas hormonas. Éstas son mensajeros quí-
micos que se producen en las glándulas endocrinas y son liberadas directamente a la sangre,
donde son transportadas hasta su destino, denominado como órgano diana, órgano blanco o
tejido efector, en donde ejercen sus acciones específicas.

´
´
Figura 1.10
Localización de las
glándulas endocrinas.
44 UNIDAD I

Dentro de las glándulas endócrinas, las más importantes son la hipófisis anterior y el hipotála-
mo, que funcionan como reguladores primarios del sistema endocrino, liberando una serie de
hormonas al torrente sanguíneo.

Las hormonas proteicas, hidrosolubles, circulan en el torrente sanguíneo. Las hormonas este-
roides y tiroideas, insolubles en agua, son solubilizadas mediante la fijación a proteínas trans-
portadoras como la albúmina.

1.6.1 Estructura

Las hormonas de mamíferos se pueden agrupar en tres grupos atendiendo a su naturaleza

química:

• Hormonas formadas por proteínas polipéptidas.

• Esteroides.
• Hormonas formadas por moléculas derivadas del metabolismo de aminoácidos.

1.6.2 Regulación de la secreción de hormonas

El principal mecanismo mediante el cual el organismo mantiene los niveles de hormonas circu-
lantes dentro de los límites fisiológicos es el de retrocontrol, que puede ser positivo o negativo,
siendo este último el más frecuente. Es decir, las concentraciones sanguíneas menores a lo nor-
mal de una hormona específica aumentarán la velocidad de la actividad de las hormonas hipo-
talámicas, mientras que niveles superiores a los normales en sangre, reducirán esta actividad.

1.6.3 Hormonas tiroideas

La tiroides se encarga de la producción y secreción de hormonas esenciales para la regulación

de diversas funciones metabólicas, como la termogénesis, catabolismo proteico y regulación de
glucosa; cardiovasculares, como regulación de la frecuencia cardiaca, contractilidad miocárdica
y volumen sanguíneo; de sistema nervioso central, como la actividad y sensibilidad adrenérgi-
cas, y funciones gastrointestinales, como aumento de la motilidad intestinal.

Entre las principales hormonas segregadas por la tiroides se encuentran las siguientes:

Tiroxina

También llamada tetrayodotironina (T4), tiene la función de estimular el metabolismo de los

carbohidratos y grasas, activando el consumo de oxígeno y la degradación de proteínas dentro
de la célula. Es una amina secretada por la tiroides en reacción a la hormona tiroestimulante
 macromoléculas características de los seres vivos 45

(TSH) de la hipófisis y de manera indirecta a la acción del factor de liberación de tirotropina

(TRP) del hipotálamo. Es precursora de la triyodotironina (T3)

Figura 1.11
Tiroxina

Se utiliza como fármaco para tratar enfermedades como el bocio y el hipertiroidismo congénito
(cretinismo).

El incremento de los niveles séricos de T4 es signo de hipertiroidismo. Los niveles inferiores

A
sugieren hipotiroidismos.

Investiga cuál era la incidencia de bocio a inicios del siglo xx y qué acciones se tomaron para poder dis- Actividad
minuir dicha incidencia.

Triyodotironina (T3)

Es la hormona tiroidea más potente. Es una amina derivada de la tiroxina, por medio del pro-
ceso conocido como monodesyodación, durante el cual T4 pierde uno de sus cuatro átomos de
yodo. El hígado y los riñones son los sitios de esta transformación.

Figura 1.12
Triyodotironina

Sus niveles séricos, al parecer aumentan y disminuyen en forma paralela a los de T4, y se estima

A
constituyen un indicador diagnóstico más preciso de hipertiroidismo, sin embargo, en algunos
casos de hipotiroidismo, los niveles de T3 pueden permanecer normales.

Investiga en qué consisten el hipertiroidismo y el hipotiroidismo y cuáles son sus causas. Actividad
46 UNIDAD I

1.6.4 Hormonas paratiroideas

Las glándulas paratiroides segregan don hormonas, la parathormona y la calcitonina, que junto
con la vitamina D son los factores principales de la regulación en el control homeostático del
metabolismo del calcio y del fosfato.

Parathormona (PTH)

Es llamada también hormona paratiroidea, es un polipéptido secretado en las glándulas parati-

roides que regula la concentración de calcio y fósforo. En circunstancias normales su liberación
es regulada por un mecanismo de retroalimentación negativa en que participa el calcio sérico.
La concentración normal o elevada del ion calcio en la circulación inhibe la liberación de la
hormona paratiroidea y viceversa, la disminución en los iones de calcio estimula su liberación.
Si los niveles plasmáticos de calcio aumentan, los de fósforo disminuyen al estimular los es-
teoclastos y osteocitos, movilizando los dos minerales del hueso, estimulando la absorción de
calcio por los intestinos.

Niveles altos de esta hormona pueden indicar hiperparatiroidismo; niveles bajos, indican hipo-
paratiroidismo. Cuando se presentan niveles altos de PTH, junto con niveles altos de calcio séri-
co, puede ser indicio de tumores como carcinoma de células escamosas del pulmón, carcinoma
renal, pancreático u ovárico.

Calcitonina

El primer lugar de acción de la calcitonina es el hueso, aunque puede actuar de manera se-
cundaria a nivel renal. Su función fisiológica es la de prevenir la hipercalcemia postpandrial,
inhibiendo la reabsorción del hueso y descendiendo la pérdida de calcio iónico en el mismo. Su
acción es opuesta a la PTH, ya que reduce la reabsorción ósea, acompañada de hipocalcemia e
hipofosfatemia, disminuyendo la excreción de calcio en la orina. El incremento de los niveles

A
séricos de calcitonina en ausencia de hipocalcemia, indican carcinoma medular de tiroides.

Actividad Debate sobre el papel que juega la calcitonina en el tratamiento de la osteoporosis en mujeres pre y
menopáusicas.

1.6.5 Andrógenos y estrógenos

Los andrógenos y los estrógenos son hormonas responsables del desarrollo de caracteres
sexuales secundarios. Son secretadas principalmente por el testículo (andrógenos) y por los
ovarios (estrógenos).

La biosíntesis de todas las hormonas esteroides comienza con el colesterol, que se sintetiza a
partir de acetil CoA.
 macromoléculas características de los seres vivos 47

Los estrógenos y la progesterona son sintetizados por los ovarios. Los estrógenos son los en-
cargados de que surjan las características sexuales secundarias de la mujer y la menstruación.
Durante la menopausia, la secreción de estrógeno desciende a un nivel constante y bajo.

La progesterona estimula el engrosamiento del endometrio para favorecer la implantación del

huevo fecundado. Durante el embarazo la placenta libera 10 veces más la producción de pro-
gesterona. Impide el aborto al disminuir las concentraciones uterinas y junto con el estrógeno,
prepara las mamas para la lactancia

El principal andrógeno es la testosterona, ésta es secretada en las células de Leydig de los

testículos. Esta hormona induce a la pubertad en el varón, conservando las características
sexuales secundarias del mismo. Los niveles de progesterona durante la infancia son peque-
ños, aumentando su secreción durante la pubertad. En esa etapa la progesterona se encarga
de estimular el crecimiento de los túbulos seminíferos y la producción de espermatozoides,
contribuye al agrandamiento de los genitales externos.

1.6.6 Hormonas adrenales

Las glándulas adrenales o suprarrenales se encuentran ubicadas en la parte superior de los riño-
nes. Están formadas por dos partes: la corteza adrenal y la médula adrenal.

La corteza adrenal secreta hidrocortisona, corticosterona y aldosterona.

Hidrocortisona. Llamada también cortisol. Interviene en el catabolismo de grasas, proteínas y

carbohidratos. Media las reacciones de estrés fisiológico y regula el sistema inmunitario.

Corticosterona. Junto con la hidrocortisona suprime las reacciones inflamatorias del cuerpo.

Aldosterona. Inhibe el nivel de sodio excretado en la orina, manteniendo el volumen y la pre-

sión sanguínea.

La médula adrenal secreta epinefrina (adrenalina) y norepinefrina (noradrenalina) y se encarga

del control del estrés físico y emocional.

Epinefrina. Llamada también adrenalina, aumenta la frecuencia y la fuerza de las contracciones

cardiacas, facilitando el flujo de sangre a los músculos y el cerebro. Interviene en la conversión
de glicógeno en glucosa en el hígado (glicogenólisis).

Norepinefrina. Llamada también noradrenalina. Posee efectos vasoconstrictores que favorecen

A
el aumento de la presión sanguínea.

Investiga en qué consisten los síndromes de Addison y Cushing. Actividad

48 UNIDAD I

1.6.7 Hormonas pancreáticas

El páncreas interviene en el metabolismo de los carbohidratos. Secreta a la insulina, glucagón,

somatostatina y el polipéptido pancreático aviar (PPA).

Insulina. Es secretada por las células beta de los islotes de Langerhans. Su secreción es estimu-
lada por una alta concentración de glucosa sanguínea. Un nivel bajo de la concentración san-
guínea de la insulina o la resistencia a sus efectos trae como consecuencia un trastorno llamado
diabetes mellitus.

Glucagón. Es secretado por las células alfa de los islotes de Langerhans del páncreas. Se encar-
ga de la formación de glucosa a partir del glicógeno almacenado en el hígado, por medio de la
enzima glicógeno sintasa.

1.6.8 Hormonas del timo

El timo se localiza entre el corazón y el esternón, su principal función es producir linfocitos T.

Produce hormonas como la timosina y la timopoietina, necesarias para el desarrollo de los lin-
focitos. Existen dos enfermedades relacionadas con la incorrecta maduración de los linfocitos
T. La diabetes insulinodependiente, que se debe a que los linfocitos T citotóxicos no reconocen
a las células beta del páncreas y por tanto las destruyen, y el lupus eritematoso sistémico, en el
que los linfocitos T citotóxicos destruyen diversos tipos celulares afectando a órganos vitales.

1.6.9 Hormonas de la hipófisis

La hipófisis o pituitaria está ubicada debajo del cerebro, en la base del cráneo, en la cavidad
denominada silla turca. Se encarga de controlar al resto de las glándulas. Consta de tres partes:
la adenohipófisis, la hipófisis media y la neurohipófisis. Entre sus principales hormonas segre-
gadas tenemos:

Vasopresina. Conocida también como hormona antidiurética. Se produce en la neurohipófisis

y su función es actuar sobre los tubos colectores renales permitiendo un incremento de la re-
absorción líquida y por tanto una disminución de la excreción de agua libre.

Oxitocina. Su función principal es estimular las contracciones del útero durante el parto y esti-
mular la expulsión de leche de las mamas.

Hormona tirotrópica ( TSH). Favorece el desarrollo de la tiroides y la formación y libe-

ración de hormona tiroidea, inhibe en forma parcial la coagulación de la sangre, acelera la
erupción dentaria.
 macromoléculas características de los seres vivos 49

Hormona adrenocorticótropa (ACTH). Favorece el trofismo, crecimiento y estado de actividad

normal de las cápsulas suprarrenales. Posee moderada actividad sobre los melanocitos, aumenta
la captación de aminoácidos por los miocitos, fomenta la lipólisis y puede contribuir a la libera-
ción de la hormona del crecimiento.

Hormona del crecimiento. Se encarga de regular el crecimiento en el ser humano, ejerciéndose

su acción en todos los tejidos corporales.