BIOTECNOLOGIA

PRESENTADO POR:

CAROL VANESSA NARANJO ZARATE

COD. 52761737

GRUPO: 305689_4

PRESENTADO A:

FREDA LORENA ORTIZ

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA

INGENIERÍA DE ALIMENTOS

SOGAMOSO BOYACA

MARZO 27 DE 2017
 HIPÓTESIS 2. LAS DIFERENCIAS EN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA SE DEBE A LA PRESENCIA DE INHIBIDORES EN
EL MEDIO DE CULTIVO 1

Carol Vanessa Naranjo Zarate

ABSTRACT
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su
actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o
corregir un desequilibrio metabólico. La unión de un inhibidor puede impedir la entrada
del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su
reacción correspondiente. Existe una inhibición competitiva y no competitiva por lo
que puede apreciar que los inhibidores son causantes de del cambio de reacción en la
actividad enzimática.

PALABRAS CLAVE.

Enzimas –amilasa- catalizadores- sustrato.

1. INTRODUCCIÓN se utilizan mucho en la industria

La actividad enzimática es una medida
de la cantidad de enzima activa presente
y del nivel de actividad de la misma,
por lo que la medida de la actividad es
dependiente de las condiciones, que
deben ser especificadas cuando se dan
valores de actividad.
Mediante un experimento se darán a
conocer los diferentes factores que se
deben tener en cuenta en este caso se
expondrán varias ponencias en donde se
escoge la mejor y se le da su respectiva
argumentación y contra argumentación
llegando a una conclusión.
alimentaria. Las cuales a su vez sirven
como sustrato.
Los microorganismos que utilizan el
almidón comúnmente denominados
amiloíticos, pueden utilizar este
polímero porque tienen enzimas como
la alfa amilasa la cual se encarga de
degradar el almidón hasta las moléculas
de glucosa.
Durante el experimento se tiene que
observar y detallar la presencia de
actividad enzimática mediante al
almidón en donde juega un papel muy
importante las enzimas en este caso las
amilasas.

La actividad de las amilasas hace que OBJETIVO GENERAL

el almidón se convierta en dextrinas que
Determinar y conceptualizar acerca de
las enzimas y sus características.
b. establezca la garantía: Respalde su
hipótesis con la ley o teoría científica
que corresponda y explique la hipótesis
planteada.
Respaldo:
Los inhibidores buscan fijar al centro de
la enzima libre en este caso se trata de
inhibición competitiva y cuando el
inhibidor no impide la fijación del
substrato a la enzima pero si impide la
acción catalítica a esto se le conoce
como inhibición no competitiva.
Por otro lado las enzimas digestivas
como las α-amilasas constituyen una
familia de endo-amilasas, que catalizan
la hidrólisis de almidón. Los inhibidores
de α-amilasas se encuentran en semillas
de leguminosas y gramíneas
(Richardson 1991) y se han purificado
de semillas de trigo, fríjol, maíz y
Amaranthus sp.
Los inhibidores de α-amilasas son
glicoproteínas de bajo peso molecular
que se acumulan en vacuolas
especializadas en la fase media de
desarrollo de la semilla.
En Phaseolus vulgaris L. var. Radical se
ha registrado un inhibidor de α-amilasas
de la broca del café Hypothenemus
hampei, con más de 80% de inhibición,
el cuál también inhibe las α-amilasas de
mamíferos. Es necesaria la búsqueda de
nuevos inhibidores de α-amilasas en
otras especies vegetales que tengan un
efecto similar al de fríjol y con
especificidad a las α-amilasas.
Algunos inhibidores de α-amilasas
inhiben la actividad tanto en insectos
como en mamíferos, otros inhiben
solamente las α-amilasas de insectos
como los aislados de trigo, maíz y
Amaranthus spp., entre otros (Franco et
al. 2002; Gatehouse 1999).
También hay especificidad en el género
del insecto, ya que la formación del
complejo inhibidor más amilasa tiene
un pH óptimo de 5.5 y por esta razón
inhibe amilasas en el medio ácido del
intestino de insectos del orden
Coleoptera pero no en el alcalino del
orden Lepidoptera (Chrispeels 1997).
Los inhibidores de -amilasas se
encuentran en semillas de leguminosas
y gramíneas (Richardson 1991) y se han
purificado de semillas de trigo
(Triticum aestivum L.), fríjol (Phaseolus
vulgarisL.), maíz (Zea mays L.) y
Amaranthus sp., en busca de sus
propiedades insecticidas contra
coleópteros (Schimoler-O’Rourkeet al.
2001; Franco et al. 2000; Valenciaet al.
2000; Minney et al. 1990 citado por
Gatehouse 1999; Ishimoto y Kitamura
1989, citado por Chrispeels 1997;
Chagolla-López et al. 1994).
C. analice la evidencia:
Como resultado del análisis del
laboratorios tenemos que el medio 2 se
obtuvieron mejores resultados en cuanto
a la eficiencia de degradación del
almidón, mientras que en el medio
1utilizando en el cual se utilizó como
fuente de nitrógeno la harina de frijol no
hubo suficiente crecimiento debido a
que la semilla de frijol es un inhibidor
con propiedades bactericidas.

D. Respalde la garantía.
Los genes de inhibidores de alfa-
amilasas de fríjol (AI) han sido
identificados y clonados con el
propósito de obtener plantas
transgénicas. Se han obtenido plantas de
arveja (Pisum sativum L.) vía
Agrobacterium tumefaciens que
expresan AI, acumulándose de forma
estable en sus semillas, a niveles de 0,8
-1% de expresión. Estudios en campo y
bioensayos con semilla de arveja
transgénica ocasionaron 100% de
mortalidad de larvas de Bruchus
pisorum L.(Coleoptera: Bruchidae)
(Chrispeels 1997; Schroeder et al.
1995).
Una de las formas de regulación de la
actividad de una enzima es a través de
moléculas que disminuyen su velocidad
de reacción, llamadas inhibidores. La
unión de un inhibidor puede impedir la
entrada del sustrato al sitio activo de la
enzima y/u obstaculizar que la enzima
catalice su reacción correspondiente. La
unión del inhibidor puede ser reversible
o irreversible. Normalmente, los
inhibidores irreversibles reaccionan con
la enzima de forma covalente y
modifican su estructura química a nivel
de residuos esenciales de los
aminoácidos necesarios para la
actividad enzimática. En cambio, los
inhibidores reversibles se unen a la
enzima de forma no covalente, dando
lugar a diferentes tipos de inhibiciones,
dependiendo de si el inhibidor se une a
la enzima, al complejo enzima-sustrato
o a ambos.
E. Encuentre las posibles
excepciones, que se puedan presentar
sobre la hipótesis escogida, adelántese
a las posibles refutaciones que pueda
recibir sus argumentos.
Como la hipótesis se basa en que no
crecieron las suficientes enzimas debido
a que es un inhibidor podemos
encontrar otras causas propias delos
medios, su temperatura humedad,
acidez, alcalinidad y estar exento de
todo microorganismo contaminante que
pueda dañar el mismo.
Si durante la actividad enzimática existe
la presencia de inhibidores estos
pueden unirse al enzima reduciendo
total o parcialmente su actividad
catalítica

F. Concluya. Ratifique la hipótesis
escogida utilizando un calificador
modal.
Según el análisis de la situación es
posible que el déficit de crecimiento
enzimático del medio 1 se deba
seguramente a la presencia del
inhibidor del frijol que fue utilizado
como fuente de nitrógeno.
y, por tanto, formar un producto. Hay
otros inhibidores que actúan en forma
irreversible al modificar químicamente
a la enzima. Estas modificaciones tienen
que ver, por lo general, con formar o
romper enlaces covalentes con residuos
de aminoácidos esenciales para la
fijación del sustrato, la catálisis o el
mantenimiento de la conformación
funcional de la enzima.

Inhibidores de α-amilasas (EC 3.2.1.1; BIOGRAFIA.

α-1,4,-glucano-4-glucanohidrolasas) son
enzimas hidrolíticas ampliamente  Ortiz, F. (2012). Módulo de
distribuidas en la naturaleza,
encontradas en animales, plantas y Biotecnología. Universidad
microorganismos. Pertenecen a la
familia 13 de las glicanohidrolasas Nacional Abierta y a Distancia.
(Koukiekolo et al., 1999) y están
encargadas de la degradación de Páginas: 4-9. En:
polisacáridos unidos por enlaces α-1,4,
como lo son el almidón y el glucógeno. http://datateca.unad.edu.co/conte
También tienen utilización
biotecnológica para la degradación de nidos/305689/Contenido_Biotec
almidón, y en química sintética.
inhibidores de α-amilasas el fríjol nologia_305689_actualizado.pdf
(Jorge G. Rocha-Estrada y Fernando L.
García-Carreño).  Mateos, P. (2015). Producción
Insecticidas clásicos y biopesticidas
modernos: avances en el entendimiento industrial de enzimas.
de su mecanismo de acción. Laboratorio
de Bioquímica. Centro de Disponible En:
investigaciones Biológicas del
Noroeste. Apartado Postal 128; La Paz, http://documents.mx/documents/
B. C. S. 23000. fgarcia@cibnor.mx
produccion-industrial-de-
CONCLUSIÓN: A los inhibidores se
les clasifica según su sitio de acción en enzimas.html. Consultado:
la enzima, si modifican o no
químicamente a la enzima o de acuerdo febrero 24.
con los parámetros cinéticos sobre los
que tienen efectos. Se distinguen dos  Shapiro R, Vallee BL.
clases de inhibidores según si al elevar
la concentración de sustrato se supera la Interaction of human placental
inhibición o no.
ribonuclease with placental
La acción de inhibidor competitivo es
disminuir el número de moléculas de ribonuclease inhibitor.
enzima libre disponibles para enlazarse
con el sustrato, es decir, para forma ES Biochemistry. 1991 Feb
 26;30(8):2246–55. (en inglés)  2. Aminoacid biosynthesis

PMID 1998683 and its regulation / H.E.

 Berg J., Tymoczko J. and Stryer Umbarger. - - Annual Review of

L. (2002) Biochemistry. W. H. Biochemistry. Vol.47, 1978

Freeman and Company(en

inglés) ISBN 0-7167-4955-6

 he absorption of light in

photosynthesis / Rajni

Govindjee. Sclentiflc American.

VoI.238, No.104, 1978.